乳酸脱氢酶及其同工酶简介
乳酸脱氢酶（LD）分子量为135～140KD，由两种亚单位组成：H（表示heart）和M（表示muscle）。它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶，即：LD1（H4）、LD2（H3M1）、LD3（H2M2）、LD4（HM3）、LD5（M4）。 LD催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反应，在碱性条件下促进乳酸向丙酮酸方向的反应，而在中性条件下促进丙酮酸向乳酸的转化（为逆反应）。LD是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。 由于LD几乎存在于所有体细胞中，而且在人体组织中的活性普遍很高，所以血清中LD的增高对任何单一组织或器官都是非特异的。在AMI时升高迟、达峰晚，故对早期诊断价值不大。由于半寿期长（10～163小时），多用于回顾性诊断，如对入院较晚的AMI病人、亚急性MI的诊断和病情监测。 LD在组织中的分布特点是心、肾以LD1为主，LD2次之；肺以LD3、LD4为主；骨骼肌以LD5为主；肝以LD5为主，LD4次之。......阅读全文
乳酸脱氢酶染色
【临床意义】 乳酸脱氢酶（LDH）是糖酵解过程中的一个酶，近来发现LDH及其五种同功酶在胚胎和肿瘤组织的同功酶谱很相似，因此它在肝癌、白血病等的临床诊断上也具有重要价值。 原始红细胞胞浆内LDH颗粒比较丰富，随着红细胞系统进一步分化，酶的量逐渐减少。在晚幼红细胞内仅能看到少数几个颗粒。
乳酸脱氢酶的概述
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心
乳酸脱氢酶的形式
乳酸脱氢酶有5种同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆疾病等的指标之一。
乳酸脱氢酶的定义
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD 或LDH ，EC1.1.1.27 ）是一类NAD依赖性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三种亚基，可构成6种四聚体同工酶。 动物乳酸脱氢酶是由4个亚单位组成的四聚体，常见的A、B两种亚基构成的5种LDH同工酶（LDH1-5），C亚基
乳酸脱氢酶的测定
乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应，正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多，所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。
乳酸脱氢酶的测定
乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应，正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多，所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。
乳酸脱氢酶是什么
乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。 乳酸脱氢酶同功酶有五种形式，即LDH－1（H4）、LDH-2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）及LDH-5（M4），可用电泳方法将其分离。LDH同功酶的分布有明显的组织特异性，所以可以根据其组
乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心
乳酸脱氢酶的检查
（1）参考值；漏出液LD：接近血清。渗出液LD＞200U/L，积液LD/血清LD比值大于0.6。 （2）临床意义：①LD活性增高见于化脓性积液、恶性积液、结核性积液等。化脓性积液LD活性增高最明显，且LD增高程度与感染程度呈正相关；其次为恶性积液；结核性积液LD略为增高。②如果积液LD/血清L
乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心
乳酸脱氢酶的测定
乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应，正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多，所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。
乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心
泪液乳酸脱氢酶检查作用
泪液乳酸脱氢酶检查对角膜疾病的诊断有辅助意义。在细菌性角膜溃疡和角结膜化学伤时，泪LDH和MDH活性下降。凡角结膜上皮损伤，LDH同工酶H/M比值和MDHm均有不同程度升高，但MDHm更能反映角膜组织损害的情况和病变程度。如在角膜溃疡和可疑干性角结膜炎(KCS)，MDHm升高而泪LDH的H/M比
血清乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（LDH或LD）是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酮酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的α-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以心、肾、骨骼肌含量最高，肝、脾、胰和肺组织次之。这些组织中的LDH的活力比血清中高得多。所以当少量组织坏死时，该酶即释放血而使其他血液中
L乳酸脱氢酶测定
实验方法原理 LDH，S-乳酸：NAD＋氧化还原物；L-乳酸脱氢酶。L-乳酸 + NAD + ⇌ 丙酮酸 + NADPH + H +由于借助 ADH，反应可以从两个方向检测，但是对于这个平衡，即使考虑到 NADH 在反应起始时有高吸收值，丙酮酸的还原反应也是首选的。实验材料 LDH 稀释溶液试剂、试
乳酸脱氢酶的基本－信息
正常范围血清 135.0~215.0U/L尿 560~2050U/L脑脊液含量为血清的1/10。检查介绍乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。在糖酵解的发生速率上，乳酸脱氢酶不是限速酶，故对发生速率影响不大。临床意义增高:见于肝炎、肝硬化、肝癌、心肌
关于乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD [1] 或LDH [2] ，EC1.1.1.27 [2] ）是一类NAD依赖性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三种亚基，可构成6种四聚体同工酶。 [3] 动物乳酸脱氢酶是由4个亚单位组成的四聚体，常见的A、B两种亚基构成的5种LD
乳酸脱氢酶的生理变异
乳酸脱氢酶（LD）高低和性别关系不大，婴儿酶活性可达成年人两倍，儿童和少年活性比成年人高10%～15%。血清LD同工酶目前常用电泳法测定，由于具体方法差异，各学者报告的结果出入较大，但在成年人存在着如下规律：LD2＞LD1＞LD3＞LD4＞LD5，值得注意的是有学者报告，部分正常儿童血中LD1可
乳酸脱氢酶的组织分布
乳酸脱氢酶（LD）虽广泛存在于人体各组织中，但是不同组织中同工酶组成有差异，大致可分为三类：一类以LD1为主，心肌为此类代表，LD可占总酶活性50%以上，此外有红细胞等。另一类以LD5为主，以横纹肌为代表，此外有肝脏等。第三类以LD3为主，脾、肺为此类代表。LD主要存在于细胞质中，线粒体中未查到
乳酸脱氢酶的生理变异
乳酸脱氢酶（LD）高低和性别关系不大，婴儿酶活性可达成年人两倍，儿童和少年活性比成年人高10%～15%医`学教育网搜集整理。血清LD同工酶目前常用电泳法测定，由于具体方法差异，各学者报告的结果出入较大，但在成年人存在着如下规律：LD2＞LD1＞LD3＞LD4＞LD5，值得注意的是有学者报告，部分
乳酸脱氢酶的主要作用
乳酸脱氢酶是微生物中催化苯丙酮酸生成苯乳酸（phenyllactic acid，PLA，C9H10O3，也称2-羟基-3-苯基丙酸）的一类关键酶。乳酸脱氢酶是生物体内糖酵解途径中一种至关重要的氧化还原酶，能可逆地催化乳酸氧化为丙酮酸，该催化反应是无氧糖酵解的最终产物。乳酸脱氢酶主要存在于心肌、肝、肾
乳酸脱氢酶的测定方法
原理乳酸脱氢酶催化乳酸至丙酮酸之间的可逆性反应，目前正反两个方向的反应均能测定，由于逆反应的速度比正反应快4倍，测得的活性也高得多，因此采用不同反应方式的试剂盒得出的结果也不相同。1994年IFCC推荐的参考方法为从乳酸至丙酮的正反应。L-乳酸+氧化型辅酶Ⅰ→丙酮酸+还原型辅酶Ⅰ参考值乳酸脱氢酶化验
乳酸脱氢酶测定的原理
乳酸脱氢酶催化乳酸至丙酮酸之间的可逆性反应，目前正反两个方向的反应均能测定，由于逆反应的速度比正反应快4倍，测得的活性也高得多，因此采用不同反应方式的试剂盒得出的结果也不相同。 1994年IFCC推荐的参考方法为从乳酸至丙酮的正反应。L-乳酸+氧化型辅酶Ⅰ→丙酮酸+还原型辅酶Ⅰ。
乳酸脱氢酶的结构功能
研究表明，L-乳酸脱氢酶（L-LDH）和L-苹果酸脱氢酶属于同一家族，而D-乳酸脱氢酶（D-LDH）属于D-2-羟酸脱氢酶家族。D-乳酸脱氢酶大多数D-乳酸脱氢酶催化是可逆反应，极少数不可逆；对于可逆的D-乳酸脱氢酶来说，只有环境中乳酸浓度较高时才催化逆反应，即催化乳酸合成丙酮酸，来参与细菌的代谢。
乳酸脱氢酶的分类介绍
根据结合辅酶的不同，微生物体一般包含两种乳酸脱氢酶，NAD-依赖型乳酸脱氢酶（NAD-dependent lactate dehydrogenases，nLDHs）和NAD-非依赖型乳酸脱氢酶（NAD-independent lactate dehydrogenases，iLDHs）两大类。NAD-
乳酸脱氢酶测定的原理
乳酸脱氢酶催化乳酸至丙酮酸之间的可逆性反应，目前正反两个方向的反应均能测定，由于逆反应的速度比正反应快4倍，测得的活性也高得多，因此采用不同反应方式的试剂盒得出的结果也不相同。 1994年IFCC推荐的参考方法为从乳酸至丙酮的正反应。 L-乳酸+氧化型辅酶Ⅰ→丙酮酸+还原型辅酶Ⅰ。
乳酸脱氢酶的基本信息
乳酸脱氢酶(LDH或LD)是参与糖酵解和糖异生工程中催化乳酸和丙酮酸之间氧化还原反应的重要酶类。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。在糖酵解的发生速率上，乳酸脱氢酶不是限速酶，故对发生速率影响不大。
乳酸脱氢酶(LD)测定的介绍
乳酸脱氢酶(LD)测定：乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶，几乎存在于所有组织中。同功酶有五种形式，即LDH－1（H4）、LDH-2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）及LDH-5（
乳酸脱氢酶的注意事项
1、由于红细胞内乳酸脱氢酶的含量比正常血清中乳酸脱氢酶含量高得多，溶血时血清乳酸脱氢酶活性显著增高，所以送检的标本不能溶血。 2、由于草酸抑制乳酸脱氢酶，故测乳酸脱氢酶活性，宜采用血清而并非采用血浆。 3、若血清中未除尽血块，无论在4℃或室温存放标本，乳酸脱氢酶活性均会明显增高。
乳酸脱氢酶检验临床意义
正常参考值：230-46临床意义：增高：急性心肌梗塞发作后12-48小时开始升高，2-4天可达高峰，8-9天恢复正常。另外，肝脏疾病恶性肿瘤可引起LDH增高。