破解光合作用神秘机制：中国跨出重要一步
PsbS整体结构。a. PsbS单体结构飘带示意图；b. PsbS二体结构示意图；c. PsbS二体界面处结合的叶绿素a；d. PsbS二体结合的qE抑制剂DCCD。生物物理所供图 植物的光合作用，是地球上最为有效的固定太阳光能的过程，人类所大量消耗的石油、天然气等，其实都是远古时期植物光合作用的直接和间接产物。 地球每年经光合作用产生的物质有1730亿~2200亿吨，其中蕴含的能量相当于全世界能源消耗总量的10倍~20倍，但目前的利用率不到3%。光合作用是高效利用太阳能的最好榜样，破解光合作用神秘机制，将为建立“人工光合作用系统”，继而开发清洁、高效的新能源提供结构基础。 由中科院生物物理所研究员、中科院院士常文瑞带领的团队经过几年时间，完成了菠菜主要捕光复合物的晶体结构测定，在光合膜蛋白研究领域取得系列重大成果。 2004年3月18日，《自然》杂志发表这一成果，封面上的“POWER PLAN......阅读全文
免疫球蛋白的结构
1.轻链和重链 Ig基本结构：两对四条肽链通过链间二硫键连接形成Ig的单体结构。两条相同的长链称为重链，即H链；另两条相同的短链称为轻链，即L链。 两条重链间，轻链与重链间以二硫键相连，整个Ig分子呈“子呈字型。结构域由链内二硫键所连接的两个β片层所组成。 2.可变区和恒定区 （1）可变
弹性蛋白酶的结构
弹性硬蛋白是一种由丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等非极性氨基酸残基交联而成的网状结构,它可以耐受酸碱处理,并能抵抗一般蛋白酶的消化。
关于微管蛋白的结构简介
是一种球蛋白，是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体；每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合，一个属紧密结合，另一个为疏松结合，而且可以快速交换。分子量12万，沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5
铁硫蛋白的结构功能
铁硫蛋白是含铁的蛋白质，也是细胞色素类蛋白。是在蛋白质的中央含有四个原子，其中两个是铁，另两个是硫，称为【2Fe-2S】,或在蛋白质的中央含有八个原子，其中四个是铁，另四个是硫，称为【4Fe-4S】,并且通过硫与蛋白质的半胱氨酸残基相连。
关于糖蛋白的结构介绍
糖蛋白中的糖链变化较大，含有丰富的结构信息。寡糖链往往是受体、酶类的识别位点。 1、 N-糖苷键型（N-连接） N-糖苷键型主要有三类寡糖链： ① 高甘露糖型，由GlcNAc和甘露糖组成； ② 复合型：除了GlcNAc和甘露糖外、还有果糖、半乳糖、唾液酸； ③ 杂合型，包含①和②的特征
G蛋白偶联的结构特点
与G蛋白偶联的多种受体具有共同的结构功能特点：分子量40-50kDa左右，由350-500氨基酸组组成，形成7个由疏水氨基酸组成的α螺旋区段，反复7次穿越细胞膜的脂质双层。肽链的N末端在胞膜外，C末端在细胞内。N末端上常有许多糖基修饰。
脂蛋白(a)的结构及组成
1.1 Lp（a）的结构及组成 Lp（a）是一种富含胆固醇的脂蛋白，核心部分为中性脂质和apoB-100分子，其外围包绕着亲水性的apo（a），二者以二硫键共价连接；其中apo（a） 是Lp（a）的特征性糖蛋白成分，主要由一种称为Kringle的特征性结构构成，Kringle由80～114个氨基
肌动蛋白的结构特性
它的氨基酸序列也是最高度保守的蛋白质之一，因为它在进化过程中几乎没有变化 ，在藻类和人类等多种物种中的差异不超过20%。它有两个显着特征：它是一种缓慢水解 ATP的酶 ，是生物过程的“通用能量货币”。 但是，ATP是必需的，以保持其结构完整性。其高效的结构由几乎独特的折叠过程形成。此外，它能够比任何
关于Ras蛋白的结构介绍
Ras蛋白为膜结合型的GTP/GDP结合蛋白，相对分子质量为2.1万，定位于细胞膜内侧.它由188或189个氨基酸组成，它的第一个结构域为含有85个氨基酸残基的高度保守序列，接下来含有80个氨基酸残基的结构域中，Ras蛋白结构轻微不同，除了K2Ras末端25个氨基酸由于不同的外显子而分为A型和B
微管蛋白的结构功能特点
是一种球蛋白，是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体；每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合，一个属紧密结合，另一个为疏松结合，而且可以快速交换。分子量12万，沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5.5
血浆脂蛋白的组成结构
脂蛋白中脂质与蛋白质之间没有共价键结合，多数是通过脂质的非极性部分与蛋白质组分之间以疏水性相互作用而结合在一起。一般认为血浆脂蛋白都具有类似的结构，呈球状，在颗粒表面是极性分子，如蛋白质，磷脂，故具有亲水性；非极性分子如甘油三酯、胆固醇酯则藏于其内部。磷脂的极性部分可与蛋白质结合，非极性部分可与
黄素蛋白的结构与功能
FAD或FMN与酶蛋白部分之间是通过非共价键相连，但结合牢固，因此氧化与还原（即电子的失与得）都在同一个酶蛋白上进行，故黄素核苷酸的氧化还原电位取决于和它们结合的蛋白质，所以有关的标准还原电位指的是特定的黄素蛋白，而不是游离的FMN或FAD；在电子转移反应中它们只是在黄素蛋白的活性中心部分，而其本身
样本蛋白的结构性质
了解样本蛋白的结构性质有助于选择最合适的抗体，至少两方面因素需要考虑。待测样本蛋白的结构域：抗体是由各种不同免疫原免疫宿主而制备得来，其中的免疫原包括：全长蛋白、蛋白片断、多肽、全有机体（如：细菌）或细胞，抗体说明书一般都有免疫原的描述，如果打算检测的是蛋白片断或一种特殊的同型物或蛋白全长的某一区
黄素蛋白的结构与功能
FAD或FMN与酶蛋白部分之间是通过非共价键相连，但结合牢固，因此氧化与还原（即电子的失与得）都在同一个酶蛋白上进行，故黄素核苷酸的氧化还原电位取决于和它们结合的蛋白质，所以有关的标准还原电位指的是特定的黄素蛋白，而不是游离的FMN或FAD；在电子转移反应中它们只是在黄素蛋白的活性中心部分，而其本身
低密度脂蛋白的结构
每个天然低密度脂蛋白颗粒都能够乳化，即围绕所携带的脂肪酸，使这些脂肪能够在细胞外的水中在身体周围移动。每个颗粒包含一个载脂蛋白B-100分子（ApoB-100，一种具有4536个氨基酸残基和514kDa质量的蛋白质），以及80到100个额外的辅助蛋白质。每个低密度脂蛋白都有一个高度疏水的核心，由称为
蛋白质整体的结构
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物大分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。 二级结构：蛋白质分子局区域内，多肽
载脂蛋白CII的结构
人Apo CⅡ为含79个 氨基酸残基的单链多肽，分子量为9.1kD。先合成的Apo CⅡ含101氨基酸残，其中 22个氨基酸构成信号肽，除去信号肽后则转变为成熟Apo CⅡ。Apo CⅡ的等电点为5.0，其氨基酸组成有3个特点: ⑴缺乏组氨酸和半胱氨酸； ⑵ 含有较多的极性氨基酸； ⑶苏氨酸及丝
G蛋白偶联受体结构介绍
G蛋白偶联受体均是膜内在蛋白(Integral membrane protein)，每个受体内包含七个α螺旋组成的跨膜结构域，这些结构域将受体分割为膜外N端(N-terminus)，膜内C端(C-terminus)，3个膜外环(Loop)和3个膜内环。受体的膜外部分经常带有糖基化修饰。膜外环上包含有
球蛋白的基本结构介绍
通过X射线晶体衍射结构分析发现，球蛋白的基本结构是由二硫键相连的4条对称的多肽链构成的单体。其中两条分子量较大的链，称为重链。两条分子量较小的链，称为轻链。 1.重链与轻链 球蛋白的重链（heavy chain,H链）由450~550个氨基酸残基组成，分子量为55~75 kDa。根据Ig重链
蛋白质的基本结构
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。一级结构（primary structure）：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都
铁蛋白的结构特点
铁蛋白的分子结构是由一层蛋白壳围绕着铁和磷酸盐分子组成的铁核，外径12～13nm，分子量500kDa。从不同来源（如人、马、牛蛙和细菌等）的铁蛋白结构特征来看，所有的铁蛋白虽然在一级结构上变化很大（氨基酸序列相似性有时才达到14%），但本质上都有相同的体系结构。蛋白壳均为由24个亚基以高度对称性方式
蛋白激酶A的结构简介
PKA全酶以四聚体形式存在，但PKA被靶向到特定组分时，也会在细胞中形成更高阶的结构。经典的PKA全酶结构由两个调节亚基（R亚基）和两个催化亚基（C亚基）组成。催化亚基包含活性位点、在结合和水解ATP的蛋白激酶中发现的一系列典型残基以及结合调节亚基的结构域。调节亚基具有结合到cAMP的结构域，该
血浆脂蛋白的组成结构
脂蛋白中脂质与蛋白质之间没有共价键结合，多数是通过脂质的非极性部分与蛋白质组分之间以疏水性相互作用而结合在一起。一般认为血浆脂蛋白都具有类似的结构，呈球状，在颗粒表面是极性分子，如蛋白质，磷脂，故具有亲水性；非极性分子如甘油三酯、胆固醇酯则藏于其内部。磷脂的极性部分可与蛋白质结合，非极性部分可与
本周蛋白的结构及特性
凝溶蛋白又称本周蛋白（BJP）、本琼氏蛋白、本斯·琼斯氏蛋白（Bence-Jones protein），是免疫球蛋白的轻链单体或二聚体，属于不完全抗体球蛋白，由Bence Jones于一多发性骨髓瘤患者尿液中发现。分子量约4万，在pH4.9的酸性环境中加热至40℃～60℃凝固，温度上升到90℃～10
载脂蛋白E的结构
载脂蛋白E是一种富含精氨酸的碱性蛋白，人ApoE是由299个氨基酸残基组成，分子量为34145D，含32个Arg和12个Lys存在于血浆的CM、VLDL及其残粒和β-VLDL中均含有ApoE，一部分ApoE在血液中与ApoAⅡ形成复合体。 Shore于1973年首先发现ApoE，Rall等于1
波形蛋白的结构简介
一个波形蛋白单体，与其他中间丝相似，有着一个中央α螺旋结构域，在前端盖著一个非螺旋的胺基，及于末端盖著一个羧基。两个单体会互相扭曲，形成一个卷曲螺管形状的二聚物。两个二聚物会进一步形成一个四聚物，再与其他四聚物相连成为一片。 α螺旋序列包含一组疏水的氨基酸，这组氨基酸在螺旋表面形成一层“疏水性
如何选择蛋白晶体结构？
在使用殷赋云计算平台的时候，有不少用户对于如何选择蛋白晶体结构存在疑问。本篇就这个话题做一些经验分享。任何标准都有一个适用范围。我们在这里只讨论用于分子对接的蛋白晶体结构的选择原则和方法。1. 确定蛋白种属在实验当中，研究人员通常使用动物模型（如小鼠）来研究人源蛋白。这样做有许多原因，比如：1） 无
蛋白质立体结构原则
1.由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，使肽键具有部 分双键的性质，不能自由旋转。 2.与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，称为肽单元或肽键平面。但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。此单键的旋
如何选择蛋白晶体结构
在使用殷赋云计算平台的时候，有不少用户对于如何选择蛋白晶体结构存在疑问。本篇就这个话题做一些经验分享。任何标准都有一个适用范围。我们在这里只讨论用于分子对接的蛋白晶体结构的选择原则和方法。 1. 确定蛋白种属 在实验当中，研究人员通常使用动物模型（如小鼠）来研究人源蛋白。这样做有许
G蛋白偶联受体结构介绍
G蛋白偶联受体均是膜内在蛋白(Integral membrane protein)，每个受体内包含七个α螺旋组成的跨膜结构域，这些结构域将受体分割为膜外N端(N-terminus)，膜内C端(C-terminus)，3个膜外环(Loop)和3个膜内环。受体的膜外部分经常带有糖基化修饰。膜外环上包含有