Antpedia LOGO WIKI资讯

青霉素结合蛋白的结构介绍

以前是通过细菌提取的羧肽酶的青霉素-肽衍生物的氨基酸序列分析弄清了数种PBPs的活性中心,结果显示细菌PBP活性中心常是丝氨酸,β-内酰胺类抗生素正是通过其β-内酰胺环中的羧基和细菌相应的PBPs的丝氨酸的羟基共价结合成丝氨酸酯起作用。另外也有研究表明可能存在半胱氨酸-巯基为活性中心的羧肽酶。后来又有人联合液相色谱法和纳电喷雾法来鉴定PBP活性中心丝氨酸,在体外作β内酰胺类抗生素和重组PBP的共价结合,乙酰化的肽被分离以及用胰岛素作进一步的消化。消化后的肽纳-电喷雾法测序显示青霉素是和PBP2a403位丝氨酸结合在一起的。研究表明低分子质量的PBPs和A类β-内酰胺酶有相似的二级结构空间排布,均是双结构域的蛋白,一个是全α-型结构,另一个是核心由5个β-片层外加两面都有的α-螺旋组成的结构。它们还有相似的三级结构,并且在三级结构中相同的关键位置至少有三个盒,包括Ser-Xaa-Xaa-Lys盒,位于一级结构-60~80处产生......阅读全文

青霉素结合蛋白的结构介绍

  以前是通过细菌提取的羧肽酶的青霉素-肽衍生物的氨基酸序列分析弄清了数种PBPs的活性中心,结果显示细菌PBP活性中心常是丝氨酸,β-内酰胺类抗生素正是通过其β-内酰胺环中的羧基和细菌相应的PBPs的丝氨酸的羟基共价结合成丝氨酸酯起作用。另外也有研究表明可能存在半胱氨酸-巯基为活性中心的羧肽酶。后

青霉素结合蛋白的基本介绍

  青霉素结合蛋白(PBPs)是位于细菌细胞膜上的一些膜蛋白,最初发现时因为能和青霉素共价结合而得名。1972年Suginaka等第一次报道了青霉素结合蛋白(PBPs),他们用放射性同位素标记的青霉素标出了细菌表面的PBPs。后来研究发现PBPs也能与非β-内酰胺类抗生素结合。另外非细菌如螺旋体也可

简述青霉素结合蛋白的分类

  按照细菌对各种β-内酰胺类抗生素的敏感度,可以将PBPs大致分为两类:  ①对青霉素敏感度稍差,但对大多数头孢菌素敏感的PBPs:分子质量较低(Mr24.8~34.7ku),一般是D,D-肽酶,作用于肽或羧肽羧基供体相似物。如金黄色葡萄球菌的PBP4,大肠埃希氏菌的PBP5、PBP6;  ②一般

关于青霉素结合蛋白的功能简介

  不同细菌的PBPs组成不同,其功能也各不相同,研究表明并非所有的PBPs均是抗生素的作用靶位。按其与细菌生理功能的关系及抗生素作用后的反应大致可以将它们分为细菌生长必需蛋白和生长非必需蛋白。现在研究得比较多的是革兰氏阳性菌中的肺炎链球菌、金黄色葡萄球菌、枯草芽孢杆菌等,革兰氏阴性菌中的大肠埃希氏

青霉素G的基本结构介绍

  青霉素G是最早应用于临床的抗生素,由于它具有杀菌力强、毒性低、价格低廉、使用方便等优点,迄今仍是处理敏感菌所致各种感染的首选药物。但是青霉素有不耐酸、不耐青霉素酶、抗菌谱窄和容易引起过敏反应等缺点,在临床应用受到一定限制。1959年以来人们利用青霉素的母核6-氨基青霉烷酸(6-APA),进行化学

结合珠蛋白的介绍

结合珠蛋白 (haptoglobin,HP)又称触珠蛋白,是一种分子量为85000的酸性糖蛋白,广泛存在于人类和多种哺乳动物 的血清及其他体液 中。在CAM电泳及琼脂糖凝胶电泳中,结合珠蛋白位于α2区带,分子中有两对肽链(α链与β链)共同形成α2β2的四聚体。结合珠蛋白主要在肝脏合成,其降解也在肝脏

结合珠蛋白的介绍

结合珠蛋白 (haptoglobin,HP)又称触珠蛋白,是一种分子量为85000的酸性糖蛋白,广泛存在于人类和多种哺乳动物 的血清及其他体液 中。在CAM电泳及琼脂糖凝胶电泳中,结合珠蛋白位于α2区带,分子中有两对肽链(α链与β链)共同形成α2β2的四聚体。结合珠蛋白主要在肝脏合成,其降解也在肝脏

结合珠蛋白的介绍

结合珠蛋白 (haptoglobin,HP)又称触珠蛋白,是一种分子量为85000的酸性糖蛋白,广泛存在于人类和多种哺乳动物 的血清及其他体液 中。在CAM电泳及琼脂糖凝胶电泳中,结合珠蛋白位于α2区带,分子中有两对肽链(α链与β链)共同形成α2β2的四聚体。结合珠蛋白主要在肝脏合成,其降解也在肝脏

关于结合珠蛋白的介绍

  是一种血浆糖蛋白,分子量约为90.000。能与红细胞外血红蛋白(Hb)结合形成紧密的非共价复合物Hb-Hp。每100ml血浆中具有足以结合40?80mg血红蛋白的Hp。每天降解的Hb约有10%释入血循环中,成为红细胞外游离的Hb,Hb与Hp结合成Hb-Hp复合物后分子量可达155.000,不能透

单链结合蛋白的基本介绍

  单链结合蛋白(SSB,single strand DNA-binding protein):又称DNA结合蛋白,是DNA复制所必须的。单链结合蛋白不属于酶,大肠杆菌细胞中的单链结合蛋白由4个相同的亚基组成,相对分子质量为74000,结合单链DNA的跨度约32个核苷酸单位;DNA解旋后,DNA分子