去泛素化酶(DUB)的5大分类详解
泛素一蛋白酶体途径（ubiquitin-proteasome pathway）是细胞内一个重要的蛋白质降解调节系统。通过对底物蛋白的多聚泛素化并经蛋白酶体降解，可以影响或调节多种细胞活动，包括：基因转录、细胞周期调节、免疫反应、细胞受体功能及肿瘤生长、炎症过程等。该途径也是一种动态的蛋白质双向修饰调控系统，在体内由泛素连接酶系统（E1-E2-E3）对底物进行泛素化修饰，去泛素化酶（DUB）家族负责通过水解泛素羧基末端的酯键、肽键或异肽键，将泛素分子特异性的从链接有泛素的蛋白质或者前体蛋白水解下来，起到去泛素化的作用，对蛋白降解进行反向调节，从而影响蛋白质的功能。 去泛素化酶 去泛素化酶是一类数量很大的蛋白酶家族，人类基因组编码大约......阅读全文
去泛素化酶(DUB)的5大分类详解
泛素一蛋白酶体途径（ubiquitin-proteasome pathway）是细胞内一个重要的蛋白质降解调节系统。通过对底物蛋白的多聚泛素化并经蛋白酶体降解，可以影响或调节多种细胞活动，包括：基因转录、细胞周期调节、免疫反应、细胞受体功能及肿瘤生长、炎症过程等。该途径也是一种动
去泛素化酶（DUBs）家族介绍
去泛素化酶（DUBs）,是一类数量很大的蛋白酶类家族。它主要通过水解泛素羧基末端的酯键、肽键或异肽键，将泛素分子特异性的从链接有泛素的蛋白质或者前体蛋白水解下来。人类基因组编码近100种去泛素酶，使得它们成为泛素系统酶中最大家族。在人类中的去泛素化酶基因，可分为两大类：半胱氨酸蛋白酶家族和金属蛋白酶
精准检测去泛素化酶活性新型双泛素底物的使用
泛素-蛋白酶体（ubiquitin-proteasome system，UPS）途径介导的蛋白降解是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。负责执行这个调控过程的组成成分包括泛素及其启动酶系统和蛋白酶体系统。泛素启动酶系统负责活化泛素，并将其结合到待降解的蛋白上，形成靶蛋白多聚泛
知识分享：去泛素化酶（DUBs）家族专题介绍
去泛素化酶（DUBs）,是一类数量很大的蛋白酶类家族。它主要通过水解泛素羧基末端的酯键、肽键或异肽键，将泛素分子特异性的从链接有泛素的蛋白质或者前体蛋白水解下来。人类基因组编码近100种去泛素酶，使得它们成为泛素系统酶中最大家族。在人类中的去泛素化酶基因，可分为两大类：半胱氨酸蛋白酶家族和金属蛋
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质
关于泛素缀合酶的泛素化系统介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共价连接其活性位点半胱氨酸残基。活化的泛素被转移到E2半胱氨酸上。一旦与泛素结合，E2分子通过结构保守的结合
揭示去泛素化酶OTUD1抑制肠炎发生新机制
炎症性肠病（IBD）是一类免疫反应失调所致的反复发作的慢性肠道炎症性疾病，包括溃疡性结肠炎（UC）、克罗恩病（CD），多发于结肠和回肠末端。近几十年来，IBD发病率呈明显上升趋势，且目前临床上尚未找到有效根治IBD的治疗方案。肠道免疫系统能通过多种细胞和分子机制维持肠道免疫稳态，其紊乱可能导致多
动物所等揭示去泛素化酶调控DNA损伤的应答机制
基因组DNA持续受到各种来源DNA损伤攻击，如自然环境中的UV、正常代谢产生的ROS等。为维持基因组稳定性，真核生物进化出了一种保护机制即DNA损伤应答。DNA损伤应答是一个复杂的信号转导网络系统，它能感知DNA损伤并将信号进行传递，进而引起一系列的应答反应，如细胞周期检验点、DNA修复、转录改
JEM：去泛素化酶A20能够维持造血干细胞的稳态
造血作用是指由体内血液系统最原始的干细胞向成熟的红细胞以及淋巴细胞分化的过程。 这一过程受到高度严格的调控。当没有刺激时，造血干细胞通常属于"蛰伏"状态，但当收到外界刺激，比如外伤，器官移植，感染等等，造血干细胞将快速进入增殖与分化的状态。造血干细胞产生的子代细胞大致有两个方向：自我更新或定向
关于泛素缀合酶的分类介绍
泛素结合酶E2可以被进一步分为四个类：有些仅仅有UBC结构域组成E2为第Ⅰ类，他们需要E3来进行底物识别；除了核心结构域之外，C末端具有延伸部分的属于第Ⅱ类；N末端具有延伸部分的属于第Ⅲ类；C末端和N末端都有延伸区域的归为第Ⅳ类 。
Cell：去泛素化与膜蛋白调控机制
内质网相关的降解过程能清除错误折叠蛋白的分泌途径，同时介导一些内质网残留蛋白的调控降解过程。研究发现一种蛋白与一种泛素连接酶之间相互作用的细微增加，都能引发信号底物的降解，一项最新的研究解析了其中的作用机制，指出去泛素化可以作为一种信号放大器，放大信号，从而进行下游调控。这一研究成果公布在Cel
上海药物所等揭示去泛素化酶USP14新底物
11月13日，中国科学院上海药物研究所研究员谭敏佳课题组与复旦大学中山医院内分泌科教授李小英团队合作，在《自然-通讯》（Nature Communications）杂志发表了题为Proteome-wide analysis of USP14 substrates revealed its rol
湖北理工发表Nature子刊文章：去泛素化酶的重要新作用
研究团队通过多种蛋白质组学手段，系统性挖掘了USP14的底物靶蛋白，阐明了USP14在非酒精性脂肪肝（NAFLD）中的作用机制。 蛋白质翻译后修饰(Post-Translational Modification, PTM)在生命体基因表达、信号通路转导以及细胞分裂等基本进程中均具有十分重要的作
研究揭示去泛素化酶USP33调控线粒体自噬新机制
PINK1-Parkin介导的线粒体自噬在线粒体质量控制过程中发挥着关键作用，其调控异常与人类神经退行性疾病发生相关。已有研究表明Parkin蛋白泛素化和去泛素化修饰参与线粒体自噬调控过程，但Parkin蛋白的去泛素化酶及其调控线粒体自噬的分子机制尚不清楚。 中国科学院北京基因组研究所赵永良研
“排毒”很重要有的虫全面开启“排毒模式”后，生生延寿21％
蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分，但常言道，“过满则亏，过犹不及”，机体内蛋白质过量的可能会造成大问题，比如增加患癌风险，以及让人们“老”得更快。 顶级期刊《Nature》发布了一篇题为Rewiring of the ubiquitinated proteome determines
湖北理工学院发表Nature文章：去泛素化酶的重要新作用
蛋白质翻译后修饰(Post-Translational Modification, PTM)在生命体基因表达、信号通路转导以及细胞分裂等基本进程中均具有十分重要的作用。蛋白质泛素化(ubiquitination)作为一种常见的蛋白质翻译后修饰，是一个可逆的过程。蛋白质的泛素化修饰过程是通过多酶级
去泛素化酶USP3稳定KLF5蛋白促进三阴性乳腺癌细胞生长
10月17日，Journal of Biological Chemistry 期刊以USP3 promotes breast cancer cell proliferation by deubiquitinating KLF5 为题，在线发表了中国科学院昆明动物研究所陈策实组的研究成果。该研究揭
科学家发现去泛素化酶介导RORγt稳定性的正反馈通路
7月28日，中国科学院上海巴斯德研究所李斌课题组与复旦大学附属华山医院风湿职业病科吕玲团队合作完成的研究论文“The E3 deubiquitinase USP17 Is a positive regulator of ROR γt in Th17 cells”（《确定E3去泛素化酶U
上海药物所等发现去泛素化酶USP21调控Nanog转录因子机制
Nanog是胚胎干细胞全能性维持和重编程过程中至关重要的核心转录因子。最近的研究提示泛素化修饰系统在干细胞干性维持和分化中有重要作用。Nanog的稳定性的维持同时受泛素化和去泛素化的调控，如泛素连接酶FBXW8可以促进Nanog的泛素化降解进而诱导细胞分化。然而，Nanog的去泛素化酶及其调控机
揭示USP9X去泛素化ALDH1A3并维持GCSs的间充质特性
胶质母细胞瘤（GBM）是最常见和破坏性的人脑恶性肿瘤，其特征在于广泛的肿瘤内异质性。尽管最近在多模式治疗方面取得了进展，但GBM患者的结果仍然令人沮丧。GBM拥有一个细胞亚群，称为GBM干细胞（GSCs），具有自我更新活性和多向分化潜能以及肿瘤起始能力。因此，迫切需要探索针对GSC的新治疗策略。
概述泛素连接酶E3的分类
发现鉴定的泛素连接酶E3主要有两大类：HECT结构域家族和RING结构域家族，最近又发现了一类新的E3家族：U．box蛋白家族。HECT结构域主要是通过与泛素形成催化作用所必需的硫酯键发挥作用，而RING结构域为E2和底物提供居留位点从而使E2催化泛素转移到底物上。
USP1基因编码的功能和结构描述
该基因编码泛素特异性处理（ubp）蛋白酶家族的一个成员，该蛋白酶是一种具有his和cys结构域的二氢泛素化酶（dub）。该蛋白位于细胞质中，从泛素融合前体和泛素化蛋白中分离泛素部分。该蛋白特异性地在Fanconi贫血（FA）DNA修复途径中的一种蛋白质交替转录剪接变体已经被描述。This gene
USP1基因突变因子与药物介绍
该基因编码泛素特异性处理（ubp）蛋白酶家族的一个成员，该蛋白酶是一种具有his和cys结构域的二氢泛素化酶（dub）。该蛋白位于细胞质中，从泛素融合前体和泛素化蛋白中分离泛素部分。该蛋白特异性地在Fanconi贫血（FA）DNA修复途径中的一种蛋白质交替转录剪接变体已经被描述[由RefSeq提供，
泛素活化酶的泛素系统的介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素结合酶 E2
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
泛素化研究取得进展
泛素化是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中起重要作用，同时参与细胞周期、增殖、凋亡、分化、转移等几乎一切生命活动的调控。泛素化与肿瘤、心血管等疾病的发病密切相
泛素蛋白酶体途径
泛素(ubiquitin，UB)是一类含76个氨基酸、大小约为8.6 kDa的小蛋白质，在真核生物中普遍存在且高度保守。人类基因组中有四个基因编码泛素的基因： UBB ， UBC ， UBA52 和 RPS27A 。泛素氨基酸序列：MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKE
科学家发现ATXN3L通过稳定KLF5促进乳腺癌细胞增殖
转录因子KLF5已知经历各种翻译后修饰，如磷酸化、乙酰化、泛素化、类泛素化。泛素蛋白酶体途径（ubiquitin proteasome pathway，UPP）是蛋白质功能重要的调节者，泛素化和去泛素化修饰所导致的蛋白降解的动态平衡在KLF5蛋白水平的精细调节中具有重要地位。大多数重要的转录因子