关于别构酶的催化反应的介绍
研究得较为清楚的别构酶是大肠杆菌的天冬氨酸转氨甲酰酶，简称ATC酶，催化下列反应： 氨甲酰磷酸+L—天冬氨酸→N—氨酰基—L—天冬氨酸+磷酸 这个反应是合成胞嘧啶核苷三磷酸（CTP）的第一步，它受终产物CTP反馈抑制，而被腺嘌呤核苷三磷酸（ATP）激活。酶反应速度与底物浓度的关系。反应曲线为S型，说明底物有正协同性。加入负效应物CTP，活力降低，S型更明显。加入正效应物，活力升高，S型趋势变小，接近双曲线。大多数别构酶均有这种S型曲线。 ATC酶经过温和的化学处理，如用对羟基汞苯甲酸（PCMB）处理可解聚为两个催化亚基（为三聚体）和 3个调节亚基（为二聚体）。催化亚基仍有催化活力，但不再受效应物影响，调节亚基无催化活力，但仍能结合效应物。更剧烈的处理，如用十二烷基硫酸钠（SDS）处理，则催化亚基和调节亚基都各解聚成6个单体。 ATC酶受CTP抑制的生物学意义是避免合成过多的CTP，而受ATP激活是为了保持嘌呤和嘧啶核......阅读全文
关于别构酶的催化反应的介绍
研究得较为清楚的别构酶是大肠杆菌的天冬氨酸转氨甲酰酶，简称ATC酶，催化下列反应： 氨甲酰磷酸+L—天冬氨酸→N—氨酰基—L—天冬氨酸+磷酸 这个反应是合成胞嘧啶核苷三磷酸（CTP）的第一步，它受终产物CTP反馈抑制，而被腺嘌呤核苷三磷酸（ATP）激活。酶反应速度与底物浓度的关系。反应曲线为
关于别构酶的基本信息介绍
当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代
别构酶的化学反应介绍
调节物也称效应物或调节因子。一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物。调节物与别构中心结合后，诱导或稳定住酶分子的某种构象，使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度和代谢过程，此效应称为酶的别构效应(allosteric effect )。因别构导致酶活力升高的物质，称
别构酶
当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代谢调
别构酶的基本结构
调节物也称效应物或调节因子。一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物。调节物与别构中心结合后，诱导或稳定住酶分子的某种构象，使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度和代谢过程，此效应称为酶的别构效应（allosteric effect ）。因别构导致酶活力升高的物质，称
别构酶的基本结构
别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心:一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心;另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。在后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。
别构酶的基本结构
别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。在后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。
关于光催化反应釜的简单介绍
光催化反应釜主要用于研究气相、液相固相、流动体系在模拟紫外光、模拟可见光、特种模拟光照射下，是否负载TiO2光催化剂等条件下的光学反应。具有提供分析反应产物和自由基的样品，测定反应动力学常数，测定量子产率等功能，广泛应用化学合成、环境保护以及生命科学等研究领域。 此反应釜电气控制部分与保护
简述别构酶的基本结构
别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。在后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。
催化反应的基本介绍
在催化剂作用下进行的化学反应称为催化反应。化学反应中，反应分子原有的某些化学键，必须解离并形成新的化学键，这需要一定的活化能。在某些难以发生化学反应的体系中，加入有助于反应分子化学键重排的第三种物质(催化剂)其作用可降低反应的活化能，因而能加速化学反应和控制产物的选择性及立体规整性。
催化反应特点的介绍
一种催化剂只能选择性地加速特定的反应，从而可能使化学反应朝着几个热力学可能的方向之一进行。催化剂与反应物处于同一相的称均相催化反应(Homogeneous Catalytic Reaction)，处于不同相者称异相催化反应（或多相催化反应）(Heterogeneous Catalytic Rea
催化反应特征的介绍
催化反应有四个基本特征，可以根据定义导出，对了解催化剂的功能很重要。 1、催化剂只能加速热力学上可以进行的反应。要求开发新的化学反应催化剂时，首先要对反应进行热力学分析，看它是否是热力学上可行的反应。 2、催化剂只能加速反应趋于平衡，不能改变反应的平衡位置（平衡常数）。 3、催化剂对反应具
催化反应的种类介绍
均相催化催化剂与反应物同处于一均匀物相中的催化作用。有液相和气相均相催化。液态酸碱催化剂，可溶性过渡金属化合物催化剂和碘、一氧化氮等气态分子催化剂的催化属于这一类。均相催化剂的活性中心比较均一，选择性较高，副反应较少，易于用光谱、波谱、同位素示踪等方法来研究催化剂的作用，反应动力学一般不复杂。但均相
什么是别构酶？
当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代谢调
概述别构酶的化学反应
调节物也称效应物或调节因子。一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物。调节物与别构中心结合后，诱导或稳定住酶分子的某种构象，使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度和代谢过程，此效应称为酶的别构效应（allosteric effect ）。因别构导致酶活力升高的物质
别构酶的生物学意义
别构酶是一种调节酶，特异性的代谢物与别构酶的活性部位以外的位点非共价结合后，可以调节其活性。生物学意义别构酶是酶活性调节的重要方式,灵敏,快速,可逆,所以代谢途径中的关键酶经常采用别构调节,这样可以适应快速变化的环境条件.
别构酶的生物学意义
别构酶是一种调节酶，特异性的代谢物与别构酶的活性部位以外的位点非共价结合后，可以调节其活性。别构酶是酶活性调节的重要方式,灵敏,快速,可逆,所以代谢途径中的关键酶经常采用别构调节,这样可以适应快速变化的环境条件.
关于催化反应的危险性及安全内容介绍
催化反应分为单相反应和多相反应两种。单相反应是在气态下或液态下进行的，反应过程中的温度、压力及其他条件较易调节，危险性较小。在多相反应中，催化作用发生于相界面及催化剂的表面上，这时温度、压力较难控制.危险性较大。催化反应应正确选择催化剂，催化剂加量适当，保证散热良好，防止局部反应激烈，并注意严格
酶催化反应的过程催化反应
酶催化反应的过程催化反应分两步，首先酶（e）和底物（s）形成酶一底物复（络）合物（es），然后进行化学反应；生成的产物（p）从酶的活性部位解析下来，酶又可重新作用。2个过程都是可逆的，而且是在于定条件下处于动态平衡状态。 e+s→es→p＋e由于es的形成，使底物的反应键变形（或极化），并且被固定在
别构酶的基本结构和活性分析
别构酶多为寡聚酶，含有两个或多个亚基。其分子中包括两个中心：一个是与底物结合、催化底物反应的活性中心；另一个是与调节物结合、调节反应速度的别构中心。两个中心可能位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。在后一种情况中，存在别构中心的亚基称为调节亚基。别构酶是通过酶分子本身构象变化来改变酶的活性。
别构酶的组成性质及特点
别构酶(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的寡聚酶,酶分子中除有催化作用的活性中心也称催化位点(catalytic site)外;还有别构位点(allosteric site)。后者是结合别构剂(allesteric effector)的位置,当它与别构剂结合时,酶的分子
相转移催化反应的定义介绍
相转移催化有机合成它是指在相转移催化剂作用下，有机相中的反应物与另一相（水相或固体相）中的反应物发生的化学反应，称为相转移催化（Phase Transfer Catalysis，PTC）反应。例如： PhOH + C4H9Br— → PhOC4H9 + HBr 其中苯酚PhOH是固态的，溶于
关于催化反应的催化剂的作用
催化剂是一种能够改变一个化学反应的反应速度，却不改变化学反应热力学平衡位置，本身在化学反应中不被明显地消耗的化学物质。 ①加快化学反应速率，提高生产能力； ②对于复杂反应，可有选择地加快主反应的速率，抑制副反应，提高目的产物的收率； ③改善操作条件，降低对设备的要求，改进生产条件； ④开
生物学术语别构酶
当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。具有别构效应的酶称为别构酶。别构酶常是代谢途径中催化第一步反应或处于代谢途径分支点上的一类调节酶，大多能被代谢最终产物所抑制，对代谢调
酶催化反应的特征和公式介绍
特征 酶催化反应还表现出一种在非酶促反应中不常见到的特征，即可与底物饱和。当底物浓度增加时，酶反应速率达到平衡并接近一个最大值m（见图）。 公式简介 1913年L.迈克利斯和L.M.门顿发展了关于酶的作用和动力学的一般理论，假定酶E首先与底物S结合形成酶－底物复合物ES；然后此复合物在第二
催化反应的特点
一种催化剂只能选择性地加速特定的反应，从而可能使化学反应朝着几个热力学可能的方向之一进行。催化剂与反应物处于同一相的称均相催化反应(Homogeneous Catalytic Reaction)，处于不同相者称异相催化反应（或多相催化反应）(Heterogeneous Catalytic React
催化反应的原理
降低活化能在催化反应过程中，至少必须有一种反应物分子与催化剂发生了某种形式的化学作用。由于催化剂的介入，化学反应改变了进行途径，而新的反应途径需要的活化能较低，这就是催化得以提高化学反应速率的原因。例如，化学反应A+B→AB,所需活化能为E，在催化剂C参与下，反应按以下两步进行： [1] 催化示意图
酶催化反应的专一性介绍
酶催化反应的专一性实际上包括两方面内容：⑴与底物结合的专一性，决定酶的催化作用专一性；⑵对底物催化的专一性，分别由结合与催化部位组成构成活性中心，决定催化活力和催化专一性。 如前所述，酶的活性中心是由肽链中的某些氨基酸基团组成，催化部位的氨基酸数目一般只有２～３个，而结合部位的氨基酸数目要多一些
化学催化反应的分类
按反应机理进行分类，可将催化反应分为酸碱型催化反应、氧化还原型催化反应；按反应类型分类，可分为加氢、脱氢、氧化、羰基化、聚合、卤化、裂解、水合、烷基化、异构化等。
酶催化反应的特征
特征酶催化反应还表现出一种在非酶促反应中不常见到的特征，即可与底物饱和。当底物浓度增加时，酶反应速率达到平衡并接近一个最大值Vm（见图）。公式简介1913年L.迈克利斯和L.M.门顿发展了关于酶的作用和动力学的一般理论，假定酶E首先与底物S结合形成酶－底物复合物ES；然后此复合物在第二步反应中分解形