简述突触核蛋白错误折叠
研究发现α-突触核蛋白正常、错误折叠及其寡聚化之间存在动态平衡，当这种平衡被打破后原纤维迅速聚集成大分子、不溶性的细纤维；α-突触核蛋白在不同的影响因素下会表现出许多种形态，包括舒展态、溶解前球型态、α-螺旋态（膜结合），β-片层态、二聚体态、寡聚体态、以及不可溶的无定型态和纤维态；α-突触核蛋白的点突变导致的结构改变、胞内含量的增加、大量蛋白分子的堆积、结构序列的截短、胞内阴离子及盐类的浓度（PH值的改变）、神经毒性分子（重金属，有机溶剂，一氧化碳，MPTP,杀虫剂和除草剂）、翻译后的修饰（氧化，磷酸化和硝基化）等等都可以促进α-突触核蛋白聚集形成难溶纤维[17]；当前认为寡聚态的α-突触核蛋白最具有细胞毒性。......阅读全文
简述突触核蛋白错误折叠
研究发现α-突触核蛋白正常、错误折叠及其寡聚化之间存在动态平衡，当这种平衡被打破后原纤维迅速聚集成大分子、不溶性的细纤维；α-突触核蛋白在不同的影响因素下会表现出许多种形态，包括舒展态、溶解前球型态、α-螺旋态（膜结合），β-片层态、二聚体态、寡聚体态、以及不可溶的无定型态和纤维态；α-突触核蛋
简述突触核蛋白的发现史
突触核蛋白最初于1988年由Maroteaux等利用纯化的抗胆碱能囊泡抗体在电鲟体内发现，并且确定其分布在神经突触前末梢和核周[1,2]，同样突触核蛋白也在阿尔滋海默病的老年斑块内发现，但没有β-淀粉样蛋白含量高，突触核蛋白的中间部分（aa61-65）被命名为非β-淀粉样结构（NAC）。至今人们
简述突触核蛋白的伴侣蛋白样作用
Kim等发现α-突触核蛋白能够表现出类似伴侣蛋白样作用防止谷胱甘肽硫转移酶（GST）和醛缩酶在受热的条件下发生沉淀，并且还能防止二硫苏糖醇（DTT）诱导α-乳白蛋白和小牛血清蛋白的沉淀[29]，这可能与α-突触核蛋白能够与发沉降过程中的蛋白质的亲水性结构域结合并稳定其结构不被破坏。
突触核蛋白抗细胞凋亡作用
Alves da Costa等发现与模拟转染的TSM1型神经元对照，野生型的α-突触核蛋白能够显著地减弱三种不同的细胞凋亡诱导剂星孢菌素、依托泊苷和神经酰胺C2对胞内半胱天冬酶（caspase）的激活[30]，同样这可能与α-突触核蛋白的伴侣样蛋白作用有关；Ostrerova等也发现α-突触核蛋
关于突触核蛋白的结构介绍
总体结构 α-突触核蛋白是位于4q21-22SNCA基因[16]编码的一个小分子蛋白质，分子量为19kDa,，由140个氨基酸构成，可以分成三个部分： 氨基端: (aa 1~60)包含了5个家族性帕金森病的突变位点以及高度保守的11个氨基酸中组成的KTKEGV 7模体重复序列，易形成两性α
关于突触核蛋白的特性介绍
它的结构很大程度上依赖于其所处的细胞内环境，并且会表现出不同的结构如单体、寡聚体、原纤维和纤维等，病理状态下的突触核蛋白容易聚集形成不溶性的纤维蛋白沉淀，最终导致神经细胞死亡。人类基因学的研究证明了α-突触核蛋白基因突变在家族性的帕金森病中的主要致病地位，并且α-突触核蛋白的聚集有类似朊蛋白样的
关于突触核蛋白的基本介绍
α-突触核蛋白是一种在中枢神经系统突触前及核周表达的可溶性蛋白质，它与帕金森病的发病机制和相关功能障碍密切相关，是路易小体的主要成分。 α-突触核蛋白的功能多样，可能参与到突触结构的维持、神经的可塑性、学习、记忆、发生、细胞粘附、磷酸化、细胞分化以及多巴胺的摄取调控等许多方面。
突触核蛋白的发病机制介绍
损害线粒体：Nakamura等发现在哺乳动物的多种细胞中过量表达α-突触核蛋白可以造成线粒体的裂解，而在胞内的其他细胞器的形态变化很小（如高尔基复合体），α-突触核蛋白不抑制线粒体的融合而表现出促进其分裂，并且不依靠线粒体分裂时需要的主要分裂蛋白Drp1[42]；另外过量表达的α-突触核蛋白能够
关于突触核蛋白降解异常的介绍
泛素蛋白酶体系统（UPS）和自嗜溶酶体系统（ALP）是细胞内最重要的两个清除异常折叠或老化的蛋白质的机制[35,36]；其中UPS选择性降解胞内短半衰期、胞膜蛋白、异常折叠以及受损的蛋白质，帕金森病的两个家族性基因突变Parkin[37]和UCHL1[38]均为影响UPS的功能导致异常α-突触核
突触核蛋白的生理功能介绍
抑制多巴胺神经递质的释放： Abeliovich等证实α-突触核蛋白基因敲除的小鼠黑质在成对电刺激条件下多巴胺释放量增加，而小鼠的生理活动不受影响，并且大脑的神经元结构保持完整，但α-突触核蛋白可能在病理条件下发挥保护作用[24]。 调节突触膜的囊泡释放： Murphy等利用反义寡核苷酸技
突触核蛋白与synphilin1蛋白结合
Engelender等运用酵母双杂交技术发现synphilin-1蛋白能作为调节分子将α-突触核蛋白锚钉在参与囊泡转运和细胞骨架功能的蛋白分子上面[25]；synphilin-1蛋白是一个90kDa的胞内蛋白质，含有ANKYRIN样重复单位、一个螺旋结构域和可能的ATP/GTP结合位点；Kawa
PNAS：药物伴侣修正蛋白错误折叠
Oregon Health & Science大学的研究人员在小鼠中展示了一项革命性的新技术，该技术将有望治疗蛋白错误折叠所引起的多种人类疾病，例如囊性纤维化、白内障和阿尔茨海默症等。文章发表在美国国家科学院院刊PNAS杂志上。 基因突变会使蛋白分子发生错误折叠，这些蛋白仍然保有功能，
研究发现蛋白变形导致疾病差异
俗话说一颗老鼠屎坏了一锅粥，大脑中的一些异常蛋白就是这样。这些折叠错误的蛋白，会使其附近的蛋白也发生错误折叠。日前，NIH资助的一项新研究显示，一种蛋白能够形成多个异常形态，对其他蛋白产生不同模式的影响，从而导致相应的神经性疾病。发表在本期Cell杂志上的这项研究，为治疗帕金森症和其他神经退行性
Neuron：早期干预帕金森病
帕金森病是继阿尔茨海默病之后第二常见不可治愈的神经退行性疾病，其特征是大脑细胞中错误折叠蛋白质的（α-synuclein，α-突触核蛋白）聚积。越来越多的蛋白质开始聚集在一起时，就会导致神经组织死亡，留下大片的“死脑物质”——路易小体（Lewy Bodies）。随着脑细胞的死亡，它们会损害一个人
研究揭示APOE4加剧α突触核蛋白病变
科学家们已经确定了神经退行性疾病的几种遗传风险因素。在这些遗传风险因素中，载脂蛋白E（APOE）ε4等位基因（APOE4）是导致迟发性阿尔茨海默病的最强遗传危险因素，主要是通过驱动淀粉样β病理引起的。最近，人们还发现APOE4是路易体痴呆（Lewy body dementia, LBD）的一种遗
人α突触核蛋白(aSynuclein)ELISA试剂盒
人α-突触核蛋白(a-Synuclein)ELISA试剂盒 (用于血清、血浆、细胞培养上清液和其它生物体液内) 原理本实验采用双抗体夹心 ABC-ELISA法。用抗人 a-Synuclein 单抗包被于酶标板上，标准品和样品中的 a-Synuclein与单抗结合，加入生物素化的抗人a-Synucle
减缓帕金森发病进程？α突触核蛋白功能强大！
近日，一项刊登在国际杂志Journal of Parkinson's Disease上的研究报告中，来自乔治城大学医学中心等机构的科学家们通过研究发现，靶向作用肠道中的α-突触核蛋白（alpha-synuclein）或能有效减缓帕金森疾病的进展。图片来源：University of Gr
突触核蛋白协助SNARE复合体功能介绍
SNARE复合体在囊泡与细胞膜的融合的过程中起着重要的作用，它包括两个成分v-SNARE（VAMP）位于囊泡上，t-SNARE(syntaxin,SNAP-25)位于突触前膜,两者相互配对并形成稳定的SNARE复合体，在复合体的形成过程中，释放出来的能量将囊泡与突触前膜拉近，而半胱氨酸铰链蛋白-
Cell：瓦解错误折叠蛋白的新武器
蛋白质发生错误折叠，导致变形的蛋白无法执行正常功能，是诸如肌萎缩侧索硬化症(ALS)、阿尔茨海默氏症、帕金森病等脑病形成的关键。当前，还没有办法来逆转蛋白质错误折叠 来自宾夕法尼亚大学Perelman医学院的生物化学和生物物理学副教授James Shorter博士，现在找到了一种可能的
多种帕金森相关的大脑障碍或许源于相同α突触核蛋白
近日，一项刊登在国际杂志Nature上的研究报告中，来自宾夕法尼亚大学的研究人员通过研究发现，不同帕金森相关的脑部障碍（synucleionpathies）的主要特征或许都是细胞内错误折叠的蛋白质；研究者发现，α-突触核蛋白（α-syn）的病理学形式或是诱发多种疾病的罪魁祸首。 图片来源：
多种帕金森相关大脑障碍源于相同α突触核蛋白不同品系
近日，一项刊登在国际杂志Nature上的研究报告中，来自宾夕法尼亚大学的研究人员通过研究发现，不同帕金森相关的脑部障碍（synucleionpathies）的主要特征或许都是细胞内错误折叠的蛋白质；研究者发现，α-突触核蛋白（α-syn）的病理学形式或是诱发多种疾病的罪魁祸首。 blob.
帕金森病中细胞为什么死亡？科学家找到了原因
我们知道，帕金森病中的神经元损失与异常线粒体功能和蛋白抑制障碍相关，而识别与这些病理相关的机制，对于进一步理解PD发病机制至关重要。 论文的第一作者、圭尔夫大学Scott Ryan教授发现，心磷脂（Cardiolipin）是神经细胞内的一种分子，有助于确保 “α-突触核蛋白”的蛋白质正确折叠。
突触核蛋白的硝基化聚集物具有细胞毒性
生物物理所发现突触核蛋白a-synuclein的硝基化聚集物具有细胞毒性 我国已经进入老龄化社会，神经退行性疾病给个人、家庭、社会造成了沉重的经济和精神负担。神经元的变性死亡是神经退行性疾病的重要病理机制。 中国科学院生物物理研究所脑与认知科学国家重点实验室赫荣乔研究组在蛋白质的硝基化修饰方
PNAS：新探针量化细胞内折叠和错误折叠蛋白水平
美国Scripps研究所（TSRI）的科学家发明了一种小分子折叠探针，可在不同条件下量化细胞内正常折叠的功能性蛋白，以及疾病相关的错误折叠目的蛋白。 科学家们长期以来都需要更好的工具在细胞内进行这种测量，因为蛋白质错误折叠是组织损伤的一个主要原因。以过多蛋白错误折叠为特征的疾病，折磨着全球
α突触核蛋白或能有效减缓帕金森疾病的发展？
近日，一项刊登在国际杂志Journal of Parkinson's Disease上的研究报告中，来自乔治城大学医学中心等机构的科学家们通过研究发现，靶向作用肠道中的α-突触核蛋白（alpha-synuclein）或能有效减缓帕金森疾病的进展。图片来源：University of Gr
帕金森病中细胞为什么死亡－科学家找到了原因－Nature子刊
帕金森病（PD）是一种常见的退行性运动障碍。近日，圭尔夫大学（University of Guelph）的一位研究人员发现了该病中神经细胞死亡背后的因素之一，或可以减缓这种致命神经退行性疾病的进展。 来源: CC0 Public Domain 我们知道，帕金森病中的神经元损失与异常线
《自然》：“分子伴侣”研究或成治疗帕金森病新方向？
帕金森病是一类常见的神经退行性疾病。在这些患者的神经细胞里，往往能看到一类叫做路易小体（Lewy bodies）的结构，里头是α突触核蛋白的积聚。如何针对这类蛋白，避免路易小体的产生，也是帕金森病治疗领域的一个热门方向。 今日，《自然》杂志在线发表了一篇来自欧洲的论文。来自瑞士巴塞尔大学（Un
突触核蛋白阻断内质网到高尔基体的囊泡转运
内质网相关降解（ERAD）为胞内蛋白质质量控制系统，它能保证异常蛋白质不能通过细胞分泌途径，主要通过内质网选择性将错误折叠或者变性的蛋白质运送到胞质中的蛋白酶体进行降解[40]；当蛋白酶体功能障碍时α-突触核蛋白的聚集同样可以影响到内质网，造成内质网压力；Cooper等发现表达α-突触核蛋白基因
检测阿尔法—突触核蛋白分子，有望及早诊断帕金森病
一个研究团队日前在美国《临床和转化神经病学纪事》期刊上报告说，他们新开发的一种技术能在病情早期准确检测帕金森病，小规模试验已取得不错效果。 由爱丁堡大学研究人员领衔的团队开发了一种新的检测技术，主要针对一种名为阿尔法—突触核蛋白的分子进行检测。这种蛋白分子在健康人脑部也存在，但在帕金森以及其他
突触核蛋白抑制磷脂酶D2的活性
Jenco等在体外研究发现牛脑中含有一种热稳定因子能够抑制磷脂酶D2的活性，最后证明该因子为与α、β突触核蛋白混合结构的同系物[23]；磷脂酶D2能够催化卵磷脂的水解并且表现出调节细胞骨架的重组和质膜的内吞，因此α-突触核蛋白可以影响细胞膜的结构和稳定性。