蛋白质结构解析的方法简介
到目前为止，蛋白质结构解析的方法主要是两种，x射线衍射和NMR。近年来还出现了一种新的方法，叫做Electron Microscopy。其中X射线的方法产生的更早，也更加的成熟，解析的数量也更多，我们知道，第一个解析的蛋白的结构，就是用x晶体衍射的方法解析的。而NMR方法则是在90年代才成熟并发展起来的。这两种方法各有优点和缺点。首先来说一下，这两种方法的一般的步骤和各自的优点和缺点。电子显微镜（electron microscopy）作为一种新型的技术，目前的应用还是非常少，并且比较狭窄，我可能等到最后在给它作些介绍，而且相信绝大多数人也没有听说过，也不会有很大的兴趣。首先是X晶体衍射。首先要得到蛋白质的晶体。通常，都是将表达蛋白的基因PCR之后克隆到一种表达载体中，然后在大肠杆菌中诱导表达，提纯之后摸索结晶条件，等拿到晶体之后，工作便完成的80％，将晶体进行x射线衍射，收集衍射图谱，通过一系列的计算，很快就能得到蛋白质的原子......阅读全文
电工基础—塑壳断路器结构解析
塑壳式断路器具有过载长延时、短路瞬动的二段保护功能，还可以与漏电器、测量、电操等模块单元配合使用。在低压配电系统中，常用它做终端开关或支路开关，取代了过去常用的熔断器和闸刀开关。 现在的配电系统要求断路器除了能通断电流实现电路控制和简单的短路、过载保护外，还要能提供隔离和安全保护功能，特别是在
蛋白质二级结构预测－基于氨基酸疏水性的预测方法
这种方法是一种用物理化学方法进行二级结构预测的方法，或称为立体化学方法。在蛋白质中，氨基酸的理化性质对蛋白质的二级结构影响较大，因此在进行结构预测时考虑氨基酸残基的物理化学性质，如疏水性、极性、侧链基团的大小等，根据氨基酸残基各方面的性质及残基之间的组合预测可能形成的二级结构。“疏水性”是氨基酸的一
概述蛋白质二级结构的形式
蛋白质二级结构的基本类型有α螺旋、β折叠、β转角、Ω环和无规卷曲。如血红蛋白和肌红蛋白中含有大量的α-螺旋，铁氧蛋白（ferredoxin）则不含任何的α螺旋。蛋白质中各种类型的二级结构并不是均匀地分布在蛋白质中，不同蛋白质中β折叠和β-转角的数量也有很大的变化。
关于蛋白质结构的相关内容
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基
关于蛋白质结构的侧链构象介绍
蛋白质结构：残基侧链上的原子根据希腊字母表的顺序（α、β、γ、δ、ε等）来命名，如Cα指的是对应残基上最接近羰基的碳原子，而Cβ则是次接近的。Cα通常被认为是主链骨架的组成原子。这些原子之间的键对应的二面角则相应以χ1、χ2、χ3等来命名，如赖氨酸侧链上第一、二个碳原子（即Cα和Cβ）之间共价键
关于蛋白质二级结构的定义
蛋白质分子的二级结构（secondarystructure）通常是指蛋白质多肽链沿主链骨架方向的空间走向、规则性循环式排列，或某一段肽链的局部空间结构，即蛋白质的二级结构为肽链主链或一段肽链主链骨架原子的相对空间盘绕、折叠位置，它并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构的红外检测
蛋白质是与生命及各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质，机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质的参与。蛋白质是由不同氨基酸以肽键相连所组成的具有一定空间结构的生物大分子物质，其结构可分为以下4个结构层次： 图1 蛋白质的四个结构层次 我们所关注的蛋白质二级结构指的是蛋白质
蛋白质二级结构的基本介绍
蛋白质二级结构（secondary structure of protein）是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象，即肽链主链骨架原子的空间位置排布，不涉及氨基酸残基侧链。蛋白质二级结构的主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、Ω环和无规卷曲。 [1] 由于蛋白质的分子量
NSMB：解析关键癌症靶向酶类的3D结构
近日，一项刊登于国际杂志Nature Structural & Molecular Biology上的研究论文中，来自约克大学的科学家们通过研究揭示了人类肝素酶的3-D结构，肝素酶是一种降解糖类的酶类，因其可以作为抗癌疗法的关键靶点，因此其近年来吸引了大量科学家的注意力。 尽管在健康有机体中可
线粒体原位膜蛋白的高分辨结构解析首次实现
3日，记者从南京中医药大学获悉，该校医学院朱家鹏教授和耶鲁大学张凯教授联合研究团队突破了蛋白质纯化的传统概念，直接以线粒体成像，首次实现了线粒体原位膜蛋白的高分辨结构解析，得到呼吸链超级复合体的最真实最清晰的三维结构，为氧化磷酸化这一最基本的生命过程的研究提供了坚实的理论基础。相关科研成果发表在国际
解析不同类型磁性拓扑半金属的磁结构
近日，中国科学院合肥物质科学研究院强磁场科学中心副研究员朱文卡、研究员张蕾，与华中科技大学教授田召明、安徽大学博士刘威等合作，利用稳态强磁场实验装置，解析出不同类型磁性拓扑半金属的磁结构。相关高场实验数据借助高场磁性测量系统在水冷磁体WM5上完成。相关研究成果分别以Criticalbehavio
详细解析防爆总尘采样器的结构组成
防爆总尘采样器是目前市面上的一款大流量恒流粉尘采样器，采用采样器与空气收集器分体式设计，可适应更多采样模式，具有一键式启动、标况体积、恒流控制、续航更久等优势；同时具有本安防爆和煤安防爆，可用于石化和煤矿等防爆要求较高的场所；采样方法包括定点总尘及呼尘采样，定点有机农药气溶胶采样，六级微生物采样等
线粒体原位膜蛋白的高分辨结构解析首次实现
3日，记者从南京中医药大学获悉，该校医学院朱家鹏教授和耶鲁大学张凯教授联合研究团队突破了蛋白质纯化的传统概念，直接以线粒体成像，首次实现了线粒体原位膜蛋白的高分辨结构解析，得到呼吸链超级复合体的最真实最清晰的三维结构，为氧化磷酸化这一最基本的生命过程的研究提供了坚实的理论基础。相关科研成果发表在
红外光谱解析分子结构的主要参数
红外光谱吸收峰的位置与强度反映了分子结构上的特点，可以用来鉴别未知物的结构组成或确定其化学基团；而吸收谱带的吸收强度与化学基团的含量有关，可用于进行定量分析和纯度鉴定。另外，在化学反应的机理研究上，红外光谱也发挥了一定的作用。但其应用最广的还是未知化合物的结构鉴定。红外光谱不但可以用来研究分子的结构
精米机的结构解析和主要技术参数
精米机是集输送、提升、去石、碾磨大米于一体的粮食加工设备。近年来，国内大米加工设备发展较快，但加工的大米白度和亮度较差，含糠较多，碎米率较高；大米在加工 过程中温度升高也较大，因而食用时口感不太好，需另配提升机和去石机，致使占地和投资都很大。另外，单机组合的耗电也较大，这对于电能日益紧张、电价不断上
蛋白质的一级结构及空间结构主要取决于结构基
一、氨基酸是构成蛋白质的基本化学成分 有20种由遗传密码所决定的标准氨基酸，根据侧链的化学性质，可分为疏水氨基酸〔Ala（A），Val（V），Le u（），lie（互），Phe（F），Pro（P）和Met（M）」、带电氨基酸［Asp（D），Gin（E），Lys（K）和Arg（R）］、极性氨基酸［
青岛能源所首次实现蛋白质中范德华作用的定量解析
蛋白质是生命体重要组成成分和生命活动的重要执行者，在蛋白质中存在多种非共价相互作用协同工作进而稳定蛋白质结构及实现蛋白质的功能。其中，范德华作用是一种不可忽视的作用力。通常范德华作用可以根据蛋白质中结构参数如侧链基团之间的距离来推断，但是在科学实验中实现定量测量十分困难。 J-耦合常数的检测
关于蛋白质二级结构β－片层结构特点的内容介绍
①蛋白质二级结构β－片层结构特点—是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。 ②蛋白质二级结构β－片层结构特点—依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C=O与N-H形成氢键，使构象稳定。 ③蛋白质二级结构β－片层结构
蛋白质结构在结构基因组学中的应用介绍
已经测定了酿酒酵母（Saccharomyces cereuisiae）、线虫（Caenorhabditis elegans）、果蝇（Drosophilamelanogaster）、拟南芥（Arabidopsis thaliana）等模式生物的基因组序列.。特别值得一提的是，随着人类基因310福建
线性离子阱质谱仪的使用功能简介
线性离子阱质谱仪的功能简介： 1、可升级的电子转移裂解（ETD)模块可以提供传统裂解方法无法得到的蛋白质翻译后修饰信息； 2、脉冲碰撞能量诱导解离（PQD)功能可以提供低质量端碎片离子信息； 3、高选择MS/MS分析给谱图在数据库和谱库检索更好的匹配，提高了结构确证的可靠性。另外快速极性切换，
全站仪结构简介
全站仪几乎可以用在所有的测量领域。电子全站仪由电源部分、测角系统、测距系统、数据处理部分、通讯接口、及显示屏、键盘等组成。 同电子经纬仪、光学经纬仪相比，全站仪增加了许多特殊部件，因此而使得全站仪具有比其它测角、测距仪器更多的功能，使用也更方便。这些特殊部件构成了全站仪在结构方面独树一帜的
简介真空表结构原理
压力表是由测量系统（包括接头、弹簧管、齿轮传动机构）、指示部分（包括指针、度盘）、表壳部分组成。其工作原理是基于弹性元件 -弹簧管变形。当被测介质由接头进入弹簧管自同端产生位移，此位移借助连杆经齿轮传动机构的压力传递和放大、使指针在度盘上指示出压力。
蛋白质鉴定方法
最简单的方法，也是人们最耳熟能详的方法，就是对物体进行灼烧，看是否能问到烧焦的羽毛味，如果可以问到烧焦的羽毛味，那么证明有蛋白质的存在。2中学的化学课上也教过我们不少的方法，比如说吧蛋白质和浓HNO3进行反应，如果能够变性产生黄色不溶性物质，那么该物体是蛋白质。3还有一种方法就是把含有蛋白质的屋子磨
蛋白质测定方法
蛋白质测定方法在生化研究中经常涉及到，它是很多实验的基础。因此，了解蛋白质测定方法相当重要。目前，常用的蛋白质测定方法有 以下五种方法：凯氏定氮法，双缩尿法（Biuret法）、Folin－酚试剂法（Lowry法）、紫外吸收法和考马斯亮蓝法（Bradford法）。在这 五种测定法中，考马斯亮蓝法（Br
蛋白质纯化方法
蛋白质的提纯 蛋白质纯化方法属于生物化学技术。1、超速离心法 此法分离和纯化抗原的原理是利用各颗粒在梯度液中沉降速度的不同，使具有不同沉降速度的颗粒处于不同密度梯度层内，达到彼此分离的目的。常用的密度梯度介质有蔗糖、甘油、CsCl等。 用超速离心或梯度密度离心分离和纯化抗原时，除个
蛋白质测定方法
蛋白质测定方法一般来说，有以下五种：凯氏定氮法，双缩尿法（Biuret法）、Folin－酚试剂法（Lowry法）、紫外吸收法和考马斯亮蓝法（Bradford法）。表 五种蛋白质测定方法的比较 从以上表格中可以得出，不同的方法有不同的特点和优势，如紫外吸收法测定时间快。但是综合起来，最后一种考马斯亮蓝
简介光电池的特殊结构
光电池是一种特殊的半导体二极管，能将可见光转化为直流电。有的光电池还可以将红外光和紫外光转化为直流电。光电池是太阳能电力系统内部的一个组成部分，太阳能电力系统在替代电力能源方面正有着越来越重要的地位。最早的光电池是用掺杂的氧化硅来制作的，掺杂的目的是为了影响电子或空穴的行为。其它的材料，例如CI
差示热分析的结构简介
典型的差热分析装置如图3所示 。基本由以下几部分组成:(1)温度程序控制单元使炉温按给定的程序方式(升温、降温、恒温、循环)以一定速度上升、下降或恒定。(2)差热放大单元用以放大温差电势,由于记录仪量程为毫伏级,而差热分析中温差信号很小,一般只有几微伏到几十微伏,因此差热信号须经放大后再送入记录仪中
简介热电偶的结构要求
热电偶的结构形式为了保证热电偶可靠、稳定地工作，对它的结构要求如下： 1、组成热电偶的两个热电极的焊接必须牢固； 2、两个热电极彼此之间应很好地绝缘，以防短路； 3、补偿导线与热电偶自由端的连接要方便可靠； 4、保护套管应能保证热电极与有害介质充分隔离。
绝缘检测仪的结构简介
* 直流电源系统母线绝缘及支路绝缘（60路）检测； * 采用本公司独有高精度智能漏电流传感器，接线极为简单； * 母线电压隔离测量，避免干扰产生误报警； * 48V、110V、220V系统通用，测量精度：母线对地电压0.2级、母线绝缘电阻2级、支路绝缘电阻3级； * 母线绝缘响应报警时间