蛋白蛋白相互作用技术内容
技术内容 蛋白质并非孤立存在的生物分子，而是具有特定三维空间结构并与其他蛋白质相互作用，共同执行功能。因此，蛋白质的模块及空间组织与其表达水平具有同样的重要性。为了解析蛋白质组的组织结构单元而开发的基于质谱的蛋白质组学方法通常结合了质谱检测与各种生化试验。其中最经典的技术为1999[1]首次报导的亲和纯化－质谱技术（affinity purification – mass spectrametry，AP-MS）。既可进行大规模的protein interactome 构建[2]，也能针对特定条件下特定蛋白质的互作进行差异分析、时间动态分析等[3]。 图１：AP-MS技术的两种运用。 技术原理 使用亲和标签 (AP-MS) 或特异性抗体 (CoIP-MS)，在native条件下纯化与目标蛋白质相互作用的蛋白，进而使用质谱进行鉴定，通过test\control比对，过滤非特异结合蛋白，定性定量分析与特......阅读全文
蛋白-蛋白相互作用技术内容
技术内容 蛋白质并非孤立存在的生物分子，而是具有特定三维空间结构并与其他蛋白质相互作用，共同执行功能。因此，蛋白质的模块及空间组织与其表达水平具有同样的重要性。为了解析蛋白质组的组织结构单元而开发的基于质谱的蛋白质组学方法通常结合了质谱检测与各种生化试验。其中最经典的技术为1999[1]
蛋白-蛋白相互作用技术介绍
技术内容蛋白质并非孤立存在的生物分子，而是具有特定三维空间结构并与其他蛋白质相互作用，共同执行功能。因此，蛋白质的模块及空间组织与其表达水平具有同样的重要性。为了解析蛋白质组的组织结构单元而开发的基于质谱的蛋白质组学方法通常结合了质谱检测与各种生化试验。其中最经典的技术为1999[1]首次报导的亲和
相互作用蛋白鉴定实验——相互作用蛋白捕获
实验方法原理实验要经过两次连续大量的酵母菌平板筛选过程。酵母菌含有 LexA 融合探针、报道基因和插入PJG4-5（见图19.1.6）的 GAL 启动子控制下的 cDNA 表达文库。最近，已有可供用于这个系统的文库。实验材料携带适当质粒组合的酵母菌试剂、试剂盒完全（CM）缺失成分液体培养基含有如下指
邻位连接技术PLA在蛋白-蛋白相互作用，蛋白磷酸化修饰..
邻位连接技术PLA在蛋白-蛋白相互作用，蛋白磷酸化修饰的应用摘要 邻位连接技术（ｐｒｏｘｉｍｉｔｙｌｉｇａｔｉｏｎａｓｓａｙ，ＰＬＡ），是新研发的一项高灵敏度的蛋白质体外分析技术。该方法利用一对邻位探针（ｐｒｏｘｉｍｉｔｙｐｒｏｂｅｓ）对靶分子进行双识别，通过连接反应产生可扩增的检测信号，以实时ＰＣ
研究蛋白质相互作用的新技术
近期，来自多伦多大学Lunenfeld-Tanenbaum Research Institute (LTRI)和Donnelly中心的一组研究人员，开发出一种新技术，可以将细胞内的DNA条形码拼接在一起，以同时搜寻数百万个蛋白质配对，用以分析蛋白质相互作用。相关研究结果发表在4月22日的《Mol
表面等离子共振技术在蛋白-蛋白相互作用的应用（二）
控制软件SensiQ的控制软件在原始反应曲线生成时，同时并实时获取和展示两个通道内的数据。参照通道内的数据被减除，以补偿热漂移、非特异性结合、总折射指数移相等效应，从而得到清晰高质的实验数据。控制软件在反应曲线上简单加入报告点，用来确定样品注入后产生的结合反应。报告点的添加可在实验中的任何时候由人工
表面等离子共振技术在蛋白-蛋白相互作用的应用（一）
应用领域结合特异性、抗体选择、抗体质控、疾病机制、药物发明、生物治疗、生物处理、生物标记物、配体垂钓、基因调控、细胞信号传导、亲和层析、结构-功能关系、小分子间相互作用等检测原理表面等离子共振（SPR）是一种光学现象，可被用来实时跟踪在天然状态下生物分子间的相互作用。这种方法对生物分子无任何损伤，且
蛋白质相互作用
Interaction Trap/Trap Two-Hybrid System· Yeast Two-Hybrid System (Finley Lab)This is one of the most comprehensive and detailed guide to yeast
相互作用蛋白鉴定实验
实验方法原理 捕捉相互作用蛋白的第一步是构建能够表达 LexA 与目的蛋白的融合体的质粒。这种质粒转化到包含 LEU2 和lacZ 报道基因的报道酵母株中，并要行一系列的对照实验来鉴定所构建的诱饵蛋白是否适用，是否需要修饰，或是否应改变酵母菌报道条件。这些对照实验实现了诱饵蛋白在酵母菌中作为
相互作用蛋白鉴定实验
鉴定诱饵蛋白（半乳糖苷酶） 鉴定诱饵蛋白（LacZ 的活性分析） 相互作用蛋白捕获 实验方法原理 捕捉相互作用蛋白的第一步是构建能够表达