近日,美国《生物化学杂志》(Journal of Biological Chemistry)在线发表了中科院上海生科院营养所向嵩研究组的研究论文Crystal structure of ureacarboxylase provides insights into the carboxyltransfer reaction。该研究解析了尿素羧化酶(urea carboxylase, UC)的三维结构,揭示了其CarboxylTransferase(CT)结构域催化反应的机制。
UC属于依赖生物素的羧化酶家族,该家族成员能羧化形式多样的底物分子,在多条代谢途径中发挥重要功能。UC分布于多种微生物中,它催化的由尿素生成脲(allophanate)的转化反应是这些微生物获得氮元素的必需环节,氮元素在生物圈的循环中发挥重要功能。向嵩研究员指导的博士研究生樊晨等利用结晶学的方法解析了UC的晶体结构,捕捉到其CT结构域催化反应的一个中间态,并结合结构信息指导的功能实验结果,揭示了CT结构域催化反应的机制。另外,分析表明UC的CT结构与其它依赖生物素的羧化酶有相似的地方,因此对UC结构和功能的了解也有助于理解依赖生物素羧化酶家族其它成员的催化机理。
该课题获得国家科技部和中国科学院的经费资助。
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