类泛素分子Nedd8调控斑马鱼卵巢和第二性征发育机制揭示
Nedd8是一种类泛素分子，在E1、E2和E3等酶的酶促作用下，与靶标蛋白共价结合，引起靶标分子的Neddylation修饰，影响靶标蛋白的活性、稳定性或细胞定位。然而，由于动物模型的欠缺，研究人员对Nedd8的在体生物学功能仍缺乏了解。 中国科学院水生生物研究所鱼类低氧生物学学科组博士生于光晴等，利用CRISPR/Cas9技术，在斑马鱼中敲除nedd8基因。研究人员在Nedd8基因缺失的纯合子中发现，雌性纯合子的卵子发生存在障碍，卵原细胞的成熟受到干扰，同时，在雌性纯合子的胸鳍上生长出原本野生型雄性斑马鱼胸鳍才出现的生殖节。这一表型与在雄性激素受体基因（ar）敲除的斑马鱼上观察到的表型相反。在雄性激素受体基因（ar）敲除斑马鱼雄鱼的胸鳍上，没有生殖节的生成。由此推测，Nedd8与雄性激素受体可能存在互作关系。通过基因双敲除实验证实，缺失一个拷贝雄性激素受体基因可以部分拯救Nedd8基因缺失纯合子雌性斑马鱼的表型，其中包括......阅读全文
研究阐明类泛素蛋白NEDD8经蛋白酶体降解的分子机制
10月25日，国际学术期刊The Journal of Biological Chemistry发表了中科院上海生科院生物化学与细胞生物学研究所胡红雨课题组的研究论文NEDD8 Ultimate Buster-1 Long (NUB1L) Protein Promotes Transfe
类泛素分子Nedd8调控斑马鱼卵巢和第二性征发育机制揭示
Nedd8是一种类泛素分子，在E1、E2和E3等酶的酶促作用下，与靶标蛋白共价结合，引起靶标分子的Neddylation修饰，影响靶标蛋白的活性、稳定性或细胞定位。然而，由于动物模型的欠缺，研究人员对Nedd8的在体生物学功能仍缺乏了解。 中国科学院水生生物研究所鱼类低氧生物学学科组博士生于光
胡红雨课题组JBC解析蛋白调控机制
来自中科院上海生命科学研究院的研究人员，在新研究中证实NUB1L蛋白通过P97UFD1/NPL4复合物促进了将NEDD8运送到蛋白酶体进行降解。这一研究发现在线发表在9月9日的《生物化学杂志》(JBC)上。 领导这一研究的是中科院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所的胡红雨(Hon
NIBS邵峰再发PNAS文章
来自北京生命科学研究所，中国农业大学的研究人员发表了题为“Structural mechanism of ubiquitin and NEDD8 deamidation catalyzed by bacterial effectors that induce macrophage-speci
贺福初院士Nature子刊揭示癌症新机制
来自军事医学科学院放射与辐射医学研究所、大连医科大学等机构的研究人员在新研究中证实，泛素连接酶Smurf1是影响结直肠癌发生发展的一个重要因子，类泛素修饰蛋白Nedd8对癌症的形成过程中Smurf1的活化起至关重要的作用。相关研究发表在5月13日的《自然通讯》(Nature Communicat
NUB1下调通过干扰PCNA多聚泛素化/NEDDylation促进肝细胞癌增殖的分子机制研究
(HCC)是全球癌症相关死亡的主要原因之一，尽管治疗手段不断进步，患者5年生存率仍不足20%。肿瘤细胞失控性增殖是HCC进展的核心特征，但调控这一过程的关键分子机制尚未完全阐明。蛋白质翻译后修饰(PTM)在肿瘤发生发展中扮演重要角色，其中神经前体细胞表达发育调控蛋白8(NEDD8)及其结合系统通过N
孙毅团队发现拟素化调控肿瘤细胞谷氨酰胺吸收和代谢
代谢是细胞及机体生命活动能量与物质来源的基础，其稳态平衡是机体应对内外时空变化的重要保障。代谢紊乱或调控机制异常与多种人类疾病密切相关，例如，肿瘤代谢异常赋予肿瘤细胞特异性增殖优势，影响和改变肿瘤微环境，促进肿瘤细胞的存活。因此，揭示代谢途径调控机制，将为包括肿瘤在内的疾病发病机理提供全新突破口
泛素结合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，ISG
简述泛素缀合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，I
泛素结合酶的作用原理
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，ISG
泛素结合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，ISG
研究发现炎症疾病的新治疗性靶标
来自美国拉霍亚过敏和免疫学研究所（La Jolla Institute for Allergy & Immunology, La Jolla, CA），中科院上海生化与细胞研究所的研究人员利用一种体内敲除技术，分析了蛋白Neddylation在调控T细胞功能上的作用，为炎症疾病治疗提供了一
干细胞生理活动的观察
实验方法原理 干细胞是机体防御系统中能游走的单位。它分为粒细胞系、单核细胞系、淋巴系三类。它们有许多生理功能，如游走性、变形运动、趋化性、吞噬异物等。在白细胞中，以粒细胞、单核细胞的吞噬活动较强，故称此二类细胞为吞噬细胞。单核细胞由血液进入组织后逐渐演变成巨噬细胞。吞噬细胞主要靠吞噬来处理异物。吞噬
泛素活化酶的泛素系统的介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素结合酶 E2
关于泛素缀合酶的泛素化系统介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共价连接其活性位点半胱氨酸残基。活化的泛素被转移到E2半胱氨酸上。一旦与泛素结合，E2分子通过结构保守的结合
首次发现类泛素蛋白SUMO修饰在ZGA过程中有潜在重要功能
6月21日，北京大学分子医学研究所汪阳明研究组与胡新立以及清华大学那洁实验室合作在PLOS Biology在线发表最新研究成果“DPPA2/4 and SUMO E3 ligase PIAS4 opposingly regulate zygotic transcriptional program
Cell综述：三种泛素连接酶
泛素化(ubiquitination)作为一类作用方式更加复杂且作用结果更加多样的蛋白质修饰, 在细胞生命周期各个方面扮演着同样重要的角色。 泛素化过程通常需要3种泛素酶的协同作用，其中E1泛素激活酶(ubiquitin-activating enzyme)与E2 泛素偶联酶(ubiquiti
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素化具体过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上（绿色所示，注意在这个结构中，Cys突变为Ala）激活泛素，接着，E1将激活的泛素分子转移到E2酶上（蛋白
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
泛素的性质结构
基本信息泛素（ubiquitin）是一类真核细胞内广泛存在的小分子蛋白质，大小为76个氨基酸残基。泛素间可以通过酶促反应相互连接，进而介导靶蛋白降解。化学反应催化的一系列反应的发生，整个过程被称为泛素化信号通路。在第一步反应中，泛素激活酶（又被称为E1）水解ATP并将一个泛素分子腺苷酸化。接着，泛素
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素依赖降解途径
大多数蛋白酶（包括溶酶体酶体系）降解底物时不需要三磷酸腺苷（ATP）提供能量，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。20世纪50年代初，Simpson在肝脏组织培养的切片中检测到了氨基酸的产生，揭示出细胞内大部分蛋白质的降解需要能量。真核生物如何识别和选择性降解蛋白质是细胞生命过程中的重要环节，对于维持蛋白质在细
LifeSensors超全泛素及多聚泛素链使用指南
泛素(ubiquitin)是一种存在于所有真核生物(大部分真核细胞)中的小蛋白。 泛素由76个氨基酸组成，分子量大约8.5kDa。泛素的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其水解，是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。 泛素氨基酸序列 MQIFVKT
刘允才教授PNAS解析免疫调控新途径
来自美国拉霍亚过敏和免疫学研究所(La Jolla Institute for Allergy & Immunology, La Jolla, CA)，中科院上海生化与细胞研究所的研究人员利用一种体内敲除技术，分析了蛋白Neddylation在调控T细胞功能上的作用，为炎症疾病治疗提供了一种
精准检测去泛素化酶活性新型双泛素底物的使用
泛素-蛋白酶体（ubiquitin-proteasome system，UPS）途径介导的蛋白降解是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。负责执行这个调控过程的组成成分包括泛素及其启动酶系统和蛋白酶体系统。泛素启动酶系统负责活化泛素，并将其结合到待降解的蛋白上，形成靶蛋白多聚泛
什么是泛素结合酶？
泛素结合酶，也称为E2酶，极少数情况下也称为泛素载体酶 (ubiquitin-carrier enzymes)，执行泛素化反应的第二步，该反应可以通过蛋白酶体降解靶蛋白 。
泛素化的过程问题
泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部的Cys残基上(在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接