我们的细胞是怎么给病毒“下绊子”的？

　　加州大学圣地亚哥分校的生物学家在《eLife》杂志上发表的一项新研究揭示了哺乳动物免疫系统细胞采用的保护系统的复杂适应机制。生物科学研究生Brian Tsu、Chris Beierschmitt和Andy Ryan，加州大学伯克利分校的助理教授Matt Daugherty和他们的合作者通过一种结合了生物信息学、生物化学和病毒学的多学科方法，发现名为NLRP1的蛋白质协调的令人惊讶的防御功能，是入侵病原体的传感器。

　　这项研究涉及小核糖核酸病毒科病毒，它们产生蛋白酶，可以切割和激活NLRP1。这些病毒包括人类病原体，如脊髓灰质炎病毒、柯萨奇病毒（导致手足口病）和鼻病毒（最常见的感冒病因之一）。

　　分析显示，宿主NLRP1最近已经进化到通过一种陷阱来“感知”这些病毒蛋白酶，这种陷阱在被病毒蛋白酶切断时引发免疫反应。有趣的是，NLRP1通过模仿病毒蛋白酶通常需要切割才能复制的天然位点进化而来，这使得病毒很难在保持生存能力的同时避免切割NLRP1。

　　“在我们的论文中，我们发现NLRP1的作用是诱饵病毒蛋白酶的分裂，并在生物体内引发一种警报，或称绊网（tripwire），”该研究的主要作者Tsu说。“这就像病毒的致命弱点。这使得宿主有机体进化的方式可以利用这种进化上受到限制的分裂。”

　　这一结果提供了一个有趣的转变，传统观念的病毒宿主动力学。

　　“我们经常认为病毒利用了宿主进化缓慢的事实，但我们看到宿主已经扭转了局面，利用了病毒真的被困在这里的事实来发挥优势，因此它们利用这个约束来激活免疫反应。”

　　虽然进化通常被认为是一步接一步地发生，但本研究中分析的病毒需要同时改变其病毒蛋白质内的许多区域，以围绕三线防御进行进化，这将是极其困难的。

　　这项研究使用了细胞，但为将来的临床应用奠定了基础，在未来的临床应用中，tripwire功能可用于人体系统的免疫防御，如肺、脑和其他领域。基于对单个细胞的研究结果，新的研究途径正在打开，以研究tripwire是如何在整个生物体内运行的。