简述泛素缀合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，ISG15和NEDD8等，可以以类似于泛素化修饰的方式共价结合到目标蛋白上，从而有效的调节靶蛋白的活性。UBC结构域由4个ɑ-螺旋，1个较短的螺旋，和4条肽链组成的反平行β-折叠构成。β-折叠和螺旋2形成中央结构，螺旋1，螺旋3和4分别位于两侧。β-折叠的1和3肽链与C-末端之间存在2个环状结构，分别称为L1和L2。尽管UBC结构域中的折叠结构非常保守，但是L1和L2具有很高的序列、长度及构象可变性，这些环状结构比较灵活并且对E3s的选择性结合具有重要作用。具有催化活性的Cys位于高度保守的环状结构中。在UBC结构域中，一些区域结构具有......阅读全文
简述泛素缀合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，I
关于泛素缀合酶的简介
泛素结合酶，也称为E2酶，极少数情况下也称为泛素载体酶 (ubiquitin-carrier enzymes)，执行泛素化反应的第二步，该反应可以通过蛋白酶体降解靶蛋白。 在泛素化过程中，泛素结合酶E2发挥非常重要的作用，是其中必不可少的中间环节。泛素结合酶E2是一个多基因家族，数量已经扩
关于泛素缀合酶的泛素化系统介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共价连接其活性位点半胱氨酸残基。活化的泛素被转移到E2半胱氨酸上。一旦与泛素结合，E2分子通过结构保守的结合
关于泛素缀合酶的分类介绍
泛素结合酶E2可以被进一步分为四个类：有些仅仅有UBC结构域组成E2为第Ⅰ类，他们需要E3来进行底物识别；除了核心结构域之外，C末端具有延伸部分的属于第Ⅱ类；N末端具有延伸部分的属于第Ⅲ类；C末端和N末端都有延伸区域的归为第Ⅳ类 。
概述泛素缀合酶的作用原理
泛素结合酶E2的UBC结构域中有一个保守的半胱氨酸残基，这个Cys残基作为活性位点与泛素分子（Ub）形成硫酯键。泛素活化酶E1将泛素转移到E2的半胱氨酸活性位点上，形成Ub-E2复合体，之后或是直接结合底物将泛素连接在靶蛋白上，或是与泛素连接酶E3相互作用，将泛素转移到靶蛋白上。 在泛素化过程
泛素结合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，ISG
泛素结合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，ISG
概述泛素缀合酶在拟南芥中的研究
泛素缀合酶是由150-200个氨基酸组成，具有研究拟南芥中Ubc6的功能的物质。 在拟南芥中，大约有一半的E2s成员的生化特征被描述，并且有很大一部分的拟南芥E2s成员都可以在酵母细胞中找到相应的同源物。然而，在拟南芥中有三种E2s基因家族表达的蛋白并没有在芽殖酵母中找到同源物，但是却在哺乳动
简述泛素活化酶的作用机理
泛素激活酶(Uba或E1)水解ATP，在自身的活性位点的半胱氨酸（Cys）的和泛素C末端76号甘氨酸（Gly76）之间形成高能硫酯键，从而激活泛素的-COOH末端，为下一步亲核攻击做准备 [3] 。编码E1的基因为uba1.
缀合酶的基本信息
中文名称缀合酶英文名称conjugated enzyme定 义由蛋白质组分和非蛋白质组分(金属离子或脂质、糖类、核酸等有机分子)组合成的有生物活性的全酶。非蛋白质组分可以松弛地或牢固地与蛋白质结合。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
缀合酶的基本信息
中文名称缀合酶英文名称conjugated enzyme定 义由蛋白质组分和非蛋白质组分(金属离子或脂质、糖类、核酸等有机分子)组合成的有生物活性的全酶。非蛋白质组分可以松弛地或牢固地与蛋白质结合。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
简述HECT结构域家族的泛素连接酶E3
HECT结构域(homologoustoE6-APCterminus，HECT)家族的泛素连接酶E3s是所知的唯一的可以和泛素形成硫酯键中间体的泛素连接酶，并且它可以直接催化靶蛋白的泛素化。HECTE3s有一个分子量大约为40kDa的具有保守性的羧基末端催化结构域，即HECT结构域。HECTE3
酶的组成与结构
酶的化学本质是蛋白质，蛋白质分子是由氨基酸组成。酶的结构分为四级：一级结构：氨基酸残基严格地按一定顺序线性排列称为蛋白质一级结构，一个蛋白质分子可能由一条肽链构成、也可能由几条肽链构成。二级结构：由于肽链上的一个肽键上的氢原子与另一个肽键上的氧原子有可能能形成氢键，所以，肽链可以出现α-螺旋和β-折
泛素活化酶的泛素系统的介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素结合酶 E2
β淀粉酶的结构组成
β-淀粉酶，也称为外切淀粉酶，该酶从淀粉分子的非还原性末端开始，水解相间隔的α-1，4糖苷键，依次切下麦芽糖单元，同时发生瓦尔登转位反应（Walden inversion），使产物由α-型转变为β-型麦芽糖。β-淀粉酶只能水解α-1，4糖苷键，而不能水解α-1，6糖苷键，且不能跨越此键，遇到此键水解
泛素的性质结构
基本信息泛素（ubiquitin）是一类真核细胞内广泛存在的小分子蛋白质，大小为76个氨基酸残基。泛素间可以通过酶促反应相互连接，进而介导靶蛋白降解。化学反应催化的一系列反应的发生，整个过程被称为泛素化信号通路。在第一步反应中，泛素激活酶（又被称为E1）水解ATP并将一个泛素分子腺苷酸化。接着，泛素
简述肽聚糖的组成结构
1. G-M 双糖单位； 2. 四肽尾 组成：革兰氏阳性菌（如葡萄球菌）为 L-Ala + D-Glu + L-Lys + D-Ala ,革兰氏阴性菌（如大肠埃希菌）为 L-Ala + D-Glu + m-DAP + D-Ala ； 连接方式：四肽中M端的L-Ala上α-NH2与M中乳酸的
简述癌细胞的组成结构
1、细胞膜 癌细胞的表面有一种肿瘤抗原(CEA)，它能生成相应的抗体阻止癌细胞的生长和发展，这种自我免疫力是癌细胞与生俱来的又一矛盾。 2、细胞核 当代分子生物学的卓越成就，逆转录酶，这种逆转录酶的作用是使RNA再把自己所收到的DNA发来的变异电报返送回去，迫使DNA恢复正常的复制功能，这
简述XRF仪器的结构组成
X射线荧光光谱仪主要由激发、色散、探测、记录及数据处理等单元组成。激发单元的作用是产生初级X射线。它由高压发生器和X光管组成。后者功率较大，用水和油同时冷却。色散单元的作用是分出想要波长的X射线。它由样品室、狭缝、测角仪、分析晶体等部分组成。通过测角器以1∶2速度转动分析晶体和探测器，可在不同的
简述线粒体DNA的组成结构
研究人员发明了转换卵细胞基因材料的方法，用拥有健康线粒体的卵细胞取代携带错误线粒体DNA的卵细胞。结果是，胚胎会携带来自母亲和父亲的核DNA，以及卵细胞捐献者的线粒体DNA。 mtDNA虽能合成蛋白质，但其种类十分有限。迄今已知，mtDNA编码的RNA和多肽有：线粒体核糖体中2种rRNA（12
ATP合成酶的结构组成
ATP合酶主要由F₁(伸在膜外的水溶性部分) 和Fo(嵌入膜内)组成。不同物种来源的 ATP合酶含的亚基和数目不尽相同。以牛心线粒体 ATP合酶为例，它的F₁含有仅α3、β3、γ、δ、ε共9 个亚基，Fo含a、b2、C10共13个亚基，F₁与Fo之间有OSCP柄相连接，还有抑制蛋白。线粒体F₁Fo-
酶的分子组成和化学结构
一、酶的分子组成 根据酶的组成成份，可分单纯酶和结合酶两类。 单纯酶(simple enzyme)是基本组成单位仅为氨基酸的一类酶。它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。脲酶、消化道蛋白酶 淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均属此列。 结合酶(conjugated enzyme)的催化活性，除
简述泛素化的类型
E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化，如H2B；有的底物蛋白有多个赖氨酸残基，在合适条件下会被多位点单泛素化；还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链，这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。
简述核糖核酸的组成结构
RNA和DNA一样，也是由各种核苷酸通过3′，5′-磷酸二酯键连接构成的多核苷酸链，但与DNA有一系列差异。 1.在化学组成方面，RNA含核糖而不含脱氧核糖。含尿嘧啶而不含胸腺密啶。例外的是，每个tRNA分子含有一个胸腺嘧啶，这是在RNA链合成后由尿嘧啶甲基化生的，此外，前面已提到，少数DNA
简述P选择素的组成结构
P 选择素(granular membrane protein 140,GMP140 ), 血小板活化依赖性颗粒表面膜蛋白(platelet activation dependent granule external membrane protein ,PADGEM )或CD 62 p ,是一种
简述脂质体的组成与结构
脂质体的组成：类脂质（磷脂）及附加剂。 1、磷脂类：包括天然磷脂和合成磷脂二类。磷脂的结构特点为一个磷酸基和一个季铵盐基组成的亲水性基团，以及由两个较长的烃基组成的亲脂性基团。 天然磷脂以卵磷脂（磷脂酰胆碱，PC）为主，来源于蛋黄和大豆，显中性。 合成磷脂主要有DPPC（二棕榈酰磷脂酰胆碱
简述X射线管的结构组成
固定阳极X射线管是常用X射线管中最简单的一种，其结构由阳极、阴极和固定两极并保持玻璃管内高真空的玻璃壳等三部分组成。 阳极由阳极头、阳极帽、玻璃圈和阳极柄构成。阳极的主要作用使由阳极头的靶面（一般选用钨靶）阻挡高速运动的电子流而产生X射线，并将由此产生的热量辐射或者通过阳极柄传导出去，同时也吸
泛素活化酶的作用原理
泛素激活酶(Uba或E1)水解ATP，在自身的活性位点的半胱氨酸（Cys）的和泛素C末端76号甘氨酸（Gly76）之间形成高能硫酯键，从而激活泛素的-COOH末端，为下一步亲核攻击做准备。编码E1的基因为uba1.
泛素激活酶的作用原理
泛素活化酶，也称为E1酶，催化泛素化反应的第一步，该反应可以通过蛋白酶体针对蛋白质进行降解。泛素或泛素样蛋白与靶向蛋白的共价键是真核生物调控蛋白功能的主要机制。许多过程如细胞分裂、免疫反应和胚胎发育也受到泛素和泛素样蛋白翻译后修饰的调控。
泛素结合酶的作用原理
泛素结合酶E2的UBC结构域中有一个保守的半胱氨酸残基，这个Cys残基作为活性位点与泛素分子（Ub）形成硫酯键。泛素活化酶E1将泛素转移到E2的半胱氨酸活性位点上，形成Ub-E2复合体，之后或是直接结合底物将泛素连接在靶蛋白上，或是与泛素连接酶E3相互作用，将泛素转移到靶蛋白上 [3] 。在泛素化