我国学者发现病毒感染导致干扰素失能的新机制
病毒如何使干扰素失去抗病毒功能而逃逸免疫清除、造成慢性病毒感染疾病？中国工程院院士、中国医学科学院院长曹雪涛课题组发现，病毒感染能够通过一种E3泛素连接酶分子以新型作用方式抑制干扰素抗病毒功能而达到逃逸目的，今天出版的《Nature Immunology》杂志发表了该课题组的论文。图片来源于网络 在国家自然科学基金基础科学研究中心项目、中国医学科学院医学与健康科技创新工程等基金的资助下，中国医学科学院曹雪涛院士与刘硕博士、姜明红副教授等利用高内涵筛选体系，对E3泛素连接酶RNF家族分子在I型干扰素抗病毒天然免疫应答反应中的调控作用进行了筛选，发现RNF家族的多个分子能够参与调控抗病毒天然免疫，其中E3泛素连接酶分子RNF2能够显著抑制干扰素的抗病毒功能。 干扰素刺激靶细胞后，通过激活转录因子STAT1，诱导一系列干扰素刺激基因的表达而发挥抗病毒免疫功能。研究发现，病毒感染可触发RNF2与STAT1的DNA结合功能域相互作......阅读全文
人类的泛素连接酶有哪些
泛素 （英語: Ubiquitin ）是一種存在於大多數 真核細胞 中 的小 蛋白 。它的主要功能是標記需要分解掉的蛋白質，使其被 水解 。 當附有泛素的蛋白質移動到桶狀的 蛋白酶 的時候， 蛋白酶就會將該蛋白質水解。泛素也可以標記 跨膜蛋白 ，如 受體 ， 將其從 細胞膜 上除去。 泛素由76個
蒲慕明小组发现泛素连接酶修饰途径
来自加州大学伯克利分校Helen Wills神经科学研究所等处的研究人员发现了蛋白泛素化途径中的一种关键酶调控的新机制，有助于解释细胞功能蛋白选择性降解。这一研究成果公布在《神经元》(Neuron)杂志上。 领导这一研究的是著名的神经生物学家蒲慕明教授，其现任中科院神经科学研究所所长，
泛素蛋白质连接酶的定义
中文名称泛素-蛋白质连接酶英文名称ubiquitin-protein ligase定 义泛素化级联反应中的第三个酶(E3)，催化将结合在泛素缀合酶上的泛素传递给目标蛋白质，泛素G76与目标蛋白质的赖氨酸上的ε氨基形成异肽键。泛素化由泛素激活酶、泛素缀合酶和泛素-蛋白质连接酶共同完成，总反应为：AT
Cell综述：三种泛素连接酶
泛素化(ubiquitination)作为一类作用方式更加复杂且作用结果更加多样的蛋白质修饰, 在细胞生命周期各个方面扮演着同样重要的角色。 泛素化过程通常需要3种泛素酶的协同作用，其中E1泛素激活酶(ubiquitin-activating enzyme)与E2 泛素偶联酶(ubiquiti
人泛素连接酶(UBPL)ELISA试剂盒
人泛素连接酶(UBPL)ELISA试剂盒 (用于血清、血浆、细胞培养上清液和其它生物体液内) 原理本实验采用双抗体夹心 ABC-ELISA法。用抗人 E3/UBPL 单抗包被于酶标板上，标准品和样品中的 UBPL与单抗结合，加入生物素化的抗人UBPL，形成免疫复合物连接在板上，辣根过氧化物酶标记的S
泛素连接酶E3的基本介绍
泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径。真核细胞中泛素化修饰后的靶蛋白可能被降解、可能被转移到细胞或细胞外的特定部位，也有可能导致靶蛋白的功能发生变化，这主要取决于靶蛋白所加的泛素链的结构，以及泛素链的长短。泛素连接酶E3决定靶蛋白的特异性识别，在泛素途
概述泛素连接酶E3的分类
发现鉴定的泛素连接酶E3主要有两大类：HECT结构域家族和RING结构域家族，最近又发现了一类新的E3家族：U．box蛋白家族。HECT结构域主要是通过与泛素形成催化作用所必需的硫酯键发挥作用，而RING结构域为E2和底物提供居留位点从而使E2催化泛素转移到底物上。
泛素连接酶E3的识别机制
靶蛋白通过被泛素途径的酶E2或E3识别而被泛素化修饰，通常是通过识别靶蛋白的特定Lys残基而将泛素连接到靶蛋白上。有时对靶蛋白的识别还需要特定位点的磷酸化并且要达到一定的磷酸化阈值。除此之外还有另外两种识别机制，即N．end规则和一种新的区别于N．end规则的N端氨基酸残基识别机制。N．end规
TRIM7：全新抑制人肠道病毒的E3泛素连接酶
泛素-蛋白酶体途径介导的蛋白质降解是维持细胞内蛋白稳态的重要调控系统之一，其在多种细胞内生命活动进程中发挥重要的调控作用，例如细胞增殖、细胞分化、DNA修复、肿瘤发生、感染与免疫等 。 E3泛素连接酶是泛素-蛋白酶体系统的重要组成部分，E3识别特异性底物，通过对底物进行不同类型的泛素化修饰而决
泛素蛋白质连接酶的基本信息
中文名称泛素-蛋白质连接酶英文名称ubiquitin-protein ligase定 义泛素化级联反应中的第三个酶(E3)，催化将结合在泛素缀合酶上的泛素传递给目标蛋白质，泛素G76与目标蛋白质的赖氨酸上的ε氨基形成异肽键。泛素化由泛素激活酶、泛素缀合酶和泛素-蛋白质连接酶共同完成，总反应为：AT
研究揭示泛素连接酶协调酵母代谢新机制
真核细胞中，脂质、甾醇和类胡萝卜素等重要代谢物的合成均依赖有限的前体资源。如何在相互关联且存在竞争关系的代谢通路间实现协调平衡，是生命科学和生物制造领域亟待解决的关键科学问题。中国科学院青岛生物能源与过程研究所研究团队，在红法夫酵母中鉴定出一个保守型E3泛素连接酶PTR1。研究发现其是协调多条乙酰辅
和泛素连接酶互作一定是被降解吗
不一定需要被讲解。E3酶与E2酶之间的互作是必要的，但不一定需要被讲解。事实上，这种互作已经得到广泛研究，并且已经有很多关于它的详细机制的文献发表。然而，在介绍泛素化过程时，对于E3酶与E2酶之间的互作进行简要的说明是有意义的，因为它能够帮助人们更好地理解泛素化的过程。和泛素连接酶（E3酶）与泛素激
GENE－DEV封面文章：Wnt信号通路泛素化连接酶降解机制
6月1日，《基因与发育》（genes & development）杂志以封面论文的形式发表了中国科学院生物物理研究所梁栋材课题组与美国诺华生物医学研究所Feng Cong研究团队、华盛顿大学教授许文清关于Wnt信号通路泛素化连接酶降解机制的最新研究成果，文章题为The SIAH E3 ubiqu
科研人员创制首个植物E3泛素连接酶文库
近日，中国农业科学院植物保护研究所作物病原生物功能基因组研究创新团队创制了植物中首个E3泛素连接酶（UbE3）文库用于泛素化互作组鉴定，并利用该文库鉴定了苯丙氨酶家族蛋白PALs的核心E3泛素连接酶OsFBK16，揭示OsFBK16通过降解OsPALs负调控稻瘟病抗性的分子机制。相关研究论文发表于《
概述Ring结构域家族的泛素连接酶E3
缺乏HECT结构域的E3s在亚基组成和氨基酸序列上是多样的，但大部分含有与E2相连的RING结构域。RING结构域家族最典型的特点是具有环指结构域(Ringfingerdomain)，RING结构域是此家族具有泛素连接酶作用的重要因素。RINGE3s中RING结构域的氨基酸序列为：Cys．X2．
简述HECT结构域家族的泛素连接酶E3
HECT结构域(homologoustoE6-APCterminus，HECT)家族的泛素连接酶E3s是所知的唯一的可以和泛素形成硫酯键中间体的泛素连接酶，并且它可以直接催化靶蛋白的泛素化。HECTE3s有一个分子量大约为40kDa的具有保守性的羧基末端催化结构域，即HECT结构域。HECTE3
泛素连接酶HECTD3促进炎性相关的肿瘤转移机制
肿瘤细胞从原位播散到远端器官涉及多个生物学过程。目前，针对肿瘤转移尚无十分有效的预防和治疗方法。血管内皮细胞是被覆于血管内壁的单层细胞，在肿瘤血行转移过程中扮演重要角色。当受到LPS和TNFα等炎症因子刺激时，血管内皮细胞上调表达多个粘附分子，如E-selectin、VCAM-1和ICAM-1，
水生所揭示ELL作为E3泛素连接酶的新功能
ELL基因最早是通过其与MLL基因转位形成融合蛋白从而导致急性髓系白血病而被发现的。随后的研究表明，ELL可以与RNA聚合酶II结合并发挥转录延伸的作用，从而调控HOX等基因的延伸和表达。此外，在哺乳动物体内，ELL基因还可以与类固醇受体、低氧诱导因子HIF-α以及E2F1相结合，从而调控这些转
研究发现植物光信号转导及泛素连接酶激活新机制
光提供了植物生长所需要的能量，同时作为核心环境信号因子调控着植物各个阶段的生长发育。此前，通过筛选与光受体相互作用的因子，人们鉴定到光信号通路的核心转录因子Phytochrome Interacting Factor 3 (PIF3)。 在暗中，PIF3稳定存在，利于植物在土壤等暗环境中的生长
生物物理所等揭示Wnt信号通路泛素化连接酶降解机制
6月1日，《基因与发育》（genes & development）杂志以封面论文的形式发表了中国科学院生物物理研究所梁栋材课题组与美国诺华生物医学研究所Feng Cong研究团队、华盛顿大学教授许文清关于Wnt信号通路泛素化连接酶降解机制的最新研究成果，文章题为The SIAH E3 ubiqu
泛素连接酶Fbxl14在脊椎动物轴发育中的角色
3月13日，Cell Research在线发表了中科院上海生命科学研究院生化与细胞所李逸平研究组关于“泛素连接酶Fbxl14在脊椎动物轴发育中扮演重要角色”的研究成果。 泛素连接酶作为一种翻译后效应器，对细胞生命活动的正常运行至关重要。而泛素连接酶SCF(Skp1-Culli
遗传发育所水稻泛素连接酶调控干旱胁迫信号转导获进展
干旱胁迫严重影响农作物的产量和质量，在当前人口日益增长和粮食缺乏的情况下，对其调控机制进行研究显得极为迫切和重要。泛素介导的蛋白酶体途径是植物体内蛋白质修饰最重要的调控机制之一，其功能涉及植物细胞周期和光周期调控、激素信号转导、新陈代谢调控和DNA修复等多个过程。目前拟南芥中一系列
研究揭示泛素连接酶PUB8调控幼苗早期生长的新机理
种子萌发及萌发后的早期生长过程是种子植物整个生活史中最为关键和敏感的阶段之一，受到内外源多种信号的精细调控。其中，植物激素脱落酸（ABA）是抑制种子萌发和萌发后生长发育的主要信号物质。近年来，关于种子如何在适宜生长环境条件下打破ABA的抑制，从而启动萌发过程的遗传学机理已经得到人们广泛关注。然而
BMC－Biology：基于深度学习预测E3泛素连接酶识别位点
真核细胞内蛋白质的降解依赖于自噬及泛素-蛋白酶体系统（2004年诺贝尔化学奖）。其中，泛素-蛋白酶体系统负责降解细胞内超过80%的蛋白，该系统的关键酶为E3泛素连接酶，负责识别要被降解的底物蛋白并将其泛素化。人体内表达600余种E3，这些E3以特定规则结合不同底物蛋白，从而实现降解过程的特异性。底物
关于单泛素化修饰的基本介绍
单泛素化修饰是一种调节信号可以引起靶蛋白的活性、定位以及蛋白质结构的改变从而对蛋白质的胞吞途径、膜泡的出芽、组蛋白的修饰、基因的转录以及蛋白质核内的定位进行调节。单独的泛素本身并没有任何生物功能，它只是一种分子标记蛋白，发挥作用必须在ATP提供能量的前提下依靠泛素途径的相关酶类及蛋白酶体。Gua
遗传发育所泛素连接酶调控脱落酸信号转导研究取得进展
脱落酸在植物对逆境胁迫应答反应方面起重要调控作用，关于其信号转导途径的研究对深入认识植物适应性生长的基本规律和植物抗逆性育种具有重要意义。 继2009年报道了E3泛素连接酶RHA2a的生理功能之后，中科院遗传与发育生物学研究所李传友实验室和谢旗实验室合作，发现拟南芥E3泛素连
曹雪涛课题组揭示病毒感染导致干扰素失能新机制
病毒如何使干扰素失去抗病毒功能而逃逸免疫清除、造成慢性病毒感染疾病？中国工程院院士、中国医学科学院院长曹雪涛课题组发现，病毒感染能够通过一种E3泛素连接酶分子以新型作用方式抑制干扰素抗病毒功能而达到逃逸目的，今天出版的《自然﹒免疫学》杂志发表了该课题组的论文。 在国家自然科学基金基础科学研究中
我国学者发现病毒感染导致干扰素失能的新机制
病毒如何使干扰素失去抗病毒功能而逃逸免疫清除、造成慢性病毒感染疾病？中国工程院院士、中国医学科学院院长曹雪涛课题组发现，病毒感染能够通过一种E3泛素连接酶分子以新型作用方式抑制干扰素抗病毒功能而达到逃逸目的，今天出版的《Nature Immunology》杂志发表了该课题组的论文。图片来源于网络
研究揭示鸭坦布苏病毒利用宿主调控干扰素新机制
原文地址：http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2023/4/498490.shtm近日，四川农业大学动物医学院教授贾仁勇团队在国际病毒学权威学术期刊Journal of Virology连续发表题目分别为《鸭坦布苏病毒通过JOSD1-SOCS1-IRF7负反馈调节途
研究人员发现内质网分子伴侣调控埃博拉病毒复制新机制
近日，中国农业科学院哈尔滨兽医研究所与国外高校合作，阐明了内质网分子伴侣通过内质网膜上的E3泛素连接酶RNF185调控埃博拉病毒囊膜糖蛋白合成的新机制，该研究成果发表在《自然通讯（Nature Communications）》上,并作为亮点文章推荐。 囊膜糖蛋白GP是埃博拉病毒感染和致病的关键