乳酸脱氢酶的组织分布

乳酸脱氢酶(LD)虽广泛存在于人体各组织中,但是不同组织中同工酶组成有差异,大致可分为三类:一类以LD1为主,心肌为此类代表,LD可占总酶活性50%以上,此外有红细胞等。另一类以LD5为主,以横纹肌为代表,此外有肝脏等。第三类以LD3为主,脾、肺为此类代表。LD主要存在于细胞质中,线粒体中未查到。......阅读全文

乳酸脱氢酶的临床意义

  乳酸脱氢酶活性增高主要见于心肌梗死、急性或慢性肝炎、肝癌(尤其是转移性肝癌),其他可见于骨骼肌疾病、血液系统疾病、肺梗死、甲状腺功能减退、肾病综合征及晚期恶性肿瘤等。  1、以前乳酸脱氢酶检测多用于心肌梗死的诊断,急性心肌梗死后LD活性12~24小时即升高,48-72小时达到高峰,10-12天恢

乳酸脱氢酶(LD)测定的介绍

  乳酸脱氢酶(LD)测定:乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内,其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶,几乎存在于所有组织中。同功酶有五种形式,即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(

乳酸脱氢酶的注意事项

  1、由于红细胞内乳酸脱氢酶的含量比正常血清中乳酸脱氢酶含量高得多,溶血时血清乳酸脱氢酶活性显著增高,所以送检的标本不能溶血。  2、由于草酸抑制乳酸脱氢酶,故测乳酸脱氢酶活性,宜采用血清而并非采用血浆。  3、若血清中未除尽血块,无论在4℃或室温存放标本,乳酸脱氢酶活性均会明显增高。

乳酸脱氢酶测定的原理介绍

  乳酸脱氢酶催化乳酸至丙酮酸之间的可逆性反应,目前正反两个方向的反应均能测定,由于逆反应的速度比正反应快4倍,测得的活性也高得多,因此采用不同反应方式的试剂盒得出的结果也不相同。  1994年IFCC推荐的参考方法为从乳酸至丙酮的正反应。  L-乳酸+氧化型辅酶Ⅰ→丙酮酸+还原型辅酶Ⅰ 

L乳酸脱氢酶测定实验

分光光度计法测定还原反应 荧光光度计法测定还原反应 氧化反应测定             实验方法原理 乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase

乳酸脱氢酶的测定方面介绍

  1、乳酸脱氢酶的测定  乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应,正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多,所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。  2、乳酸脱氢酶同工酶测定  乳酸脱氢酶同工酶的测定方法有电泳法、离子交换柱层析法、免疫法、抑制法和酶切法。

关于脑脊液乳酸脱氢酶的简介

  正常脑脊液中已知酶有20多种,比血清中少。活性远低于血清,绝大多数酶不能透过血脑屏障也不受血清酶活性高低的影响,说明脑脊液酶不是来自血液。脑脊液酶的来源及其在病理条件下升高机制大致如下:血脑屏障的通透性改变;脑细胞内酶的释放;脑脊液中各种细胞的解体;肿瘤细胞内酶的释放;颅内压升高;脑脊液酶的清除

血清乳酸脱氢酶临床意义

LDH测定常用诊断心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤。  (1)心肌梗死:发病10-12h升高,24-48h达高峰,8-9天后恢复正常。与CK相比,虽然酶活性出现较迟,阳性率较低,但持续时间长,且活性增高的程度与心肌梗死的病情密切相关,梗死范围越大,其酶活性越高。若LDH增高后恢复迟缓,或在病程中再次增高

乳酸脱氢酶的临床意义

  乳酸脱氢酶活性增高主要见于心肌梗死、急性或慢性肝炎、肝癌(尤其是转移性肝癌),其他可见于骨骼肌疾病、血液系统疾病、肺梗死、甲状腺功能减退、肾病综合征及晚期恶性肿瘤等。  1、以前乳酸脱氢酶检测多用于心肌梗死的诊断,急性心肌梗死后LD活性12~24小时即升高,48-72小时达到高峰,10-12天恢

乳酸脱氢酶检验临床意义

正常参考值:230-46临床意义:增高:急性心肌梗塞发作后12-48小时开始升高,2-4天可达高峰,8-9天恢复正常。另外,肝脏疾病恶性肿瘤可引起LDH增高。

简述乳酸脱氢酶的主要作用

  乳酸脱氢酶是微生物中催化苯丙酮酸生成苯乳酸(phenyllactic acid,PLA,C9H10O3,也称2-羟基-3-苯基丙酸)的一类关键酶。乳酸脱氢酶是生物体内糖酵解途径中一种至关重要的氧化还原酶,能可逆地催化乳酸氧化为丙酮酸,该催化反应是无氧糖酵解的最终产物。 乳酸脱氢酶主要存在于心肌、

乳酸脱氢酶增高症病毒病理

乳酸脱氢酶增高症病毒(LactateDehydrogenaseelevatngvirus,LDV)乳酸脱氢酶增高症(简称LD)是小鼠的一种持续性病毒感染,因感染鼠血中乳酸脱氢酶增高而得名。 1.病毒形态与理化学特性病毒粒子呈球形,有囊膜,直径30~55nm,核衣壳直径25~3

乳酸脱氢酶同工酶测定

  乳酸脱氢酶同工酶的测定方法有电泳法、离子交换柱层析法、免疫法、抑制法和酶切法

乳酸脱氢酶的注意事项

  1、由于红细胞内乳酸脱氢酶的含量比正常血清中乳酸脱氢酶含量高得多,溶血时血清乳酸脱氢酶活性显著增高,所以送检的标本不能溶血。  2、由于草酸抑制乳酸脱氢酶,故测乳酸脱氢酶活性,宜采用血清而并非采用血浆。  3、若血清中未除尽血块,无论在4℃或室温存放标本,乳酸脱氢酶活性均会明显增高。

关于乳酸脱氢酶的基本介绍

  乳酸脱氢酶(LD或LDH)是一种糖酵解酶,主要作用是催化乳酸氧化为丙酮酸,将氢转移给NAD成为NADH。乳酸脱氢酶广泛存在于人体各组织中,最多见于心肌、骨骼肌和红细胞。  乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LD/LDH)为含锌离子的金属蛋白,分子量为135~140kD,由H

泪液乳酸脱氢酶的正常值

  LDH1.29~9.02U/L;  LDH同工酶LDH10.66±0.51%;  MDH活性0.25~2.2U/L;  MDH同工酶MDHs80%~98.1%;  以MDHm>20%为异常;  LDH/MDH70岁者4.55±0.51。

泪液乳酸脱氢酶的注意事项

  不合宜人群:一般无特殊人群。  检查前禁忌:用手揉眼睛,这样会使眼睛感染,加重病情,影响检查效果。  检查时要求:配合医生指示做好相关检查。

关于积液乳酸脱氢酶的基本介绍

  乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内,其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶,几乎存在于所有组织中。同功酶有五种形式,即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(M4),可用电泳方法将其

乳酸脱氢酶临床意义生化检验

乳酸脱氢酶的临床意义:(1)用于AMI和亚急性MI的辅助诊断:AMI后8~18小时开始升高,peaktim为24~72小时,持续时间6~10天。AMI时LD的升高倍数多为5~6倍,个别可高达10倍。(2)由于LD特异性低,通常可用于观察是否存在组织、器官损伤。如LD持续正常,可除外组织、器官损伤;如

乳酸脱氢酶临床意义生化检验

乳酸脱氢酶的临床意义: (1)用于AMI和亚急性MI的辅助诊断:AMI后8~18小时开始升高,peaktim为24~72小时,持续时间6~10天。AMI时LD的升高倍数多为5~6倍,个别可高达10倍。 (2)由于LD特异性低,通常可用于观察是否存在组织、器官损伤。如LD持续正常,可除外组织、器官损

概述乳酸脱氢酶的临床意义

  乳酸脱氢酶活性增高主要见于心肌梗死、急性或慢性肝炎、肝癌(尤其是转移性肝癌),其他可见于骨骼肌疾病、血液系统疾病、肺梗死、甲状腺功能减退、肾病综合征及晚期恶性肿瘤等。  1、以前乳酸脱氢酶检测多用于心肌梗死的诊断,急性心肌梗死后LD活性12~24小时即升高,48-72小时达到高峰,10-12天恢

血清乳酸脱氢酶的检查过程

  静脉采血后立即送检,检测方法:  (1)比色法:  混匀,室温放置5min后,在440nm波长,比色杯光径1.0cm,蒸馏水调零点,读取各管吸光度,以AU-AC之差值查标准曲线,求出LDH活力单位。  (2)连续监测法:  各实验室可根据本室生化自动仪型号及说明书操作。主要参数为340nm波长,

血清乳酸脱氢酶的注意事项

  (1)比色法:  ①乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物,但因其为水溶液,含量不够准确,且保存不当易产生酮酸类物质,抑制酶促反应。而乳酸锂为固体,稳定,易于称量。  ②除二乙醇胺缓冲液外,也可用Tris或焦磷酸缓冲液,避免了原金氏法中甘氨酸缓冲液对LDH的抑制作用,提高了阳性检出率。  ③比色应在5

血清乳酸脱氢酶的正常值

  (1)酶速率法(37℃)218~458U/L;  (2)比色法225~540U/L;  (3)乳酸法(37℃)LDH-L109~245U/L;  (4)丙酮酸法(37℃)LDH-P240~460U/L。

血清乳酸脱氢酶的临床意义

  LDH测定常用诊断心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤。  (1)心肌梗死。发病10~12h升高,24~48h达高峰,8~9天后恢复正常。与CK相比,虽然酶活性出现较迟,阳性率较低,但持续时间长,且活性增高的程度与心肌梗死的病情密切相关,梗死范围越大,其酶活性越高。若LDH增高后恢复迟缓,或在病程中再次

乳酸脱氢酶测定的临床意义

  乳酸脱氢酶升高常见于:  (1)心肌梗死:心肌梗死后9-20h开始上升,36-60h达到高峰,持续6-10天恢复正常,因此可作为急性心肌梗死后期的辅助诊断指标。  (2)肝脏疾病:急性肝炎、慢性活动性肝炎、肝癌、肝硬化、阻寒性黄疸等。  (3)血液病:如白血病、贫血、恶性淋巴瘤等。  (4)骨骼

血清乳酸脱氢酶的注意事项

(1)、比色法:  ①乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物,但因其为水溶液,含量不够准确,且保存不当易产生酮酸类物质,抑制酶促反应。而乳酸锂为固体,稳定,易于称量。  ②除二乙醇胺缓冲液外,也可用Tris或焦磷酸缓冲液,避免了原金氏法中甘氨酸缓冲液对LDH的抑制作用,提高了阳性检出率。  ③比色应在5-

泪液乳酸脱氢酶的检查过程

  1、比色法:  (1)乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物,但因其为水溶液,含量不够准确,且保存不当易产生酮酸类物质,抑制酶促反应。而乳酸锂为固体,稳定,易于称量。  (2)除二乙醇胺缓冲液外,也可用Tris或焦磷酸缓冲液,避免了原金氏法中甘氨酸缓冲液对LDH的抑制作用,提高了阳性检出率。  (3)

普通生化检验乳酸脱氢酶(LDH,LD)

乳酸脱氢酶(LDH,LD)介绍: 乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内,其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶(LDH,LD)正常值: 血清:100-300U/L;  尿:560-2050U/L;  脑脊液含量为血清的1/10。乳酸脱氢酶(LDH,LD)临床意义: 增高:见于肝

乳酸脱氢酶染色的临床意义

  11:35 医学教育网|大小  乳酸脱氢酶(LDH)是糖酵解过程中的一个酶,近来发现LDH及其五种同功酶在胚胎和肿瘤组织的同功酶谱很相似,因此它在肝癌、白血病等的临床诊断上也具有重要价值。  原始红细胞胞浆内LDH颗粒比较丰富,随着红细胞系统进一步分化,酶的量逐渐减少。在晚幼红细胞内仅能看到少数