琼脂糖凝胶电泳分离乳酸脱氢酶同工酶实验

实验方法原理 乳酸脱氢酶( lactate dehydrogenase, 简称为LDH) EC ( 1 ,1 , 1 . 2) 存在于一切有糖酵解作用的细胞中, 在NAD+存在下催化乳酸脱氢形成丙酮酸或使丙酮酸还原成乳酸。其酶蛋白是由四个亚基组成的四聚体, 亚基有心脏型( H 型) 及肌肉型( M型) 两种。根据酶蛋白四聚体中H 型和M 型亚基比例的差别,可将LDH 同工酶分为五种, 即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5。亚基分子量相似, 为35000左右, 但带电荷情况不同,因此在电泳时有不同的电泳速度。本实验系用琼脂糖凝胶作支持介质, 在pH8 . 6 的巴比妥缓冲液中电泳, 将LDH 同工酶分离。以乳酸为底物, 在氧化型辅酶I 存在时, LDH 可使乳酸脱氢生成丙酮酸, 使NAD+ 还原成NADH2 , NADH2 又将氢传递给吩嗪二甲酯硫酸盐( PMS ) ,PMS 再将氢传给氯......阅读全文

琼脂糖凝胶电泳分离-乳酸脱氢酶同工酶实验

实验方法原理乳酸脱氢酶( lactate dehydrogenase, 简称为LDH) EC ( 1 ,1 , 1 . 2) 存在于一切有糖酵解作用的细胞中, 在NAD+存在下催化乳酸脱氢形成丙酮酸或使丙酮酸还原成乳酸。其酶蛋白是由四个亚基组成的四聚体, 亚基有心脏型( H 型) 及肌肉型( M型)

琼脂糖凝胶电泳分离-乳酸脱氢酶同工酶实验

实验方法原理 乳酸脱氢酶( lactate dehydrogenase, 简称为LDH) EC ( 1 ,1 , 1 . 2) 存在于一切有糖酵解作用的细胞中, 在NAD+存在下催化乳酸脱氢形成丙酮酸或使丙酮酸还原成乳酸。其酶蛋白是由四个亚基组成的四聚体, 亚基有心脏型( H 型) 及肌肉型

琼脂糖凝胶电泳分离-乳酸脱氢酶同工酶实验

电泳分离法             实验方法原理 乳酸脱氢酶( lactate dehydrogenase, 简称为LDH) EC ( 1 ,1 , 1 . 2) 存在于一切有糖酵

乳酸脱氢酶同工酶的分离(琼脂糖凝胶电泳法)

一 原理:来源于同一个体或组织,能催化同一反应,而蛋白结构不同的酶称为同工酶。  同工酶的蛋白结构有差别,它们的理化性质也就有所差异。因此可用电泳或其它方法将它们分离开来。例如乳酸脱氢酶(LDH)同工酶,它们都能催化乳酸脱氢产生丙酮酸,但经电泳法分离后,就有5个同工酶区带。  由于同工酶在不同组织,

乳酸脱氢酶同工酶测定

  乳酸脱氢酶同工酶的测定方法有电泳法、离子交换柱层析法、免疫法、抑制法和酶切法

乳酸脱氢酶及其同工酶简介

  乳酸脱氢酶(LD)分子量为135~140KD,由两种亚单位组成:H(表示heart)和M(表示muscle)。它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶,即:LD1(H4)、LD2(H3M1)、LD3(H2M2)、LD4(HM3)、LD5(M4)。  LD催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反

乳酸脱氢酶同工酶临床意义

  (1)、乳酸脱氢酶同工酶结果要与临床症状结合才能做出准确判断。  (2)、LDH1和LDH2升高,且LDH1/LDH2>1见于:急性心肌梗死、溶血性贫血、急性镰刀型红细胞贫血、巨幼红细胞贫血等恶性贫血。急性肾皮质坏死及各种血管内外溶血症(若无LDH1升高,可排除溶血性贫血)。  (3)、LDH5

乳酸脱氢酶及其同工酶的概况

概况:分子量为135~140kD。 LD催化丙酮酸与乳酸之间氧化还原反应,是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。 乳酸+NAD+→丙酮酸+NADH+H+在碱性条件下促进乳酸向丙酮酸方向的反应,而在中性条件下促进丙酮酸向乳酸的转化(逆反应)。 LD由两种亚单位组成,H亚基和M亚基。可组合成含4个亚基的5种

乳酸脱氢酶同工酶的相关介绍

  乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LDH)是一类NAD依赖性激酶,有LDHA、LDHB、LDHC三种亚基,可构成6种四聚体同工酶。 动物乳酸脱氢酶是由4个亚单位组成的四聚体 ,是一个具有5种同工酶形态的分子,即常见的A、B两种亚基构成的5种LDH同工酶(LDH1~5)。C亚

精浆乳酸脱氢酶同工酶X测定

  1.测定方法及评价:LD-X的电泳位置在LD3-LD4之间。其活性测定多采用聚丙烯酰胺凝胶电泳、酶联染色及光度计扫描法,求得其相对百分率。国内临床上较为常用。  2.参考值:LD-X相对活性≥42.6%。  3.临床意义:精子发生缺陷时无LD-X形成。少精或无精者可致LD-X活性减低,精液常规检

关于乳酸脱氢酶同工酶电泳的简介

  乳酸脱氢酶同工酶(LDHI)是指能催化同一反应,而结构不尽相同的一组酶类。由于广泛存在于人体各组织中,检测血清中LDH总活性意义不是很大,但各组织中同工酶构成差异较大,因而血清中乳酸脱氢酶同工酶的变化对肝脏、心血管、血液等疾病的临床诊断显得十分重要。乳酸脱氢酶同工酶的检测方法包括电泳法、离子交换

什么是乳酸脱氢酶及其同工酶(LD)呢

  概况:乳酸脱氢酶位于胞浆,催化丙酮酸与乳酸之间氧化还原反应,是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。  乳酸+NAD+←→丙酮酸+NADH+H+  (1)LD由两种亚单位组成,即H亚基和M亚基。  按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶:  LD1(H4)、LD2(MH3)、LD3(M2H2)

生化检测项目胃液乳酸脱氢酶同工酶介绍

胃液乳酸脱氢酶同工酶介绍:  乳酸脱氢酶有5种同工酶形式,即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5,可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆胃疾病等的

简述乳酸脱氢酶同工酶的注意事项

  (1)乳酸脱氢酶同工酶— 溶血可使LDH1/LDH2失去意义。  (2)乳酸脱氢酶同工酶— LDH同工酶分布有组织差异性。  ①LDH1:心肌(占酶总量50%以上)>肾>胰腺>膈肌>红细胞。  ②LDH5:肝(占酶总量50%以上)>皮肤>骨髓>关节滑液>白细胞>血小板>胆汁。  ③LDH3:肺>

乳酸脱氢酶及其同工酶的概况是什么?

  概况:分子量为135~140kD。  LD催化丙酮酸与乳酸之间氧化还原反应,是参与糖无氧酵解和糖异生的重要酶。  乳酸+NAD+→丙酮酸+NADH+H+  在碱性条件下促进乳酸向丙酮酸方向的反应,而在中性条件下促进丙酮酸向乳酸的转化(逆反应)。  LD由两种亚单位组成,H亚基和M亚基。可组合成含

简述乳酸脱氢酶同工酶的临床意义

  (1)、乳酸脱氢酶同工酶结果要与临床症状结合才能做出准确判断。  (2)、LDH1和LDH2升高,且LDH1/LDH2>1见于:急性心肌梗死、溶血性贫血、急性镰刀型红细胞贫血、巨幼红细胞贫血等恶性贫血。急性肾皮质坏死及各种血管内外溶血症(若无LDH1升高,可排除溶血性贫血)。  (3)、LDH5

乳酸脱氢酶及其同工酶的分布特点

  心、肾:LD1为主,LD2次之;  肺:LD3、LD4为主;  骨骼肌:LD5为主;  肝:LD5为主,LD4次之。  血清中LD含量的顺序是LD2>LD1>LD3>LD4>LD5。

关于血清乳酸脱氢酶同工酶(LDHI)的简介

  人组织中的乳酸脱氢酶(LDH)用电泳法可以分离出5种同工酶区带,根据其电泳迁移率的快慢,依次命名为LDH1,LDH2,LDH3,LDH4,LDH5。不同组织的乳酸脱氢酶同工酶分布不同,存在明显的组织特异性,人心肌、肾和红细胞中以LDH1和LDH2最多,骨骼肌和肝中以LDH4和LDH5最多,而肺、

临床化学检查方法介绍乳酸脱氢酶同工酶介绍

乳酸脱氢酶同工酶介绍:  乳酸脱氧酶有5种同工酶形式,即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5,可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆疾病等的指标之

关于乳酸脱氢酶同工酶的基本内容介绍

  乳酸脱氢酶有5种同工酶形式,即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5,可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆疾病等的指标之一。  正常值:琼脂糖

简述乳酸脱氢酶同工酶电泳的临床意义

  临床意义:  乳酸脱氢酶同工酶广泛存在于各组织器官中,测定乳酸脱氢酶同工酶活性增高情况,在一定程度上可反映组织器官的病变。  1.LDH1/LDH2>1:心肌梗死、心脏手术、溶血性贫血、肾梗死等。在急性心肌梗死、心肌损伤、心肌病患者LDH检测中,早期血清中LDH1和LDH2活性均升高,但 LDH

血清乳酸脱氢酶同工酶(LDHI)的正常值

  琼脂糖电泳法LDH1(32.7±4.6)%;LDH2(45.1±3.5)%;LDH3(18.5±2.7)%;LDH4(2.9±8.6)%;LDH5(0.85±0.55)%。  醋酸纤维素薄膜法LDH1(24±3.4)%;LDH2(35±4.4)%;LDH3(19±27)%;LDH4(0±0.05

生化检测项目血清乳酸脱氢酶同工酶(LDHI)介绍

血清乳酸脱氢酶同工酶(LDHI)介绍:  人组织中的乳酸脱氢酶(LDH)用电泳法可以分离出5种同工酶区带,根据其电泳迁移率的快慢,依次命名为LDH1,LDH2,LDH3,LDH4,LDH5。不同组织的乳酸脱氢酶同工酶分布不同,存在明显的组织特异性,人心肌、肾和红细胞中以LDH1和LDH2最多,骨骼肌

血清乳酸脱氢酶同工酶(LDHI)的临床意义

  心肌细胞LD活性远高于血清数百倍,尤以LDH1和LDH2含量最高。急性心肌梗塞时,血清LDH1和LDH2显著升高,约95%的病例的血清LDH1和LDH2比值大于1,且LDH1升高早于LDH总活性升高。病毒性和风湿性心肌炎及克山病心肌损害等,病人的血清LDH同工酶的改变与心肌梗塞相似。LDH1/L

针对乳酸脱氢酶同工酶进行测定的临床意义

  1.乳酸脱氢酶同工酶结果要与临床症状结合才能做出准确判断。  2.LDH1和LDH2升高,且LDH1/LDH2>1见于:急性心肌梗死、溶血性贫血、急性镰刀型红细胞贫血、巨幼红细胞贫血等恶性贫血。急性肾皮质坏死及各种血管内外溶血症(若无LDH1升高,可排除溶血性贫血)。  3.LDH5升高:骨骼肌

针对乳酸脱氢酶同工酶进行测定的临床意义

  1.乳酸脱氢酶同工酶结果要与临床症状结合才能做出准确判断。  2.LDH1和LDH2升高,且LDH1/LDH2>1见于:急性心肌梗死、溶血性贫血、急性镰刀型红细胞贫血、巨幼红细胞贫血等恶性贫血。急性肾皮质坏死及各种血管内外溶血症(若无LDH1升高,可排除溶血性贫血)。  3.LDH5升高:骨骼肌

临床化学检查方法介绍胃液乳酸脱氢酶同工酶介绍

胃液乳酸脱氢酶同工酶介绍:  乳酸脱氢酶有5种同工酶形式,即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5,可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆胃疾病等的

血清乳酸脱氢酶同工酶(LDHI)抽血前注意事项

  1、抽血前一天不吃过于油腻、高蛋白食物,避免大量饮酒。血液中的酒精成分会直接影响检验结果。  2、体检前一天的晚八时以后,应开始禁食12小时,以免影响检测结果。  3、抽血时应放松心情,避免因恐惧造成血管的收缩,增加采血的困难。

简述血清乳酸脱氢酶同工酶(LDHI)的正常值

  1、琼脂糖电泳法:LDH1(32.7±4.6)%;LDH2(45.1±3.5)%;LDH3(18.5±2.7)%;LDH4(2.9±8.6)%;LDH5(o.85±0.55)%。  2、醋酸纤维素薄膜法:LDH1(24±3.4)%;LDH2(35±4.4)%;LDH3(19±27)%;LDH4(

肝功能化学检测项目介绍乳酸脱氢酶同工酶

乳酸脱氢酶同工酶介绍:  乳酸脱氧酶有5种同工酶形式,即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5,可用电泳法进行分离。人体心肌、肾、红细胞以LDH1和LDH2为最多。肝和横纹肌则以LDH4和LDH5为主。脾、胰、甲状腺、肾上腺中LDH3较多。乳酸脱氢酶同工酶是观察心肌疾病、肝胆疾病等的指标之