WIKI资讯
WIKI资讯
蛋白质分子（示意图） 据美国匹兹堡大学网站最近报道，该校研究团队开发出一种新技术，利用小分子磷化氢作为“开关”能控制蛋白质的活性。该技术为人们更好地研究生物过程中的分子行为提供了一种有力工具。 蛋白质是生物体内种类最多、最重要的成分之一，从牙齿、骨骼、皮肤，到器官的生长和酶与激素的产生，都离不开蛋白质。但在已经完全特化的活细胞中，它们的用途各不相同，各系统间互联互动的方式也不同，对科学家来说，要确定它们是怎样工作的是个极大的挑战。 蛋白质由氨基酸长链组成。在实验中，研究人员把一种非天然氨基酸加在某种蛋白质的一个特殊位置，让它们失去活性，称之为“保护”。当他们用磷化氢试剂处理细胞，使其表达被“保护”的蛋白质时，非天然氨基酸能被转换回天然氨基酸，也就是“脱保护”变回活跃的天然型蛋白质。 研究团队将小分子开关用在4种细胞的有关过程中：通过打开荧光素酶活性触发细胞生物发光；激活一种最初在水母体内发现的蛋白质引起增强荧光反应，将蓝......阅读全文
摘 要：随着生物分子光学标记技术的不断进步，光学技术在揭示生命活动基本规律的研究中正发挥越来越重要的作用，也为医学诊断与治疗提供了更多、更有效的手段。本报告首先简要介绍光学技术在生物医学应用中的发展概况，然后从基因表达及蛋白质—蛋白质相互作用研究方面，讨论生物分子光学技术的特点与优势，阐明基于分
微阵列技术在单个实验中能同时分析数千个参数。捕获分子微点在固体支持物上固定成行列并暴露在含相应结合分子的样品中。基于荧光、化学发光、质谱、放射性或电化学的读出系统能检测每个微点形成的复合物。这些微小化和平行的结合分析高度灵敏，方法的分析能力又能被微阵列基因表达分析所放大。在这些系统中，检测固定的DN
蛋白质与多肽激素的放射免疫分析第一节 概述 1960年，美国学者Yalow 和Berson 创立了放射免疫分析（Radioimmunoassay，RIA），并首先用于糖尿病人血浆中胰岛素含量的测定。这是医学和生物学领域中方法学的一项重大突破，开辟了医学检测史上的一个新纪元。它使得那些原先认为是无法
常用生物软件（windows)全面介绍一、基因芯片1、基因芯片综合分析软件。 ArrayVision 7.0 一种功能强大的商业版基因芯片分析软件，不仅可以进行图像分析，还可以进行数据处理，方便protocol的管理功能强大，商业版正式版：6900美元。 Arraypro 4.0
ELISA原理 ELISA利用抗原抗体之间专一性结合之特性，对标本进行检测；由于结合与固体承载物（一般为塑胶孔盘）上之抗原或抗体仍可具有免疫活性，因此设计 其结合 机制後，配合酵素显色反应，即可显示特定抗原或抗体是否存在，并可利用显色之深浅进行定量分析。根据待测样品与结合机制的不同，ELI
离子交换剂的总交换容量通常以每毫克或每毫升交换剂含有可解离基团的毫克当量数（meq / mg或meq / ml）来表示。通常可以由滴定法测定。阳离子交换剂首先用HCl处理，使其平衡离子为H?。再用水洗至中性，对于强酸型离子交换剂，用NaCl充分置换出H?，再用标准浓度的NaOH滴定生成的HCl，
活体动物体内光学成像(Optical in vivo Imaging)主要采用生物发光（bioluminescence）与荧光（fluorescence）两种技术。生物发光是用荧光素酶(Luciferase)基因标记细胞或DNA，而荧光技术则采用荧光报告基团（GFP、RFP, Cyt及dyes等）进
蛋白质纯度测定实验 实验步骤 在评价样品
实验步骤在评价样品纯度之前，首先需要鉴定待测杂质的类型，如核酸、碳水化合物、脂质、无关蛋白质、同工酶类、失活蛋白质，进而确定在特定溶液条件中, 能够区分假定杂质和目标蛋白质的理化特性 (化学分析或物理特征）。而纯度则是指待测杂质含量低于某个特定水平。需要注意的是，上述说明中并没有要求描述杂质的性质。
沉淀法沉淀法也称溶解度法。其纯化生命大分子物质的基本原理是根据各种物质的结构差异性来改变溶液的某些性质，进而导致有效成分的溶解度发生变化。1、盐析法盐析法的根据是蛋白质在稀盐溶液中，溶解度会随盐浓度的增高而上升，但当盐浓度增高到一定数值时，使水活度降低，进而导致蛋白质分子表面电荷逐渐被中和，水化膜逐
5月22日，科技部官网发布了《关于对国家重点研发计划干细胞及转化研究等6个重点专项2018年度项目申报指南征求意见的通知》，其中，“干细胞及转化研究”重点专项、“蛋白质机器与生命过程调控”重点专项、“纳米科技”重点专项 与生物医学领域相关。 关于对国家重点研发计划干细胞及转化研究等6个重点专项
凝胶层析法(gel chromatography)也称分子筛层析法，是指混合物随流动相经过凝胶层析柱时，其中各组分按其分子大小不同而被分离的技术。该法设备简单、操作方便、重复性好、样品回收率高，除常用于分离纯化蛋白质、核酸、多糖、激素等物质外，还可用于测定蛋白质的相对分子质量，以及样品的脱盐和浓
2．核酸的分离纯化 从细胞中提取核酸后，仍混杂着蛋白质、多糖和各种大小分子核酸同类物。除去这些“杂质”的过程，也就是核酸提纯过程。在核酸的分离纯化时，为防止核酸大分子的变性降解，必须在0～4℃的低温条件下操作。核酸酶的水解作用，是过去制备具有活性核酸大分子的严重障碍，现普遍采用加入去污剂或加入E
在目前的癌症靶向药物里，占主导地位的是针对致癌蛋白的小分子或单抗抑制剂。不过，随着时间的推移，许多癌细胞会对这类药物产生抗药性，比如说产生新的突变，或者激活其它致癌蛋白。过去15年来，一些研究人员在寻找其它的抗癌途径时，将目标瞄准了细胞内的“清洁工”——泛素-蛋白酶体系统。泛素-蛋白酶体系统负责
关于包涵体的纯化是一个令人头疼的问题，包涵体的复性已经成为生物制药的瓶颈，关于包涵体的处理一般包括这么几步：菌体的破碎、包涵体的洗涤、溶解、复性以及纯化，内容比较庞杂 一、菌体的裂解 1、怎样裂解细菌？ 细胞的破碎方法 1.高速组织捣碎
适用的凝胶总浓度：2%～5%（2）核酸相对分子量与凝胶总浓度的关系：1）核酸相对分子量范围：＜1×104适用的凝胶总浓度：15%～20%2）核酸相对分子量范围：1×104～1×105适用的凝胶总浓度：5%～10%3）核酸相对分子量范围：1×105～2×106适用的凝胶总浓度：2%～2.6%用于大分子
电泳法，是指带电荷的供试品（蛋白质、核苷酸等）在惰性支持介质（如纸、醋酸纤维素、琼脂糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶等）中，于电场的作用下，向其对应的电极方向按各自的速度进行泳动，使组分分离成狭窄的区带，用适宜的检测方法记录其电泳区带图谱或计算其百分含量的方法。 电泳技术的
蛋白质纯化的层析技术中，凝胶过滤比较独特,它是基于蛋白质分子质量的相对大小而分离。与传统的过滤相反，通过凝胶过滤柱后,并没有任何蛋白质留存于其中。凝胶过滤优缺点明显;优点在于，脆性蛋白质与层析固定相结合并不会破坏其功能;缺点在于,和凝胶不结合则限制层析的分辨率。作者： 伯吉斯等,主译：陈薇，本实验来
基质辅助激光解吸/电离（MALDI）成像质谱法能以直接、原位、无标记的方式测量组织中的蛋白质、多肽、脂质、小分子药物及其代谢物和其它化合物。应用范围覆盖基础生物学研究、环境和毒理学科学，以及专门的药物研发方法。在各种情况下，MALDI成像所产生的独特信息对理解包括人、动物和植物等各类生命体的各种
（二）乳过氧化物酶法（LPO） 本法反应温和，对抗原、抗体免疫活性影响小，已被广泛应用。缺点是标记率较低，一般为20～40%。 1．原理此法是利用乳过氧化物酶（Lactoperoxidase）有促进微量过氧化氢对125I-的氧化作用，生成125I+，并标记在多肽、蛋白质酪氨酸分子上。 2．方法
15种蛋白质单晶培养的方法：（1）大量养晶法（bulk crystallization）：若急着养出单晶，则将纯化之蛋白质溶液加入固体盐类或饱和盐液，直到溶液中出现乳白混浊色，离心后把上清液（suppernatant）放置数天至数周，有可能养出单晶。（2）批次养晶法（batch method）:
15种蛋白质单晶培养的方法：（1）大量养晶法（bulk crystallization）：若急着养出单晶，则将纯化之蛋白质溶液加入固体盐类或饱和盐液，直到溶液中出现乳白混浊色，离心后把上清液（suppernatant）放置数天至数周，有可能养出单晶。（2）批次养晶法（batch method）:若发
15种蛋白质单晶培养的方法：（1）大量养晶法（bulk crystallization）：若急着养出单晶，则将纯化之蛋白质溶液加入固体盐类或饱和盐液，直到溶液中出现乳白混浊色，离心后把上清液（suppernatant）放置数天至数周，有可能养出单晶。（2）批次养晶法（batch method）:
来自华盛顿大学的科学家们，在实验室中利用计算机设计并建造出了能够识别和结合小分子的蛋白质分子“搜索网”。 用计算机设计出能够识别生物学小分子并能与之相互作用的蛋白质现在成为了现实。科学家们成功地构建出了一种蛋白质分子，其编程后可以结合三种不同的类固醇。这一成果有可能更广泛地应用于医学和其他
操作采用分子筛层析获得的洗脱图谱如图 23.1 A 所 75。零 洗 脱 体 积 (zero elution volu m e ) 是指上样于层析固定相的样品体积。无法进入介质的分子的洗脱体积定义为无效体 积 V 。，它表示颗粒外部的体积。可以进人介质的分子的体积定义为总体积％, 它表示
实验步骤 操作 采用分子筛层析获得的洗脱图谱如图 23.1 A 所 75。零 洗 脱 体 积 (zero elution volu m e ) 是指上样于层析固定相的样品体积。无法进入介质的分子的洗脱体积定义为无效体 积 V
凝胶色谱法凝胶色谱技术是六十年代初发展起来的一种快速而又简单的分离分技术，由于设备简单、操作方便，不需要有机溶剂，对高分子物质有很高的分离效果。目前已经被生物化学、分子生物学、生物工程学、分子免疫学以及医学等有关领域广泛采用，不但应用于科学实验研究，而且已经大规模地用于工业生产。一、基本理论
凝胶色谱技术是六十年代初发展起来的一种快速而又简单的分离分技术，由于设备简单、操作方便，不需要有机溶剂，对高分子物质有很高的分离效果。目前已经被生物化学、分子生物学、生物工程学、分子免疫学以及医学等有关领域广泛采用，不但应用于科学实验研究，而且已经大规模地用于工业生产。 &n
背景知识：凝胶色谱技术是六十年代初发展起来的一种快速而又简单的分离分技术，由于设备简单、操作方便，不需要有机溶剂，对高分子物质有很高的分离效果。目前已经被生物化学、分子生物学、生物工程学、分子免疫学以及医学等有关领域广泛采用，不但应用于科学实验研究，而且已经大规模地用于工业生产。一、基本理论（一）分
虽然表观上简单，盘绕螺旋（coiled coil ) 模体是高度专一的，并在理解三级结构及其形成方面具有重要意义。最常观察到的盘绕螺旋形态——平行二聚态，其一般的结构类型仍有待全面的描述。尽管如此，其结构已呈现出在某些特定位置需要某些特定类型氨基酸的严格规则。本实验来源「现代蛋白质工程实验指南」〔德