原核生物大肠杆菌异源表达一定要切除信号肽吗
一般要进行切除。假如你将那个来自原核的酶（包括信号肽序列）插入表达载体后，表达产物的信号肽也很难将酶分泌出来，这里涉及到的问题很多，首先能否可溶性表达，其次信号肽能否在宿主菌中能起作用（不同种类的细菌，信号肽有差异），信号肽能否被信号肽酶切除，很多情况下信号肽即使能起作用，一般也只能将表达产物分泌至细胞间质。但是如果信号肽没有除去，又不起作用，反而变成了负担。根据一些报道来自原核的信号肽在表达载体中起作用的可能性还是存在的。......阅读全文
Nature子刊发现谷氨酸受体神经细胞内转运的新调控机制
人的大脑是由约100亿个神经元（即神经细胞）组成，这些神经元通过突触这种特化细胞间连接结构进行信息交换。突触前神经元通过突触前膜释放神经递质，结合于突触后膜的神经递质受体，引起突触后神经元的电生理变化，从而实现神经信号的跨细胞传递。在大脑内，兴奋性的信号传递主要是由突触前膜释放的谷氨酸（神经递质
关于分泌蛋白的学术观点介绍
1975年，布洛贝尔提出了信号肽假说。根据这一假说，在细胞质中，编码分泌蛋白的信使核糖核酸（mRNA）与游离的核糖体大小亚基结合而形成翻译复合体。从起始密码子开始，首先翻译产生信号肽，当转译进行到大约50～70个氨基酸之后，信号肽开始从核糖体的大亚基上露出，露出的信号肽立即被细胞质中的信号肽识别
组织蛋白L的基本内容
组织蛋白酶L( cathepsin L，CTSL) 是溶酶体半胱氨酸蛋白酶家族的主要成员，具有非常独特的合成和转运方式。溶酶体CTSL，含有信号肽，并且是从ORF 第1个AUG 起始位点开始翻译。 首先，信号肽牵引合成的CTSL 前体酶原到内质网上。 然后，在内质网上信号肽与前体肽间的肽键发生断
常见的组织蛋白酶—组织蛋白L的内容介绍
组织蛋白酶L( cathepsin L，CTSL) 是溶酶体半胱氨酸蛋白酶家族的主要成员，具有非常独特的合成和转运方式。溶酶体CTSL，含有信号肽，并且是从ORF 第1个AUG 起始位点开始翻译。 首先，信号肽牵引合成的CTSL 前体酶原到内质网上。 然后，在内质网上信号肽与前体肽间的肽键发生断
简述嵌合蛋白的构建目的
构建嵌合蛋白的目的在于阐明被融合蛋白质片段的结构和功能。例如，含有大肠肝菌分泌蛋白信号肽序列和α珠蛋白（胞浆蛋白）的嵌合cDNA，转录出mRNA加到含有内质网和各种必需因子的蛋白合成体系中，合成的珠蛋白带有信号肽序列，能结合并进入内质网，而固定在内质网内，表明嵌合的信号肽序列含有指导蛋白质跨越内
甲醇酵母表达载体及其元件2
2、选择标记选择标记一般为对应于营养缺陷型受体的野生型基因，常用HIs4。由于P．Pasotris不利用蔗糖，所以也可用啤酒酵母的蔗糖酶基因suC2作为标记。AMP：氨苄抗性基因，可在大肠 杆菌中筛选。G418和Zeocinr(Invitrogen，sandiego，CA)也是筛选标记，使得到高
蛋白质分拣信号分类介绍
注意有两类指导蛋白质分拣的信号，需要将它们区分开来：信号肽其本质是一段在一级结构上连续的氨基酸序列，通常有15~60个氨基酸残基，它们有的在N端，有的在C端，有的在多肽链的内部。还有的蛋白质不止一种信号序列。这类信号肽序列通常在蛋白质分拣完成以后被信号肽酶切除。引导蛋白质从细胞液进入内质网、高尔基体
指导蛋白质分拣的信号有几种？
有两类指导蛋白质分拣的信号，需要将它们区分开来：信号肽其本质是一段在一级结构上连续的氨基酸序列，通常有15~60个氨基酸残基，它们有的在N端，有的在C端，有的在多肽链的内部。还有的蛋白质不止一种信号序列。这类信号肽序列通常在蛋白质分拣完成以后被信号肽酶切除。引导蛋白质从细胞液进入内质网、高尔基体、胞
核糖体上合成蛋白质的基本过程
1.氨基酸的激活和转运 阶段在胞质中进行,氨基酸本身不认识密码,自己也不会到Ribosome上,须靠tRNA。 氨基酸＋tRNA →→氨基酰tRNA复合物 每一种氨基酸均有专一的氨基酰-tRNA合成酶催化,此酶首先激活氨基酸的羟基,使它与特定的tRNA结合,形成氨基酰tRNA复合物。所以,
研究发现调控根瘤细胞信号传递的“机关”
原文地址：http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2023/7/505571.shtm7月19日，湖南大学生物学院教授潘怀荣课题组在Nature Communications上发表研究成果，报道了根瘤特异信号肽蛋白酶BID1在调控根瘤细胞内质网-共生体信号传递方面的重要
关于分泌蛋白的基本原理介绍
信号肽在穿越膜后即被内质网腔内的信号肽酶水解切除。当核糖体与其受体蛋白结合后，SRP与停泊蛋白便解离，各自进入新的识别、结合循环。当转译进行到mRNA的终止密码子时，蛋白质的合成结束，核糖体的大小亚基解聚，大亚基与核糖体受体的相互作用消失，核糖体受体解聚，内质网膜上的蛋白孔道消失，内质网恢复成完
关于I超家族的基本信息介绍
已发现了几十个I-超家族芋螺毒素（I-CTX），该家族毒素比一般的芋螺毒素要大，并且成熟肽超变异。I-超家族芋螺毒素通常由33~46个氨基酸组成，含有4对二硫键。分子生物学研究发现，每个芋螺毒素均有单一的mRNA编码，原始翻译产物是它们的蛋白前体。前体通常由N-端的信号肽，中间的Pro区和C-端
核糖体合成蛋白质的过程以及各部分的功能
1.氨基酸的激活和转运 阶段在胞质中进行,氨基酸本身不认识密码,自己也不会到Ribosome上,须靠tRNA。 氨基酸＋tRNA →→氨基酰tRNA复合物 每一种氨基酸均有专一的氨基酰-tRNA合成酶催化,此酶首先激活氨基酸的羟基,使它与特定的tRNA结合,形成氨基酰tRNA复合物。所以,
信号斑的概念和特性
信号斑是由几段信号肽形成的一个三维结构的表面， 这几段信号肽聚集在一起形成一个斑点被磷酸转移酶识别。信号斑是溶酶体酶的特征性信号。
生物学中信号斑的定义
信号斑是由几段信号肽形成的一个三维结构的表面， 这几段信号肽聚集在一起形成一个斑点被磷酸转移酶识别。信号斑是溶酶体酶的特征性信号。
信号识别颗粒的生理功能
SRP既能识别露出核糖体之外的信号肽并与之结合，又能识别内质网膜上的SRP受体。通常SRP与核糖体的亲和力较低，但当游离核糖体合成信号肽后，它便增加了与核糖体的亲和力，并与之结合形成SRP-核糖体复合体，由于SRP占据了核糖体的A位点，使蛋白质合成暂时终止。
信号识别颗粒的生理功能
SRP既能识别露出核糖体之外的信号肽并与之结合，又能识别内质网膜上的SRP受体。通常SRP与核糖体的亲和力较低，但当游离核糖体合成信号肽后，它便增加了与核糖体的亲和力，并与之结合形成SRP-核糖体复合体，由于SRP占据了核糖体的A位点，使蛋白质合成暂时终止。
信号识别颗粒的生理功能
SRP既能识别露出核糖体之外的信号肽并与之结合，又能识别内质网膜上的SRP受体。通常SRP与核糖体的亲和力较低，但当游离核糖体合成信号肽后，它便增加了与核糖体的亲和力，并与之结合形成SRP-核糖体复合体，由于SRP占据了核糖体的A位点，使蛋白质合成暂时终止。
信号识别颗粒的生理功能
SRP既能识别露出核糖体之外的信号肽并与之结合，又能识别内质网膜上的SRP受体。通常SRP与核糖体的亲和力较低，但当游离核糖体合成信号肽后，它便增加了与核糖体的亲和力，并与之结合形成SRP-核糖体复合体，由于SRP占据了核糖体的A位点，使蛋白质合成暂时终止。
信号识别颗粒的生理功能
SRP既能识别露出核糖体之外的信号肽并与之结合，又能识别内质网膜上的SRP受体。通常SRP与核糖体的亲和力较低，但当游离核糖体合成信号肽后，它便增加了与核糖体的亲和力，并与之结合形成SRP-核糖体复合体，由于SRP占据了核糖体的A位点，使蛋白质合成暂时终止。
乳糖酶的体内合成途径的介绍
乳糖酶是由前乳糖酶原经过一系列步骤生成的： 前乳糖酶原由4个部分组成，即氨基末端的信号肽域、胞外域、疏水的跨膜锚定区、羧基末端的胞内段，在信号肽引导下经过内质网一系列修饰后进入高尔基体后被O糖基化，然后经历细胞内和肠腔的2次裂解形成成熟的乳糖酶。
关于信号识别颗粒的生理功能介绍
SRP既能识别露出核糖体之外的信号肽并与之结合，又能识别内质网膜上的SRP受体。通常SRP与核糖体的亲和力较低，但当游离核糖体合成信号肽后，它便增加了与核糖体的亲和力，并与之结合形成SRP-核糖体复合体，由于SRP占据了核糖体的A位点，使蛋白质合成暂时终止。
乳糖酶的体内合成途径
乳糖酶是由前乳糖酶原经过一系列步骤生成的：前乳糖酶原由4个部分组成，即氨基末端的信号肽域、胞外域、疏水的跨膜锚定区、羧基末端的胞内段，在信号肽引导下经过内质网一系列修饰后进入高尔基体后被O糖基化，然后经历细胞内和肠腔的2次裂解形成成熟的乳糖酶。
核酸和蛋白质序列分析2
（2）输出：除了以文本形式外，还可以通过JalView显示和编辑结果。此外，还可以另外使用GeneDoc（常见于文献）及DNAStar软件等显示结果。多序列比对的结果还用于进一步绘制进化树。3、ORF(Open Reading Frame)分析从核酸序列翻译得到蛋白质序列，需要进行ORF分析，每个生
中国学者PLoSBiology挑战传统观点
来自台湾中央研究院分子生物学研究所的研究人员最新发现，植物叶绿体中运输的蛋白会随着叶绿体的“年龄”而出现差异，这推翻了此前普遍接受的观点，即这一过程与叶绿体存在时间无关，或者说这只是一种整体的上调或下调的蛋白形式。这一研究成果公布在10月30日的PLoS Biology杂志上。 领导这
载脂蛋白CII的结构
人Apo CⅡ为含79个 氨基酸残基的单链多肽，分子量为9.1kD。先合成的Apo CⅡ含101氨基酸残，其中 22个氨基酸构成信号肽，除去信号肽后则转变为成熟Apo CⅡ。Apo CⅡ的等电点为5.0，其氨基酸组成有3个特点: ⑴缺乏组氨酸和半胱氨酸； ⑵ 含有较多的极性氨基酸； ⑶苏氨酸及丝
细菌如何进化出抗生素耐药性？
目前，研究人员利用高分辨率的低温电子显微镜，在前所未有的细节上，揭示了导致抗生素红霉素（erythromycin）耐药性的细菌核糖体变化。 多重耐药性细菌病原体，对几乎所有可用的抗生素都不敏感，是当今一个重大的公共卫生挑战。各种抗生素的耐药性是如何发展的？这个问题是德国路德维希 -马克西米利安
果胶酶的理化性质
果胶酶是作用于果胶质的一类酶的总称，主要功能是通过裂解或β消去作用切断果胶质中的糖苷键，使果胶质裂解为多聚半乳糖醛酸。真菌分解果胶类物质的酶主要是耐酸的多聚半乳糖醛酸酶和耐碱的果胶裂解酶，以内切型(endo-)为主，也有外切型(exdo-)。一些真菌也产生果胶酯酶和鼠李半乳糖醛酸酶(RHG)等。PG
肿瘤坏死因子的蛋白特性的介绍
1、人TNF-α前体由233个氨基酸组成（26 kDa），其中包含由76个氨基酸残基组成的信号肽，在TNF转化酶TACE的作用下，切除信号肽，形成成熟的157个氨基酸残基的TNF-α（17 kDa）。由于没有蛋氨酸残基，故不存在糖基化位点，其中第69位和101位两个半胱氨酸形成分子内二硫键。人类
肿瘤坏死因子的蛋白特性
1、人TNF-α前体由233个氨基酸组成（26 kDa），其中包含由76个氨基酸残基组成的信号肽，在TNF转化酶TACE的作用下，切除信号肽，形成成熟的157个氨基酸残基的TNF-α（17 kDa）。由于没有蛋氨酸残基，故不存在糖基化位点，其中第69位和101位两个半胱氨酸形成分子内二硫键。人类