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美国新研究:检测眼泪中蛋白质,有望诊断帕金森病

美国一项新研究发现,通过检测眼泪中的蛋白质,有望诊断人们是否患上帕金森病。将在4月下旬举办的美国神经病学学会年会收录了研究论文。 论文作者、美国加利福尼亚南部大学凯克医学院的马克·卢及其研究团队指出,眼泪中存在泪腺分泌细胞产生的多种蛋白质,正是神经促使了这些蛋白质的产生,而帕金森病可以影响神经系统的功能。 研究团队将55名帕金森病患者的泪样与27名健康人的泪样进行比对,发现两组人群中的阿尔法-突触核蛋白和低聚阿尔法-突触核蛋白水平有所不同。其中,帕金森病患者的阿尔法-突触核蛋白水平降低,但低聚阿尔法-突触核蛋白水平升高。 卢说:“帕金森病进程可能在症状出现前数年或数十年就已经发生,眼泪这种生物学标记有助于提早诊断甚至治疗这一疾病。” 帕金森病是一种常见于中老年人的神经退行性疾病,平均发病年龄60岁左右。阿尔法-突触核蛋白是一种在中枢神经系统突触前及核周表达的可溶性蛋白质,与帕金森病的发病机制和相关功能障碍相关。 研......阅读全文

检测阿尔法—突触核蛋白分子,有望及早诊断帕金森病

  一个研究团队日前在美国《临床和转化神经病学纪事》期刊上报告说,他们新开发的一种技术能在病情早期准确检测帕金森病,小规模试验已取得不错效果。  由爱丁堡大学研究人员领衔的团队开发了一种新的检测技术,主要针对一种名为阿尔法—突触核蛋白的分子进行检测。这种蛋白分子在健康人脑部也存在,但在帕金森以及其他

帕金森病之SCF蛋白复合物分解α-突触核蛋白聚集物机制

  一项新的研究中,来自瑞士苏黎世联邦理工学院、苏黎世大学医院和美国加州大学圣地亚哥分校的研究人员发现了脑细胞用来保护它们自己免受蛋白聚集物损伤的新机制。这一新发现可能为新的治疗方法提供基础。相关研究结果近期发表在Science Translational Medicine期刊上,论文标题为“A c

简述突触核蛋白错误折叠

  研究发现α-突触核蛋白正常、错误折叠及其寡聚化之间存在动态平衡,当这种平衡被打破后原纤维迅速聚集成大分子、不溶性的细纤维;α-突触核蛋白在不同的影响因素下会表现出许多种形态,包括舒展态、溶解前球型态、α-螺旋态(膜结合),β-片层态、二聚体态、寡聚体态、以及不可溶的无定型态和纤维态;α-突触核蛋

简述突触核蛋白的发现史

  突触核蛋白最初于1988年由Maroteaux等利用纯化的抗胆碱能囊泡抗体在电鲟体内发现,并且确定其分布在神经突触前末梢和核周[1,2],同样突触核蛋白也在阿尔滋海默病的老年斑块内发现,但没有β-淀粉样蛋白含量高,突触核蛋白的中间部分(aa61-65)被命名为非β-淀粉样结构(NAC)。至今人们

关于突触核蛋白的基本介绍

  α-突触核蛋白是一种在中枢神经系统突触前及核周表达的可溶性蛋白质,它与帕金森病的发病机制和相关功能障碍密切相关,是路易小体的主要成分。  α-突触核蛋白的功能多样,可能参与到突触结构的维持、神经的可塑性、学习、记忆、发生、细胞粘附、磷酸化、细胞分化以及多巴胺的摄取调控等许多方面。

关于突触核蛋白的结构介绍

  总体结构  α-突触核蛋白是位于4q21-22SNCA基因[16]编码的一个小分子蛋白质,分子量为19kDa,,由140个氨基酸构成,可以分成三个部分:  氨基端:  (aa 1~60)包含了5个家族性帕金森病的突变位点以及高度保守的11个氨基酸中组成的KTKEGV 7模体重复序列,易形成两性α

突触核蛋白的发病机制介绍

  损害线粒体:Nakamura等发现在哺乳动物的多种细胞中过量表达α-突触核蛋白可以造成线粒体的裂解,而在胞内的其他细胞器的形态变化很小(如高尔基复合体),α-突触核蛋白不抑制线粒体的融合而表现出促进其分裂,并且不依靠线粒体分裂时需要的主要分裂蛋白Drp1[42];另外过量表达的α-突触核蛋白能够

关于突触核蛋白的特性介绍

  它的结构很大程度上依赖于其所处的细胞内环境,并且会表现出不同的结构如单体、寡聚体、原纤维和纤维等,病理状态下的突触核蛋白容易聚集形成不溶性的纤维蛋白沉淀,最终导致神经细胞死亡。人类基因学的研究证明了α-突触核蛋白基因突变在家族性的帕金森病中的主要致病地位,并且α-突触核蛋白的聚集有类似朊蛋白样的

突触核蛋白抗细胞凋亡作用

  Alves da Costa等发现与模拟转染的TSM1型神经元对照,野生型的α-突触核蛋白能够显著地减弱三种不同的细胞凋亡诱导剂星孢菌素、依托泊苷和神经酰胺C2对胞内半胱天冬酶(caspase)的激活[30],同样这可能与α-突触核蛋白的伴侣样蛋白作用有关;Ostrerova等也发现α-突触核蛋

关于突触核蛋白降解异常的介绍

  泛素蛋白酶体系统(UPS)和自嗜溶酶体系统(ALP)是细胞内最重要的两个清除异常折叠或老化的蛋白质的机制[35,36];其中UPS选择性降解胞内短半衰期、胞膜蛋白、异常折叠以及受损的蛋白质,帕金森病的两个家族性基因突变Parkin[37]和UCHL1[38]均为影响UPS的功能导致异常α-突触核