比色法测定血清乳酸脱氢酶（LDH）实验
实验方法原理乳酸脱氢酶催化L-乳酸脱氢，生成丙酮酸，丙酮酸和2,4-二硝基苯肼反应，生成丙酮酸、二硝基苯腙，在磁性溶液中呈棕红色，其颜色深浅与丙酮酸浓度成正比，由此计算酶的活力单位。实验步骤一、 实验试剂：1. 底物缓冲液（含0.3mol/L乳酸，PH8.8）：称取二乙醇胺2.1g，加蒸馏水约80ml，以1mol/L盐酸调节至PH8.8，加水至100ml。2. 11.3mmol/L NAD溶液：称取NAD15mg（含量为70％，则称取21.4mg）溶于2ml蒸馏水中，4℃保存至少可用2周。3. lmmol/L 2，4-二硝基苯肼溶液：称取2，4-二硝基苯肼198mg加10mol/L盐酸100ml，待溶解后加蒸馏水至1000ml，置棕色玻璃瓶，室温中保存。4. 0.4mol/L NaOH溶液5. 0.5mmol/L丙酮酸标准液：准确称取丙酮酸钠（标准品级MW=110.06）11mg，以底物缓冲液溶解后，移入200m1容量瓶，加底物......阅读全文
血清乳酸脱氢酶的正常值
（1）酶速率法（37℃）218～458U/L； （2）比色法225～540U/L； （3）乳酸法（37℃）LDH-L109～245U/L； （4）丙酮酸法（37℃）LDH-P240～460U/L。
血清乳酸脱氢酶的临床意义
LDH测定常用诊断心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤。 （1）心肌梗死。发病10～12h升高，24～48h达高峰，8～9天后恢复正常。与CK相比，虽然酶活性出现较迟，阳性率较低，但持续时间长，且活性增高的程度与心肌梗死的病情密切相关，梗死范围越大，其酶活性越高。若LDH增高后恢复迟缓，或在病程中再次
血清乳酸脱氢酶的检查过程
静脉采血后立即送检，检测方法： （1）比色法： 混匀，室温放置5min后，在440nm波长，比色杯光径1.0cm，蒸馏水调零点，读取各管吸光度，以AU-AC之差值查标准曲线，求出LDH活力单位。 （2）连续监测法： 各实验室可根据本室生化自动仪型号及说明书操作。主要参数为340nm波长，
血清乳酸脱氢酶的注意事项
(1)、比色法： ①乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物，但因其为水溶液，含量不够准确，且保存不当易产生酮酸类物质，抑制酶促反应。而乳酸锂为固体，稳定，易于称量。 ②除二乙醇胺缓冲液外，也可用Tris或焦磷酸缓冲液，避免了原金氏法中甘氨酸缓冲液对LDH的抑制作用，提高了阳性检出率。 ③比色应在5-
血清乳酸脱氢酶的注意事项
（1）比色法： ①乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物，但因其为水溶液，含量不够准确，且保存不当易产生酮酸类物质，抑制酶促反应。而乳酸锂为固体，稳定，易于称量。 ②除二乙醇胺缓冲液外，也可用Tris或焦磷酸缓冲液，避免了原金氏法中甘氨酸缓冲液对LDH的抑制作用，提高了阳性检出率。 ③比色应在5
人乳酸脱氢酶（LDH）分析检测ELISA试剂盒使用说明
使用目的：本试剂盒用于测定人血清、血浆及相关液体样本乳酸脱氢酶（LDH）含量。试验原理：LDH试剂盒是固相夹心法酶联免疫吸附实验（ELISA）.已知LDH浓度的标准品、未知浓度的样品加入微孔酶标板内进行检测。先将LDH和生物素标记的抗体同时温育。洗涤后，加入亲和素标记过的HRP。再经过温育和洗涤，去
L乳酸脱氢酶测定实验
分光光度计法测定还原反应 荧光光度计法测定还原反应 氧化反应测定 实验方法原理 乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase
生化检测项目泪液乳酸脱氢酶介绍
泪液乳酸脱氢酶介绍： 泪液中的LDH(EC1.1.1.27)和MDH(EC1.1.1.37)主要来自眼角膜上皮。它们在泪液中的浓度约为血清中该酶浓度的20倍。泪LDH主要含M亚基，以LDH5和LDH4含量最高。泪液MDH同工酶，用醋纤膜电泳，可分离出MDHs和MDHm，健康人泪液以MDHs为主。泪
临床化学检查方法介绍泪液乳酸脱氢酶
泪液乳酸脱氢酶介绍： 泪液中的LDH(EC1.1.1.27)和MDH(EC1.1.1.37)主要来自眼角膜上皮。它们在泪液中的浓度约为血清中该酶浓度的20倍。泪LDH主要含M亚基，以LDH5和LDH4含量最高。泪液MDH同工酶，用醋纤膜电泳，可分离出MDHs和MDHm，健康人泪液以MDHs为主。泪
乳酸脱氢酶细胞毒性检测试剂盒使用说明
乳酸脱氢酶细胞毒性检测试剂盒产品编号产品名称包装C0017乳酸脱氢酶细胞毒性检测试剂盒500次产品简介：一基的乳酸脱氢酶细胞毒性检测试剂盒(LDH Cytotoxicity Assay Kit)，也称乳酸脱氢酶检测试剂盒(LDH Assay Kit)或乳酸脱氢酶释放检测试剂盒(LDH Relea
血清乳酸脱氢酶的概念和应用范围
乳酸脱氢酶(LDH或LD)是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酮酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的α-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以心、肾、骨骼肌含量最高，肝、脾、胰和肺组织次之。LDH测定方法主要有比色法和连续监测法。
简述血清乳酸脱氢酶的临床意义
LDH测定常用诊断心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤。 （1）心肌梗死。发病10～12h升高，24～48h达高峰，8～9天后恢复正常。与CK相比，虽然酶活性出现较迟，阳性率较低，但持续时间长，且活性增高的程度与心肌梗死的病情密切相关，梗死范围越大，其酶活性越高。若LDH增高后恢复迟缓，或在病程中再次
关于血清乳酸脱氢酶的检查过程介绍
静脉采血后立即送检，检测方法： （1）比色法： 混匀，室温放置5min后，在440nm波长，比色杯光径1.0cm，蒸馏水调零点，读取各管吸光度，以AU-AC之差值查标准曲线，求出LDH活力单位。 （2）连续监测法： 各实验室可根据本室生化自动仪型号及说明书操作。主要参数为340nm波长，
连续监测法测定乳酸脱氢酶（LD）总活性
乳酸脱氢酶是一种含锌的氧化还原酶类，人体以心、肾、骨骼肌含量最丰富，其次为肝、脾、胰及肺组织含量亦较多。 1. 原理 340nm处吸光度的增加速率与样品中LD活性成正比。 2. 生理变异 血清LD高低和性别关系不大，婴儿酶活性可达成年人两倍，儿童和少年活性比成年人高10%～l5%。
临床化学检查方法介绍积液乳酸脱氢酶介绍
积液乳酸脱氢酶介绍： 乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶，几乎存在于所有组织中。同功酶有五种形式，即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(M4
临床化学检查方法介绍积液乳酸脱氢酶介绍
积液乳酸脱氢酶介绍： 乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶，几乎存在于所有组织中。同功酶有五种形式，即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(M4
琼脂糖凝胶电泳分离－乳酸脱氢酶同工酶实验
实验方法原理乳酸脱氢酶( lactate dehydrogenase, 简称为LDH) EC ( 1 ,1 , 1 . 2) 存在于一切有糖酵解作用的细胞中, 在NAD+存在下催化乳酸脱氢形成丙酮酸或使丙酮酸还原成乳酸。其酶蛋白是由四个亚基组成的四聚体, 亚基有心脏型( H 型) 及肌肉型( M型)
琼脂糖凝胶电泳分离－乳酸脱氢酶同工酶实验
实验方法原理 乳酸脱氢酶( lactate dehydrogenase, 简称为LDH) EC ( 1 ,1 , 1 . 2) 存在于一切有糖酵解作用的细胞中, 在NAD+存在下催化乳酸脱氢形成丙酮酸或使丙酮酸还原成乳酸。其酶蛋白是由四个亚基组成的四聚体, 亚基有心脏型( H 型) 及肌肉型
琼脂糖凝胶电泳分离－乳酸脱氢酶同工酶实验
电泳分离法 实验方法原理 乳酸脱氢酶( lactate dehydrogenase, 简称为LDH) EC ( 1 ,1 , 1 . 2) 存在于一切有糖酵
硫氯酸汞比色法测定血清氯化物实验
实验方法原理 标本中的氯离于与硫氯酸汞作用，生在难以解离的氯化汞并释放出相当量的硫氯酸离子，该离于与试剂中铁离子结合，生成橙红色的硫氰酸铁，其色泽深度与氯化物的含量成正比。仪器、耗材 饱和硫氯酸汞溶液硝酸汞溶液氯化物标准液实验步骤 一、实验试剂：饱和硫氯酸汞溶液 硝酸汞溶液6％ 显色应用液 氯化物
硫氯酸汞比色法测定血清氯化物实验
实验方法原理标本中的氯离于与硫氯酸汞作用，生在难以解离的氯化汞并释放出相当量的硫氯酸离子，该离于与试剂中铁离子结合，生成橙红色的硫氰酸铁，其色泽深度与氯化物的含量成正比。仪器、耗材饱和硫氯酸汞溶液硝酸汞溶液氯化物标准液实验步骤一、实验试剂：饱和硫氯酸汞溶液 硝酸汞溶液6％ 显色应用液 氯化物标准液
血清乳酸脱氢酶的注意事项及检查过程
注意事项 （1）比色法： ①乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物，但因其为水溶液，含量不够准确，且保存不当易产生酮酸类物质，抑制酶促反应。而乳酸锂为固体，稳定，易于称量。 ②除二乙醇胺缓冲液外，也可用Tris或焦磷酸缓冲液，避免了原金氏法中甘氨酸缓冲液对LDH的抑制作用，提高了阳性检出率。
生化检测项目胃液乳酸脱氢酶同工酶介绍
胃液乳酸脱氢酶同工酶介绍： 乳酸脱氢酶有5种同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆胃疾病等的
临床化学检查方法介绍胃液乳酸脱氢酶同工酶介绍
胃液乳酸脱氢酶同工酶介绍： 乳酸脱氢酶有5种同工酶形式，即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5，可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆胃疾病等的
三十五项淘汰临床检验项目、方法及替代实验(28)
二、连续溅定(速率)法测定（一）速率法测定ALT１、原理 在酶反应确定的条件下，血清中ALT和底物作用，产生丙酮酸。底物中的乳酸脱氢酶(LDH)和还原辅酶I(NADH)使丙酮酸还原成乳酸，同时还原辅酶I被氧化成辅酶I（NAD）。腐于还原辅酶I在340nm（严格讲是339nm）处有最大光吸收，因此伴
人乳酸脱氢酶联免疫分析ELISA试剂盒使用说明
使用目的：本试剂盒用于测定人血清、血浆及相关液体样本中乳酸脱氢酶(LDH)含量。实验原理：人乳酸脱氢酶联免疫分析ELISA试剂盒使用说明书应用双抗体夹心法测定标本中人乳酸脱氢酶(LDH)水平。用纯化的人乳酸脱氢酶(LDH)抗体包被微孔板，制成固相抗体，往包被单抗的微孔中依次加入乳酸脱氢酶(LDH)，
乳酸脱氢酶同工酶的分离(琼脂糖凝胶电泳法)
一 原理：来源于同一个体或组织，能催化同一反应，而蛋白结构不同的酶称为同工酶。 同工酶的蛋白结构有差别，它们的理化性质也就有所差异。因此可用电泳或其它方法将它们分离开来。例如乳酸脱氢酶(LDH)同工酶，它们都能催化乳酸脱氢产生丙酮酸，但经电泳法分离后，就有5个同工酶区带。 由于同工酶在不同组织，
关于乳酸脱氢酶同工酶电泳的简介
乳酸脱氢酶同工酶（LDHI）是指能催化同一反应，而结构不尽相同的一组酶类。由于广泛存在于人体各组织中，检测血清中LDH总活性意义不是很大，但各组织中同工酶构成差异较大，因而血清中乳酸脱氢酶同工酶的变化对肝脏、心血管、血液等疾病的临床诊断显得十分重要。乳酸脱氢酶同工酶的检测方法包括电泳法、离子交换
关于血清乳酸脱氢酶同工酶(LDHI)的简介
人组织中的乳酸脱氢酶(LDH)用电泳法可以分离出5种同工酶区带，根据其电泳迁移率的快慢，依次命名为LDH1，LDH2，LDH3，LDH4，LDH5。不同组织的乳酸脱氢酶同工酶分布不同，存在明显的组织特异性，人心肌、肾和红细胞中以LDH1和LDH2最多，骨骼肌和肝中以LDH4和LDH5最多，而肺、
乳酸脱氢酶(LD)测定的介绍
乳酸脱氢酶(LD)测定：乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶，几乎存在于所有组织中。同功酶有五种形式，即LDH－1（H4）、LDH-2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）及LDH-5（