JHepatol：科学家发现改善急性肝衰竭的潜在靶点
丙酮酸脱氢酶复合体（PDHC）和乳酸脱氢酶（LDH）能够转定位到损伤肝细胞的核内 核内PDHC和LDH增加会诱导核内乙酰辅酶A和乳酸的水平发生改变导致组蛋白乙酰化增加，损伤应答基因的表达也增强 抑制组蛋白乙酰化水平或抑制PDHC和LDH能够降低损伤肝脏的损伤情况和炎症 乳酸脱氢酶抑制剂Galloflavin能够抑制PDH和LDH，对肝脏起到保护作用，避免肝脏毒性物质诱发的损伤和致死性 众所周知，急性肝脏衰竭是多种因素引起的严重肝脏损害，会造成合成、解毒、排泄和生物转化等肝功能快速恶化，导致高致死率和高发病率，但是目前仍无特效治疗方法。最近来自意大利的研究人员发现PDHC和LDH在细胞核内的水平增加与急性肝衰竭引起的肝脏损伤有关，靶向抑制这两个分子能够改善肝脏损伤，增加小鼠生存率。相关研究结果发表在国际学术期刊Journal of Hepatology上。 在急性肝衰竭小鼠的肝脏中，研究人员发现PDHC和LDH的水平......阅读全文
J Hepatol：科学家发现改善急性肝衰竭的潜在靶点
丙酮酸脱氢酶复合体（PDHC）和乳酸脱氢酶（LDH）能够转定位到损伤肝细胞的核内 核内PDHC和LDH增加会诱导核内乙酰辅酶A和乳酸的水平发生改变导致组蛋白乙酰化增加，损伤应答基因的表达也增强 抑制组蛋白乙酰化水平或抑制PDHC和LDH能够降低损伤肝脏的损伤情况和炎症 乳酸脱氢酶抑制剂Ga
乳酸脱氢酶染色
【临床意义】 乳酸脱氢酶（LDH）是糖酵解过程中的一个酶，近来发现LDH及其五种同功酶在胚胎和肿瘤组织的同功酶谱很相似，因此它在肝癌、白血病等的临床诊断上也具有重要价值。 原始红细胞胞浆内LDH颗粒比较丰富，随着红细胞系统进一步分化，酶的量逐渐减少。在晚幼红细胞内仅能看到少数几个颗粒。
乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心
乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心
乳酸脱氢酶的定义
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD 或LDH ，EC1.1.1.27 ）是一类NAD依赖性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三种亚基，可构成6种四聚体同工酶。 动物乳酸脱氢酶是由4个亚单位组成的四聚体，常见的A、B两种亚基构成的5种LDH同工酶（LDH1-5），C亚基
乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H和M两种亚基组成，是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的a-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以肾脏含量最高，其次是心
乳酸脱氢酶是什么
乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。 乳酸脱氢酶同功酶有五种形式，即LDH－1（H4）、LDH-2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）及LDH-5（M4），可用电泳方法将其分离。LDH同功酶的分布有明显的组织特异性，所以可以根据其组
乳酸脱氢酶的检查
（1）参考值；漏出液LD：接近血清。渗出液LD＞200U/L，积液LD/血清LD比值大于0.6。 （2）临床意义：①LD活性增高见于化脓性积液、恶性积液、结核性积液等。化脓性积液LD活性增高最明显，且LD增高程度与感染程度呈正相关；其次为恶性积液；结核性积液LD略为增高。②如果积液LD/血清L
乳酸脱氢酶的形式
乳酸脱氢酶有5种同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆疾病等的指标之一。
乳酸脱氢酶的测定
乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应，正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多，所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。