Nature子刊：表观遗传学修饰调控染色体数
众所周知，染色体数的异常往往与癌症发展有关。日前瑞典卡罗琳斯卡医学院的科学家们发现，一个微小的表观遗传学改变，在染色体的正确分离中起到了至关重要的作用。这项研究于二月十六日提前发表在Nature Structural and Molecular Biology杂志的网站上。 在正常情况下，细胞在分裂时会将染色体平均分配给两个子细胞。为此，与细胞分裂有关的分子机器会在细胞分裂前抓住染色体的着丝粒区域，以便将两个姐妹染色体单体分开，使每个子细胞得到同样的基因组拷贝。然而，肿瘤细胞中的染色体数常常出现异常(要么过多要么过少)，导致许多基因无法正常表达。 泛素存在于真核生物中，是在进化过程中高度保守的小分子蛋白，含有76个氨基酸残基。泛素具有多种不同的形态，在修饰过程中，泛素之间可以相互连接在一起形成泛素链。早在1975年，人们就在真核生物中发现了泛素，但当时他们并没有意识到该蛋白的重要性。 泛素化是真核生物中......阅读全文
Science－|－抗逆突破！泛素化介导叶绿体蛋白降解新途径
为了应对全球气候变化带来的频繁逆境胁迫，全面而清晰地了解植物面对胁迫反应的不同调控机制具有重要的意义。在植物抗逆研究中，研究发现非生物胁迫会抑制植物的光合作用，影响叶绿体的稳定性并诱导叶绿体的降解，叶绿体降解进而会引发植物早衰，最终影响作物产量。 叶绿体是为植物提供能量来源的重要细胞器
中国科大等实现基于蛋白质化学全合成的双泛素蛋白制备
近日，中国科学技术大学生命科学学院、合肥微尺度物质科学国家实验室教授田长麟和清华大学教授刘磊合作，基于蛋白质化学全合成方法制备了不同类型的双泛素蛋白，在特定位点引入光活化交联基团，并成功鉴定高选择性双泛素结合蛋白。相关研究成果以Chemical synthesis of diubiquitin-
植物减数分裂过程中染色体精准分离调控获揭示
近日，华南农业大学教授王应祥团队在国家自然科学基金等项目的资助下，研究揭示了模式植物拟南芥泛素连接酶后期促进复合物/细胞周期体（APC/C）调控减数分裂染色体正确分离的分子机制。该研究丰富了蛋白质泛素化修饰调控减数分裂染色体分离的分子机制和作用网络。相关成果发表于《植物细胞》（The Plant
Nature子刊：表观遗传学修饰调控染色体数
众所周知，染色体数的异常往往与癌症发展有关。日前瑞典卡罗琳斯卡医学院的科学家们发现，一个微小的表观遗传学改变，在染色体的正确分离中起到了至关重要的作用。这项研究于二月十六日提前发表在Nature Structural and Molecular Biology杂志的网站上。 在正常情况
Nat－Chem－Bio：新研究揭示蛋白泛素化的信号传导机制
人体细胞具有先进的调节系统：用小分子泛素蛋白标记蛋白质。第一，来自慕尼黑工业大学（TUM）的团队成功地在试管和活细胞中以有针对性的方式用泛素标记蛋白质。 泛素分子包含76个氨基酸的序列，使其成为相对较小的生物分子。但它的影响是深远的：与蛋白质结合的泛素分子的类型，位置和数量决定了它们在细胞内的
Autophagy：新技术帮助科学家们观察蛋白泛素化过程
稳态调节指的是细胞进化出复杂的系统，从在外界环境的刺激下维持内在稳定以及生理上的健康与平衡。这些系统对于细胞在压力状态下的反应尤其重要。举例来说，当细胞受到极限温度、紫外照射等刺激下，如果不能够保持稳态，就很容易发生病变。 细胞自噬是细胞维持稳态平衡的关键过程。自噬过程能够降解细胞中的有毒成分
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素化具体过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上（绿色所示，注意在这个结构中，Cys突变为Ala）激活泛素，接着，E1将激活的泛素分子转移到E2酶上（蛋白
泛素依赖降解途径
大多数蛋白酶（包括溶酶体酶体系）降解底物时不需要三磷酸腺苷（ATP）提供能量，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。20世纪50年代初，Simpson在肝脏组织培养的切片中检测到了氨基酸的产生，揭示出细胞内大部分蛋白质的降解需要能量。真核生物如何识别和选择性降解蛋白质是细胞生命过程中的重要环节，对于维持蛋白质在细
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
泛素的性质结构
基本信息泛素（ubiquitin）是一类真核细胞内广泛存在的小分子蛋白质，大小为76个氨基酸残基。泛素间可以通过酶促反应相互连接，进而介导靶蛋白降解。化学反应催化的一系列反应的发生，整个过程被称为泛素化信号通路。在第一步反应中，泛素激活酶（又被称为E1）水解ATP并将一个泛素分子腺苷酸化。接着，泛素
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
LifeSensors超全泛素及多聚泛素链使用指南
泛素(ubiquitin)是一种存在于所有真核生物(大部分真核细胞)中的小蛋白。 泛素由76个氨基酸组成，分子量大约8.5kDa。泛素的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其水解，是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。 泛素氨基酸序列 MQIFVKT
张传茂教授课题组JCB获细胞分裂重要发现
近期北京大学生命科学学院张传茂教授课题组在纺锤体组装和染色体列队和分离研究中取得了重要进展。继发现微管募集蛋白TPX2受到Aurora A蛋白激酶磷酸化调控，进而调节细胞有丝分裂中期纺锤体长度(Fu et al, 2015. Journal of Cell Biology)后，该课题组最新发现去
研究阐明类泛素蛋白NEDD8经蛋白酶体降解的分子机制
10月25日，国际学术期刊The Journal of Biological Chemistry发表了中科院上海生科院生物化学与细胞生物学研究所胡红雨课题组的研究论文NEDD8 Ultimate Buster-1 Long (NUB1L) Protein Promotes Transfe
依赖于泛素的蛋白酶解的基本信息
中文名称依赖于泛素的蛋白酶解英文名称ubiquitindependent proteolysis定 义需要将底物蛋白质与泛素共价连接，才能被输送到蛋白酶体或溶酶体进行降解的过程。通过此过程消除体内异常蛋白质或调控短寿蛋白质。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
武汉物数所合作研究揭示泛素链识别靶蛋白的分子机制
近日，中国科学院武汉物理与数学研究所研究员唐淳课题组及合作者在泛素链识别靶蛋白的分子机制研究中有了重要发现，相关成果发表在elife上。 泛素是一种广泛存在于真核细胞内的信号蛋白，泛素化修饰是生物体内最普遍的翻译后修饰之一，多个泛素通过不同方式的共价连接形成的泛素链在溶液中采取不同的构象识别各
我国学者在蛋白质酪氨酸泛素化方面取得进展
图 FUSEP化学生物学技术用于系统研究赖氨酸和非赖氨酸泛素化的位点信息 在国家自然科学基金项目（22137004、22307062）资助下，清华大学药学院尹航教授团队在蛋白质泛素化研究领域取得新进展，开发了FUSEP（Fusion E2-Ub-R74G Profiling）化学生物学技术，揭示了
精准检测去泛素化酶活性新型双泛素底物的使用
泛素-蛋白酶体（ubiquitin-proteasome system，UPS）途径介导的蛋白降解是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。负责执行这个调控过程的组成成分包括泛素及其启动酶系统和蛋白酶体系统。泛素启动酶系统负责活化泛素，并将其结合到待降解的蛋白上，形成靶蛋白多聚泛
植原体效应蛋白SAP05介导非泛素化蛋白降解的结构基础揭示
12月1日，《美国国家科学院院刊》（PNAS）在线发表了中国科学院分子植物科学卓越创新中心和英国约翰英纳斯中心合作完成的题为Bimodular Architecture of Bacterial Effector SAP05 that Drives Ubiquitin-Independent T
什么是泛素结合酶？
泛素结合酶，也称为E2酶，极少数情况下也称为泛素载体酶 (ubiquitin-carrier enzymes)，执行泛素化反应的第二步，该反应可以通过蛋白酶体降解靶蛋白 。
泛素化的过程问题
泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部的Cys残基上(在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接
泛素化的主要作用
泛素化是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。这些特殊的酶包括泛素激活酶、结合酶、连结酶和降解酶等。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中都起着十分重要的作用。同时，它也参与了细胞周期、增殖、凋亡、
简述泛素化的类型
E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化，如H2B；有的底物蛋白有多个赖氨酸残基，在合适条件下会被多位点单泛素化；还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链，这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。
泛素化的主要类型
E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化，如H2B；有的底物蛋白有多个赖氨酸残基，在合适条件下会被多位点单泛素化；还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链，这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。
泛素化研究取得进展
泛素化是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中起重要作用，同时参与细胞周期、增殖、凋亡、分化、转移等几乎一切生命活动的调控。泛素化与肿瘤、心血管等疾病的发病密切相
研究发现泛素信号调节细胞自噬、感应泛素胁迫新机制
5月5日，学术期刊《细胞研究》（Cell Research）正式发表了中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所胡荣贵研究组的最新研究成果Ubiquitylation of p62/Sequestosome1 Activates Its Autophagy Receptor Func
研究开发出泛素剪切技术，提供关于泛素信号转导新见解
澳大利亚的研究人员是世界上最早接触到一种了解复杂变化的新方法的人之一，这些变化控制着蛋白在健康和疾病中如何在我们的细胞中发挥功能。 这种称为泛素剪切（ubiquitin clipping）的新型蛋白质组学技术允许人们构建蛋白如何被一种称为泛素化的过程修饰的高分辨率图谱。这种技术为理解泛素化在细