破解光合作用神秘机制：中国跨出重要一步
PsbS整体结构。a. PsbS单体结构飘带示意图；b. PsbS二体结构示意图；c. PsbS二体界面处结合的叶绿素a；d. PsbS二体结合的qE抑制剂DCCD。生物物理所供图 植物的光合作用，是地球上最为有效的固定太阳光能的过程，人类所大量消耗的石油、天然气等，其实都是远古时期植物光合作用的直接和间接产物。 地球每年经光合作用产生的物质有1730亿~2200亿吨，其中蕴含的能量相当于全世界能源消耗总量的10倍~20倍，但目前的利用率不到3%。光合作用是高效利用太阳能的最好榜样，破解光合作用神秘机制，将为建立“人工光合作用系统”，继而开发清洁、高效的新能源提供结构基础。 由中科院生物物理所研究员、中科院院士常文瑞带领的团队经过几年时间，完成了菠菜主要捕光复合物的晶体结构测定，在光合膜蛋白研究领域取得系列重大成果。 2004年3月18日，《自然》杂志发表这一成果，封面上的“POWER PLAN......阅读全文
蛋白质根据蛋白质结构进行分类
纤维蛋白（fibrous protein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein)：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水
关于蛋白质结构的一级结构介绍
蛋白质的一级结构（primary structure）就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序（sequence），也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序，通过肽键连接起来，成为多肽链，故肽键是蛋白质结构中的主键。 迄今已有约一千种左右蛋白质的
简述周期蛋白依赖性蛋白激酶的结构
在结构上，Cdks有三个重要的功能域。第一个功能域是ATP的结合部位和该酶的活性部分；第二功能域是调节亚基（Cyclin）的结合部位；第三功能域是P13suc1的结合部位（P13suc1能抑制激酶活性，阻止细胞进入或退出M期）。各种Cdk在细胞周期内特定的时间被激活，通过磷酸化底物，驱使细胞完成
趋化因子蛋白的共同结构特征
趋化因子蛋白的共同结构特征包括，分子量小(约8-10 kDa)，有四个位置保守的半胱氨酸残基以保证其三级结构。
肌动蛋白的结构和性质
肌动蛋白是球状的蛋白质，分子量约为42000一48000，分子直径约为5纳米。一个肌动蛋白分子结合一个腺苷三磷酸分子。球状肌动蛋白可以缔合成纤维状肌动蛋白。后者两股绞合在一起，形成骨架，再嵌上原肌球蛋白及肌钙蛋白，即成肌肉中肌原纤维的细丝。
蛋白质折叠的主要结构
蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素，蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而，折叠的基本事实仍然是，每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序列总是相
血青蛋白的结构和功能
血青蛋白又称血青素，是一种与呼吸作用有关的蛋白质。这种蛋白质利用两个铜原子（Cu）与一个氧原子（O2）连结，因为形成氧化态后会形成Cu2+，所以是蓝色；在还原态时则因为形成（Cu+）而成为为无色。软体动物与部分的节肢动物以血青蛋白来输送氧气。同样具有类似功能的蛋白质有血红蛋白。
神经配蛋白的结构和功能
中文名称神经配蛋白英文名称neuroligin;NL定 义与神经元表面蛋白一起构成的一大类神经蛋白质，属穿膜配体，有NL-Ⅰ、NL-Ⅱ和NL-Ⅲ三型，参与神经细胞之间的连接和信号传递。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），激素与维生素（二级学科）
脂连蛋白的定义和结构
脂连蛋白（英语：adiponectin，亦称为脂联素）是一种主要由脂肪细胞分泌的蛋白质激素，由ADIPOQ基因所编码，含244个氨基酸。
多巴胺运输蛋白的结构被确定
多巴胺运输蛋白(DAT)是一种膜蛋白，将神经传输物质多巴胺从突触间隙中清除，将其输入到周围细胞的细胞溶质内，从而终止神经传输物质的信号。 Eric Gouaux及同事报告了与三环抗抑郁药物“去甲替林”结合在一起的果蝇DAT的X-射线结构。 这是迄今确定的一种真核生物神经传输物质钠“共
绿色荧光蛋白的基本结构
野生型绿色荧光蛋白，最开始是 238 个氨基酸的肽链，约 25KDa。然后按一定规则，11 条β-折叠在外周围成圆柱状的栅栏；圆柱中，α-螺旋把发色团固定在几乎正中心处。发色图被围在中心，能避免偶极化的水分子、顺磁化的氧分子或者顺反异构作用与发色团，致使荧光猝灭。荧光是荧光蛋白最特别的特点，而其中的
血红蛋白的结构特点
血红蛋白英文缩写为HGB或Hb。血红蛋白是红细胞内运输氧的特殊蛋白质，是使血液呈红色的蛋白，由珠蛋白和血红素组成，其珠蛋白部分是由两对不同的珠蛋白链（α链和β链）组成的四聚体。现在多统一采用国际单位制，以每升（一千毫升）血液中有血红蛋白多少克为准。血红蛋白与红细胞的使用价值近似，血红蛋白的升高和降低
免疫球蛋白分子的结构
（1）VL和VH是与抗原结合的部位，其中HVR（CDR）是V区中与抗原决定簇（或表位）互补结合的部位。VH和VL通过非共价相互作用，组成一个FV区。单位Ig分子具有2个抗原结合位点（antigen-bindingsite），二聚体分泌型IgA具有4个抗原结合位点，五聚体IgM可有10个抗原结合位
蛋白激酶C的结构介绍
PKC的所有亚类都由一条单肽链组成，分子量大约为67-83kDa，其结构可分为四个保守区C1-C4（mPKC和aPKC缺少C2区）和五个可变区V1-V5。基中C1区可能是膜结合区，并且含有富含半胱氨酸的随机重复序列Cys-X2-Cys-X13(14)-Cys-X2-Cys-X7-Cys-X7-C
G蛋白偶联受体的结构简介
G蛋白偶联受体均是膜内在蛋白（Integral membrane protein），每个受体内包含七个α螺旋组成的跨膜结构域，这些结构域将受体分割为膜外N端（N-terminus），膜内C端（C-terminus），3个膜外环（Loop）和3个膜内环。受体的膜外部分经常带有糖基化修饰。膜外环上包
蛋白质结构的相关介绍
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基
非组蛋白的结构模式
虽然非组蛋白种类众多，但是根据它们与DNA结合的结构域不同，可分为不同的家族。①α螺旋-转角-α螺旋模式（helix - turn - helix motif）这是最早在原核基因的激活蛋白和阻抑物中发现的。迄今已经在百种以上原核细胞和真核生物中发现这种最简单、最普遍的DNA结合蛋白的结构模式。这种蛋
扩展蛋白的结构及作用特点
结构 其氨基末端为约 2 2个氨基酸编码的信号肽，进入分泌途径后被剪切， 使扩张蛋白成为成熟肽 。该蛋白碳末端假定的结合 区域 ( 约10kDa ) 含有一系列保守的色氨酸残基 ( w) ， 这些色氨酸残基有一定的间隔，很像纤维酶 的纤维素结合区域。中间区域 ( 1 5 k Da ) 被认为是
关于突触核蛋白的结构介绍
总体结构 α-突触核蛋白是位于4q21-22SNCA基因[16]编码的一个小分子蛋白质，分子量为19kDa,，由140个氨基酸构成，可以分成三个部分： 氨基端: (aa 1~60)包含了5个家族性帕金森病的突变位点以及高度保守的11个氨基酸中组成的KTKEGV 7模体重复序列，易形成两性α
简述角蛋白的性质与结构
不溶于水、盐液、稀酸或稀碱。角蛋白来源于外胚层分化而来的细胞，是这些细胞内的结构蛋白之一。故角蛋白存在于发、毛、鳞、羽、甲、蹄、角、爪、喙、丝及其他表皮结构中，是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。 根据X射线衍射分析，角蛋白的空间结构有α-螺旋结构（α-角蛋白）和
Argonaute（AGO）蛋白的结构和功能
Argonaute（AGO）：一类庞大的蛋白质家族，是组成RISCs复合物的主要成员。AGO蛋白质主要包含两个结构域：PAZ和PIWI两个结构域，但具体功能尚不清楚。研究表明，PAZ结构域结合到siRNA 的3’的二核苷酸突出端；一些AGO蛋白质的PIWI结构域赋予slicer以内切酶的活性。PAZ
牛血清蛋白的BSA结构
成分结构牛血清中的简单蛋白，是血液的主要成分（38g/100ml），分子量68kD。等电点4.8。含氮量16%，含糖量0.08%。仅含已糖和已糖胺，含脂量只有0.2%。白蛋白由581个氨基酸残基组成，其中35个半胱氨酸组成17个二硫键，在肽链的第34位有一自由巯基。白蛋白可与多种阳离子、阴离子和其他
简述钙蛋白酶的结构
钙蛋白酶（EC3，4，22，17）是细胞内依钙中性半胱氨酸内肽酶。在体内，通过Ca2+激活及自溶而表现出蛋白水解酶的活性，并通过钙蛋白酶抑制活化的钙蛋白酶活性。钙蛋白酶系统的主要作用对象是细胞骨架蛋白、蛋白激酶和磷酸酶以及激素受体。广泛存在的钙蛋白酶有钙蛋白酶1（u-calpain）、钙蛋白酶2
关于脂蛋白结构的基本介绍
脂蛋白中的蛋白部分称为载脂蛋白（Apo）。载脂蛋白在脂蛋白代谢中具有重要的生理功能。Apo是用ABC命名法，当前已经发现很多种类，一般分为5～7类，主要测定其ApoAI，ApoB两种。 ApoAI主要由肝脏合成，小肠也可合成，它是高密度脂蛋白胆固醇（HDL-CHOL）的主要结构蛋白，占HDL-
简述蛋白质结构的作用
1、蛋白质结构的作用—构成生物体内基本物质，为生长及维持生命所必需； 2、蛋白质结构的作用—部分蛋白质可作为生物催化剂，即酶和激素； 3、蛋白质结构的作用—生物的免疫作用所必需的物资； 4、蛋白质结构的作用—有些蛋白质会导致食物过敏。
关于肌动蛋白的结构介绍
它的氨基酸序列也是最高度保守的蛋白质之一，因为它在进化过程中几乎没有变化 ，在藻类和人类等多种物种中的差异不超过20%。它有两个显着特征：它是一种缓慢水解 ATP的酶 ，是生物过程的“通用能量货币”。 但是，ATP是必需的，以保持其结构完整性。其高效的结构由几乎独特的折叠过程形成。此外，它能够比
G蛋白偶联受体的结构特点
G蛋白偶联受体均是膜内在蛋白（Integral membrane protein），每个受体内包含七个α螺旋组成的跨膜结构域，这些结构域将受体分割为膜外N端（N-terminus），膜内C端（C-terminus），3个膜外环（Loop）和3个膜内环。受体的膜外部分经常带有糖基化修饰。膜外环上包含有
噬菌体蛋白质的结构
无尾部结构的二十面体：这种噬菌体为一个二十面体，外表由规律排列的蛋白亚单位——衣壳组成，核酸则被包裹在内部。有尾部结构的二十面体：这种噬菌体除了一个二十面体的头部外，还有由一个中空的针状结构及外鞘组成的尾部，以及尾丝和尾针组成的基部。线状体：这种噬菌体呈线状，没有明显的头部结构，而是由壳粒组成的盘旋
微管蛋白的结构类型和作用
微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子，有两种类型：α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin)，这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%，具有相似的三维结构，能够紧密地结合成二聚体，作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成，β亚基是由455个氨基酸组成，它们
蛋白质立体结构的形成
在对蛋白质立体结构有所了解的基础上，蛋白质化学家很自然地希望阐明蛋白质立体结构是如何形成的，即肽链是如何折叠的。从Anfinsen经典的核糖核酸酶的还原和重氧化实验，得出蛋白质肽链折叠的基本原则：蛋白质的氨基酸序列决定了蛋白质的立体结构，即肽链的折叠方式。肽链折叠的本质，可以简单地理解为将肽链中绝大