比色法测定血清乳酸脱氢酶（LDH）实验
实验方法原理乳酸脱氢酶催化L-乳酸脱氢，生成丙酮酸，丙酮酸和2,4-二硝基苯肼反应，生成丙酮酸、二硝基苯腙，在磁性溶液中呈棕红色，其颜色深浅与丙酮酸浓度成正比，由此计算酶的活力单位。实验步骤一、 实验试剂：1. 底物缓冲液（含0.3mol/L乳酸，PH8.8）：称取二乙醇胺2.1g，加蒸馏水约80ml，以1mol/L盐酸调节至PH8.8，加水至100ml。2. 11.3mmol/L NAD溶液：称取NAD15mg（含量为70％，则称取21.4mg）溶于2ml蒸馏水中，4℃保存至少可用2周。3. lmmol/L 2，4-二硝基苯肼溶液：称取2，4-二硝基苯肼198mg加10mol/L盐酸100ml，待溶解后加蒸馏水至1000ml，置棕色玻璃瓶，室温中保存。4. 0.4mol/L NaOH溶液5. 0.5mmol/L丙酮酸标准液：准确称取丙酮酸钠（标准品级MW=110.06）11mg，以底物缓冲液溶解后，移入200m1容量瓶，加底物......阅读全文
关于乳酸脱氢酶同工酶电泳的简介
乳酸脱氢酶同工酶（LDHI）是指能催化同一反应，而结构不尽相同的一组酶类。由于广泛存在于人体各组织中，检测血清中LDH总活性意义不是很大，但各组织中同工酶构成差异较大，因而血清中乳酸脱氢酶同工酶的变化对肝脏、心血管、血液等疾病的临床诊断显得十分重要。乳酸脱氢酶同工酶的检测方法包括电泳法、离子交换
乳酸脱氢酶(LD)测定的介绍
乳酸脱氢酶(LD)测定：乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶，几乎存在于所有组织中。同功酶有五种形式，即LDH－1（H4）、LDH-2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）及LDH-5（
L乳酸脱氢酶测定实验_荧光光度计法测定还原反应
实验材料LDH 稀释溶液试剂、试剂盒磷酸钾NADH丙酮酸仪器、耗材荧光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」1.98 ml 实验混合物0.02 ml LDH 稀释溶液25℃ 时，在 260 nm 激发，470 nm 处测定每分钟荧光差异。用适当浓度范围的 NADH 浓度对荧光强度的标准曲线来确
LDH法测定NK细胞活性
一、原理活细胞的胞浆内含有LDH。正常情况下，LDH不能透过细胞膜，当细胞受到NK细胞的杀伤后，LDH释放到细胞外。LDH 可使乳酸锂脱氢，进而使NAD还原成NADH，后者再经递氢体吩嗪二甲酯硫酸盐（PMS）还原碘硝基氯化四氮唑（INT），INT 接受H＋被还原成紫红色甲月赞类化合物。在酶标仪上用4
关于积液乳酸脱氢酶的基本介绍
乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶，几乎存在于所有组织中。同功酶有五种形式，即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(M4)，可用电泳方法将其
泪液乳酸脱氢酶的检查过程
1、比色法： （1）乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物，但因其为水溶液，含量不够准确，且保存不当易产生酮酸类物质，抑制酶促反应。而乳酸锂为固体，稳定，易于称量。 （2）除二乙醇胺缓冲液外，也可用Tris或焦磷酸缓冲液，避免了原金氏法中甘氨酸缓冲液对LDH的抑制作用，提高了阳性检出率。 （3）
临床化学检查方法介绍血清乳酸脱氢酶同工酶（LDHI）
血清乳酸脱氢酶同工酶（LDHI）介绍： 人组织中的乳酸脱氢酶(LDH)用电泳法可以分离出5种同工酶区带，根据其电泳迁移率的快慢，依次命名为LDH1，LDH2，LDH3，LDH4，LDH5。不同组织的乳酸脱氢酶同工酶分布不同，存在明显的组织特异性，人心肌、肾和红细胞中以LDH1和LDH2最多，骨骼肌
生化检测项目血清乳酸脱氢酶同工酶（LDHI）介绍
血清乳酸脱氢酶同工酶（LDHI）介绍： 人组织中的乳酸脱氢酶(LDH)用电泳法可以分离出5种同工酶区带，根据其电泳迁移率的快慢，依次命名为LDH1，LDH2，LDH3，LDH4，LDH5。不同组织的乳酸脱氢酶同工酶分布不同，存在明显的组织特异性，人心肌、肾和红细胞中以LDH1和LDH2最多，骨骼肌
泪液乳酸脱氢酶的注意事项及检查过程
注意事项 不合宜人群：一般无特殊人群。 检查前禁忌：用手揉眼睛，这样会使眼睛感染，加重病情，影响检查效果。 检查时要求：配合医生指示做好相关检查。 检查过程 1、比色法： （1）乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物，但因其为水溶液，含量不够准确，且保存不当易产生酮酸类物质，抑制酶促反应。
乳酸脱氢酶测定及临床意义
英文名称：LDH 正常范围：血清 100～300U／L； 尿 560～2050U／L； 脑脊液含量为血清的1／10。 检查介绍：乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶
比色法血清镁测定实验
实验方法原理血清中镁，镉离子在碱性溶液中段与甲基麝香草酚蓝染色结合，呈或蓝紫色化合物加人EGTA可掩盖离子的干扰。实验步骤一、 实验试剂：1. 碱性缓冲液：称取无水亚硫酸钠2g，叠氮钠100mg，甘氨酸750mg和乙二醇-双-(2-氨基乙醚)四乙酸 [Ethylene glycol-bis(2-am
比色法血清镁测定实验
实验方法原理 血清中镁，镉离子在碱性溶液中段与甲基麝香草酚蓝染色结合，呈或蓝紫色化合物加人EGTA可掩盖离子的干扰。实验步骤 一、 实验试剂：1. 碱性缓冲液：称取无水亚硫酸钠2g，叠氮钠100mg，甘氨酸750mg和乙二醇-双-(2-氨基乙醚)四乙酸 [Ethylene glycol-bi
乳酸脱氢酶染色
【临床意义】 乳酸脱氢酶（LDH）是糖酵解过程中的一个酶，近来发现LDH及其五种同功酶在胚胎和肿瘤组织的同功酶谱很相似，因此它在肝癌、白血病等的临床诊断上也具有重要价值。 原始红细胞胞浆内LDH颗粒比较丰富，随着红细胞系统进一步分化，酶的量逐渐减少。在晚幼红细胞内仅能看到少数几个颗粒。
血清乳酸脱氢酶同工酶(LDHI)的正常值
琼脂糖电泳法LDH1(32.7±4.6)%；LDH2(45.1±3.5)%；LDH3(18.5±2.7)%；LDH4(2.9±8.6)%；LDH5(0.85±0.55)%。 醋酸纤维素薄膜法LDH1(24±3.4)%；LDH2(35±4.4)%；LDH3(19±27)%；LDH4(0±0.05
血清乳酸脱氢酶的正常值及临床意义
正常值 （1）酶速率法（37℃）218～458U/L； （2）比色法225～540U/L； （3）乳酸法（37℃）LDH-L109～245U/L； （4）丙酮酸法（37℃）LDH-P240～460U/L。 临床意义 LDH测定常用诊断心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤。 （1）心肌梗死。
关于血清乳酸脱氢酶连续监测法的注意事项
①标本勿溶血，当溶血达Hb 0.8g/L时，LDH活性可升高58%。 ②标本于室温（25℃）保存，2天内酶活性稳定，冰箱保存酶活性降低，-20℃过夜LDH3、LDH4则全部失活。 ③用血清或肝素抗凝血浆测定结果满意，草酸盐可抑制LDH活性。 ④复溶后溶液变浊或初始吸光度>0.5应弃去。
血清乳酸脱氢酶同工酶(LDHI)的临床意义
心肌细胞LD活性远高于血清数百倍，尤以LDH1和LDH2含量最高。急性心肌梗塞时，血清LDH1和LDH2显著升高，约95%的病例的血清LDH1和LDH2比值大于1，且LDH1升高早于LDH总活性升高。病毒性和风湿性心肌炎及克山病心肌损害等，病人的血清LDH同工酶的改变与心肌梗塞相似。LDH1/L
血清乳酸脱氢酶的临床意义及注意事项
临床意义 LDH测定常用诊断心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤。 （1）心肌梗死。发病10～12h升高，24～48h达高峰，8～9天后恢复正常。与CK相比，虽然酶活性出现较迟，阳性率较低，但持续时间长，且活性增高的程度与心肌梗死的病情密切相关，梗死范围越大，其酶活性越高。若LDH增高后恢复迟缓，或
关于乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD [1] 或LDH [2] ，EC1.1.1.27 [2] ）是一类NAD依赖性激酶，有LDHA、LDHB、LDHC三种亚基，可构成6种四聚体同工酶。 [3] 动物乳酸脱氢酶是由4个亚单位组成的四聚体，常见的A、B两种亚基构成的5种LD
L乳酸脱氢酶测定实验_分光光度计法测定还原反应
实验方法原理乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH）广泛存在于生物细胞内，是糖代谢酵解途径的关键酶之一。LDH可溶于水或稀盐溶液。组织中LDH含量测定方法很多，其中紫外分光光度法更为简单、快速。鉴于NADH，NAD+在340nm及260nm处有各自的最大吸收峰，因此以NAD+
生物氧化—乳酸脱氢酶递氢作用实验
实验概要本实验介绍了生物氧化—乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH）的递氢作用，有助于学习掌握其实验原理和操作方法等。实验原理乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH）普遍存在于全身各组织细胞，尤以肌肉细胞为甚。在有辅酶Ⅰ存在时，乳酸脱氢酶可使乳酸
NK细胞活性检测实验步骤
细胞毒检测技术包括补体依赖细胞毒试验、NK细胞介导的细胞毒试验和特异性CTL活性检测，常用的实验技术有后两种。NK细胞（natural killer cell）是在天然免疫系统发挥主要作用的效应细胞，可直接杀伤病毒感染的靶细胞和某些肿瘤细胞。而细胞毒性T淋巴细胞（cytotoxic T lymp
临床化验单详解乳酸脱氢酶
乳酸脱氢酶(LDH,LD)介绍: 乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内,其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶(LDH,LD)正常值: 血清:100-300U/L; 尿:560-2050U/L; 脑脊液含量为血清的1/10。乳酸脱氢酶(LDH,LD)临床意义: 增高:见于肝
关于乳酸脱氢酶的基本介绍
乳酸脱氢酶（LD或LDH）是一种糖酵解酶，主要作用是催化乳酸氧化为丙酮酸，将氢转移给NAD成为NADH。乳酸脱氢酶广泛存在于人体各组织中，最多见于心肌、骨骼肌和红细胞。 乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H
乳酸脱氢酶是什么
乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。 乳酸脱氢酶同功酶有五种形式，即LDH－1（H4）、LDH-2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）及LDH-5（M4），可用电泳方法将其分离。LDH同功酶的分布有明显的组织特异性，所以可以根据其组
常用血清酶和同工酶测定有哪些？
1.连续监测法测定血清肌酸激酶（CK）2.连续监测法测定乳酸脱氢酶（LD）总活性3.连续监测法测定血清（天）门冬氨酸氨基转移酶（AST）4.连续监测法测定血清丙氨酸氨基转移酶（ALT）5.连续监测法测定血清碱性磷酸酶（ALP）6.连续监测法测定血清中谷氨酰基转移酶（GGT）7.淀粉酶（AMY）测定8
连续监测法测定乳酸脱氢酶（LD）总活性临床意义
乳酸脱氢酶是一种含锌的氧化还原酶类，人体以心、肾、骨骼肌含量最丰富，其次为肝、脾、胰及肺组织含量亦较多。1.原理340nm处吸光度的增加速率与样品中LD活性成正比。2.生理变异血清LD高低和性别关系不大，婴儿酶活性可达成年人两倍，儿童和少年活性比成年人高10%～l5%。3.参考值 血清LD-P法：2
什么是LDH这个指标高有什么影响
什么是乳酸脱氢酶（LDH：Lactic Dehydrogenase ）？有时肝脏科医生要给肝病患者测定LDH．LDH-乳酸脱氢酶是糖酵解过程中一种重要的酶，任何原因引起的肝细胞损伤均可因LDH逸出，引起血清LDH活力增加．急性肝炎或慢性肝炎活动期LDH常显著或中度增加，其临床意义大致与ALT、AST
简述血清乳酸脱氢酶同工酶(LDHI)的正常值
1、琼脂糖电泳法：LDH1(32.7±4.6)%；LDH2(45.1±3.5)%；LDH3(18.5±2.7)%；LDH4(2.9±8.6)%；LDH5(o.85±0.55)%。 2、醋酸纤维素薄膜法：LDH1(24±3.4)%；LDH2(35±4.4)%；LDH3(19±27)%；LDH4(
概述血清乳酸脱氢酶同工酶(LDHI)的临床意义
心肌细胞LD活性远高于血清数百倍，尤以LDH1和LDH2含量最高。急性心肌梗塞时，血清LDH1和LDH2显著升高，约95%的病例的血清LDH1和LDH2比值大于1，且LDH1升高早于LDH总活性升高。病毒性和风湿性心肌炎及克山病心肌损害等，病人的血清LDH同工酶的改变与心肌梗塞相似。LDH1/L