蛋白质间相互作用研究方法1
确定各种可能与目标蛋白相互作用的蛋白质，“撒大网”l 双杂交和其他双成分系统第一阶段：诱饵-LexA融合蛋白的鉴定诱饵-LexA融合蛋白的构建1．将编码诱饵蛋白的靶DNA克隆到LexA融合载体的多聚接头处，以合成一种框架内的LexA融合基因。确定诱饵序列的羧基端存在翻译终止序列。形成的质粒作为pBait。2．采用下列LexA融合基因和lexAop-lacZ报道质粒的组合，建立一系列EGY48 lexAop-LEU2选择的转化酵母菌：a. pBait + pMW12（活化测定）b. pSH17-4 + pMW12（活化的阳性对照）c. ......阅读全文
预测蛋白质相互作用的计算方法
蛋白质相互作用研究能够从分子水平上揭示蛋白质的功能，帮助揭示生长发育、新陈代谢、分化和凋亡等细胞活动的规律。在全基因组范围内识别蛋白质相互作用对是解释细胞调控机制的重要一步。随着蛋白质相互作用实验技术的发展，人们能够获得大量的蛋白质相互作用数据，甚至能够在全基因组范围内对蛋白质相互作用进行分析。
蛋白质与多肽提取分离方法1
1 分离方法采取何种分离纯化方法要由所提取的组织材料、所要提取物质的性质决定。对蛋白质、多肽提取分离常用的方法包括：盐析法、超滤法、凝胶过滤法、等电点沉淀法、离子交换层析、亲和层析、吸附层析、逆流分溶、酶解法等。这些方法常常组合到一起对特定的物质进行分离纯化，同时上述这些方法也是蛋白、多肽类物质分析
化学所利用分子间弱相互作用调控生物传感研究获进展
弱键相互作用分子间是自然界实现化学选择性的基础。设计和调控分子间弱相互作用将为基于生物传感的活体分析化学研究提供新的思路。 中国科学院化学研究所活体分析化学院重点实验室研究员毛兰群课题组长期致力于利用调控分子间弱相互作用，发展活体分析化学新原理和新方法的研究。利用氨基酸分子间的离子对相互作用，
蛋白质相互作用
Interaction Trap/Trap Two-Hybrid System· Yeast Two-Hybrid System (Finley Lab)This is one of the most comprehensive and detailed guide to yeast
简述间羟胺的药物相互作用
1、氟烷、环丙烷及其他卤族麻醉药合用，可诱发心律失常。洋地黄化患者加用间羟胺，更易诱发心律失常。 2、与单胺氧化化酶抑制剂合用，升压作用增加。 3、与胍乙啶与利血平合用，后者可增加对间羟胺升压作用的敏感性。 4、与α-受体阻断药合用，包括吩噻嗪类药物，可阻断间羟胺的α受体作用，而保留β受体
上皮间充质相互作用的概念
中文名称上皮-间充质相互作用英文名称epithelial-mesenchymal interaction定 义上皮细胞和邻近的间充质细胞相互诱导，促进组织器官的发育。上皮可来源于任何胚层，而间充质通常来源于中胚层。应用学科遗传学（一级学科），发育遗传学（二级学科）
2012蛋白质－配体弱相互作用研究的技术与方法国际研讨会
2012 年 10 月30日 (中国， 上海)--专注于提高人类健康及其生存环境安全的全球领先企业珀金埃尔默(PerkinElmer )公司10月参加了由中国生物物理学会分子生物物理专业委员会和美国生物物理学会于14-18 日在北京友谊宾馆举办的2012 蛋白质-配体弱相互作用研究的技术
关于间羟胺的药物相互作用介绍
1.氟烷、环丙烷及其他卤族麻醉药合用，可诱发心律失常。洋地黄化患者加用间羟胺，更易诱发心律失常。 2.与单胺氧化化酶抑制剂合用，升压作用增加。 3.与胍乙啶与利血平合用，后者可增加对间羟胺升压作用的敏感性。 4.与α-受体阻断药合用，包括吩噻嗪类药物，可阻断间羟胺的α受体作用，而保留β受体
结合蛋白质（1）
结合蛋白质的分子中除氨基酸组分之外，还含有非氨基酸物质，后者称为辅因子，二者以共价或非共价形式结合，往往作为一个整体从生物材料中被分离出来。单纯蛋白质是指分子组成中，除氨基酸构成的多肽蛋白成分外，没有任何非蛋白成分称为单纯蛋白质。自然界中的许多蛋白质属于此类。而结合蛋白质是单纯蛋白质和其他化合
GFP－和荧光共振能量转移技术测定蛋白质相互作用实验－1
实验材料 进行转染的细胞株按第二阶段所介绍的方法制备表达了蛋白质探针的细胞试剂、试剂盒 N-二羟乙基甘氨酸消化缓冲液NN-二甲基甲酰胺磷酸钠磷酸盐缓冲溶液TE木瓜蛋白酶Cy3 和 Cy5 OSu 单功能硫代吲哚花菁琥珀酰亚胺酯抗体SDS-聚丙烯酰胺凝胶明胶溶液聚-L-赖氨酸质粒 DNAGFP 融合载
神秘的间充质干细胞1
间充质干细胞就像成体干细胞中的007。这位说了，是像007那样英俊潇洒吗？错了！英俊潇洒的那是皮尔斯·布鲁斯南，真正的间谍才不会像他那样人见人爱、花见花开、车见车爆胎呢！真正的间谍应该长得非常普通，一副貌不惊人的样子，甚至你见过他之后转眼就会忘记他的长相，因为他长得实在是太普通了。但是实际上呢？人家
用BRET方法研究活细胞中GPCR蛋白相互作用的基本注意事项1
简介： BRET已经成功的应用于研究哺乳动物细胞中GPCR同源和异源二聚体以及涉及到受体脱敏作用和交易的受体/β-arrestin相互作用（综述，1）。BRET的显著优势是可以在活细胞中，正确的的位置实时的监测蛋白质和蛋白质之间的相互作用。由于GPCR高度的疏水性和细胞本地化，测量蛋白质之间相互作用
补骨脂素介导光交联反应研究RNA与蛋白质分子间的作用
实验材料 蛋白酶K 试剂、试剂盒 变性胶电泳缓冲液 非变性胶电泳缓冲液 结合缓冲液
青岛能源所等在蛋白质相互作用研究中取得进展
日前，中国科学院青岛生物能源与过程研究所代谢物组学团队研究员冯银刚和中科院生物物理研究所研究员柯莎（Sarah Perrett）研究组在翻译控制肿瘤蛋白（TCTP）参与蛋白质相互作用研究中取得新进展，揭示了TCTP与翻译延伸因子的相互作用可能代表了TCTP的一个基本生物学功能，相关成果于1月29
方案12－通过阵列检测来研究蛋白质小分子相互作用
实验材料用于标记的小牛血清白蛋目标小分子载有蛋白质阵列的玻片试剂、试剂盒单功能活性染料Cy-3或Cy-5磷酸盐缓冲溶液含有 500mmol L甘氨酸的 PBS二琥珀酰亚胺戊二酸（DSG)NN’-二琥珀酰亚胺碳酸盐硫代琥珀酰亚胺酯含 0.01g ml小牛血清白蛋白（BSA)的 PBST仪器、耗材荧光玻
青岛能源所在蛋白质五级相互作用研究中取得进展
蛋白质的结构层次通常被分为一到四级。但是在细胞拥挤环境下，胞内其它大分子和目标蛋白质形成瞬态复合物，也被称为蛋白质“五级结构”，而导致五级结构形成的作用力被称为五级作用力（quinary interaction）。但是关于该作用力的研究难度大，相关报道很少。中国科学院青岛生物能源与过程研究所仿真
蛋白质相互作用识别和干预机制分析新方法
近日，中国科学院大连化学物理研究所研究员王方军团队在蛋白质复合物形成和干预机制分析新方法研究方面取得进展，通过溶液状态蛋白质赖氨酸两步稳定同位素标记和定量蛋白质组学分析，实现对蛋白—蛋白识别关键位点区域的精确探测，并可评估小分子对蛋白质复合物的构象识别干预情况。 蛋白质的结构和相互作用决定了其
我国学者在活体内细胞间相互作用解析研究方面取得新进展
图 CINTER-seq方法揭示细胞互作依赖的细胞景观与基因表达特征 在国家自然科学基金项目（批准号：32350030，32450763，21977048等）资助下，南京大学李劼教授团队在活体内细胞间相互作用解析研究方面取得了新进展，研究成果以“CINTER-seq：化学方法剖析揭示活体内细胞互作
新技术能实时监测单个细胞间相互作用
据美国物理学家组织网7月18日（北京时间）报道，美国科学家研发出了一种新技术，将纳米传感器“贴”在细胞膜表面，可实时监测细胞间的相互作用，清晰度远超以往。这项创新技术能让科学家进一步理解复杂的细胞生物学、监测移植细胞的生长情况以及为疾病研发出有效的治疗方法。最新研究发表在7月17日
Nat－Met：新技术可揭示蛋白间相互作用
加拿大多伦多大学研究人员开发出一种研究人体蛋白质的新技术。该技术可追踪膜蛋白与其他蛋白之间的相互作用 据报道，加拿大多伦多大学研究人员开发出一种研究人体蛋白质的新技术。该技术可追踪膜蛋白与其他蛋白之间的相互作用。 膜蛋白占人体所有蛋白的约三分之一，有500多种疾病与其失能相关
简述间羟胺注射液的相互作用
一、间羟胺注射液的药物相互作用： 1．与环丙烷、氟烷或其他卤化羟类麻醉药合用，易致心律失常。 2．与单胺氧化酶抑制剂并用，使升压作用增强，引起严重高血压。 3．与洋地黄或其他拟肾上腺素药并用，可致异位心律。 4．不宜与碱性药物共同滴注，因可引起本品分解 [5]。 二、间羟胺注射液药物过
补骨脂素介导的光交联反应研究RNA与蛋白质分子间的作...
补骨脂素介导的光交联反应研究RNA与蛋白质分子间的作用实验实验材料 蛋白酶K试剂、试剂盒 变性胶电泳缓冲液非变性胶电泳缓冲液结合缓冲液水解缓冲液丙烯酰胺储存液RNA 洗脱缓冲液四甲基乙二胺过硫酸铵AMV 反转录酶及反应缓冲液磷酸钠8-羟基补骨脂素13-二碘丙烷碳酸钾丙酮石油醚乙酸乙酯硫酸钠硅胶三氟乙
ELISA法检测细胞间黏附分子1
细胞黏附分子(ICAM)是存在于细胞表面的一类具有复杂功能的糖蛋白，介导细胞之间的相互黏附，参与众多的病理生理过程。目前，研究较多的黏附分子主要有免疫球蛋白超家族、整合素家族、选择性家族、Cadherin家族等。细胞间黏附分子-1(ICAM-1)是黏附分子免疫球蛋白超家族中的一员，由内皮细胞、淋巴细
干细胞核膜内两个蛋白质的相互作用研究
1998年，Salk研究所遗传实验室教授Rusty Gage课题组证实成年人大脑也会产生新神经元，这颠覆了传承了几十年的教材理论，“人类生来就具有了所有神经元”。 从那时起，Gage一直在探索神经是如何发生以及与神经发生有关的疾病（如2015年，他们实验室报道的躁郁症的细胞学基础）。 今天报
新疆理化所提出预测蛋白质相互作用的计算方法
蛋白质相互作用研究能够从分子水平上揭示蛋白质的功能，帮助揭示生长发育、新陈代谢、分化和凋亡等细胞活动的规律。在全基因组范围内识别蛋白质相互作用对是解释细胞调控机制的重要一步。随着蛋白质相互作用实验技术的发展，人们能够获得大量的蛋白质相互作用数据，甚至能够在全基因组范围内对蛋白质相互作用进行分析。
聚集态蛋白质相互作用组的交联解析方法获揭示
近日，我所蛋白质折叠化学生物学创新特区研究组（02T5组）刘宇研究员团队、生物分子高效分离与表征研究组（1810组）张丽华研究员团队，以及西湖大学张鑫教授团队等合作，通过系统性调控绿色荧光蛋白发色团的骨架结构，实现分子的三重态化学活性，并用于活细胞内聚集态蛋白质的靶向交联，获得了聚集态蛋白质的相互作
分子间相互作用分析：荧光标记VS无标记
同无标记技术相比，利用荧光技术检测分子间相互作用的实验成本较低，例如荧光共振能量转移和凝胶迁移实验，无需昂贵的仪器便可完成结合分析。然而，基于荧光标记的检测技术也存在自己的局限性，像凝胶迁移实验就只能用来检测蛋白和核酸间的相互作用。那么在具体的实验中，研究人员该如何选择合适的检测技术呢？不要着急，下
关于间羟胺注射液的药物相互作用
1．与环丙烷、氟烷或其他卤化羟类麻醉药合用，易致心律失常。 2．与单胺氧化酶抑制剂并用，使升压作用增强，引起严重高血压。 3．与洋地黄或其他拟肾上腺素药并用，可致异位心律。 4．不宜与碱性药物共同滴注，因可引起本品分解 。
蛋白质与水的相互作用
水和蛋白质是构成一切生命的基础材料。对人体来说，我们需要有二十种氨基酸才能保证细胞的正常工作。其中，有八种氨基酸是人体无法自行合成，必须由食物中摄取，称作“必需氨基酸”，又称作完全蛋白。资料表明：这八种中如果缺少任何一种，其他则毫无用处。另外十二种是人体可以自行合成的，称作“非必需氨基酸”。人体
蛋白质与水的相互作用
蛋白质与水之间的作用力主要是蛋白质中的肽键（偶极-偶极相互作用或氢键），或氨基酸的侧链（解离的、极性甚至非极性基团）同水分子之间发生了相互作用。影响蛋白质水溶性的应素很多：（1）pH>pI 时，蛋白质带负电荷，pH=pI 时，蛋白质不带电荷，pH 时，蛋白质带正电荷。溶液的pH 低于或高于蛋白质的p