俄罗斯研发高效脱氢催化剂
将氢储存在甲基环己烷和甲苯等有机液体中是储氢和运输氢的重要方向。俄罗斯科学院西伯利亚分院科研人员用镍和锡取代铂，研发出一种新型高效的脱氢催化剂，脱氢效率达99.9％，且对储氢载体没有破坏作用，可重复使用。研究结果发表在《Chemical Engineering Journal》杂志上。 镍可作为氢化和脱氢反应催化剂，在未经修饰的情况下具有极高的催化活性，会导致载体分子被破坏。科研人员用锡对镍基催化剂进行改性。在用甲基环己烷作为氢载体的试验中，350℃的温度下，该催化剂作用下的脱氢效率达99.9％。0.1％是副产品苯和甲烷，大大降低了苯和甲烷浓度。下一步，科研人员将研究在新一代液态有机氢载体环境中高效加氢和脱氢催化剂。......阅读全文
乳酸脱氢酶的检查
（1）参考值；漏出液LD：接近血清。渗出液LD＞200U/L，积液LD/血清LD比值大于0.6。 （2）临床意义：①LD活性增高见于化脓性积液、恶性积液、结核性积液等。化脓性积液LD活性增高最明显，且LD增高程度与感染程度呈正相关；其次为恶性积液；结核性积液LD略为增高。②如果积液LD/血清L
乳酸脱氢酶的概述
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心
醇脱氢酶的定义
醇脱氢酶（英语：Alcoholdehydrogenase，简称ADH），又名酒精去氢酵素，是一组化合物，CAS编号是9031-72-5，存在于人体或其他动物的消化系统内。酒精在人体内分解，90-95%以上经由氧化途径，而脱氢过程是当中的最主要步骤，由这种醇脱氢酶及醛脱氢酶负责。
乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心
乳酸脱氢酶的测定
乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应，正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多，所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。
脱氢酶的反应原理
大多数脱氢酶的天然受体是NAD+或NADP+〔以下用NAD（P）+表示〕，例如苹果酸脱氢酶，异柠檬酸脱氢酶等 。脱氢酶的底物经这类脱氢酶的催化使NAD（P）+还原生成NAD（P）H。另一些脱氢酶以黄素为辅基，辅基在催化反应中进行氧化还原。例如琥珀酸脱氢酶，还原型烟酰胺腺嘌岭二核苷酸（NADH）脱氢酶
脱氢乙酸钠的制造方法
脱氢醋酸钠的制法是用脱氢醋酸与氢氧化钠固相反应制得。脱氢醋酸为针状或片状晶体，通过乙酰乙酸乙酯在光照或加热发生自缩合反应制得。 [1] 【产业链】 【参考质量指标】 项目 指标 含量%（以C 8H 7NaO 4计）≥ 98.0 游离碱符合要求 氯化物%（以HCl计） ≤ 0.011
乳酸脱氢酶的定义
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD 或LDH ，EC1.1.1.27 ）是一类NAD依赖性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三种亚基，可构成6种四聚体同工酶。 动物乳酸脱氢酶是由4个亚单位组成的四聚体，常见的A、B两种亚基构成的5种LDH同工酶（LDH1-5），C亚基
乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心
乙醛脱氢酶的结构
半胱氨酸-302为亲核剂，是酶活性中心所在。胞质溶胶与线粒体两种同工酶中的Cys残基均可与标记的碘乙酰胺起反应，烷化后的酶活性受到影响。并且附近序列Gln-Gly-Gln-Cys在人类与马的乙醛脱氢酶中都是保守的，说明Cys-302对催化活性有重要作用。 对肝乙醛脱氢酶的定点突变显示谷氨酸-2
乙醇脱氢酶的测定
实验方法原理 ADH 反应：乙醛 + NADPH + H+ ⇌ 乙醇 + NAD+此反应是可逆的，并且可以从两个位点检测出来，平衡常数是 8×1012 mol/Ｌ。乙醇的生成是人们希望看到的，由此可以更为简单地检测这个方向的反应进程。但是也有极为不利的因素，即乙醛的毒性以及此反应速度过快。实验材料
乳酸脱氢酶的形式
乳酸脱氢酶有5种同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆疾病等的指标之一。
乙醛脱氢酶的机理
乙醛脱氢酶是随机组合的四聚体，一个突变型的亚基影响了四聚体的稳定性，进而影响酶的正常表达。研究发现无论携带ALDH2*2的是纯合子（AA）还是杂合子（GA），四聚的ALDH2均无活性，即ALDH2*2是显性遗传。杂合子GA的ALDH2四个亚基都稳定的概率是（0.5）^4=6%，因而即使杂合子的野
乙醛脱氢酶的结构
半胱氨酸-302为亲核剂，是酶活性中心所在。胞质溶胶与线粒体两种同工酶中的Cys残基均可与标记的碘乙酰胺起反应，烷化后的酶活性受到影响。并且附近序列Gln-Gly-Gln-Cys在人类与马的乙醛脱氢酶中都是保守的，说明Cys-302对催化活性有重要作用。 对肝乙醛脱氢酶的定点突变显示谷氨酸-2
脱氢酶的反应原理
大多数脱氢酶的天然受体是NAD+或NADP+〔以下用NAD（P）+表示〕，例如苹果酸脱氢酶，异柠檬酸脱氢酶等 。脱氢酶的底物经这类脱氢酶的催化使NAD（P）+还原生成NAD（P）H。另一些脱氢酶以黄素为辅基，辅基在催化反应中进行氧化还原。例如琥珀酸脱氢酶，还原型烟酰胺腺嘌岭二核苷酸（NADH）脱
乙醇脱氢酶的简介
乙醇脱氢酶（Alcohol dehydrogenase，简称ADH）的系统名为： 乙醇：辅酶I氧化还原酶（alcohol：NAD+ oxidoreductase），大量存在于人和动物肝脏、植物及微生物细胞之中，是一种含锌 金属酶，具有广泛的底物特异性。乙醇脱氢酶够以 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD
乙醛脱氢酶的性质
一种含锌酶类。其分子由两个亚基组成，其中一个位于酶的活性中心，另一个起稳定四级结构的作用。在辅酶I存在的条件下，它催化包括乙醇在内的某些一级或二级醇、醛和酮的脱氢反应，催化正丁醛、肉桂醛、苯甲醛脱氢反应速度比乙醛大。脱下的氢由NAD接受，使之成为还原型辅酶I。血清中乙醇脱氢酶活力是急性肝炎实质细
醛脱氢酶的分离测定
分离出菠菜甜菜碱醛脱氢酶基因(SoBADH)构建成由CaMV35S驱动的双元植物表达载体pBSB,农杆菌菌株LBA4404携带该载体转化棉花,获得转基因棉花植株。65株转基因植株经过PCR筛选、Southernblotting分析证明有45株为成功的转化株,外源基因已经被整合到棉花的染色体组中,并以
乳酸脱氢酶的生理变异
乳酸脱氢酶（LD）高低和性别关系不大，婴儿酶活性可达成年人两倍，儿童和少年活性比成年人高10%～15%医`学教育网搜集整理。血清LD同工酶目前常用电泳法测定，由于具体方法差异，各学者报告的结果出入较大，但在成年人存在着如下规律：LD2＞LD1＞LD3＞LD4＞LD5，值得注意的是有学者报告，部分
关于醇脱氢酶的简介
醇脱氢酶（英语：Alcoholdehydrogenase，简称ADH），又名酒精去氢酵素，是一组化合物，CAS编号是9031-72-5，存在于人体或其他动物的消化系统内。 酒精在人体内分解，90-95%以上经由氧化途径，而脱氢过程是当中的最主要步骤，由这种醇脱氢酶及醛脱氢酶负责。
血清乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（LDH或LD）是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酮酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的α-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以心、肾、骨骼肌含量最高，肝、脾、胰和肺组织次之。这些组织中的LDH的活力比血清中高得多。所以当少量组织坏死时，该酶即释放血而使其他血液中
简述乙醛脱氢酶的性质
一种含锌酶类。其分子由两个亚基组成，其中一个位于酶的活性中心，另一个起稳定四级结构的作用。在辅酶I存在的条件下，它催化包括乙醇在内的某些一级或二级醇、醛和酮的脱氢反应，催化正丁醛、肉桂醛、苯甲醛脱氢反应速度比乙醛大。脱下的氢由NAD接受，使之成为还原型辅酶I。血清中乙醇脱氢酶活力是急性肝炎实质细
脱氢酶的基本信息
脱氢酶，是指一类能催化物质（如糖类、有机酸、氨基酸）进行氧化还原反应的酶，在酶学分类中属于氧化还原酶类。反应中被氧化的底物称为氢供体或电子供体，被还原的底物称为氢受体或电子受体。当受体是氧气时，催化该反应的酶称为氧化酶，其他情况下都称为脱氢酶。不同的脱氢酶几乎都根据其底物的名称命名。生物体中绝大多数
泪液乳酸脱氢酶检查作用
泪液乳酸脱氢酶检查对角膜疾病的诊断有辅助意义。在细菌性角膜溃疡和角结膜化学伤时，泪LDH和MDH活性下降。凡角结膜上皮损伤，LDH同工酶H/M比值和MDHm均有不同程度升高，但MDHm更能反映角膜组织损害的情况和病变程度。如在角膜溃疡和可疑干性角结膜炎(KCS)，MDHm升高而泪LDH的H/M比
L乳酸脱氢酶测定
实验方法原理 LDH，S-乳酸：NAD＋氧化还原物；L-乳酸脱氢酶。L-乳酸 + NAD + ⇌ 丙酮酸 + NADPH + H +由于借助 ADH，反应可以从两个方向检测，但是对于这个平衡，即使考虑到 NADH 在反应起始时有高吸收值，丙酮酸的还原反应也是首选的。实验材料 LDH 稀释溶液试剂、试
简述乙醛脱氢酶的作用
肝中的乙醇脱氢酶负责将乙醇（酒的成分）氧化为乙醛，生成的乙醛作为底物进一步在乙醛脱氢酶催化下转变为无害的乙酸（即醋的成分）。乙醛毒性高于乙醇，是造成宿醉的主要原因之一。而且乙醛被怀疑具有致癌性，它与人类肿瘤的发生存在一定的关系。负责人体内乙醛转化的主要是肝中的乙醛脱氢酶（ALDH），ALDH1与
乳酸脱氢酶的生理变异
乳酸脱氢酶（LD）高低和性别关系不大，婴儿酶活性可达成年人两倍，儿童和少年活性比成年人高10%～15%。血清LD同工酶目前常用电泳法测定，由于具体方法差异，各学者报告的结果出入较大，但在成年人存在着如下规律：LD2＞LD1＞LD3＞LD4＞LD5，值得注意的是有学者报告，部分正常儿童血中LD1可
乳酸脱氢酶测定的原理
乳酸脱氢酶催化乳酸至丙酮酸之间的可逆性反应，目前正反两个方向的反应均能测定，由于逆反应的速度比正反应快4倍，测得的活性也高得多，因此采用不同反应方式的试剂盒得出的结果也不相同。 1994年IFCC推荐的参考方法为从乳酸至丙酮的正反应。 L-乳酸+氧化型辅酶Ⅰ→丙酮酸+还原型辅酶Ⅰ。
脱氢酶的基本信息
脱氢酶，是指一类能催化物质（如糖类、有机酸、氨基酸）进行氧化还原反应的酶，在酶学分类中属于氧化还原酶类。反应中被氧化的底物称为氢供体或电子供体，被还原的底物称为氢受体或电子受体。当受体是氧气时，催化该反应的酶称为氧化酶，其他情况下都称为脱氢酶。不同的脱氢酶几乎都根据其底物的名称命名。生物体中绝大多数
a一羟丁酸脱氢酶偏高
你好朋友别担心,这种情况a羟丁酸脱氢酶偏高是需要采取药物控制就可以了