亮氨酸氨肽酶的测定实验
实验方法原理 实验材料 酶样品试剂、试剂盒 Tris-HCl氯化镁亮氨酸亮氨酰仪器、耗材 分光光度计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」1. 加样2. 计算25℃ 时，于 238 nm 处吸收值降低。空白对照用 0.8 ml 0.0625 mol/L 亮氨酸代替亮氨酰，并且忽略实验混合物中的水量。于 238 nm（am＝吸收值/亮氨酰浓度）处，借助于校准曲线可测得酶的活性。注意事项 其他 试剂：0.5 mol/L Tris-HCl，pH 8.50.025 mol/L 氯化镁（MgCl2·2H2O，Mr＝161.9；40.5 mg 溶于 10 ml 水中）0.1 mol/L 氯化镁（MgCl2·6H2O，Mr＝203.3；203 mg 溶于 10 ml 水中）0.0625 mol/L 亮氨酸（Mr＝131.2；820 mg 溶于 100 ml 水中，调至 pH 8.5）0.125 mol/L 亮氨酰（亮氨酰盐酸，Mr＝166.......阅读全文
亮氨酸氨肽酶的测定实验
基本方案 实验方法原理 实验材料 酶样品
亮氨酸氨肽酶的测定实验
实验方法原理 实验材料 酶样品试剂、试剂盒 Tris-HCl氯化镁亮氨酸亮氨酰仪器、耗材 分光光度计实验步骤 实验所需「试剂」具体见「其他」1. 加样2. 计算25℃ 时，于 238 nm 处吸收值降低。空白对照用 0.8 ml 0.0625 mol/L 亮氨酸代替亮氨酰，并且忽略实验混合物中的水量
亮氨酸氨肽酶的测定实验
实验材料酶样品试剂、试剂盒Tris-HCl氯化镁亮氨酸亮氨酰仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」1. 加样2. 计算25℃ 时，于 238 nm 处吸收值降低。空白对照用 0.8 ml 0.0625 mol/L 亮氨酸代替亮氨酰，并且忽略实验混合物中的水量。于 238 nm（a
亮氨酸氨肽酶的物理化学性质
红色冻干粉、红褐色液体或悬浮液，溶于水，最适pH值7.5-9.0。稳定性：悬浮液牛含硫酸镁或氯化镁作稳定剂；4℃，pH值约8时存放6个月活力不变；冻干粉于4℃可稳定数月。抑制剂有重金属离子、EDTA、柠檬酸盐；激活剂有氯化锰(3-4 mmol/L)、Mg2+。酶反应：氨基酰化肽+H2O═氨基酸+
关于亮氨酸的实验室测定方法介绍
方法名称： 亮氨酸测定—电位滴定法 应用范围： 本方法采用滴定法测定亮氨酸的含量。 本方法适用于亮氨酸 。 方法原理： 供试品置锥形瓶中，加无水甲酸与冰醋酸溶解后，照电位滴定法，用高氯酸滴定液（0.1mol/L）滴定。读出高氯酸滴定液使用量，计算亮氨酸的含量。 试剂： 1. 水（新沸放
尿亮氨酸氨基肽酶的简介
亮氨酸氨肽酶广泛存在人体各种组织中，在尿中也有分布。当肾脏受到严重损伤时，致使肾实质发生病理性改变时，尿中亮氨酸氨肽酶明显升高。测定尿亮氨酸氨肽酶有助于临床诊断肾脏或肾外疾病。
关于尿亮氨酸氨基肽酶的简介
亮氨酸氨肽酶广泛存在人体各种组织中，在尿中也有分布。当肾脏受到严重损伤时，致使肾实质发生病理性改变时，尿中亮氨酸氨肽酶明显升高。测定尿亮氨酸氨肽酶有助于临床诊断肾脏或肾外疾病。
亮氨酸的含量测定方法
取本品约0.1g,精密称定,加无水甲酸1ml溶解后,加冰醋酸25m,照电位滴定法(通则0701),用高氯酸滴定液(0.1mol/L)滴定,并将滴定的结果用空白试验校正。每lml高氯酸滴定液(0.1mol/L)相当于13.12mg的CH13NO2
异亮氨酸的测定方法
方法名称异亮氨酸原料药—异亮氨酸的测定—电位滴定法应用范围本方法采用滴定法测定异亮氨酸原料药中异亮氨酸的含量。本方法适用于异亮氨酸原料药。方法原理供试品加无水甲酸溶解后,加冰醋酸照电位滴定法,用高氯酸滴定液滴定,并将滴定的结果用空白试验校正,根据滴定液使用量,计算异亮氨酸的含量。试剂1. 无水甲酸2
异亮氨酸的测定方法
方法名称异亮氨酸原料药—异亮氨酸的测定—电位滴定法应用范围本方法采用滴定法测定异亮氨酸原料药中异亮氨酸的含量。本方法适用于异亮氨酸原料药。方法原理供试品加无水甲酸溶解后，加冰醋酸照电位滴定法，用高氯酸滴定液滴定，并将滴定的结果用空白试验校正，根据滴定液使用量，计算异亮氨酸的含量。试剂1. 无水甲酸2
临床化学检查方法介绍尿亮氨酸氨基肽酶介绍
尿亮氨酸氨基肽酶介绍： 亮氨酸氨肽酶广泛存在人体各种组织中，在尿中也有分布。当肾脏受到严重损伤时，致使肾实质发生病理性改变时，尿中亮氨酸氨肽酶明显升高。测定尿亮氨酸氨肽酶有助于临床诊断肾脏或肾外疾病。尿亮氨酸氨基肽酶正常值： (6.54±2.71)u/(g·cr)尿亮氨酸氨基肽酶临床意义： 异
异亮氨酸的含量测定方法
取本品约0.10g,精密称定,加无水甲酸lml溶解后,加冰醋酸25ml,照电位滴定法(通则0701),用高氯酸滴定液(0.1mol/L)滴定,并将滴定的结果用空白试验校正。每1ml高氯酸滴定液(0.1mol/L)相当于13.12mg的Cs Hi3 nO2
异亮氨酸的含量测定方法
照高效液相色谱法(通则0512)测定。供试品溶液取本品适量,精密称定,加水溶解并定量稀释制成每1ml中约含0.1mg的溶液对照品溶液取异烟肼对照品适量,精密称定,加水溶解并定量稀释制成每1ml中约含0.1mg的溶液。色谱条件与系统适用性要求见有关物质项下。测定法精密量取供试品溶液与对照品溶液,分别注
氨肽酶的分类
氨肽酶(Aminopeptidases，简称 APs，EC 3.4.11)是一类能从蛋白质和多肽 N 端选择性切除氨基酸残基产生游离氨基酸的外切蛋白酶。蛋白酶按照作用位点的不同可以分为两大类：内切蛋白酶（Endopeptidases）和外切蛋白酶（Exopeptidases），其中外切蛋白酶又可分为
氨肽酶的应用
用于脱除蛋白水解液的苦味当蛋白质大分子酶解时，肽链中含有的疏水性氨基酸暴露出来，接触味蕾，产生苦味。因此，用蛋白酶水解后的蛋白质水解液通常都呈现苦味。研究发现，疏水性氨基酸对苦味的形成是必须的，且这些疏水性氨基酸一般都位于肽链末端；如在肽链中残留一定量的脯氨酸其苦味明显增强。蛋白酶解液的脱苦方法的研
氨肽酶的来源
氨肽酶作为一种蛋白酶，广泛存在于不同物种的生物体中，包括哺乳动物、植物、微生物等。在动物体内，日本学者 Akihiro okitani 首次从兔子的骨骼肌中分离出一种具有氨肽酶活性的蛋白水解酶，并命名为“BANA hydrolase H”。在此之前，我国学者梅传生等首次报道了一种植物来源的氨肽酶，并
关于异亮氨酸的测定方法介绍
方法名称 异亮氨酸原料药—异亮氨酸的测定—电位滴定法 应用范围 本方法采用滴定法测定异亮氨酸原料药中异亮氨酸的含量。 本方法适用于异亮氨酸原料药。 方法原理 供试品加无水甲酸溶解后，加冰醋酸照电位滴定法，用高氯酸滴定液滴定，并将滴定的结果用空白试验校正，根据滴定液使用量，计算异亮氨酸
异亮氨酸原料药—异亮氨酸的测定—电位滴定法
方法名称异亮氨酸原料药—异亮氨酸的测定—电位滴定法应用范围本方法采用滴定法测定异亮氨酸原料药中异亮氨酸的含量。本方法适用于异亮氨酸原料药。方法原理供试品加无水甲酸溶解后，加冰醋酸照电位滴定法，用高氯酸滴定液滴定，并将滴定的结果用空白试验校正，根据滴定液使用量，计算异亮氨酸的含量。试剂1. 无水甲酸2
亮氨酸测定—电位滴定法
方法名称： 亮氨酸测定—电位滴定法应用范围： 本方法采用滴定法测定亮氨酸的含量。本方法适用于亮氨酸 。方法原理： 供试品置锥形瓶中，加无水甲酸与冰醋酸溶解后，照电位滴定法，用高氯酸滴定液（0.1mol/L）滴定。读出高氯酸滴定液使用量，计算亮氨酸的含量。试剂：1.水（新沸放置至室温）2.高氯酸滴定液
氨肽酶的分布情况
氨肽酶在自然界中分布较广泛，不同来源的氨肽酶在表达量和底物特异性上存在着较大的差别。有关动物组织和植物来源的氨肽酶的报道已屡见不鲜，但从动植物中提取氨肽酶步骤较复杂、成本较高，因此从动植物中提取相关氨肽酶一般主要用于酶学性质的表征和相关疾病的诊断。与动植物产酶相比，微生物产酶量更高，提取步骤更简单，
氨肽酶的主要种类
氨肽酶种类繁多，将氨肽酶按照不同特性进行分类对人们认识和了解氨肽酶有着很大的帮助。关于氨肽酶的分类方式有许多种，如按底物特异性、按在细胞中所处的位置、按催化特性、按最适 pH 等进行分类，下面介绍主要的三种分类方式 ：(1) 根据氨肽酶底物特异性的不同将氨肽酶分为两大类：一类是具有严格的底物特异性的
简述氨肽酶的结构
许多氨肽酶是锌金属酶类，锌离子与底物的配基有关。多数微生物氨肽酶是单链多肽，其他的含有2、4或6个亚基。一些氨肽酶和羧肽酶含有糖，但都不含脂蛋白。X射线结晶方法揭示了牛晶状体LAP的三维结构，表明它是一种在活性部位含有2个锌离子的金属酶，而哺乳动物间LAP具有结构相似性，不过也发现牛晶状体LAP
氨肽酶的应用介绍
用于脱除蛋白水解液的苦味当蛋白质大分子酶解时，肽链中含有的疏水性氨基酸暴露出来，接触味蕾，产生苦味。因此，用蛋白酶水解后的蛋白质水解液通常都呈现苦味。研究发现，疏水性氨基酸对苦味的形成是必须的，且这些疏水性氨基酸一般都位于肽链末端；如在肽链中残留一定量的脯氨酸其苦味明显增强。蛋白酶解液的脱苦方法的研
氨肽酶的结构特点
许多氨肽酶是锌金属酶类，锌离子与底物的配基有关。多数微生物氨肽酶是单链多肽，其他的含有2、4或6个亚基。一些氨肽酶和羧肽酶含有糖，但都不含脂蛋白。X射线结晶方法揭示了牛晶状体LAP的三维结构，表明它是一种在活性部位含有2个锌离子的金属酶，而哺乳动物间LAP具有结构相似性，不过也发现牛晶状体LAP和恶
关于氨肽酶的分类介绍
氨肽酶种类繁多，将氨肽酶按照不同特性进行分类对人们认识和了解氨肽酶有着很大的帮助。关于氨肽酶的分类方式有许多种，如按底物特异性、按在细胞中所处的位置、按催化特性、按最适 pH 等进行分类，下面介绍主要的三种分类方式 [1] ： (1) 根据氨肽酶底物特异性的不同将氨肽酶分为两大类：一类是具有严
氨肽酶的基本分类
氨肽酶种类繁多，将氨肽酶按照不同特性进行分类对人们认识和了解氨肽酶有着很大的帮助。关于氨肽酶的分类方式有许多种，如按底物特异性、按在细胞中所处的位置、按催化特性、按最适 pH 等进行分类，下面介绍主要的三种分类方式 [1] ：(1) 根据氨肽酶底物特异性的不同将氨肽酶分为两大类：一类是具有严格的底
氨肽酶的分类及功能
氨肽酶种类繁多，将氨肽酶按照不同特性进行分类对人们认识和了解氨肽酶有着很大的帮助。关于氨肽酶的分类方式有许多种，如按底物特异性、按在细胞中所处的位置、按催化特性、按最适 pH 等进行分类，下面介绍主要的三种分类方式 ：(1) 根据氨肽酶底物特异性的不同将氨肽酶分为两大类：一类是具有严格的底物特异性
概述氨肽酶的相关来源
氨肽酶作为一种蛋白酶，广泛存在于不同物种的生物体中，包括哺乳动物、植物、微生物等。在动物体内，日本学者 Akihiro okitani 首次从兔子的骨骼肌中分离出一种具有氨肽酶活性的蛋白水解酶，并命名为“BANA hydrolase H”。在此之前，我国学者梅传生等首次报道了一种植物来源的氨肽酶
氨肽酶的概念和分类
氨肽酶(Aminopeptidases，简称 APs，EC 3.4.11)是一类能从蛋白质和多肽 N 端选择性切除氨基酸残基产生游离氨基酸的外切蛋白酶。蛋白酶按照作用位点的不同可以分为两大类：内切蛋白酶（Endopeptidases）和外切蛋白酶（Exopeptidases），其中外切蛋白酶又可分为
氨肽酶的结构相关介绍
许多氨肽酶是锌金属酶类，锌离子与底物的配基有关。多数微生物氨肽酶是单链多肽，其他的含有2、4或6个亚基。一些氨肽酶和羧肽酶含有糖，但都不含脂蛋白。X射线结晶方法揭示了牛晶状体LAP的三维结构，表明它是一种在活性部位含有2个锌离子的金属酶，而哺乳动物间LAP具有结构相似性，不过也发现牛晶状体LAP