米氏常数（Km）和最大反应速度（Vm）的测定
酸性磷酸酯酶动力学性质分析米氏常数（Km）和最大反应速度（Vm）的测定[原理]在温度、pH及酶浓度恒定的条件下，底物浓度对酶促反应的速度有很大的影响。在底物浓度很低时，酶促反应的速度（v）随底物浓度的增加而迅速增加；随着底物浓度的继续增加，反应速度的增加开始减慢；当底物浓度增加到某种程度时，反应速度达到一个极限值（Vmax）。底物浓度与反应速度的这种关系可用Michaelis-Menten方程式表示：式中v——反应速度；Km——米氏常数；Vmax——酶反应最大速度；[S] ——底物浓度。从米氏方程式可见：米氏常数Km等于反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，米氏常数的单位就是浓度单位(mol/L或mmol/L)。在酶学分析中，Km是酶的一个基本特征常数，它包含着酶与底物结合和解离的性质。Km与底物浓度、酶浓度无关，与pH、温度、离子强度等因素有关。对于每一个酶促反应，在一定条件下都有其特定的Km值，因此可用于鉴别酶。测定Km......阅读全文
米氏常数（Km）和最大反应速度（Vm）的测定
酸性磷酸酯酶动力学性质分析米氏常数（Km）和最大反应速度（Vm）的测定[原理]在温度、pH及酶浓度恒定的条件下，底物浓度对酶促反应的速度有很大的影响。在底物浓度很低时，酶促反应的速度（v）随底物浓度的增加而迅速增加；随着底物浓度的继续增加，反应速度的增加开始减慢；当底物浓度增加到某种程度时，反应速度
底物浓度对催化反应速度的影响及米氏常数Km－和最大－...
底物浓度对催化反应速度的影响及米氏常数Km 和最大 反应速度Vmax的测定实验实验方法原理 根据Michaelis-Menten 方程: 可以得到Lineweaver-Burk 双倒数值线方程: 在 1/ V 纵轴上的截距是1/ Vma x , 在1/ [ S ] 横轴上的截距是- 1/ Km 。
底物浓度对催化反应速度的影响及米氏常数Km
二硝基水杨酸法 实验方法原理 根据Michaelis-Menten 方程: 可以得到Lineweaver-Burk 双倒数值线方程: 在
底物浓度对酶促反应速度的影响——米氏常数的测定
实验原理酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示：式中，v──反应初速度（微摩尔浓度变化/min）；V──最大反应速度（微摩尔浓度变化/min）；［S］──底物浓度（mol/L）；Km──米氏常数（mol/L）。这个方程表明当已知Km及V时，酶反应速度与底物浓度之间的定量关系。Km值等于酶促反
米氏常数概述
在20世纪初期，就已经发现了酶被其底物所饱和的现象，而这种现象在非酶促反应中，则是不存在的，后来发现底物浓度的改变，对酶反应速度的影响较为复杂，1913年前后Michaelis和Menten作了大量的定量研究，积累了足够的实验证据，从酶被底物饱和的现象出发，按照中间产物设想，提出了酶促反应动力学的基
米氏常数的定义和应用范围
米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。它是酶的一个特征性物理量，其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。
米氏常数的含义
Km的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。，即当V=Vm/2时，【S】=Km,单位为mol/l。Km是酶极为重要的动力学参数，其物理含义是指ES复合物的消失速度常数（k-1+k2）与形成速度常数（k1）之比。
米氏常数的定义
米氏常数(Km)的含义是酶促反应达最大速度(Vm)一半时的底物(S)的浓度。它是酶的一个特征性物理量，其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。在20世纪初期，就已经发现了酶被其底物所饱和的现象，而这种现象在非酶促反应中，则是不
米氏方程的定义和表达式
米氏方程（Michaelis-Menten equation）表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（S）关系的速度方程，v＝VmaxS/（Km+S）。酶促反应动力学简称酶动力学，主要研究酶促反应的速度以及其它因素，例如抑制剂等对反应速度的影响。在酶促反应中，在低浓度底物情况下，反应相对于底物是
米氏常数的的影响因素
Km值随测定的底物种类、反应的温度、pH及离子强度而改变。
酶活力测定的影响因素
影响酶活性的因素包括底物的浓度、酶浓度、酶反应的最适pH、最适温度、酶的激活剂、抑制作用，另外还包括试剂中表面活性剂的作用等因素。1.反应速度：大多数酶促反应是可逆反应，其速度既受底物浓度的影响，也受产物生成量的影响。酶反应动力学中所指速度是反应的初速度。当底物浓度较高时，在反应的初期，其浓度变化甚
米氏常数的意义与应用
米氏常数在酶学和代谢研究中均为重要特征数据 。(1)同一种酶如果有几种底物，就有几个Km，其中尾值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。不同的底物有不同的Km值，这说明同一种酶对不同底物的亲和力不同。一般用1/Km近似地表示酶对底物亲和力的大小，1/Km愈大，表示酶对该底物的亲和力愈大，酶促反
米氏常数的计算方法
Km即是当反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。从v—[s]矩形双曲线上可得V，再从V/2处可求得Km值，但实际上，即使用很大的底物浓度，也只能得到趋近于V的反应速度，而达不到真正的V，因此测不到准确的Km值，为了得到准确的Km值，可以把米氏方程式加以改变，使之成为斜截式：y=kx+b的直线方程，
米氏常数的的意义与应用
米氏常数在酶学和代谢研究中均为重要特征数据 。（1）同一种酶如果有几种底物，就有几个Km，其中尾值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。不同的底物有不同的Km值，这说明同一种酶对不同底物的亲和力不同。一般用1/Km近似地表示酶对底物亲和力的大小，1/Km愈大，表示酶对该底物的亲和力愈大，酶促
酶促反应动力学
一、酶促反应1913年，Michaelis和Menten根据Henri等提出的酶-底物复合物学说，用简单的快速平衡或准平衡概念推导了单底物的酶促反应方程，即米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。酶促反应可表示为：k1 k2 E + S ------------- ES
酶促反应动力学
一、酶促反应1913年，Michaelis和Menten根据Henri等提出的酶-底物复合物学说，用简单的快速平衡或准平衡概念推导了单底物的酶促反应方程，即米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。酶促反应可表示为： k1 k2
酶测定中底物浓度的影响有哪些？
在检测试剂中底物浓度、辅因子、活化剂、复构剂的种类和浓度均对酶的测定至关重要。其中以底物的种类和浓度最为重要。底物浓度影响遵循米氏方程：ν＝V[S]/Km＋[S]当底物浓度远远小于Km，增加底物浓度，反应速度增加。当底物[S]＞＞Km时，公式近似为ν=V，反应速度不再增加，故此时反应速度为最大反应V
酶促反应动力学
一、酶促反应1913年，Michaelis和Menten根据Henri等提出的酶-底物复合物学说，用简单的快速平衡或准平衡概念推导了单底物的酶促反应方程，即米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。酶促反应可表示为： k
酶促反应动力学
一、酶促反应1913年，Michaelis和Menten根据Henri等提出的酶-底物复合物学说，用简单的快速平衡或准平衡概念推导了单底物的酶促反应方程，即米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。酶促反应可表示为： k
淀粉酶活力测定实验中有哪些影响因素
1.反应速度 大多数酶促反应是可逆反应，其速度既受底物浓度的影响，也受产物生成量的影响。当底物浓度较高时，在反应的初期，其浓度变化甚微，产物生成量也很少，此时反应速度可看作是恒定的。酶反应动力学中所指速度就是反应的初速度。 2.底物浓度 米氏方程ν=νmax[S]/Km+[S]是反映酶促反
医学研究中的IC5是什么意思
IC50：半抑制浓度(或称半抑制率)，即IC50，对指定的生物过程（或该过程中的某个组分比如酶、受体、细胞等）抑制一半时所需的药物或者抑制剂的浓度。药学中用于表征拮抗剂（antagonist）在体外实验（in vitro）中的拮抗能力。pIC50：pIC50=-log(IC50)EC50：是指在特定
医学研究中的IC5是什么意思
IC50：半抑制浓度(或称半抑制率)，即IC50，对指定的生物过程（或该过程中的某个组分比如酶、受体、细胞等）抑制一半时所需的药物或者抑制剂的浓度。药学中用于表征拮抗剂（antagonist）在体外实验（in vitro）中的拮抗能力。pIC50：pIC50=-log(IC50)EC50：是指在特定
医学研究中的IC5是什么意思
IC50：半抑制浓度(或称半抑制率)，即IC50，对指定的生物过程（或该过程中的某个组分比如酶、受体、细胞等）抑制一半时所需的药物或者抑制剂的浓度。药学中用于表征拮抗剂（antagonist）在体外实验（in vitro）中的拮抗能力。pIC50：pIC50=-log(IC50)EC50：是指在特定
酶反应动力学的原理
酶反应动力学主要研究酶催化反应的过程与速率，以及各种影响酶催化速率的因素，定量时的观察对象是总单位时间内底物的减少或产物增加的量。影响酶作用的因素包括底物的浓度、酶反应的最适pH、最适温度、酶的抑制作用，另外还包括试剂中表面活性剂的作用等因素。1.底物浓度的影响在检测试剂中底物浓度、辅因子、活化剂、
酶促反应动力学（一）
酶促反应动力学(kinetics of enzyme-catalyzed reactions)是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。这些因素主要包括酶的浓度、底物的浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等。在研究某一因素对酶促反应速度的影响时，应该维持反应中其它因素不变，而只改变要研究的因素。
酶活性测定条件的选择和限定
仅在一定条件下酶反应速度v才和酶量成正比例。一定条件是什么？这些条件之间有无主次关系？如何选择合适的测定条件？这些都是实验室工作者在设计或选择测酶活性浓度方法时必须面对的问题。 首先可从理论上探讨在什么特定情况下的反应速度才可能与酶量成正比例。酶的整个反应过程可简化如下： 式中Kp可看成为ES的
别构机制的模式
为了解释别构酶协同效应的机制并推导出动力学曲线的方程式，不少人曾提出过各种模式，各有优缺点，现在主要把Hill模式叙述如下： Hill模式 在协同结合模式中最早的一种是Hill在1909年提出的，企图解释氧结合至血红蛋白的S形饱和曲线，现称为Hill模式，后来经Atkinson应用于别构酶反
酶催化反应的特征
特征酶催化反应还表现出一种在非酶促反应中不常见到的特征，即可与底物饱和。当底物浓度增加时，酶反应速率达到平衡并接近一个最大值Vm（见图）。公式简介1913年L.迈克利斯和L.M.门顿发展了关于酶的作用和动力学的一般理论，假定酶E首先与底物S结合形成酶－底物复合物ES；然后此复合物在第二步反应中分解形
酶的催化机制
1、酶与底物的结合：酶促化学反应中的反应物称为底物，一个酶分子在一分钟内能引起数百万个底物分子转化为产物，酶在反应过程中并不消耗。但是酶实际上是参与反应的，只是在一个反应完成后，酶分子本身立即恢复原状，又能进行下一次反应。许多实验证明，酶和底物在反应过程中形成络合物。2、酶的作用机制：对于酶的催化作
底物浓度对催化反应速度的影响－_二硝基水杨酸法
实验方法原理根据Michaelis-Menten 方程: 可以得到Lineweaver-Burk 双倒数值线方程: 在 1/ V 纵轴上的截距是1/ Vmax , 在1/ [ S ] 横轴上的截距是- 1/ Km 。 测定Km 和Vmax , 特别是测定Km , 是酶学研究的基本内容之一, Km