朊蛋白病是一种可传染的致命神经退行性疾病,其病理特征是脑海绵状变性,因此又称为海绵状脑病。近日,Alberta大学研究人员的一项新发现,将帮助人们进一步理解,这种疾病适应宿主并在不同物种间传播的机制。
变异朊蛋白在脑组织中沉积会引发朊蛋白病。正常朊蛋白PrPC是α螺旋结构的水溶性蛋白,而变异朊蛋白PrPSc则是β折叠结构,且不溶于水。动物朊蛋白病包括羊瘙痒病、鹿的慢性消耗病和牛海绵状脑病等。人类朊蛋白病主要有克雅氏症、Kuru病等。
Alberta大学Valerie Sim领导的研究团队经过两年努力,发现宿主朊蛋白组成的一个小改变,会提高病源朊蛋白的感染和传播能力,增强朊蛋白病的适应性。文章发表在Journal of Biological Chemistry杂志上。研究表明,宿主对朊蛋白的易感性主要取决于宿主PrP的序列。
在朊蛋白病中,具有感染性的致病蛋白PrPSc会使细胞内的正常朊蛋白PrPC发生转变。朊蛋白病能够在传播过程中适应不同的宿主,并进行演化使更多动物致病,这是朊蛋白研究领域所面临的一个大问题。举例来说,如果患有慢性消耗性疾病的鹿被其他动物捕食,这种朊蛋白就会进入中间宿主,发生演化并随后再去感染其他动物,而这些动物本来并不直接面临这种疾病的风险。
“我们希望了解朊蛋白病的跨物种传播机制,”Sim说。“我们针对慢性消耗性疾病进行了研究,这种疾病有着与疯牛病不同的传播途径。慢性消耗性疾病的朊蛋白能够在土壤里沉积数年,然后再被另一种动物摄取。”
“朊蛋白病能够在不同物种间传播,这一现象被称为适应性。但朊蛋白也并不是总能成功传播。我们希望了解,是什么触发了朊蛋白病在物种间的传播,其中发生了怎样的改变使疾病具备更强的适应性。”Sim说。
研究人员指出,小鼠具有两种等位基因,等位基因a(Prnpa,编码Leu-108/Thr-189)和等位基因b(Prnpb,编码Phe-108/Val-189)。他们通过动力学研究发现,重组PrPa和PrPb在体外的聚集方式不同,成核阶段存在着差异。此外,电镜研究和构象稳定性分析显示,PrPb更倾向于传播感染源的特征。
文章在此基础上提出了一个模型,指出宿主朊蛋白108和189位点上的多态性非常关键,在受到感染时决定着纤维形成的动力学和宿主的易感性。这一发现有助于解释朊蛋白病差异性的跨物种传播能力,进一步推动人们对朊蛋白生物学机制的理解,帮助人们预测并控制朊蛋白病的致命影响。研究人员将会进一步深入研究,以便更好的诊断和治疗朊蛋白病。
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