张传茂教授课题组JCB获细胞分裂重要发现
近期北京大学生命科学学院张传茂教授课题组在纺锤体组装和染色体列队和分离研究中取得了重要进展。继发现微管募集蛋白TPX2受到Aurora A蛋白激酶磷酸化调控，进而调节细胞有丝分裂中期纺锤体长度(Fu et al, 2015. Journal of Cell Biology)后，该课题组最新发现去泛素化蛋白酶USP16调控蛋白激酶Plk1在动粒上的定位，并促进有丝分裂期纺锤体装配和染色体列队。该工作以“Usp16 Regulates Kinetochore Localization of Plk1 to Promote Proper Chromosome Alignment in Mitosis”为题，发表于8月31日刊的国际知名细胞生物学杂志Journal of Cell Biology。 细胞在有丝分裂中期，染色体在赤道板上的列队对于母细胞将遗传物质平均分配到两个子细胞至关重要。蛋白激酶Plk1作为一个有丝分裂期重要的......阅读全文
张传茂教授课题组JCB获细胞分裂重要发现
近期北京大学生命科学学院张传茂教授课题组在纺锤体组装和染色体列队和分离研究中取得了重要进展。继发现微管募集蛋白TPX2受到Aurora A蛋白激酶磷酸化调控，进而调节细胞有丝分裂中期纺锤体长度(Fu et al, 2015. Journal of Cell Biology)后，该课题组最新发现去
线性泛素化的跟踪定位
泛素(ubiquitin)是一种存在于所有真核生物（大部分真核细胞）中的小蛋白。能够与其他蛋白连接，从而参与各种调控功能（如细胞周期进程、DNA损伤修复、信号转导和各种蛋白质膜定位）。蛋白质被泛素修饰的过程称为泛素化（ubiquitination）。泛素化有许多不同的形式，无论是以单个分子的形式
如何检测蛋白是否泛素化？
继上周整理的泛素化蛋白快速富集纯化的解决方案后，最近又有客户问“我想在体外检测组织中的一个蛋白是否在处理因素作用后发生泛素化，请问有这方面的实验方法吗，或者试剂盒吗？”作为泛素研究领域的专家，LifeSensors可为您提供全面的泛素研究解决方案，如何鉴定靶蛋白是否发生泛素化修饰？
什么是动粒？
动粒（英语：kinetochore）是真核细胞染色体中位于着丝粒两侧的两层盘状特化结构，其化学本质为蛋白质，是非染色体性质物质附加物。
动粒的作用
在细胞有丝分裂S期期间，染色体自我复制，两个姐妹染色单体由各自的方向相反的动粒结合在一起。在分裂中期到分裂后期的转变中，姐妹染色单体各自分离，各染色单体上的独立动粒驱动它们向纺锤体的两极运动，形成两个新的子细胞。因此动粒是经典有丝分裂和减数分裂中染色体分离必不可少的要素。
着丝点和着丝粒的区别
着丝点其实是分子生物学常说的动粒，与着丝粒是不同的。是附着于着丝粒上的一种细胞结构。动粒可分为内板、中间间隙、外板和纤维冠4个部分。在细胞分裂过程中，微管与动粒相连，牵引染色体在分裂中期进行染色体列队，在分裂后期，牵引分开的染色体分别向细胞的两极运动。着丝粒是一种蛋白复合体，动粒（着丝点）是覆在着丝
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质
什么是蛋白质泛素化
泛素化是指泛素分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。这些特殊的酶包括泛素激活酶，结合酶、连结酶和降解酶等。
蛋白质泛素化的介绍
蛋白质泛素化作用是后翻译修饰的一种常见形式，该过程能够调节不同细胞途径中各式各样的蛋白质底物。通过一个三酶级联（E1-E2-E3），蛋白质的泛素连接由E3泛素连接酶催化，这种酶是cullin-RING复合体超级家族的最佳代表。 在从酵母到人类的各级生物中都保守的DDB1-CUL4-ROC1复合