简述乳酸脱氢酶的主要作用

乳酸脱氢酶是微生物中催化苯丙酮酸生成苯乳酸(phenyllactic acid,PLA,C9H10O3,也称2-羟基-3-苯基丙酸)的一类关键酶。乳酸脱氢酶是生物体内糖酵解途径中一种至关重要的氧化还原酶,能可逆地催化乳酸氧化为丙酮酸,该催化反应是无氧糖酵解的最终产物。 乳酸脱氢酶主要存在于心肌、肝、肾、骨骼肌或肺等动物组织中。 [2] 乳酸脱氢酶测定常用于诊断心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤。......阅读全文

简述乳酸脱氢酶的主要作用

  乳酸脱氢酶是微生物中催化苯丙酮酸生成苯乳酸(phenyllactic acid,PLA,C9H10O3,也称2-羟基-3-苯基丙酸)的一类关键酶。乳酸脱氢酶是生物体内糖酵解途径中一种至关重要的氧化还原酶,能可逆地催化乳酸氧化为丙酮酸,该催化反应是无氧糖酵解的最终产物。 乳酸脱氢酶主要存在于心肌、

乳酸脱氢酶的主要作用

乳酸脱氢酶是微生物中催化苯丙酮酸生成苯乳酸(phenyllactic acid,PLA,C9H10O3,也称2-羟基-3-苯基丙酸)的一类关键酶。乳酸脱氢酶是生物体内糖酵解途径中一种至关重要的氧化还原酶,能可逆地催化乳酸氧化为丙酮酸,该催化反应是无氧糖酵解的最终产物。乳酸脱氢酶主要存在于心肌、肝、肾

泪液乳酸脱氢酶检查作用

  泪液乳酸脱氢酶检查对角膜疾病的诊断有辅助意义。在细菌性角膜溃疡和角结膜化学伤时,泪LDH和MDH活性下降。凡角结膜上皮损伤,LDH同工酶H/M比值和MDHm均有不同程度升高,但MDHm更能反映角膜组织损害的情况和病变程度。如在角膜溃疡和可疑干性角结膜炎(KCS),MDHm升高而泪LDH的H/M比

精液乳酸脱氢酶X检查作用

  精液乳酸脱氢酶-X与睾丸生精功能有关,是评价睾丸生精功能的良好指标。需要检测的人群为生育力不强或者不育者,少精血精者等等

简述血清乳酸脱氢酶的临床意义

  LDH测定常用诊断心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤。  (1)心肌梗死。发病10~12h升高,24~48h达高峰,8~9天后恢复正常。与CK相比,虽然酶活性出现较迟,阳性率较低,但持续时间长,且活性增高的程度与心肌梗死的病情密切相关,梗死范围越大,其酶活性越高。若LDH增高后恢复迟缓,或在病程中再次

简述积液乳酸脱氢酶的临床意义

  异常结果:  渗出液中LD以化脓性感染积液活性最高,均值可达正常血清的30倍,其次为癌性积液,结核性积液略高于正常血清。  炎症或充血性心功能不全胸腔积液时,LD活性可和血清活性相似。  癌性胸腔积液LD活性则约为患者自身血清LD活性的3.5倍,而良性积液约为其自身血清LD活性的2.5倍,有助于

简述脑脊液乳酸脱氢酶的临床意义

  异常结果:升高:许多中枢神经系统疾病均可导致脑脊液LDH升高。局部缺氧性坏死、细菌性脑膜炎、脑梗死、脑及蛛网膜下腔出血急性期,脱髓鞘病,尤其是多发性硬化症急性期与恶化期,原发与转移性脑瘤及白血病、淋巴瘤,颅外伤、脑脓肿、脑积水、中枢神经系统退化性变时等均增高。  需要检测的人群:出现严重头痛、食

简述乳酸脱氢酶测定实验的注意事项

  由于红细胞内LDH活性比正常血清中LDH活性高1000倍,溶血时血清LDH活性显著增高,故送检标本不能溶血。由于草酸盐抑制LDH,故测LDH活性,宜采用血清而不采用血浆。另外,若血清中未除尽血块,无论在4℃还是室温存放标本,LDH活性都将明显增高。

简述精液乳酸脱氢酶X的临床意义

  异常结果:  LDH-X活性和相对活性(LDH X/LDH)与精子浓度特别是活精子浓度呈良好的正相关,活性减低可致生育力下降。  睾丸萎缩、精子生成缺陷及少精或无精症患者,LDH-X活性相对降低或消失。这说明LDH-X活性与睾丸生精功能有关,是评价睾丸生精功能的良好指标。  需要检测的人群:生育

生物氧化—乳酸脱氢酶递氢作用实验

实验概要本实验介绍了生物氧化—乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LDH)的递氢作用,有助于学习掌握其实验原理和操作方法等。实验原理乳酸脱氢酶(lactate   dehydrogenase,LDH)普遍存在于全身各组织细胞,尤以肌肉细胞为甚。在有辅酶Ⅰ存在时,乳酸脱氢酶可使乳酸

简述乙醛脱氢酶的作用

  肝中的乙醇脱氢酶负责将乙醇(酒的成分)氧化为乙醛,生成的乙醛作为底物进一步在乙醛脱氢酶催化下转变为无害的乙酸(即醋的成分)。乙醛毒性高于乙醇,是造成宿醉的主要原因之一。而且乙醛被怀疑具有致癌性,它与人类肿瘤的发生存在一定的关系。负责人体内乙醛转化的主要是肝中的乙醛脱氢酶(ALDH),ALDH1与

乳酸脱氢酶的概述

  乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LD/LDH)为含锌离子的金属蛋白,分子量为135~140kD,由H和M两种亚基组成,是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一,可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应,也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中,以肾脏含量最高,其次是心

乳酸脱氢酶的形式

  乳酸脱氢酶有5种同工酶形式,即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5,可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆疾病等的指标之一。

乳酸脱氢酶的定义

乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LD  或LDH  ,EC1.1.1.27 )是一类NAD依赖性激酶,有LDHA、LDHB、LDHC三种亚基,可构成6种四聚体同工酶。 动物乳酸脱氢酶是由4个亚单位组成的四聚体,常见的A、B两种亚基构成的5种LDH同工酶(LDH1-5),C亚基

乳酸脱氢酶的测定

  乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应,正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多,所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。

乳酸脱氢酶的测定

  乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应,正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多,所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。

乳酸脱氢酶的简介

  乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LD/LDH)为含锌离子的金属蛋白,分子量为135~140kD,由H和M两种亚基组成,是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一,可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应,也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中,以肾脏含量最高,其次是心

乳酸脱氢酶的测定

  乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应,正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多,所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。

乳酸脱氢酶的检查

  (1)参考值;漏出液LD:接近血清。渗出液LD>200U/L,积液LD/血清LD比值大于0.6。  (2)临床意义:①LD活性增高见于化脓性积液、恶性积液、结核性积液等。化脓性积液LD活性增高最明显,且LD增高程度与感染程度呈正相关;其次为恶性积液;结核性积液LD略为增高。②如果积液LD/血清L

乳酸脱氢酶的简介

  乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LD/LDH)为含锌离子的金属蛋白,分子量为135~140kD,由H和M两种亚基组成,是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一,可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应,也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中,以肾脏含量最高,其次是心

乳酸脱氢酶的简介

  乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LD/LDH)为含锌离子的金属蛋白,分子量为135~140kD,由H和M两种亚基组成,是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一,可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应,也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中,以肾脏含量最高,其次是心

乳酸脱氢酶染色

 【临床意义】    乳酸脱氢酶(LDH)是糖酵解过程中的一个酶,近来发现LDH及其五种同功酶在胚胎和肿瘤组织的同功酶谱很相似,因此它在肝癌、白血病等的临床诊断上也具有重要价值。  原始红细胞胞浆内LDH颗粒比较丰富,随着红细胞系统进一步分化,酶的量逐渐减少。在晚幼红细胞内仅能看到少数几个颗粒。  

简述乳酸脱氢酶同工酶的临床意义

  (1)、乳酸脱氢酶同工酶结果要与临床症状结合才能做出准确判断。  (2)、LDH1和LDH2升高,且LDH1/LDH2>1见于:急性心肌梗死、溶血性贫血、急性镰刀型红细胞贫血、巨幼红细胞贫血等恶性贫血。急性肾皮质坏死及各种血管内外溶血症(若无LDH1升高,可排除溶血性贫血)。  (3)、LDH5

简述乳酸脱氢酶同工酶的注意事项

  (1)乳酸脱氢酶同工酶— 溶血可使LDH1/LDH2失去意义。  (2)乳酸脱氢酶同工酶— LDH同工酶分布有组织差异性。  ①LDH1:心肌(占酶总量50%以上)>肾>胰腺>膈肌>红细胞。  ②LDH5:肝(占酶总量50%以上)>皮肤>骨髓>关节滑液>白细胞>血小板>胆汁。  ③LDH3:肺>

简述精液乳酸脱氢酶X的相关疾病和症状介绍

  1、检查过程   采集受试者的精液,用免疫学法和特殊仪器进行检查。  2、相关疾病   男性不育  3、相关症状   精囊增大,前列腺结石,前列腺钙化,精囊缩小,前列腺素合成减少,前列腺缩小变硬,前列腺增生,前列腺硬结,前列腺肥大,前列腺分泌物含有许多脓缩细胞。

简述乳酸脱氢酶同工酶电泳的临床意义

  临床意义:  乳酸脱氢酶同工酶广泛存在于各组织器官中,测定乳酸脱氢酶同工酶活性增高情况,在一定程度上可反映组织器官的病变。  1.LDH1/LDH2>1:心肌梗死、心脏手术、溶血性贫血、肾梗死等。在急性心肌梗死、心肌损伤、心肌病患者LDH检测中,早期血清中LDH1和LDH2活性均升高,但 LDH

简述乙醇脱氢酶的作用机制

  结合辅酶NAD+→通过锌结合乙醇底物→His-51的去质子化→烟酰胺核糖的去质子化→Ser-48的去质子化→乙醇的去质子化→氢化物从醇盐离子转移至NAD+,使NADH和锌结合醛或酮→释放产物醛。这些步骤是基于动力学的研究得出,在酵母和细菌中,以上步骤刚好相反。

乳酸脱氢酶的基本-信息

正常范围血清 135.0~215.0U/L尿 560~2050U/L脑脊液含量为血清的1/10。检查介绍乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内,其中以肾脏含量较高。在糖酵解的发生速率上,乳酸脱氢酶不是限速酶,故对发生速率影响不大。临床意义增高:见于肝炎、肝硬化、肝癌、心肌

乳酸脱氢酶的生理变异

  乳酸脱氢酶(LD)高低和性别关系不大,婴儿酶活性可达成年人两倍,儿童和少年活性比成年人高10%~15%。血清LD同工酶目前常用电泳法测定,由于具体方法差异,各学者报告的结果出入较大,但在成年人存在着如下规律:LD2>LD1>LD3>LD4>LD5,值得注意的是有学者报告,部分正常儿童血中LD1可

乳酸脱氢酶测定的原理

  乳酸脱氢酶催化乳酸至丙酮酸之间的可逆性反应,目前正反两个方向的反应均能测定,由于逆反应的速度比正反应快4倍,测得的活性也高得多,因此采用不同反应方式的试剂盒得出的结果也不相同。  1994年IFCC推荐的参考方法为从乳酸至丙酮的正反应。  L-乳酸+氧化型辅酶Ⅰ→丙酮酸+还原型辅酶Ⅰ。