上海药物所等揭示去泛素化酶USP14新底物
11月13日，中国科学院上海药物研究所研究员谭敏佳课题组与复旦大学中山医院内分泌科教授李小英团队合作，在《自然-通讯》（Nature Communications）杂志发表了题为Proteome-wide analysis of USP14 substrates revealed its role in hepatosteatosis via stabilization of FASN 的研究论文。此项研究通过多种蛋白质组学技术手段，系统性鉴定了去泛素化酶USP14的底物靶蛋白，并进一步阐明了USP14在非酒精性脂肪肝发生发展中的新作用机制。 蛋白质泛素化(ubiquitination)是体内具有重要生物学功能的蛋白质翻译后修饰之一。体内泛素化和去泛素化(deubiquitination)的动态平衡，是调控蛋白质降解和维持细胞蛋白稳态的关键机制。USP14是与蛋白酶体结合的主要去泛素化酶(deubiquitinating ......阅读全文
泛素蛋白酶体途径
泛素(ubiquitin，UB)是一类含76个氨基酸、大小约为8.6 kDa的小蛋白质，在真核生物中普遍存在且高度保守。人类基因组中有四个基因编码泛素的基因： UBB ， UBC ， UBA52 和 RPS27A 。泛素氨基酸序列：MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKE
DNA去甲基化酶催化作用介绍
DNA去甲基化由DNA去甲基化酶催化。DNA去甲基化是在DNA糖苷酶的作用下脱掉甲基化碱基的反应，等同于被损伤的DNA在糖苷酶及无碱基核酸酶酶切偶联催化下的修复反应。5一甲基胞嘧啶糖基化酶是体内侯选去甲基化酶。此外，甲基化CpG结合蛋白如MBD2等也具有去甲基化酶的活性。
USP21通过调控去泛素化来稳定FOXP3以及维持Treg特有基因
FOXP3+调节性T细胞（Treg）具有免疫抑制作用，在维持自身免疫过程中具有重要作用。因此，对Treg细胞在体内的分子机制研究也具有重要意义。关于FOXP3+ Treg细胞稳定性的争论从最近的一些工作报道中也是愈演愈烈。在这些研究中，稳定Treg细胞在炎症反应以及成淋巴反应中具有T-effec
揭示USP9X去泛素化ALDH1A3并维持GCSs的间充质特性
胶质母细胞瘤（GBM）是最常见和破坏性的人脑恶性肿瘤，其特征在于广泛的肿瘤内异质性。尽管最近在多模式治疗方面取得了进展，但GBM患者的结果仍然令人沮丧。GBM拥有一个细胞亚群，称为GBM干细胞（GSCs），具有自我更新活性和多向分化潜能以及肿瘤起始能力。因此，迫切需要探索针对GSC的新治疗策略。
USP21通过调控去泛素化来稳定FOXP3以及维持Treg特有基因...
USP21通过调控去泛素化来稳定FOXP3以及维持Treg特有基因的表达研究背景FOXP3+调节性T细胞（Treg）具有免疫抑制作用，在维持自身免疫过程中具有重要作用。因此，对Treg细胞在体内的分子机制研究也具有重要意义。关于FOXP3+ Treg细胞稳定性的争论从最近的一些工作报道中也是
Sumo化蛋白定量试剂盒—小泛素化研究
众所周知，泛素（ubiquitin, Ub）是一类高度保守的小蛋白, 可与靶蛋白的赖氨酸残基共价连接, 形成多聚泛素链行使指导蛋白质降解的功能。类似于泛素化修饰过程, 小泛素相关修饰物(small ubiquitin related modifier, SUMO）也可以共价修饰靶蛋白的赖
泛素化介导叶绿体蛋白降解新途径
为了应对全球气候变化带来的频繁逆境胁迫，全面而清晰地了解植物面对胁迫反应的不同调控机制具有重要的意义。在植物抗逆研究中，研究发现非生物胁迫会抑制植物的光合作用，影响叶绿体的稳定性并诱导叶绿体的降解，叶绿体降解进而会引发植物早衰，最终影响作物产量。叶绿体是为植物提供能量来源的重要细胞器。植物叶绿体内部
关于泛素化的基本信息介绍
泛素化是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。这些特殊的酶包括泛素激活酶、结合酶、连结酶和降解酶等。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中都起着十分重要的作用。同时，它也参与了细胞周期、增殖、凋
泛素化的蛋白质降解介绍
泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。 不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些泛素化会改变蛋白的活性，导致其他的生物效应，如DNA损伤修复，机体免疫应答等。
关于泛素化的重要作用介绍
p53稳定性的变化与其功能调解密切相关 ,严密调节p53的代谢稳定性对正常细胞的生长发育非常重要。p53为一段半衰期转录因子 , p53蛋白的转换由泛素依赖的蛋白水解途径调节[3]。本研究结果表明 ,p53N端与降解有关的片段不能与其转录活性片段相分离 ；抑制或破坏泛素蛋白酶体水解通路对转录反应
关于单泛素化修饰的基本介绍
单泛素化修饰是一种调节信号可以引起靶蛋白的活性、定位以及蛋白质结构的改变从而对蛋白质的胞吞途径、膜泡的出芽、组蛋白的修饰、基因的转录以及蛋白质核内的定位进行调节。单独的泛素本身并没有任何生物功能，它只是一种分子标记蛋白，发挥作用必须在ATP提供能量的前提下依靠泛素途径的相关酶类及蛋白酶体。Gua
生物物理所等揭示Wnt信号通路泛素化连接酶降解机制
6月1日，《基因与发育》（genes & development）杂志以封面论文的形式发表了中国科学院生物物理研究所梁栋材课题组与美国诺华生物医学研究所Feng Cong研究团队、华盛顿大学教授许文清关于Wnt信号通路泛素化连接酶降解机制的最新研究成果，文章题为The SIAH E3 ubiqu
泛素活化酶的基本信息介绍
中文名称泛素活化酶英文名称ubiquitin-activating enzyme定 义编号：EC 6.3.2.19。泛素化级联反应中的第一个酶(E1)。在MgATP存在下，一个分子泛素(Ub)被腺苷酸化形成AMP-Ub，通过非共价键与E1结合，而另一分子Ub的C端甘氨酸(G76)的羧基与E1中的—
人类的泛素连接酶有哪些
泛素 （英語: Ubiquitin ）是一種存在於大多數 真核細胞 中 的小 蛋白 。它的主要功能是標記需要分解掉的蛋白質，使其被 水解 。 當附有泛素的蛋白質移動到桶狀的 蛋白酶 的時候， 蛋白酶就會將該蛋白質水解。泛素也可以標記 跨膜蛋白 ，如 受體 ， 將其從 細胞膜 上除去。 泛素由76個
USP21通过调控去泛素化来稳定FOXP3及维持Treg特有基因表达
FOXP3+调节性T细胞（Treg）具有免疫抑制作用，在维持自身免疫过程中具有重要作用。因此，对Treg细胞在体内的分子机制研究也具有重要意义。关于FOXP3+ Treg细胞稳定性的争论从最近的一些工作报道中也是愈演愈烈。在这些研究中，稳定Treg细胞在炎症反应以及成淋巴反应中具有T-effec
泛素化酶USP33调控PINK1Parkin介导的线粒体自噬过程
PINK1-Parkin介导的线粒体自噬在线粒体质量控制过程中发挥着关键作用，其调控异常与人类神经退行性疾病发生相关。已有研究表明Parkin蛋白泛素化和去泛素化修饰参与线粒体自噬调控过程，但Parkin蛋白的去泛素化酶及其调控线粒体自噬的分子机制尚不清楚。在线粒体解偶联剂CCCP处理下，去泛素
泛素化蛋白快速富集纯化黑科技TUBEs
泛素化是一种常见的调节蛋白的稳定性和功能的翻译后修饰。蛋白的泛素化需要3种酶的参与，分别是泛素活化酶（ubiquitin-activating enzyme，E1）、泛素偶联酶（ubiquitin conjugation enzyme，E2）和泛素连接酶（ubiquitin
中国农大JBC解析RNA去甲基化酶晶体结构
2014年3月10日，在百年老牌杂志《生物化学杂志》（Journal of Biological Chemistry）发表的一项最新研究中，中国农业大学、清华大学和多伦多大学的研究人员，报道了RNA去甲基化酶Alkbh5催化核心的5个高分辨率晶体结构。该研究的通讯作者为中国农业大学的陈忠周教
蒲慕明小组发现泛素连接酶修饰途径
来自加州大学伯克利分校Helen Wills神经科学研究所等处的研究人员发现了蛋白泛素化途径中的一种关键酶调控的新机制，有助于解释细胞功能蛋白选择性降解。这一研究成果公布在《神经元》(Neuron)杂志上。 领导这一研究的是著名的神经生物学家蒲慕明教授，其现任中科院神经科学研究所所长，
关于泛素活化酶的基本信息介绍
泛素活化酶，也称为E1酶，催化泛素化反应的第一步，该反应可以通过蛋白酶体针对蛋白质进行降解。泛素或泛素样蛋白与靶向蛋白的共价键是真核生物调控蛋白功能的主要机制。许多过程如细胞分裂、免疫反应和胚胎发育也受到泛素和泛素样蛋白翻译后修饰的调控。
概述泛素缀合酶在拟南芥中的研究
泛素缀合酶是由150-200个氨基酸组成，具有研究拟南芥中Ubc6的功能的物质。 在拟南芥中，大约有一半的E2s成员的生化特征被描述，并且有很大一部分的拟南芥E2s成员都可以在酵母细胞中找到相应的同源物。然而，在拟南芥中有三种E2s基因家族表达的蛋白并没有在芽殖酵母中找到同源物，但是却在哺乳动
泛素结合酶E2的作用机理
泛素结合酶E2的UBC结构域中有一个保守的半胱氨酸残基，这个Cys残基作为活性位点与泛素分子（Ub）形成硫酯键。泛素活化酶E1将泛素转移到E2的半胱氨酸活性位点上，形成Ub-E2复合体，之后或是直接结合底物将泛素连接在靶蛋白上，或是与泛素连接酶E3相互作用，将泛素转移到靶蛋白上 。在泛素化过程中
泛素蛋白酶体途径的简介
泛素蛋白酶体途径（ubiquitin proteasome pathway）是生物化学术语，介导的蛋白降解是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。负责执行这个调控过程的组成成分包括泛素及其启动酶系统和蛋白酶体系统。泛素启动酶系统负责活化泛素，并将其结合到待降解的蛋白上，形成靶蛋白多聚泛素链
Cell综述：三种泛素连接酶
泛素化(ubiquitination)作为一类作用方式更加复杂且作用结果更加多样的蛋白质修饰, 在细胞生命周期各个方面扮演着同样重要的角色。 泛素化过程通常需要3种泛素酶的协同作用，其中E1泛素激活酶(ubiquitin-activating enzyme)与E2 泛素偶联酶(ubiquiti
泛素蛋白质连接酶的定义
中文名称泛素-蛋白质连接酶英文名称ubiquitin-protein ligase定 义泛素化级联反应中的第三个酶(E3)，催化将结合在泛素缀合酶上的泛素传递给目标蛋白质，泛素G76与目标蛋白质的赖氨酸上的ε氨基形成异肽键。泛素化由泛素激活酶、泛素缀合酶和泛素-蛋白质连接酶共同完成，总反应为：AT
iScience：利用蛋白质组学构建预测模型识别未知底物
近日，中国科学院大连化学物理研究所生物技术研究部生物分子功能研究组研究员朴海龙团队基于生物信息学方法，揭示了癌症中关键的去泛素化与泛素化分子相互作用网络。 去泛素化与泛素化作用是生命体内至关重要的转录后修饰作用，参与到细胞周期、免疫调控、信号传递等几乎所有的生物学通路过程中。同时，该作用体系对
病毒通过泛素化调控寄主de－novo甲基化研究取得进展
双生病毒(Geminivirus)是一组具有双生颗粒形态的单链环状植物DNA病毒。由于双生病毒主要依赖于植物宿主系统来完成生活史，能够通过自身编码的少数几个蛋白来调控植物的若干重要生命过程，因此，对双生病毒展开深入研究，有助于揭示植物自身若干重要生命过程的分子机制。另外，双生病毒侵染广泛的农作物
泛素连接酶E3的识别机制
靶蛋白通过被泛素途径的酶E2或E3识别而被泛素化修饰，通常是通过识别靶蛋白的特定Lys残基而将泛素连接到靶蛋白上。有时对靶蛋白的识别还需要特定位点的磷酸化并且要达到一定的磷酸化阈值。除此之外还有另外两种识别机制，即N．end规则和一种新的区别于N．end规则的N端氨基酸残基识别机制。N．end规
人泛素连接酶(UBPL)ELISA试剂盒
人泛素连接酶(UBPL)ELISA试剂盒 (用于血清、血浆、细胞培养上清液和其它生物体液内) 原理本实验采用双抗体夹心 ABC-ELISA法。用抗人 E3/UBPL 单抗包被于酶标板上，标准品和样品中的 UBPL与单抗结合，加入生物素化的抗人UBPL，形成免疫复合物连接在板上，辣根过氧化物酶标记的S
概述泛素连接酶E3的分类
发现鉴定的泛素连接酶E3主要有两大类：HECT结构域家族和RING结构域家族，最近又发现了一类新的E3家族：U．box蛋白家族。HECT结构域主要是通过与泛素形成催化作用所必需的硫酯键发挥作用，而RING结构域为E2和底物提供居留位点从而使E2催化泛素转移到底物上。