张传茂教授课题组JCB获细胞分裂重要发现
近期北京大学生命科学学院张传茂教授课题组在纺锤体组装和染色体列队和分离研究中取得了重要进展。继发现微管募集蛋白TPX2受到Aurora A蛋白激酶磷酸化调控，进而调节细胞有丝分裂中期纺锤体长度(Fu et al, 2015. Journal of Cell Biology)后，该课题组最新发现去泛素化蛋白酶USP16调控蛋白激酶Plk1在动粒上的定位，并促进有丝分裂期纺锤体装配和染色体列队。该工作以“Usp16 Regulates Kinetochore Localization of Plk1 to Promote Proper Chromosome Alignment in Mitosis”为题，发表于8月31日刊的国际知名细胞生物学杂志Journal of Cell Biology。 细胞在有丝分裂中期，染色体在赤道板上的列队对于母细胞将遗传物质平均分配到两个子细胞至关重要。蛋白激酶Plk1作为一个有丝分裂期重要的......阅读全文
张传茂教授课题组JCB获细胞分裂重要发现
近期北京大学生命科学学院张传茂教授课题组在纺锤体组装和染色体列队和分离研究中取得了重要进展。继发现微管募集蛋白TPX2受到Aurora A蛋白激酶磷酸化调控，进而调节细胞有丝分裂中期纺锤体长度(Fu et al, 2015. Journal of Cell Biology)后，该课题组最新发现去
线性泛素化的跟踪定位
泛素(ubiquitin)是一种存在于所有真核生物（大部分真核细胞）中的小蛋白。能够与其他蛋白连接，从而参与各种调控功能（如细胞周期进程、DNA损伤修复、信号转导和各种蛋白质膜定位）。蛋白质被泛素修饰的过程称为泛素化（ubiquitination）。泛素化有许多不同的形式，无论是以单个分子的形式
如何检测蛋白是否泛素化？
继上周整理的泛素化蛋白快速富集纯化的解决方案后，最近又有客户问“我想在体外检测组织中的一个蛋白是否在处理因素作用后发生泛素化，请问有这方面的实验方法吗，或者试剂盒吗？”作为泛素研究领域的专家，LifeSensors可为您提供全面的泛素研究解决方案，如何鉴定靶蛋白是否发生泛素化修饰？
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质
蛋白质的泛素化修饰
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素结合酶 E2 (
什么是蛋白质泛素化
泛素化是指泛素分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。这些特殊的酶包括泛素激活酶，结合酶、连结酶和降解酶等。
蛋白质泛素化的介绍
蛋白质泛素化作用是后翻译修饰的一种常见形式，该过程能够调节不同细胞途径中各式各样的蛋白质底物。通过一个三酶级联（E1-E2-E3），蛋白质的泛素连接由E3泛素连接酶催化，这种酶是cullin-RING复合体超级家族的最佳代表。 在从酵母到人类的各级生物中都保守的DDB1-CUL4-ROC1复合
什么是蛋白质泛素化
泛素化是指泛素分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。这些特殊的酶包括泛素激活酶，结合酶、连结酶和降解酶等。
着丝点和着丝粒的区别
着丝点其实是分子生物学常说的动粒，与着丝粒是不同的。是附着于着丝粒上的一种细胞结构。动粒可分为内板、中间间隙、外板和纤维冠4个部分。在细胞分裂过程中，微管与动粒相连，牵引染色体在分裂中期进行染色体列队，在分裂后期，牵引分开的染色体分别向细胞的两极运动。着丝粒是一种蛋白复合体，动粒（着丝点）是覆在着丝
SENP6对着丝粒特异性组蛋白CENPA定位的调控机制
中国科学院生物物理研究所朱冰课题组题为SENP6-mediated M18BP1 deSUMOylation regulates CENP-A centromeric localization 的研究论文于2019年1月10日在Cell Research 杂志在线发表。该研究发现去SUMO化酶S
动粒的作用
在细胞有丝分裂S期期间，染色体自我复制，两个姐妹染色单体由各自的方向相反的动粒结合在一起。在分裂中期到分裂后期的转变中，姐妹染色单体各自分离，各染色单体上的独立动粒驱动它们向纺锤体的两极运动，形成两个新的子细胞。因此动粒是经典有丝分裂和减数分裂中染色体分离必不可少的要素。
什么是动粒？
动粒（英语：kinetochore）是真核细胞染色体中位于着丝粒两侧的两层盘状特化结构，其化学本质为蛋白质，是非染色体性质物质附加物。
泛素化的蛋白质降解介绍
泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。 不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些泛素化会改变蛋白的活性，导致其他的生物效应，如DNA损伤修复，机体免疫应答等。
泛素化介导叶绿体蛋白降解新途径
为了应对全球气候变化带来的频繁逆境胁迫，全面而清晰地了解植物面对胁迫反应的不同调控机制具有重要的意义。在植物抗逆研究中，研究发现非生物胁迫会抑制植物的光合作用，影响叶绿体的稳定性并诱导叶绿体的降解，叶绿体降解进而会引发植物早衰，最终影响作物产量。叶绿体是为植物提供能量来源的重要细胞器。植物叶绿体内部
Sumo化蛋白定量试剂盒—小泛素化研究
众所周知，泛素（ubiquitin, Ub）是一类高度保守的小蛋白, 可与靶蛋白的赖氨酸残基共价连接, 形成多聚泛素链行使指导蛋白质降解的功能。类似于泛素化修饰过程, 小泛素相关修饰物(small ubiquitin related modifier, SUMO）也可以共价修饰靶蛋白的赖
Cell：去泛素化与膜蛋白调控机制
内质网相关的降解过程能清除错误折叠蛋白的分泌途径，同时介导一些内质网残留蛋白的调控降解过程。研究发现一种蛋白与一种泛素连接酶之间相互作用的细微增加，都能引发信号底物的降解，一项最新的研究解析了其中的作用机制，指出去泛素化可以作为一种信号放大器，放大信号，从而进行下游调控。这一研究成果公布在Cel
泛素化蛋白快速富集纯化黑科技TUBEs
泛素化是一种常见的调节蛋白的稳定性和功能的翻译后修饰。蛋白的泛素化需要3种酶的参与，分别是泛素活化酶（ubiquitin-activating enzyme，E1）、泛素偶联酶（ubiquitin conjugation enzyme，E2）和泛素连接酶（ubiquitin
动粒的结构组成
即使是最简单的动粒也包括超过45种不同的蛋白质，其中大部分存在于真核细胞中，包括一类专用的组蛋白H3变种（称为“CENP-A”或“CenH3”）。这些蛋白质在动粒和DNA连接中起辅助作用。动粒中的其他蛋白质使动粒附着于有丝分裂纺锤体的微管上。同时还需蛋白质发动机（如动力蛋白和驱动蛋白）为有丝分裂中染
动粒微管的概念
中文名称动粒微管英文名称kinetochore microtubule定 义在有丝分裂或减数分裂的纺锤体中，正端与染色体动粒相连的微管。应用学科细胞生物学（一级学科），细胞周期与细胞分裂（二级学科）
北大生科院最新PNAS文章
来自北京大学生命科学学院的研究人员独立完成了一项最新研究成果：Self-assembly and sorting of acentrosomal microtubules by TACC3 facilitate kinetochore capture during the mitotic s
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素化具体过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上（绿色所示，注意在这个结构中，Cys突变为Ala）激活泛素，接着，E1将激活的泛素分子转移到E2酶上（蛋白
关于动粒的作用介绍
在细胞有丝分裂S期期间，染色体自我复制，两个姐妹染色单体由各自的方向相反的动粒结合在一起。在分裂中期到分裂后期的转变中，姐妹染色单体各自分离，各染色单体上的独立动粒驱动它们向纺锤体的两极运动，形成两个新的子细胞。因此动粒是经典有丝分裂和减数分裂中染色体分离必不可少的要素。
关于动粒的作用介绍
在细胞有丝分裂S期期间，染色体自我复制，两个姐妹染色单体由各自的方向相反的动粒结合在一起。在分裂中期到分裂后期的转变中，姐妹染色单体各自分离，各染色单体上的独立动粒驱动它们向纺锤体的两极运动，形成两个新的子细胞。因此动粒是经典有丝分裂和减数分裂中染色体分离必不可少的要素。
关于动粒的组成介绍
即使是最简单的动粒也包括超过45种不同的蛋白质，其中大部分存在于真核细胞中，包括一类专用的组蛋白H3变种（称为“CENP-A”或“CenH3”）。 这些蛋白质在动粒和DNA连接中起辅助作用。动粒中的其他蛋白质使动粒附着于有丝分裂纺锤体的微管上。同时还需蛋白质发动机（如动力蛋白和驱动蛋白）为有丝