胃蛋白酶的测定实验
实验方法原理 实验材料 胃蛋白酶试剂、试剂盒 血红蛋白三氯乙酸HCl仪器、耗材 分光光度计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」1.样品和对照组的处理：5 min，37℃2. 离心 5 min3. 记录 280 nm 吸收值4. 计算注意事项 其他 试剂：2％ 血红蛋白（在 100 ml 水中溶解 2.5 g 牛血红蛋白，并在振荡器上混合大约 5 min，用玻璃棉过滤再在 80 ml 滤过液中加入 20 ml 0.3 mol/L HCl）0.3 mol/L 三氯乙酸（Mr＝163.4，4.9 g 溶于 100 ml H2O 中）0.01 mol/L HCl（0.83 ml 37％ HCl 溶于 1 L H2O 中）......阅读全文
胃蛋白酶的测试方法
取试管6支，其中3支各精密加入对照品溶液1ml，另3支各精密加入供试品溶液1ml，置37℃±0.5℃水浴中，保温5分钟，精密加入预热至37℃±0.5℃的血红蛋白试液5ml，摇匀，并准确计时，在37℃±0.5℃水浴中反应10分钟。立即精密加入5%三氯醋酸溶液5ml，摇匀，滤过，取续滤液备用。另取试管2
胃蛋白酶的测试方法
取试管6支，其中3支各精密加入对照品溶液1ml，另3支各精密加入供试品溶液1ml，置37℃±0.5℃水浴中，保温5分钟，精密加入预热至37℃±0.5℃的血红蛋白试液5ml，摇匀，并准确计时，在37℃±0.5℃水浴中反应10分钟。立即精密加入5%三氯醋酸溶液5ml，摇匀，滤过，取续滤液备用。另取试管2
胃蛋白酶的测试方法
取试管6支，其中3支各精密加入对照品溶液1ml，另3支各精密加入供试品溶液1ml，置37℃±0.5℃水浴中，保温5分钟，精密加入预热至37℃±0.5℃的血红蛋白试液5ml，摇匀，并准确计时，在37℃±0.5℃水浴中反应10分钟。立即精密加入5%三氯醋酸溶液5ml，摇匀，滤过，取续滤液备用。另取试管2
胃蛋白酶的作用方法
胃蛋白酶应保存在低温环境中（－20℃至－80℃），以防止其发生自降解。储存于pH值大于11的溶液中或对其进行还原性甲基化也可以有效防止自降解的发生；当pH值回到6时，胃蛋白酶的活性即可恢复。胃内的消化主要是对蛋白质初步分解，胃蛋白酶具有分解蛋白质的作用，但从主细胞分泌出的胃蛋白酶是以无活性的酶原存在
胃蛋白酶的活化过程
胃蛋白酶先是表达为酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性的前体，其一级结构比胃蛋白酶多出了44个氨基酸。在胃中，胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时，在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下，启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中
胃蛋白酶的作用方法
胃蛋白酶应保存在低温环境中（－20℃至－80℃），以防止其发生自降解。储存于pH值大于11的溶液中或对其进行还原性甲基化也可以有效防止自降解的发生；当pH值回到6时，胃蛋白酶的活性即可恢复。胃内的消化主要是对蛋白质初步分解，胃蛋白酶具有分解蛋白质的作用，但从主细胞分泌出的胃蛋白酶是以无活性的酶原存在
胃蛋白酶的作用方法
胃蛋白酶应保存在低温环境中（－20℃至－80℃），以防止其发生自降解。储存于pH值大于11的溶液中或对其进行还原性甲基化也可以有效防止自降解的发生；当pH值回到6时，胃蛋白酶的活性即可恢复。胃内的消化主要是对蛋白质初步分解，胃蛋白酶具有分解蛋白质的作用，但从主细胞分泌出的胃蛋白酶是以无活性的酶原存在
胃蛋白酶的活化过程
胃蛋白酶先是表达为酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性的前体，其一级结构比胃蛋白酶多出了44个氨基酸。在胃中，胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时，在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下，启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中
胃蛋白酶的活化过程
胃蛋白酶先是表达为酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性的前体，其一级结构比胃蛋白酶多出了44个氨基酸。在胃中，胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时，在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下，启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中
胃蛋白酶的测试方法
取试管6支，其中3支各精密加入对照品溶液1ml，另3支各精密加入供试品溶液1ml，置37℃±0.5℃水浴中，保温5分钟，精密加入预热至37℃±0.5℃的血红蛋白试液5ml，摇匀，并准确计时，在37℃±0.5℃水浴中反应10分钟。立即精密加入5%三氯醋酸溶液5ml，摇匀，滤过，取续滤液备用。另取试管2
胃蛋白酶的作用方法
胃蛋白酶应保存在低温环境中（－20℃至－80℃），以防止其发生自降解。储存于pH值大于11的溶液中或对其进行还原性甲基化也可以有效防止自降解的发生；当pH值回到6时，胃蛋白酶的活性即可恢复。胃内的消化主要是对蛋白质初步分解，胃蛋白酶具有分解蛋白质的作用，但从主细胞分泌出的胃蛋白酶是以无活性的酶原存在
胃蛋白酶的工作原理？
胃蛋白酶是由胃主细胞分泌的一种酶，它能够分解蛋白质中的肽键。 胃蛋白酶的活性受到胃酸的调节，只有在胃酸的作用下才能发挥其最大的活性。 当食物进入胃部时，胃酸开始分泌，同时胃蛋白酶也开始被激活。 胃蛋白酶通过与蛋白质中的肽键结合，将其分解成更小的多肽和氨基酸。 这些小分子物质可以被小肠吸收
胃蛋白酶的相关概述
胃蛋白酶（英文名称：Pepsin）是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞（gastric chief cell）所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。主细胞分泌的是胃蛋白酶原，胃蛋白酶原经胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，胃蛋白酶不是由细胞直接生成的。 胃蛋白酶测定可用于鉴别神
胃蛋白酶的活化过程
胃蛋白酶先是表达为酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的无活性的前体，其一级结构比胃蛋白酶多出了44个氨基酸。在胃中，胃粘膜主细胞释放出胃蛋白酶原。这一酶原在遇到胃酸（由胃壁细胞所释放）中的盐酸后被激活。当胃对食物进行消化时，在被称为胃泌素的一种激素和迷走神经作用下，启动胃蛋白酶原和盐酸从胃壁中
胃蛋白酶原的代谢机理
通常情况下，约有1%的PG透过胃黏膜毛细血管进入血液循环，进入血液循环的PG在血液中非常稳定。血清PG I和PG II反映胃黏膜腺体和细胞的数量，也间接反映胃黏膜不同部位的分泌功能。当胃黏膜发生病理变化时，血清PG含量也随之改变。因此，监测血清中PG的浓度可以作为监测胃黏膜状态的手段。胃蛋白酶原是由
胃蛋白酶性状描述
性状描述 I白色至淡棕黄色水溶性粉末，无臭，或为琥珀色糊状，或为澄清的琥珀色至棕色液体。主要作用是使多肽类水解为低分子的肽类。在酸性介质中有极高的活性，即使在PH值为1时仍为活化的，最适作用PH值为1.8，酶溶液在PH值5.0～5.5时最稳定。PH值为2时可发生自己消化。由猪胃所得的胃蛋白酶，其分子
胃蛋白酶制法用途
制法 由猪胃的腺体层(粘膜)或禽鸟类嗉囊用稀盐酸提取而得。用途 酶制剂。主要用于鱼粉制造和其他蛋白质（如大豆蛋白）的水解，干酪制造中的凝乳作用（与凝乳酶合用），亦可用于防止啤酒的冷冻混浊。
尿胃蛋白酶原的主要类型
胃蛋白酶原由胃腺主细胞分泌，经盐酸的作用而激活成为具有水解蛋白作用的胃蛋白酶。在人类胃液中，胃蛋白酶将蛋白质水解为胨、少量的氨基酸(酪氨酸、苯丙氨酸)和多肽。应用电泳分析可将人类胃黏膜产生的胃蛋白酶原分为7种，在免疫上可分为两组，胃蛋白酶原1-5是第Ⅰ组，6-7是第Ⅱ组。第Ⅰ组仅见于胃底和胃体腺，第
胃蛋白酶的基本信息
胃蛋白酶（英文名称：Pepsin）是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞（gastric chief cell）所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。主细胞分泌的是胃蛋白酶原，胃蛋白酶原经胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，胃蛋白酶不是由细胞直接生成的。
胃蛋白酶的临床意义
胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为胨，而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。 胃液胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症和胃性低酸症，当胃酸过少或缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重
胃蛋白酶原的基本信息
胃蛋白酶原由胃腺主细胞分泌，经盐酸的作用而激活成为具有水解蛋白作用的胃蛋白酶。在人类胃液中，胃蛋白酶将蛋白质水解为胨、少量的氨基酸(酪氨酸、苯丙氨酸)和多肽。应用电泳分析可将人类胃黏膜产生的胃蛋白酶原分为7种，在免疫上可分为两组，胃蛋白酶原1-5是第Ⅰ组，6-7是第Ⅱ组。第Ⅰ组仅见于胃底和胃体腺，第
胃蛋白酶的基本性状
本品为白色至淡黄色的粉末;无霉败臭;有引湿性;水溶液显酸性反应。
胃蛋白酶片的检查方法
微生物限度取本品,照胃蛋白酶项下的方法检查,应符合规定。其他除崩解时限应在30分钟内崩解外,应符合片剂项下有关的各项规定(通则0101)。
含糖胃蛋白酶的检查方法
干燥失重取本品,在100℃干燥4小时,减失重量不得过5,0%(通则0831)微生物限度取本品,照胃蛋白酶项下的方法检查,应符合规定。
胃蛋白酶原的临床意义
血清活检血清胃蛋白酶原水平反映了不同部位胃粘膜的形态和功能：PGI是检测胃泌酸腺细胞功能的指针，胃酸分泌增多PGI升高，分泌减少或胃粘膜腺体萎缩PGI降低；PGII与胃底粘膜病变的相关性较大（相对于胃窦粘膜），其升高与胃底腺管萎缩、胃上皮化生或假幽门腺化生、异型增值有关；PGI/II比值进行性降低与
胃蛋白酶原的组成和功能
胃蛋白酶原是胃蛋白酶的前体，根据其生化性质和免疫原性将其分成2个亚群，1-5组分的免疫原性相同，称为胃蛋白酶原I，主要由胃底腺的主细胞和黏液颈细胞分泌；组分6和7被称为胃蛋白酶原II，除由胃底腺的主细胞和黏液颈细胞分泌外，贲门腺和胃窦的幽门腺的黏液颈细胞以及十二指肠上段也能产生胃蛋白酶原II。
胃蛋白酶原的基本信息
胃蛋白酶原（pepsinogen），由泌酸腺的主细胞合成，在胃腔内经盐酸(HCL)或已有活性的胃蛋白酶(pepsin)作用变成胃蛋白酶，将蛋白质分解成膘、胨及少量多肽。该酶作用的最适pH为2，进入小肠后，酶活性丧失。
关于胃蛋白酶原的代谢介绍
通常情况下，约有1%的PG透过胃黏膜毛细血管进入血液循环，进入血液循环的PG在血液中非常稳定。血清PG I和PG II反映胃黏膜腺体和细胞的数量，也间接反映胃黏膜不同部位的分泌功能。当胃黏膜发生病理变化时，血清PG含量也随之改变。因此，监测血清中PG的浓度可以作为监测胃黏膜状态的手段。 胃蛋白
胃蛋白酶的基本信息
胃蛋白酶原由胃底主细胞分泌，在pH1.5～5.0条件下，被活化成胃蛋白酶，将蛋白质分解为肽，而且一部分被分解为酪氨酸、苯丙氨酸等氨基酸。 胃液胃蛋白酶测定可用于鉴别神经性低酸症和胃性低酸症，当胃酸过少或缺乏时，前者胃蛋白酶的含量有时正常而后者盐酸与胃蛋白酶同时缺乏。一般认为胃性低酸症是由于胃粘膜的重
胃蛋白酶的功能和作用
胃蛋白酶（英文名称：Pepsin）是一种消化性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主细胞（gastric chief cell）所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。主细胞分泌的是胃蛋白酶原，胃蛋白酶原经胃酸或者胃蛋白酶刺激后形成胃蛋白酶，胃蛋白酶不是由细胞直接生成的。