α-螺旋（α-helix）是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距为0.54nm，两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm。
螺旋的方向为右手螺旋。氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧，每个肽键的肽键的羰基氧和第四个N-H形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。由于肽链中的全部肽键都可形成氢键，故α-螺旋十分稳定。
