泛素连接酶E3的基本介绍
泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径。真核细胞中泛素化修饰后的靶蛋白可能被降解、可能被转移到细胞或细胞外的特定部位，也有可能导致靶蛋白的功能发生变化，这主要取决于靶蛋白所加的泛素链的结构，以及泛素链的长短。泛素连接酶E3决定靶蛋白的特异性识别，在泛素途径中具有重要的作用。泛素连接酶E3通过调控调节蛋白的泛素化过程参与细胞内的多种生理过程。所有的E3都具有连接靶蛋白和特定E2的能力。......阅读全文
泛素连接酶E3的基本介绍
泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径。真核细胞中泛素化修饰后的靶蛋白可能被降解、可能被转移到细胞或细胞外的特定部位，也有可能导致靶蛋白的功能发生变化，这主要取决于靶蛋白所加的泛素链的结构，以及泛素链的长短。泛素连接酶E3决定靶蛋白的特异性识别，在泛素途
泛素连接酶E3的识别机制
靶蛋白通过被泛素途径的酶E2或E3识别而被泛素化修饰，通常是通过识别靶蛋白的特定Lys残基而将泛素连接到靶蛋白上。有时对靶蛋白的识别还需要特定位点的磷酸化并且要达到一定的磷酸化阈值。除此之外还有另外两种识别机制，即N．end规则和一种新的区别于N．end规则的N端氨基酸残基识别机制。N．end规
概述泛素连接酶E3的分类
发现鉴定的泛素连接酶E3主要有两大类：HECT结构域家族和RING结构域家族，最近又发现了一类新的E3家族：U．box蛋白家族。HECT结构域主要是通过与泛素形成催化作用所必需的硫酯键发挥作用，而RING结构域为E2和底物提供居留位点从而使E2催化泛素转移到底物上。
简述HECT结构域家族的泛素连接酶E3
HECT结构域(homologoustoE6-APCterminus，HECT)家族的泛素连接酶E3s是所知的唯一的可以和泛素形成硫酯键中间体的泛素连接酶，并且它可以直接催化靶蛋白的泛素化。HECTE3s有一个分子量大约为40kDa的具有保守性的羧基末端催化结构域，即HECT结构域。HECTE3
概述Ring结构域家族的泛素连接酶E3
缺乏HECT结构域的E3s在亚基组成和氨基酸序列上是多样的，但大部分含有与E2相连的RING结构域。RING结构域家族最典型的特点是具有环指结构域(Ringfingerdomain)，RING结构域是此家族具有泛素连接酶作用的重要因素。RINGE3s中RING结构域的氨基酸序列为：Cys．X2．
科研人员创制首个植物E3泛素连接酶文库
近日，中国农业科学院植物保护研究所作物病原生物功能基因组研究创新团队创制了植物中首个E3泛素连接酶（UbE3）文库用于泛素化互作组鉴定，并利用该文库鉴定了苯丙氨酶家族蛋白PALs的核心E3泛素连接酶OsFBK16，揭示OsFBK16通过降解OsPALs负调控稻瘟病抗性的分子机制。相关研究论文发表于《
水生所揭示ELL作为E3泛素连接酶的新功能
ELL基因最早是通过其与MLL基因转位形成融合蛋白从而导致急性髓系白血病而被发现的。随后的研究表明，ELL可以与RNA聚合酶II结合并发挥转录延伸的作用，从而调控HOX等基因的延伸和表达。此外，在哺乳动物体内，ELL基因还可以与类固醇受体、低氧诱导因子HIF-α以及E2F1相结合，从而调控这些转
关于U.box结构域家族的泛素连接酶E3介绍
U—box家族的泛素连接酶E3是真核细胞蛋白质翻译后质量控制所必需的。此类蛋白质的c端都包含一个大约70个氨基酸残基的从酵母菌到人类具保守性的U—box结构域，U—box的三维结构类似于RING结构域家族泛素连接酶E3s的RING结构域，是此类型的泛素连接酶酶活性所必需的。U—box蛋白家族的泛
BMC－Biology：基于深度学习预测E3泛素连接酶识别位点
真核细胞内蛋白质的降解依赖于自噬及泛素-蛋白酶体系统（2004年诺贝尔化学奖）。其中，泛素-蛋白酶体系统负责降解细胞内超过80%的蛋白，该系统的关键酶为E3泛素连接酶，负责识别要被降解的底物蛋白并将其泛素化。人体内表达600余种E3，这些E3以特定规则结合不同底物蛋白，从而实现降解过程的特异性。底物
TRIM7：全新抑制人肠道病毒的E3泛素连接酶
泛素-蛋白酶体途径介导的蛋白质降解是维持细胞内蛋白稳态的重要调控系统之一，其在多种细胞内生命活动进程中发挥重要的调控作用，例如细胞增殖、细胞分化、DNA修复、肿瘤发生、感染与免疫等 。 E3泛素连接酶是泛素-蛋白酶体系统的重要组成部分，E3识别特异性底物，通过对底物进行不同类型的泛素化修饰而决
泛素蛋白质连接酶的基本信息
中文名称泛素-蛋白质连接酶英文名称ubiquitin-protein ligase定 义泛素化级联反应中的第三个酶(E3)，催化将结合在泛素缀合酶上的泛素传递给目标蛋白质，泛素G76与目标蛋白质的赖氨酸上的ε氨基形成异肽键。泛素化由泛素激活酶、泛素缀合酶和泛素-蛋白质连接酶共同完成，总反应为：AT
E3泛素连接酶HOIL1L的催化机制和调控机理研究获进展
泛素化修饰是哺乳动物细胞中广泛存在的一种蛋白质翻译后修饰。泛素化修饰包括单泛素化修饰和不同连接方式的多泛素化修饰。泛素化修饰在众多的细胞过程中发挥关键作用，包括蛋白质降解、细胞自噬、DNA修复、信号传导等。其中，线性泛素化修饰参与多种免疫相关过程，如NF-kB信号通路和抗入侵病原体的选择性自噬等
人类的泛素连接酶有哪些
泛素 （英語: Ubiquitin ）是一種存在於大多數 真核細胞 中 的小 蛋白 。它的主要功能是標記需要分解掉的蛋白質，使其被 水解 。 當附有泛素的蛋白質移動到桶狀的 蛋白酶 的時候， 蛋白酶就會將該蛋白質水解。泛素也可以標記 跨膜蛋白 ，如 受體 ， 將其從 細胞膜 上除去。 泛素由76個
PROTAC技术的小分子降解剂类型概况
近年来，PROTAC技术以其可靶向传统“不可成药”蛋白的独特优势而备受医药研发人员的关注。目前对PROTACs技术的突破主要集中在对于E3连接酶类型的改变，使PROTACs由肽类向小分子转变。泛素连接酶E3是一个蛋白家族，泛素化修饰的失调会给生命体带来一系列负面影响,严重者将导致疾病,甚至危及生命，
昆明动物所揭示E3泛素连接酶CUL7促进肿瘤细胞生存新机制
肿瘤的抗凋亡是目前临床治疗的主要障碍之一。研究发现Cullin家族蛋白在癌症发生和发展中扮演重要角色，家族成员CUL7、CCDC8和OBSL1的突变能引发3-M综合症。患者具有严重的产前及产后生长迟缓，常伴特殊面容、男性性腺机能减退，大多智力正常。CUL7在肿瘤中具有抗凋亡功能，然而它如何抑制凋
Cell综述：三种泛素连接酶
泛素化(ubiquitination)作为一类作用方式更加复杂且作用结果更加多样的蛋白质修饰, 在细胞生命周期各个方面扮演着同样重要的角色。 泛素化过程通常需要3种泛素酶的协同作用，其中E1泛素激活酶(ubiquitin-activating enzyme)与E2 泛素偶联酶(ubiquiti
泛素蛋白质连接酶的定义
中文名称泛素-蛋白质连接酶英文名称ubiquitin-protein ligase定 义泛素化级联反应中的第三个酶(E3)，催化将结合在泛素缀合酶上的泛素传递给目标蛋白质，泛素G76与目标蛋白质的赖氨酸上的ε氨基形成异肽键。泛素化由泛素激活酶、泛素缀合酶和泛素-蛋白质连接酶共同完成，总反应为：AT
和泛素连接酶互作一定是被降解吗
不一定需要被讲解。E3酶与E2酶之间的互作是必要的，但不一定需要被讲解。事实上，这种互作已经得到广泛研究，并且已经有很多关于它的详细机制的文献发表。然而，在介绍泛素化过程时，对于E3酶与E2酶之间的互作进行简要的说明是有意义的，因为它能够帮助人们更好地理解泛素化的过程。和泛素连接酶（E3酶）与泛素激
连接酶RNF126或使乳腺癌治疗结果预测成为可能
近期，中国科学院昆明动物研究所陈策实研究员课题组通过研究，鉴定出一个新的E3泛素连接酶RNF126。这一研究成果，可能有助于乳腺癌和前列腺癌的早期诊断，并使预测病人治疗后的结果成为可能。 该课题组通过对含有555个泛素连接酶小RNA文库的筛选，鉴定出一个新的具有癌蛋白性质的含RING指结构
昆明动物所发现癌细胞抗药新机制
癌症治疗目前最大的挑战之一是肿瘤细胞具有原发的耐药性以及治疗后逐渐产生抗药性。顺铂是目前广泛用于临床治疗乳腺癌、卵巢癌、前列腺癌等实体瘤的化疗药物，它通过造成DNA损伤诱导细胞凋亡杀死癌细胞。但是癌细胞抗药的分子机制还不是很清楚。 泛素化是一种蛋白质的翻译后修饰，参与调控多种
蒲慕明小组发现泛素连接酶修饰途径
来自加州大学伯克利分校Helen Wills神经科学研究所等处的研究人员发现了蛋白泛素化途径中的一种关键酶调控的新机制，有助于解释细胞功能蛋白选择性降解。这一研究成果公布在《神经元》(Neuron)杂志上。 领导这一研究的是著名的神经生物学家蒲慕明教授，其现任中科院神经科学研究所所长，
DNA连接酶的基本介绍
DNA连接酶也称DNA黏合酶，在分子生物学中扮演一个既特殊又关键的角色，那就是把两条DNA黏合成一条。无论是双股或是单股DNA的黏合，DNA黏合酶都可以借由形成磷酸酯键将DNA在3'端的尾端与5'端的前端连在一起。虽然在细胞内也有其他的蛋白质，例如像是DNA聚合酶在其中一股DNA
泛素蛋白酶体途径
泛素(ubiquitin，UB)是一类含76个氨基酸、大小约为8.6 kDa的小蛋白质，在真核生物中普遍存在且高度保守。人类基因组中有四个基因编码泛素的基因： UBB ， UBC ， UBA52 和 RPS27A 。泛素氨基酸序列：MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKE
泛素活化酶的泛素系统的介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素结合酶 E2
蛋白质的泛素化修饰
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素结合酶 E2 (
上海欧易生物医学－水稻泛素E3文库双杂筛选申报ANTOP奖啦
山不比你，水不比你，人间四月春光都不比你。四月好事正酿，万物复苏，2023年ANTOP奖的申报和评审工作如火如荼的开展。由上海欧易生物医学科技有限公司申报的“快速鉴定水稻泛素化蛋白”ANTOP奖，现在进入大众评审阶段，诚邀各位伙伴们的投票！ 奖项名称：快速鉴定水稻泛素化蛋白奖 奖项主体：水稻泛素
关于单泛素化修饰的基本介绍
单泛素化修饰是一种调节信号可以引起靶蛋白的活性、定位以及蛋白质结构的改变从而对蛋白质的胞吞途径、膜泡的出芽、组蛋白的修饰、基因的转录以及蛋白质核内的定位进行调节。单独的泛素本身并没有任何生物功能，它只是一种分子标记蛋白，发挥作用必须在ATP提供能量的前提下依靠泛素途径的相关酶类及蛋白酶体。Gua
磷酸化依赖的泛素降解底物研究获进展
7月2日，中国科学院上海药物研究所研究员谭敏佳课题组和江苏海洋大学教授刘彬团队合作，在Cell Death & Differentiation上，在线发表了题为Global identification of phospho-dependent SCF substrates reveals a
山东大学Cancer－Res发表癌症研究新发现
来自山东大学医学院、美国劳伦斯伯克利国家实验室的研究人员，证实CUL4A通过调控ZEB1表达诱导了上皮-间质转化(EMT)，促进了癌症转移。这一研究发现发表在12月4日的《癌症研究》(Cancer research)杂志上。 论文的通讯作者是山东大学医学院魏光伟(Guangwei
iScience：利用蛋白质组学构建预测模型识别未知底物
近日，中国科学院大连化学物理研究所生物技术研究部生物分子功能研究组研究员朴海龙团队基于生物信息学方法，揭示了癌症中关键的去泛素化与泛素化分子相互作用网络。 去泛素化与泛素化作用是生命体内至关重要的转录后修饰作用，参与到细胞周期、免疫调控、信号传递等几乎所有的生物学通路过程中。同时，该作用体系对