刘翠敏研究组权威期刊解析叶绿体分子伴侣素
上世纪八十年代，John.Ellis等发现光合作用固碳关键酶Rubisco的折叠组装依赖于叶绿体分子伴侣素Cpn60（Hsp60的一种）。随后的研究表明，Rubisco的大亚基RbcL必须先与Cpn60结合才能组装成有功能的全酶复合体。Rubisco是自然界最丰富的蛋白质，而Cpn60作为叶绿体定位的重要分子伴侣，还参与其它蛋白的折叠。因此，Cpn60对不同底物的结合或折叠处于动态平衡中。Cpn60的顶端区位于桶状结构的顶部，负责对蛋白底物和辅伴侣的识别和互作。Cpn60如何实现不同底物间的结合-折叠平衡是个由来已久的科学问题。 中国科学院遗传与发育生物学研究所刘翠敏研究组经过对衣藻不同类型的Cpn60顶端区进行筛选和比较发现：该区不仅显著影响分子伴侣素的ATP酶活，而且α型顶端区对RbcL的结合能力是β型的三倍，但却只有β型顶端区能够与辅伴侣进行有效互作。通过解析 CPN60α 和 CPN60β1 两种类型的顶端区晶体结......阅读全文
刘翠敏研究组权威期刊解析叶绿体分子伴侣素
上世纪八十年代，John.Ellis等发现光合作用固碳关键酶Rubisco的折叠组装依赖于叶绿体分子伴侣素Cpn60（Hsp60的一种）。随后的研究表明，Rubisco的大亚基RbcL必须先与Cpn60结合才能组装成有功能的全酶复合体。Rubisco是自然界最丰富的蛋白质，而Cpn60作为叶绿体
辅助分子伴侣Cpn11/20/23调控叶绿体ClpP蛋白酶复合体
中国科学院分子细胞科学卓越创新中心（生物化学与细胞生物学研究所）丛尧研究组与中科院遗传与发育研究所刘翠敏研究组合作，在Nature Plants上，在线发表了研究论文The cryo-EM structure of the chloroplast ClpP complex。该研究首次解析了莱茵衣
PNAS：分子伴侣的叛变
研究人员发现，氧化应激能够让细胞中的一个良性蛋白叛变，使其成为强大同盟，共同致使神经元死亡。该研究有望帮助人们开发出治疗多种疾病的通用方案，文章于三月四日发表在美国国家科学院院刊PNAS杂志上。 研究人员针对被称为酪氨酸硝化的氧化应激进行研究，揭示了酪氨酸硝化导致细胞死亡的机制。这一过程涉
简述分子伴侣的特征
从参与促进一个反应而本身不在最终产物中出现这一点来看，分子伴侣具有酶的特征。但从以下三方面来看，分子伴侣和酶很不同。 1、分子伴侣对靶蛋白没有高度专一性，同一分子伴侣可以促进多种氨基酸序列完全不同的多肽链折叠成为空间结构、性质和功能都不相关的蛋白质。 2、它的催化效率很低。行使功能需要水解A
概述分子伴侣的致病作用
细胞内新生肽链的折叠过程中，其正确折叠需要帮助蛋白如分子伴侣和折叠酶等的参与和介导；而蛋白质的降解还可以由分子伴侣提供的“质控系统（quality control system）”辅助完成（Hammond 1995，）。这种“质控系统”可以识别（recongnizing）、滞留（retainin
关于分子伴侣的概念介绍
分子伴侣是细胞中一大类蛋白质，是由不相关的蛋白质组成的一个家系，它们介导其它蛋白质的正确装配，但自己不成为最后功能结构中的组分。分子伴侣的概念有三个特点： ①凡具有这种功能的蛋白，都称为分子伴侣，尽管是完全不同的蛋白质； ②作用机理是不清楚的，故用了“介导”二字，以含糊其辞，“帮助”二字可理
分子伴侣HSP90可调控生长素的极性运输
2021年6月4日，New Phytologist在线发表了希腊雅典农业大学Polydefkis Hatzopoulos和Dimitra Milioni为共同通讯作者的题为“HSP90 affects root growth in Arabidopsis by regulating the po
简述分子伴侣的免疫保护作用
分子伴侣不仅是胞内蛋白折叠、组装与转运的帮助蛋白，更令人惊奇的是它还可以成为感染性疾病中的免疫优势抗原（immunodominant antigens），激发宿主体内的体液免疫反应和T细胞介导的细胞免疫反应，证实在细菌或寄生虫感染中具有免疫保护作用（Minowanda 1995,Young 19
分子伴侣的基本信息介绍
1987年，Ikemura发现枯草杆菌素（subtilisin）的折叠需要前肽（propeptide）的帮助。这类前肽常位于信号肽与成熟多肽之间，在蛋白质合成过程中与其介导的蛋白质多肽链是一前一后合成出来的，并以共价键相连接，是成熟多肽正确折叠所必需的，成熟多肽完成折叠后即通过水解作用与前肽脱离
关于伴侣素家族的基本介绍
Cpn 家族是具有独特的双层 7-9 元环状结构的寡聚蛋白，它们以依赖 ATP 的方式促进体内正常和应急条件下的蛋白质折叠。Cpns 又分为两组：GroEL(Hsp60) 家族和TriC 家族。GroEL 型的 Cpns 存在于真细菌、线粒体和叶绿体中，由双层 7 个亚基组成的圆环组成，每个亚基
JBC：分子伴侣帮助蛋白质折叠的分子机理
分子伴侣是一种协助蛋白质进行折叠的分子助手，其中一种伴侣分子是所谓的热激蛋白60（Hsp60），这种蛋白可以在线粒体中形成一种类似于“桶状”的结构，从而便于蛋白折叠过程的发生，近日刊登于the Journal of Biological Chemistry上的一篇研究论文中，来自弗莱堡大学的研究
分子伴侣参与新生肽链的作用介绍
首先，在蛋白合成过程中，伴侣分子能识别与稳定多肽链的部分折叠的构象，从而参与新生肽链的折叠与装配。例如，植物光合作用的关键酶——二磷酸核酮糖羧化酶加氧酶（Rubisco）在合成时，新合成的亚基单体组装成全酶（共8 个大亚基、8个小亚基，大亚基基因组叶绿体编码，小亚基基因组核编码）之前，就有Rub
分子伴侣的免疫原性介绍
病原体结合的分子伴侣免疫原性很强，在宿主体内能诱发产生某些免疫疾病，如结核，Ieprosy，Legionnaire's病，Iyme病，Q热（Q fever）等（Schoel 1994）。而分子伴侣本身的变化，如cpn10的表达水平下降，可能与全身性致命性线粒体疾病（Agsteribbe
分子伴侣参与蛋白运送的作用介绍
在蛋白跨膜运送过程中，也有分子伴侣的参与。核糖体上新合成的多肽在定向跨膜运送到不同细胞器时，要维持非折叠状态。分子伴侣Hsp70家族在蛋白移位中就能打开前体蛋白的折叠，这时跨膜蛋白疏水基团外露，分子伴侣能够识别并与之结合，保护疏水面，防止相互作用而凝聚，直至跨膜运送开始。跨膜运送后，分子伴侣又参
关于分子伴侣的基本信息介绍
分子伴侣（Chaperone），又称为侣伴蛋白（molecular chaperone）。英文单词原意是指姆，即负责监管、教育年轻未婚少女的行为的老年妇女。是一类协助细胞内分子组装和协助蛋白质折叠的蛋白质。包括热休克蛋白Hsp60和Hsp70两个家族。另外，使用ATP协助蛋白质折叠只是一部分分子
分子遗传学词汇叶绿体DNA
中文名称：叶绿体DNA外文名称：chloroplast DNA定义：叶绿体DNA，英文chloroplast DNA，缩写cpDNA，存在于叶绿体内，双链环状，长度中间值通常为45微米，具有独立基因组。一个叶绿体含有10~50个cpDNA。
蛋白质折叠的分子伴侣的介绍
1978 年,Laskey 在进行组蛋白和DNA 在体外生理离子强度实验时发现,必须要有一种细胞核内的酸性蛋白———核质素(nucleoplasmin) 存在时,二者才能组装成核小体,否则就发生沉淀。据此Laskey 称它为“分子伴侣”。分子伴侣是指能够结合和稳定另外一种蛋白质的不稳定构象,并能
分子伴侣基因让油菜单株增产25％
近日，中国农业科学院油料作物研究所油菜遗传育种创新团队首次揭示分子伴侣基因BnaC01.CCT8调控油菜产量的分子机制，发掘出优异等位基因，为油菜高产分子育种提供了全新理论依据和技术支撑。相关研究成果发表在《植物生物技术杂志》（Plant Biotechnology Journal）上。油菜是我国第
Nature子刊揭示分子伴侣的新功能
蛋白质形成往往需要分子伴侣的帮助，确保自己折叠成为正确的结构。不过，人们一直不清楚分子伴侣在膜蛋白成熟中起到了怎样的作用。瑞士巴塞尔大学和苏黎世联邦理工的研究团队发现，分子伴侣能够稳定未成熟的细菌膜蛋白，协助它插入到细菌的外膜。这项研究发表在最近的Nature Structural & Mole
研究揭示分子伴侣的动力学机制
3月20日，国际期刊《美国国家科学院院刊》（PNAS）在线发表了中国科学院生物物理研究所柯莎（Sarah Perrett）研究组题为Kinetics of the conformational cycle of Hsp70 reveals the importance of the dynami
研究揭示叶绿体识别活性氧分子的分子机制
6月27日，中国科学院分子植物科学卓越创新中心/植物生理生态研究所上海植物逆境生物学研究中心Chanhong Kim研究组在《自然-通讯》（Nature Communications）发表了题为Oxidative post-translational modification of EXECUT
蛋白质复性人工分子伴侣的介绍
受蛋白质分子伴侣辅助蛋白质复性的启发，Rozema和Gellman对人工分子伴侣体系(去污剂+环糊精)辅助碳酸酐酶和鸡蛋白溶菌酶复性进行了研究[17、18]。与分子伴侣GroEL+ATP辅助复性的作用机制相似，其复性过程分为两步进行：第一步捕获阶段，在变性蛋白质溶液中加入去污剂，去污剂分子通过疏
关于分子伴侣修复热变性蛋白的介绍
特别值得一提的是，有一类分子伴侣属于热休克蛋白 (HSP）。这种蛋白是1962年Ritossa在研究果蝇唾腺染色体时首先发现的。果蝇一般在25℃正常生长，当外界温度升至30～40℃时，果蝇体内产生较多的HSP。后来又在酵母、玉米、大豆、大肠杆菌等中发现。当外界温度高出正常生长温度10～15℃，H
叶绿体蛋白转运与质量控制的新机制获揭示
原文地址：http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2022/6/481871.shtm 近日，中科院植物研究所研究员杨文强团队与合作者在《植物细胞》发表了最新研究成果，揭示了莱茵衣藻叶绿体基因组最大基因编码的蛋白Orf2971参与蛋白转运和质量控制的重要分子机制。
中科院张立新研究组PNAS发表新成果
植物通过光合作用利用光能将二氧化碳和水转化为有机物并释放出氧气。这一系列复杂的代谢反应组成，发生在叶绿体的类囊体膜上。类囊体膜上的叶绿体ATP合成酶负责催化光驱动的ATP合成，为光合作用中的碳固定提供能量。这种酶由不同来源的亚基组成，是细胞器发生和植物生存必不可少的多蛋白复合体， 中科院植物研
分子伴侣蛋白作用机制研究获新进展
近日，华东理工大学生物工程学院全舒教授团队联合清华大学薛毅教授团队与国家蛋白质科学研究（上海）设施吴斌博士，在分子伴侣蛋白的作用机制解析方面取得了重要进展。相关成果以“ATP非依赖型分子伴侣Spy的底物释放机制研究”为题发表在《自然-通讯》上，首次从动力学与结构层面对分子伴侣Spy的底物
研究发现铜伴侣蛋白小分子抑制剂
中科院上海药物所蒋华良课题组与美国芝加哥大学何川课题组、艾默里大学陈靖课题组等合作，综合采用理论模拟以及化学生物学和药理学实验验证策略，首次发现了铜伴侣蛋白的小分子抑制剂。该抑制剂可同时靶向两种铜伴侣蛋白Atox1和CCS，并选择性调控铜离子转运，从而选择性地抑制肿瘤细胞增殖，且在多种动物实验中
分子伴侣蛋白作用机制研究获新进展
近日，华东理工大学生物工程学院全舒教授团队联合清华大学薛毅教授团队与国家蛋白质科学研究（上海）设施吴斌博士，在分子伴侣蛋白的作用机制解析方面取得了重要进展。相关成果以“ATP非依赖型分子伴侣Spy的底物释放机制研究”为题发表在《自然-通讯》上，首次从动力学与结构层面对分子伴侣Spy的底物
Nature：特殊分子伴侣或帮助抗击机体炎性疾病
当过度激活或脱靶，机体免疫系统中抵御感染的特定细胞就会攻击机体自身的组织，而诱发炎症的过程就是自体免疫疾病的一部分，近日，一项刊登于国际著名杂志Nature上的研究论文中，来自纽约大学医学中心（NYU Langone Medical Center）的研究人员通过研究揭示了一种减弱该机制的新方法，
研究团队揭示叶绿体蛋白转运与质量控制的新机制
叶绿体是光合作用的场所，也是重要的生物反应器。作为半自主细胞器，叶绿体含有3000多个蛋白，其自身基因组仅编码100个左右蛋白，其他蛋白由核基因组编码并通过叶绿体被膜上的TOC和TIC复合体转运。大部分核基因编码的前体蛋白以未折叠状态进入转运复合体，分子伴侣和蛋白酶组成的质量控制系统可确保所有进