蛋白质折叠结构中所蕴涵的热力学原理
摘 要:蛋白质折叠是生命科学领域的前沿课题之一。本文从热力学原理来分析蛋白质折叠结构中的能量和稳定性的因素,利用熵效应和吉布斯自由能的变化初步预测蛋白质可能的折叠结构。点击这里进入下载页面：进入下载页面......阅读全文
自由能的定义和计算方法
自由能（free energy）在物理化学中，按照亥姆霍兹的定容自由能F与吉布斯的定压自由能G的定义，G=A+pV （p为压力，V为体积）。在生物的反应中，因为△(pV)可以忽略不计，所以两者是相同的。只有这样，A的变化△A=△U-T△S才成为主要讨论的问题（U、T、S分别是该系统的内能、绝对温度、
微量热技术(Microcalorimetry)
微量热法(包括等温滴定量热和差示扫描量热)是近年来发展起来的一种研究生物热力学与生物动力学的重要结构生物学方法，它通过高灵敏度、高自动化的微量量热仪连续和准确地监测和记录一个变化过程的量热曲线，原位(in situ)、在线(on-line)和无损伤地同时提供热力学和动力学信息。 微量热法具有以下特点
自由能的分类
亥姆霍兹自由能设体系从温度为T环的热源吸取热量δQ，根据第二定律的基本公式dS-δQ/T环≥0；代入第一定律的公式δQ=dU十δW，得：δW≤-(dU-Tds)若体系的最初与最后温度和环境的温度相等，即T1=T2=T环，则δW≤-d(U-Ts）令 ，A称为亥姆霍兹自由能（Helmholz free
自由能的种类
设体系从温度为T环的热源吸取热量δQ，根据第二定律的基本公式dS-δQ/T环≥0；代入第一定律的公式δQ=dU十δW，得：δW≤-(dU-Tds)若体系的最初与最后温度和环境的温度相等，即T1=T2=T环，则δW≤-d(U-Ts）令 ，A称为亥姆霍兹自由能（Helmholz free energy）
反应方向的影响因素介绍
焓变化学反应中所吸收或放出的能量有多种形式：热能、光能、声能和电能等。其中所吸收或放出的热量称为反应热(或热效应)。众所周知，反应热不仅与反应物的组成、结构、和性质有关，而且与其状态和用量，以及反应条件(如温度和压力等)有关，热力学上将反应前后温度和压力都不变的反应称为恒温恒压反应。例如，人体内进行
“非决速步”效应优化高熵海水催化
10月22日从海南大学获悉，该校材料科学与工程学院教授涂进春团队，在高熵海水催化研究方面取得新进展。该团队揭示在多元复合材料催化过程中的“非决速步”的关键作用，为高效海水电解催化剂的设计提供了新思路，对推动海南清洁能源转型具有重要战略意义。相关成果近日在《先进功能材料》发表。据介绍，高熵材料具备多活
蛋白质（七）用处和性质
用处1、蛋白质是建造和修复身体的重要原料，人体的发育以及受损细胞的修复和更新，都离不开蛋白质。2、蛋白质也能被分解为人体的生命活动提供能量。性质两性蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下
蛋白质的基本性质
两性蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。胶体性质有些蛋白质能够溶解在
蛋白质的主要特性介绍
两性蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。胶体性质有些蛋白质能够溶解在
什么是蛋白质折叠？
蛋白质折叠是物理过程，通过该蛋白链获得其天然 的三维结构中，构象即通常生物功能，以迅速和可再现的方式。这是一个物理过程，多肽从一个随机的线圈中折叠成其特征和功能性三维结构。当从mRNA序列翻译成氨基酸的线性链时，每种蛋白质都以未折叠的多肽或无规卷曲的形式存在。该多肽缺乏任何稳定的（持久的）三维结构。
蛋白质折叠的过程
主要结构蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素，蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而，折叠的基本事实仍然是，每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序
吉大校友《PNAS》文章解析蛋白折叠新理论
【分子伴侣】 1978 年,Laskey 在进行组蛋白和DNA 在体外生理离子强度实验时发现,必须要有一种细胞核内的酸性蛋白———核质素(nucleoplasmin) 存在时,二者才能组装成核小体,否则就发生沉淀。据此Laskey 称它为“分子伴侣”。分子伴侣是指能够结合和稳定另外一种蛋白质的
如何全面分析分子间相互作用
【导语】来自GE医疗集团生命科学部的表面等离子共振技术（Biacore）和微量热技术（Microcal）的相互补充、相互印证可以为我们正确全面判定分 子间相互作用的全面机制，提供充分的信心：不仅可定量研究结合的快慢（ka\kd，Ka为结合速率常数，Kd为解离速率常数），结合的强弱（KD
蛋白质折叠的主要结构
蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素，蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而，折叠的基本事实仍然是，每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序列总是相
蛋白质在缺氧时折叠
蛋白质通常由成百上千个独立的部分组成，即氨基酸。它们像链条上的链环一样连接在一起。然而，蛋白质分子不能像长丝一样来回摆动。因此，每一件作品在创作过程中都以自己独特的方式折叠起来。对于从细胞外释放或运输到细胞内储存的蛋白质，这种折叠发生在细胞的一个特定位置:内质网(ER)。这里，在蛋白质折叠过程中相互
关于自发过程的变化量的介绍
过程为恒温恒压时，能以吉布斯自由能决定其自发性，其数学式如下： ΔG=ΔH-TΔS 由上式可知，吉布斯自由能（G）变化量之正负取决于焓（H）、熵（S）之变化量以及绝对温度（T）之大小。当绝对温度之值等于焓变化量对熵变化量之比值时，吉布斯自由能之变化量为零。 当过程之吉布斯自由能变化量为：
波克尔斯效应和克尔效应的区别
波克尔斯效应和克尔效应的区别在于：波克尔斯效应是与电场大小成正比，而克尔效应则是与电场大小的平方成比例的。
波克尔斯效应和克尔效应的区别
波克尔斯效应和克尔效应的区别在于：波克尔斯效应是与电场大小成正比，而克尔效应则是与电场大小的平方成比例的。
波克尔斯效应和克尔效应的区别
波克尔斯效应和克尔效应的区别在于：波克尔斯效应是与电场大小成正比，而克尔效应则是与电场大小的平方成比例的。
基于低熵罚策略的仿生高弹性聚氨酯研究取得进展
聚氨酯分子结构由软段与硬段交替共聚而成，其中硬段通过超分子组装形成相对稳定的硬相，赋予材料优异的模量和强度，而软段则通过构象调节提供长程形变能力，使聚氨酯具备良好的弹性。弹性体的弹性主要来源于熵弹性机制，即在拉伸过程中分子链从无序构象到有序排列时熵减少，形变释放后系统恢复高熵状态使分子链产生回缩力。
渗透压的疏水作用
排空效应是疏水作用（疏水力实质是熵和自由能的混合效应）的理想情况，而渗透压是使大分子产生这种排空力的原因。渗透压可以看成单位体积内的自由能变化。排空效应是小颗粒能把大颗粒推到一起，以使小颗粒自身的熵最大，如果两个表面精确匹配，则相应的单位接触面积上的自由能减少为ΔF/A=ckBT×2R，R 为小
渗透压的疏水作用
排空效应是疏水作用（疏水力实质是熵和自由能的混合效应）的理想情况，而渗透压是使大分子产生这种排空力的原因。渗透压可以看成单位体积内的自由能变化。排空效应是小颗粒能把大颗粒推到一起，以使小颗粒自身的熵最大，如果两个表面精确匹配，则相应的单位接触面积上的自由能减少为ΔF/A=ckBT×2R，R 为小
泡克尔斯效应的定义
泡克尔斯效应（英语：Pockels effect）是指光介质在恒定或交变电场下产生光的双折射效应，这是一种线性电--光效应，其折射率的改变和所加电场的大小成正比 。
什么是泡克尔斯效应？
泡克尔斯效应（英语：Pockels effect）是指光介质在恒定或交变电场下产生光的双折射效应，这是一种线性电--光效应，其折射率的改变和所加电场的大小成正比。
泡克尔斯效应的概念
泡克尔斯效应（英语：Pockels effect）是指光介质在恒定或交变电场下产生光的双折射效应，这是一种线性电--光效应，其折射率的改变和所加电场的大小成正比 。
蛋白质折叠的细胞密码破解
人们通常认为，疾病是由异物（细菌或病毒）入侵人体引起的，但影响人类的数百种疾病，其实是由细胞蛋白质生成错误引起的。美国马萨诸塞大学阿默斯特分校领导的团队最近利用尖端技术，破解了基于碳水化合物的代码，该代码控制某些蛋白质的正常形状，而正常的蛋白质形状才能使人体保持健康。研究发表在最新一期《分子细胞
展望蛋白质折叠的未来前景
包涵体复性 ▲利用DNA重组技术可以将外源基因导入宿主细胞。但重组基因的表达产物往往形成无活性的、不溶解的包涵体。折叠机制的阐明对包涵体的复性会有重要帮助。 蛋白质 ▲DNA重组和多肽合成技术的发展使我们能够按照自己的意愿设计较长的多肽链。但由于我们无法了解这一多肽将折叠为何种构象,从而无
蛋白质的新生肽链的折叠
近年来，对蛋白质的新生肽链在体内的折叠研究已成为一个热点，发现了许多帮助肽链折叠的蛋白质，其中有些有利于二硫键的交换和配对(二硫键异构酶)与脯氨酰参与的肽键的异构化(肽基脯氨酰异构酶)，还有一大类被称为蛋白质伴侣。后者的主要特点是能和疏水性的肽段结合，一方面避免肽链因疏水作用而聚集，另一方面帮助新生
关于蛋白质折叠的意义介绍
蛋白质折叠机制的阐明将揭示生命体内的第二套遗传密码,这是它的理论意义。蛋白质折叠的研究,比较狭义的定义就是研究蛋白质特定三维空间结构形成的规律、稳定性和与其生物活性的关系。在概念上有热力学的问题和动力学的问题；蛋白质在体外折叠和在细胞内折叠的问题；有理论研究和实验研究的问题。这里最根本的科学问题
蛋白质折叠的驱动力
折叠是一种自发过程，主要由疏水相互作用，分子内氢键的形成，范德华力引导，并且与构象熵相反。折叠的过程通常始于共翻译，使N末端的蛋白质的开始而折叠C-末端的蛋白质的部分仍然被合成由核糖体; 但是，蛋白质分子在生物合成过程中或之后可能会自发折叠。这些大分子可能被视为“自身折叠”，其过程还取决于溶剂（水或