Nature子刊:微管解聚型驱动蛋白的结构机制

来自同济大学生命科学与技术学院,法国国家科研中心I2BC研究所的研究人员发表了题为“Insight into microtubule disassembly by kinesin-13s from the structure of Kif2C bound to tubulin”的文章,阐明了中间型驱动蛋白解聚微管的结构机制。 这一研究成果公布在Nature Communications杂志上,文章的通讯作者分别是同济大学王春光研究员,以及法国国家科研中心I2BC研究所Benoît Gigant。第一作者为博士生王伟毅。 中间型驱动蛋白(internal kinesins or kinesin-13s)是驱动蛋白家族中一个特殊的亚家族,其马达结构域与其他运输型驱动蛋白的马达结构域高度同源,但其生物活性却是从微管末端来解聚微管,从而在胞内微管动态调控和有丝分裂过程中发挥重要的生物学功能。 为了阐明这类驱动蛋白解聚微管的结构......阅读全文

Nature子刊:微管解聚型驱动蛋白的结构机制

  来自同济大学生命科学与技术学院,法国国家科研中心I2BC研究所的研究人员发表了题为“Insight into microtubule disassembly by kinesin-13s from the structure of Kif2C bound to tubulin”的文章,阐明了中间

钙调蛋白调节微管解聚简介

  微管的组装需要微管结合蛋白和 Tau因子的共同作用,由于依赖于钙调蛋白激酶的底物而彻底被磷酸化,导致微管解聚。当体系中存在一定的 Ca2+的时候,钙调蛋白就会与微管 Tau 因子竞争结合,微管的聚合就会被抑制,细胞的生理活动恢复正常。利用显微注射法注入钙调蛋白,可以有效的延长有丝分裂中期持续的时

通过组装/解聚从缺少组装驱动成分的缓冲液中分离微管

实验材料脑组织试剂、试剂盒PME 缓冲液仪器、耗材匀浆器实验步骤1. 收集脑组织(几百克)(1) 如果从屠宰场取脑(猪)① 只要美国地方检察官允许,在宰杀后尽快收集脑(猪 )。② 把脑一个一个地放在薄塑料袋里,立即浸入冰水混合物中,运到实验室。③ 在冰库里,研究者带着橡胶手套取出脑、表面的血管、血凝

微管蛋白的结构特点

是一种球蛋白,是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子,即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体;每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合,一个属紧密结合,另一个为疏松结合,而且可以快速交换。分子量12万,沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5.5

微管蛋白的结构特点

tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子,有两种类型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin),这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%,具有相似的三维结构,能够紧密地结合成二聚体,作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成,β亚基是由455

微管蛋白的结构功能特点

是一种球蛋白,是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子,即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体;每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合,一个属紧密结合,另一个为疏松结合,而且可以快速交换。分子量12万,沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5.5

关于微管蛋白的结构简介

  是一种球蛋白,是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子,即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体;每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合,一个属紧密结合,另一个为疏松结合,而且可以快速交换。分子量12万,沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5

研究揭示α微管蛋白亚型对微管形态的影响及机制

原文地址:http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2023/2/494183.shtm中国科学院分子细胞科学卓越创新中心(生物化学与细胞生物学研究所)鲍岚组与上海高等研究院/广东省智能科学与技术研究院张旭组合作,在Journal of Molecular Cell Bi

微管蛋白的结构类型和作用

微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子,有两种类型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin),这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%,具有相似的三维结构,能够紧密地结合成二聚体,作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成,β亚基是由455个氨基酸组成,它们

解聚的结构特点

指若干或很多分子通过非共价键连接而成球状或线状分子的聚集体,通过一定的物理或化学方法使之分离的过程。

分离微管和微管相关蛋白实验

通过组装/解聚从缺少组装驱动成分的缓冲液中分离微管 在含甘油的缓冲液中通过组装/解聚分离微管 在紫杉醇这种微管稳定剂存在时通过组装的方法分离微管 从用紫杉醇稳定的微管中分离微管相关蛋白 通过ATP释放法从用紫杉醇稳定的微管中分离基于微管的运

解析SNARE解聚分子机器20S复合体的三维结构-解密解聚机制

  膜融合是生命基本和重要的过程之一,真核细胞多种形式的胞内区间具有不同的生物化学性质,细胞维持这些胞内分区之间的动态平衡主要依赖的是囊泡转运,该过程与许多重要疾病密切相关。  囊泡转运即包含转运物质的囊泡从供体出芽然后转移至目标膜,锚定之后与目标膜融合,从而使得膜蛋白、磷脂和内容物转运至另一个细胞

在含甘油的缓冲液中通过组装/解聚分离微管

实验材料脑组织试剂、试剂盒PME 缓冲液仪器、耗材匀浆器实验步骤1. 拿到脑组织(小牛或奶牛),以每克组织 0.75 ml PME 的比例进行匀浆。2. 匀浆物在 4℃ 以 100000 g 离心 45 分钟。3. 转移上清并用等体积 PME-G 稀释。上清在 37℃ 温育 30~40 分钟。4.

染色体的运动依赖纺锤体微管的组装和去组装

  当细胞从间期进入有丝分裂期,间期细胞微管网络解聚为游离的αβ-微管蛋白二聚体,再重组成纺锤体,介导染色体的运动;分裂末期纺锤体微管解聚,又重组形成细胞质微管网络。  可分为:动粒微管:连接染色体动粒于两极的微管。  极间微管:从两极发出,在纺锤体中部赤道区相互交错的微管。  星体微管:中心体周围

什么是微管蛋白?

  tubulin组成微管的蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子,有两种类型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin),这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%,具有相似的三维结构,能够紧密地结合成二聚体,作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成,β亚基是由4

解聚酶的结构和作用

以核酸为例,核酸是由许多核苷酸以3',5'-磷酸二酯键连接而成的生物大分子化合物,要解聚核酸就得水解连接核苷酸之间的磷酸二酯键,使核酸成为寡核苷酸(低聚核苷酸)或单核苷酸。作用于核酸磷酸二酯键的磷酸二酯酶,即是核酸水解酶类中具有代表性的解聚酶。其他如核酸内切酶、核酸外切酶也是核酸水解

β微管蛋白的相关介绍

  已知与人微管蛋白结合的所有药物都与β-微管蛋白结合。这些包括紫杉醇,秋水仙碱和长春花生物碱,它们各自在β-微管蛋白上具有不同的结合位点。  III类β微管蛋白是微管元件中只表示神经元,并且是特定于神经组织神经元流行标识符。它比其他同种型的β-微管蛋白更慢地结合秋水仙碱。  β1-微管蛋白,有时称

微管蛋白的功能特点

α-和β-微管蛋白聚合成动态微管,这些亚基是微酸性的,等电点在5.2和5.8之间。在真核生物中,微管是细胞骨架的主要成分之一,并且在许多过程中起作用,包括结构支持,细胞内转运和DNA分离。为了形成微管,α-和β-微管蛋白的二聚体与GTP结合并在GTP结合状态下组装到微管的(+)末端。β-微管蛋白亚基

微管蛋白的功能应用

α-和β-微管蛋白聚合成动态微管,这些亚基是微酸性的,等电点在5.2和5.8之间。在真核生物中,微管是细胞骨架的主要成分之一,并且在许多过程中起作用,包括结构支持,细胞内转运和DNA分离。为了形成微管,α-和β-微管蛋白的二聚体与GTP结合并在GTP结合状态下组装到微管的(+)末端。β-微管蛋白亚基

微管蛋白的功能特点

α-和β-微管蛋白聚合成动态微管,这些亚基是微酸性的,等电点在5.2和5.8之间。在真核生物中,微管是细胞骨架的主要成分之一,并且在许多过程中起作用,包括结构支持,细胞内转运和DNA分离。为了形成微管,α-和β-微管蛋白的二聚体与GTP结合并在GTP结合状态下组装到微管的(+)末端。β-微管蛋白亚基

微管滑动机制的定义

中文名称微管滑动机制英文名称sliding microtubule mechanism定  义主张真核细胞纤毛的摆动是由于轴丝中相邻外周二联丝微管间相互滑动引起。应用学科细胞生物学(一级学科),细胞生理(二级学科)

Cell:微管结构助力抗癌药物开发

  微管是直径仅有几纳米的微管蛋白的空心纤维,其可以形成活细胞的骨架并且在细胞分裂的过程中扮演着重要的角色;近日,刊登在Cell上的一篇报告中,来自加利福尼亚大学等处的研究者通过联合研究,将冷冻电镜技术同特殊的成像分析方法进行结合,成功地从原子视野对微管进行了观察,这对于理解微管在末端结合蛋白中的功

参与细胞移动微管--信号分子介绍

微管是另一种具有极性的细胞骨架。它是由13 条原纤维(protofilament)构成的中空管状结构,直径22—25nm。每一条原纤维由微管蛋白二聚体线性排列而成。微管蛋白二聚体由结构相似的α和β球蛋白构成,两种亚基均可结合GTP,α球蛋白结合的GTP 从不发生水解或交换,是α球蛋白的固有组成部分,

纤毛长度调控潜在机理:马达蛋白磷酸介导化鞭毛内运输

  论文揭示了纤毛长度调控和组装是通过纤毛长度反馈调节“鞭毛内运输”(Intraflagellar Transport)的马达蛋白磷酸化而介导的。这是关于纤毛长度和组装机制研究的重要进展,揭示了纤毛长度调控的潜在机理。  纤毛长度调控模型  2018年7月26日,清华大学生命科学学院潘俊敏教授研究组

能量运输的关键ATP酶与GTP酶

ATP与ATP酶:ATP酶,又称为三磷酸腺苷酶,是一类能将三磷酸腺苷(ATP)催化水解为二磷酸腺苷(ADP)和磷酸根离子的酶,这是一个释放能量的反应。在大多数情况下,能量可以通过传递而被用于驱动另一个需要能量的化学反应。这一过程被所有已知的生命形式广泛利用。部分ATP酶是内在膜蛋白(Integral

微管的结构和主要作用

微管形成的有些结构是比较稳定的,是由于 微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因。如神经细胞轴突、 纤毛和鞭毛中的微管纤维。大多数微管纤维处于动态的聚合和灾变(一种突然的,迅速的,一般不可逆转的分解)状态,这是实现其功能所必需的性质(如 纺锤体)。与 秋水仙素(colchicine)结合的微管蛋白可加合到微

关于微管蛋白的功能介绍

  α-和β-微管蛋白聚合成动态微管,这些亚基是微酸性的,等电点在5.2和5.8之间。在真核生物中,微管是细胞骨架的主要成分之一,并且在许多过程中起作用,包括结构支持,细胞内转运和DNA分离。  为了形成微管,α-和β-微管蛋白的二聚体与GTP结合并在GTP结合状态下组装到微管的(+)末端。β-微管

特殊蛋白控制细胞微管组织-对细胞结构起重要作用

  在研究细胞结构时,可以根据形状来推测其功能。植物细胞中有一个动态的骨架,负责引导细胞的生长、发育、运动和分裂。随着时间推移,骨架的变化造就了细胞的形状和行为,最终形成整个生物体的结构和功能。  据物理学家组织网近日报道,美国卡内基科学研究所对一种叫做GCP-WD的特殊组织蛋白进行了研究,发现这种

特殊蛋白控制细胞微管组织对细胞结构起重要作用

  在研究细胞结构时,可以根据形状来推测其功能。植物细胞中有一个动态的骨架,负责引导细胞的生长、发育、运动和分裂。随着时间推移,骨架的变化造就了细胞的形状和行为,最终形成整个生物体的结构和功能。  据物理学家组织网近日报道,美国卡内基科学研究所对一种叫做GCP-WD的特殊组织蛋白进行了研究,发现这种

关于微管结合蛋白的功能介绍

  ①使微管相互交联形成束状结构,也可以使微管同其它细胞结构交联。  ②通过与微管成核点的作用促进微管的聚合。  ③在细胞内沿微管转运囊泡和颗粒,因为一些分子马达能够同微管结合转运细胞的物质。  ④提高微管的稳定性∶由于MAPs同微管壁的结合,自然就改变了微管组装和解聚的动力学。MAPs同微管的结合