谢旗研究组发表泛素化修饰调控植物低磷胁迫响应的综述

磷是植物生长发育必需的大量元素之一,土壤中低磷胁迫会影响植物的生长并影响作物的产量。我国是世界上磷肥使用量最大的国家,施用磷肥在提高作物产量的同时也带来了一系列环境污染问题。因此,解析植物对低磷胁迫的响应机制并培育磷高效利用的作物是作物育种上的一个重要研究方向。 泛素化修饰是一种重要的蛋白质翻译后修饰,通过精确调控蛋白质的稳定性、亚细胞定位、活性和与其它蛋白的相互作用在多种生命活动中发挥重要功能。近几年的研究发现,泛素化修饰在植物低磷胁迫响应中发挥着核心调控作用。近期,中国科学院遗传与发育生物学研究所研究员谢旗应邀总结发表了泛素化修饰调控植物低磷胁迫响应的综述文章“Regulation of ubiquitination is central to phosphate starvation response”。该综述系统总结了泛素化在不同植物低磷响应方式中的调控机制:一,植物通过诱导自噬(Autophagy)途径缓解根尖的......阅读全文

蛋白质的泛素化修饰

蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链,且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程, 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme),泛素结合酶 E2 (

关于单泛素化修饰的基本介绍

  单泛素化修饰是一种调节信号可以引起靶蛋白的活性、定位以及蛋白质结构的改变从而对蛋白质的胞吞途径、膜泡的出芽、组蛋白的修饰、基因的转录以及蛋白质核内的定位进行调节。单独的泛素本身并没有任何生物功能,它只是一种分子标记蛋白,发挥作用必须在ATP提供能量的前提下依靠泛素途径的相关酶类及蛋白酶体。Gua

谢旗研究组发表泛素化修饰调控植物低磷胁迫响应的综述

  磷是植物生长发育必需的大量元素之一,土壤中低磷胁迫会影响植物的生长并影响作物的产量。我国是世界上磷肥使用量最大的国家,施用磷肥在提高作物产量的同时也带来了一系列环境污染问题。因此,解析植物对低磷胁迫的响应机制并培育磷高效利用的作物是作物育种上的一个重要研究方向。  泛素化修饰是一种重要的蛋白质翻

Cell:去泛素化与膜蛋白调控机制

  内质网相关的降解过程能清除错误折叠蛋白的分泌途径,同时介导一些内质网残留蛋白的调控降解过程。研究发现一种蛋白与一种泛素连接酶之间相互作用的细微增加,都能引发信号底物的降解,一项最新的研究解析了其中的作用机制,指出去泛素化可以作为一种信号放大器,放大信号,从而进行下游调控。这一研究成果公布在Cel

植物所发现泛素修饰调控植物类黄酮合成的分子机制

  类黄酮是植物界广泛存在的次生代谢产物,具有包括使植物器官和组织着色、吸引昆虫传粉、抵御紫外线伤害等一系列重要的生物学功能。近年来,类黄酮的药用价值和保健功能备受关注。科学家对植物中的类黄酮合成途径在转录水平上的调控研究较为深入,但转录后、翻译及翻译后的修饰机制相关研究较少。在真核细胞中,目标蛋白

蛋白质泛素化调控细胞凋亡研究取得进展

  细胞凋亡是维持机体组织平衡的重要生物学过程,肿瘤细胞的抗凋亡现象是目前癌症治疗领域中的主要障碍。在细胞凋亡过程中,caspase家族扮演着关键角色,其中caspase-8作为凋亡起始因子显得尤为重要。HECTD3是近年来发现的一个新的E3泛素连接酶。中科院昆明动物研究所陈策实研究员课题组前期研究

单分子力谱定量解析泛素修饰对基因调控研究获进展

  人类基因组包含大约31.6亿个DNA碱基对,线性DNA分子作为庞大遗传信息的载体一般都比较长(人类一条染色体的DNA长度约为2米),生命通过组蛋白将DNA分子有序组织压缩形成微米级别的染色质存储到细胞核中。核小体是染色质的结构和功能的最基本单元,其中DNA缠绕在组蛋白巴聚体周围约两圈,完成对DN

病毒通过泛素化调控寄主de-novo甲基化研究取得进展

  双生病毒(Geminivirus)是一组具有双生颗粒形态的单链环状植物DNA病毒。由于双生病毒主要依赖于植物宿主系统来完成生活史,能够通过自身编码的少数几个蛋白来调控植物的若干重要生命过程,因此,对双生病毒展开深入研究,有助于揭示植物自身若干重要生命过程的分子机制。另外,双生病毒侵染广泛的农作物

百人博士最新Nature子刊文章:泛素化修饰的特殊因子

  细胞内蛋白泛素化经由泛素-蛋白酶体途径实现。在这个过程中,一系列酶(E1、E2和E3)调控泛素链组合体,而且当正确的泛素化发生之后,一个冗余的或受损的蛋白就会被蛋白酶体破坏掉,关于泛素链形成的机制尚不是十分清楚。  来自中国科学院动物研究所,美国国立卫生研究院的研究人员近期发现在蛋白质泛素化修饰

什么是泛素化

是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下,将细胞内的蛋白质分类,从中选出靶蛋白分子,并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的,也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰,然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现,并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些

泛素化的过程

具体过程:泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白

泛素化的过程

具体过程:泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白

什么是泛素化

是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下,将细胞内的蛋白质分类,从中选出靶蛋白分子,并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的,也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰,然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现,并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些

什么是泛素化

是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下,将细胞内的蛋白质分类,从中选出靶蛋白分子,并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的,也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰,然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现,并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些

泛素化具体过程

具体过程:泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白

单分子力谱定量解析泛素修饰对基因调控研究的新进展

  人类基因组包含大约31.6亿个DNA碱基对,线性DNA分子作为庞大遗传信息的载体一般都比较长(人类一条染色体的DNA长度约为2米),生命通过组蛋白将DNA分子有序组织压缩形成微米级别的染色质存储到细胞核中。核小体是染色质的结构和功能的最基本单元,其中DNA缠绕在组蛋白巴聚体周围约两圈,完成对DN

浙江大学Nature子刊揭示泛素化调控新机制

  来自浙江大学的研究人员证实,E3泛素连接酶CRL4ACRBN可限制大电导钙激活钾通道(BK)的活性,阻止癫痫发生。这一研究发现发表在5月21日的《自然通讯》(Nature Communications)杂志上。  论文的通讯作者是浙江大学生命科学研究院的仓勇(Yong Cang)教授,其主要从事

关于泛素缀合酶的泛素化系统介绍

  蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链,且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共价连接其活性位点半胱氨酸残基。活化的泛素被转移到E2半胱氨酸上。一旦与泛素结合,E2分子通过结构保守的结合

同济大学Cell-Res揭示泛素化修饰与肿瘤微环境关联的奥秘

  mTORC1作为微环境中营养信号的感应器,它能够感应微环境中的氨基酸、生长因子、葡萄糖、胆固醇等信号,进而调控细胞及机体内几个关键的过程:糖代谢、蛋白质代谢,脂类代谢以及细胞自噬等【1, 2】。但是,当mTORC1信号通路的关键蛋白(mTOR、GATOR、PTEN、TSC、LKB、AMPK等)发

通过蛋白质组学技术对营养胁迫中泛素化修饰变化情况...

通过蛋白质组学技术对营养胁迫中泛素化修饰变化情况的分析与解读Cell Death and Disease IF=5.965Liver ubiquitome uncovers nutrient-stress-mediated trafficking and secretion of complemen

蛋白质翻译后修饰通过泛素化降解途径调节脂肪酸合成

  2月7日,国际学术期刊《自然-通讯》(Nature Communications)在线发表了中国科学院上海营养与健康研究所李于研究组的最新研究成果“Post-translational regulation of lipogenesis via AMPK-dependent phosphoryl

蒲慕明小组发现泛素连接酶修饰途径

  来自加州大学伯克利分校Helen Wills神经科学研究所等处的研究人员发现了蛋白泛素化途径中的一种关键酶调控的新机制,有助于解释细胞功能蛋白选择性降解。这一研究成果公布在《神经元》(Neuron)杂志上。   领导这一研究的是著名的神经生物学家蒲慕明教授,其现任中科院神经科学研究所所长,

泛素化研究取得进展

泛素化是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下,将细胞内的蛋白质分类,从中选出靶蛋白分子,对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中起重要作用,同时参与细胞周期、增殖、凋亡、分化、转移等几乎一切生命活动的调控。泛素化与肿瘤、心血管等疾病的发病密切相

泛素化的过程问题

泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部的Cys残基上(在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接

泛素化的主要作用

泛素化是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下,将细胞内的蛋白质分类,从中选出靶蛋白分子,并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。这些特殊的酶包括泛素激活酶、结合酶、连结酶和降解酶等。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中都起着十分重要的作用。同时,它也参与了细胞周期、增殖、凋亡、

简述泛素化的类型

  E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化,如H2B;有的底物蛋白有多个赖氨酸残基,在合适条件下会被多位点单泛素化;还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链,这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。

泛素化的主要类型

E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化,如H2B;有的底物蛋白有多个赖氨酸残基,在合适条件下会被多位点单泛素化;还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链,这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。

如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别

主要有四步: 1.泛素的活化:泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基,这个步骤需要以ATP作为能量,最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2,形成特定的泛素化的蛋白质

如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别

主要有四步: 1.泛素的活化:泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基,这个步骤需要以ATP作为能量,最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2,形成特定的泛素化的蛋白质

蛋白质组学技术对营养胁迫中泛素化修饰变化情况的分析

  吃货们,为了健康,少吃点吧!   小编知道一名资深的吃货,无论什么都阻挡不了美食的诱惑。但我忍不住要阻止:“吃货们!为了健康,少吃点吧!”   为什么要让热爱美食的你们做出如此痛苦的选择呢?看看下面这篇文献解读你就知道了。   Cell Death and Disease IF=5.96