鸟类羽毛颜色β角蛋白说了算
■最新发现与创新 科技日报南京11月21日电 （记者张晔）中美学者合作完成的一篇题为“早白垩世鸟类——始孔子鸟羽毛角蛋白与色素体的分子证据”的论文于北京时间11月22日在线刊登在《美国科学院院报》上。 中国科学院南京地质古生物研究所泮燕红博士与中国科学院古脊椎动物与古人类研究所周忠和院士、山东临沂大学郑晓廷教授、美国北卡罗莱纳州立大学施维策教授及其团队对收藏于山东天宇自然博物馆的一件始孔子鸟类化石标本的羽毛，进行了详细的超微结构分析和生化分析，首次从分子层面证实了β角蛋白和色素体在距今1.3亿年化石中的保存。 现生鸟类具有五彩缤纷的颜色和色彩，主要取决于羽毛具有的色素体以及羽毛内部的结构。羽毛的色素颗粒可随羽毛的形成进入到羽毛的不同部位，从而与羽毛的内部结构等因素一起决定羽毛不同的颜色。 然而，以往对化石羽毛色素体的分析未能精准把色素的信号原位标定到色素体上。本文作者采用了多种化学和分子技术分析方法，其中免疫......阅读全文
α角蛋白的结构
α-角蛋白主要是由α-螺旋构象的多肽链构成的，并与角蛋白的长向平行，即其氨基酸序列分为富含α螺旋的中央棒状区和两侧的非螺旋区域。其立体构造是α-螺旋的典型实例，几何表示为：两股右手α-螺旋向左缠绕，拧成一根称为原纤维的结构，直径为2nm，这就是aa组合的超二级结构。原纤维再排列成“9+2”的电缆
角蛋白(Keratin)介绍
角蛋白分为表皮角蛋白和细胞角蛋白两种，这是根据其分部的部位而分的。表皮角蛋白包括皮肤表皮，消化道粘膜上皮、腺上皮甲状腺滤泡上皮、气管、支气管上 皮、肺泡上皮，角膜上皮、前列腺上皮等。细胞角蛋白包括颌下腺，胰腺，胸腺，细胞，肝细胞，肾小管细胞等。目前，应用上述细胞中间丝角蛋白作为抗原所制备 的
简述角蛋白的分布
角蛋白是外胚层细胞的结构蛋白， 包括毛发、指甲、羽毛等。角蛋白是一种不能直接为畜禽吸收利用的硬蛋白，主要存在于动物的毛发、羽毛和蹄中，资源非常丰富，它必须经高温、高压、酸、碱或酶处理，变成短肽或游离氨基酸，才能被畜禽利用。羽毛主要由角蛋白构成，蛋白质含量及必需氨基酸含量极高，氨基酸组成相对稳定，
抗角蛋白抗体的概述
抗角蛋白抗体(AKA)，1979年Young等发现RA血清中有一种能与鼠食管角质层反应的抗体，并对RA具有特异性，命名为AKA。1989年Vincent等提出应将AKA更名为抗角质层抗体更为恰当。AKA可以在RA发病以前若干年出现，所以有早期诊断价值。
怎样避免角蛋白的污染？
常见的角蛋白有四种，主要是从皮肤屑（直接接触）和头皮屑（空气传播）中来的。质谱中 检测到的角蛋白峰应该是在酶解前就进入样品中来的（主要是在染胶，脱色，切胶和加酶这四步）。试验中一定要佩戴手套；一定要仔细清洗染胶的容器（先用 70 ％酒精洗，再用去离子水洗）；切胶要带口罩，并在通风橱中进行
关于角蛋白的基本介绍
角蛋白是纤维结构蛋白家族之一，它是构成头发、角、爪和人体皮肤外层的主要蛋白质。角蛋白可保护上皮组织细胞免受损伤或压力。角蛋白单体组成束以形成中间纤维蛋白（intermediate protein, IP）。
角蛋白的定义和功能
角蛋白是表皮细胞的结构蛋白，随着分化程度的不同，表皮细胞表达不同的角蛋白，因而可用于鉴别表皮干细胞、短暂增殖细胞和终末分化细胞。表皮干细胞表达角蛋白19；短暂增殖细胞表达角蛋白5和14；终末分化细胞表达角蛋白1和10。一般认为皮肤基底层、毛囊隆突部干细胞角蛋白19表达阳性，但有毛发皮肤基底层的表皮干
抗角蛋白抗体(aka)简介
抗角蛋白抗体（AKA），1979年Young等发现类风湿性关节炎（RA）血清中有一种能与鼠食管角质层反应的抗体，并对类风湿性关节炎（RA）具有特异性，命名为AKA。1989年Vincent等提出应将AKA更名为抗角质层抗体更为恰当。AKA可以在RA发病以前若干年出现，所以有早期诊断价值。 AKA
简述角蛋白的基本信息
角蛋白肽链为多结构域肽链，分为高度保留的棒状的中间区域和端肽区域。棒状结构域的肽链存在8肽重复的周期性序列结构。所有的中间纤丝蛋都具有相似的肽链构造。角蛋白肽链是典型的α螺旋。酸性和碱性角蛋白肽链相互结合形成的异体复合螺旋是角蛋白的特征构象形式。 现已发现的角蛋白肽链超过20种，毛角蛋白和表皮
关于抗角蛋白抗体的简介
类风湿关节炎（RA）是一种以侵蚀性关节炎为主要表现的全身性自身免疫性疾病，多数患者血清中可出现类风湿因子、抗环瓜氨酸肽抗体、抗修饰型瓜氨酸化波形蛋白抗体、抗瓜氨酸化纤维蛋白原抗体、抗角蛋白抗体和抗核周因子等多种自身抗体。1979年Young等发现RA血清中有一种能与鼠食管角质层反应的抗体，并对R
角蛋白酶与免疫
角蛋白酶是皮肤真菌重要的侵袭因子，是研究真菌疫苗的一个候选抗原，能否利用角蛋白酶作为疫苗来预防动物和人的皮肤真菌感染一直是人们关注的问题，因此，研究角蛋白酶与宿主免疫的相互关系非常重要。Descamps F等[6]认为针对真菌抗原的循环抗体与皮肤真菌感染的易感性及疾病的恢复无明显的关系，与体液免疫不
角蛋白酶与疯牛病
疯牛病，即牛海绵状脑病（Bovine Spongiform Encephalopathies，BSE），1986年首次在英国发现，其病原是一种不同寻常的传染因子，该因子与羊瘙痒病的致病因子十分相似。一般认为由于牛食用了含有病原的反刍动物蛋白饲料而引起。人类海绵状脑病(克雅氏病Creatzfeldt-
简述角蛋白的性质与结构
不溶于水、盐液、稀酸或稀碱。角蛋白来源于外胚层分化而来的细胞，是这些细胞内的结构蛋白之一。故角蛋白存在于发、毛、鳞、羽、甲、蹄、角、爪、喙、丝及其他表皮结构中，是羽毛、毛发、爪、喙、蹄、角以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。 根据X射线衍射分析，角蛋白的空间结构有α-螺旋结构（α-角蛋白）和
角蛋白在制革业方面的应用
用羽毛水解产物对牛皮面革进行填充，可明显提高坯革的柔软度和伸长率，而对坯革的抗张强度、撕裂强度和染料的吸收率不产生明显影响。经过适当的碱降解处理，可以将从羽毛获得蛋白质混合物用作鞋面革及服装革的填充材料，改善皮革的染色性能，并使皮革具有更好的弹性。另外，羽毛蛋白还可以用作铬革的复蹂剂。
角蛋白聚糖的基本信息
中文名称角蛋白聚糖英文名称keratocan定 义存在于牛角膜中的蛋白聚糖，其核心蛋白质(38 kDa)上连接有一条硫酸角质素链，并具有潜在的3～5个N-寡糖结合部位。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），糖类（二级学科）
角蛋白酶的应用介绍
角蛋白酶是一种可专一地降解角蛋白的蛋白酶类，角蛋白酶可由多种微生物产生， 能特异性地降解角蛋白， 在饲料、皮革、医药业、食品等工业及环境治理方面具有广阔的应用前景。
角蛋白酶的降解机理
微生物降解角蛋白的机理各不相同，因此降解过程中的产物也不尽相同。某些真菌还原双硫键是通过菌丝体表面所分泌的亚硫酸盐及其产生的酸性环境；链霉菌则是通过产生胞内还原酶 然而，不溶于水的角蛋白只能以颗粒的形式存在于胞外。因此，双硫键的还原只能发生在代谢能力强的整体细胞外面，最有可能发生在细胞表面的胞联氧化
角蛋白在制药上的应用介绍
研究发现，部分皮肤病是由真菌类物质产生的角蛋白酶渗透皮肤后引起的，利用这一特性可以进行治疗真菌类皮肤病药物的研制与开发。复合角蛋白氨基酸溶液可以直接注入人体补充营养，替代部分人血浆。角蛋白中的胱氨酸有护肝作用，可以有效防止脂肪肝、肝硬化以及其他肝病，在治疗膀肌炎、脱发、中毒性病症等方面也有显著疗
角蛋白酶的应用前景
微生物中纯化的角蛋白酶活性很强，可以水解多种难降解的纤维蛋白类，如胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。因此角蛋白酶具有广泛的应用前景。1、 在农业上，微生物产生的角蛋白酶能使角蛋白降解为多肽和氨基酸，可以用于制造有机肥料，这种有机肥料不仅解决了国内能源紧缺的难题，还降解了污染源，大大改善了环境。在这方面，对
角蛋白酶的降解机理
微生物降解角蛋白的机理各不相同，因此降解过程中的产物也不尽相同。某些真菌还原双硫键是通过菌丝体表面所分泌的亚硫酸盐及其产生的酸性环境；链霉菌则是通过产生胞内还原酶 然而，不溶于水的角蛋白只能以颗粒的形式存在于胞外。因此，双硫键的还原只能发生在代谢能力强的整体细胞外面，最有可能发生在细胞表面的胞联氧化
角蛋白酶的基本信息
角蛋白酶是一种可专一地降解角蛋白的蛋白酶类，角蛋白酶可由多种微生物产生， 能特异性地降解角蛋白， 在饲料、皮革、医药业、食品等工业及环境治理方面具有广阔的应用前景。
概述角蛋白酶的应用前景
微生物中纯化的角蛋白酶活性很强，可以水解多种难降解的纤维蛋白类，如胶原蛋白、弹性蛋白和角蛋白。因此角蛋白酶具有广泛的应用前景。 1、 在农业上，微生物产生的角蛋白酶能使角蛋白降解为多肽和氨基酸，可以用于制造有机肥料，这种有机肥料不仅解决了国内能源紧缺的难题，还降解了污染源，大大改善了环境。在这
角蛋白酶的理化性质
目前已分离纯化的角蛋白酶的分子量差异较大，从十几kDa到几百kDa不等。较小的为单体酶，有报道来自Nesternkonia spAL-20的角蛋白酶，分子量为18kDa，较大的为复合酶，如嗜热厌氧菌产的角蛋白酶可达200kDa以上。大部分角蛋白酶的分子量集中在30～70kDa之间，如HSIN-HUN
抗角蛋白抗体(aka)抽血后应注意
1、抽血后，需在针孔处进行局部按压3-5分钟，进行止血。注意：不要揉，以免造成皮下血肿。 2、按压时间应充分。各人的凝血时间有差异，有的人需要稍长的时间方可凝血。所以当皮肤表层看似未出血就马上停止压迫，可能会因未完全止血，而使血液渗至皮下造成青淤。因此按压时间长些，才能完全止血。如有出血倾向，
关于角蛋白酶的基本介绍
角蛋白酶是一种可专一地降解角蛋白的蛋白酶类，角蛋白酶可由多种微生物产生， 能特异性地降解角蛋白， 在饲料、皮革、医药业、食品等工业及环境治理方面具有广阔的应用前景。 角蛋白酶（keratinase）是一种诱导酶，只有当环境中出现诱导子(角蛋白)时才会合成。 早在19世纪初人们就发现一些生物能
角蛋白酶与疯牛病的治疗
疯牛病，即牛海绵状脑病（Bovine Spongiform Encephalopathies，BSE），1986年首次在英国发现，其病原是一种不同寻常的传染因子，该因子与羊瘙痒病的致病因子十分相似。一般认为由于牛食用了含有病原的反刍动物蛋白饲料而引起。人类海绵状脑病(克雅氏病Creatzfeld
概述角蛋白酶的降解机理
微生物降解角蛋白的机理各不相同，因此降解过程中的产物也不尽相同。某些真菌还原双硫键是通过菌丝体表面所分泌的亚硫酸盐及其产生的酸性环境；链霉菌则是通过产生胞内还原酶 然而，不溶于水的角蛋白只能以颗粒的形式存在于胞外。因此，双硫键的还原只能发生在代谢能力强的整体细胞外面，最有可能发生在细胞表面的胞联
抗角蛋白抗体(aka)的正常值
IBT法（免疫印迹法）、IIF法（间接免疫荧光法）阴性。
角蛋白酶的理化性质
目前已分离纯化的角蛋白酶的分子量差异较大，从十几kDa到几百kDa不等。较小的为单体酶，有报道来自Nesternkonia spAL-20的角蛋白酶，分子量为18kDa，较大的为复合酶，如嗜热厌氧菌产的角蛋白酶可达200kDa以上。大部分角蛋白酶的分子量集中在30～70kDa之间，如HSIN-HUN
鸟类羽毛颜色β角蛋白说了算
■最新发现与创新 科技日报南京11月21日电 （记者张晔）中美学者合作完成的一篇题为“早白垩世鸟类——始孔子鸟羽毛角蛋白与色素体的分子证据”的论文于北京时间11月22日在线刊登在《美国科学院院报》上。 中国科学院南京地质古生物研究所泮燕红博士与中国科学院古脊椎动物与古人类研究所周忠和院士