LifeSensors超全泛素及多聚泛素链使用指南
泛素(ubiquitin)是一种存在于所有真核生物(大部分真核细胞)中的小蛋白。 泛素由76个氨基酸组成，分子量大约8.5kDa。泛素的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其水解，是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。 泛素氨基酸序列 MQIFVKTLTGKTITLEVEPSDTIENVKAKIQDKEGIPPDQQRLIFAGKQLEDGRTLSDYNIQKESTLHLVLRLRGG 泛素碱基序列 ATGCAGATCTTCGTGAAAACCCTGACCGGCAAGACCATCACTCTGGAGGTGGA......阅读全文
人类的泛素连接酶有哪些
泛素 （英語: Ubiquitin ）是一種存在於大多數 真核細胞 中 的小 蛋白 。它的主要功能是標記需要分解掉的蛋白質，使其被 水解 。 當附有泛素的蛋白質移動到桶狀的 蛋白酶 的時候， 蛋白酶就會將該蛋白質水解。泛素也可以標記 跨膜蛋白 ，如 受體 ， 將其從 細胞膜 上除去。 泛素由76個
泛素化介导叶绿体蛋白降解新途径
为了应对全球气候变化带来的频繁逆境胁迫，全面而清晰地了解植物面对胁迫反应的不同调控机制具有重要的意义。在植物抗逆研究中，研究发现非生物胁迫会抑制植物的光合作用，影响叶绿体的稳定性并诱导叶绿体的降解，叶绿体降解进而会引发植物早衰，最终影响作物产量。叶绿体是为植物提供能量来源的重要细胞器。植物叶绿体内部
泛素化的蛋白质降解介绍
泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。 不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些泛素化会改变蛋白的活性，导致其他的生物效应，如DNA损伤修复，机体免疫应答等。
关于单泛素化修饰的基本介绍
单泛素化修饰是一种调节信号可以引起靶蛋白的活性、定位以及蛋白质结构的改变从而对蛋白质的胞吞途径、膜泡的出芽、组蛋白的修饰、基因的转录以及蛋白质核内的定位进行调节。单独的泛素本身并没有任何生物功能，它只是一种分子标记蛋白，发挥作用必须在ATP提供能量的前提下依靠泛素途径的相关酶类及蛋白酶体。Gua
蒲慕明小组发现泛素连接酶修饰途径
来自加州大学伯克利分校Helen Wills神经科学研究所等处的研究人员发现了蛋白泛素化途径中的一种关键酶调控的新机制，有助于解释细胞功能蛋白选择性降解。这一研究成果公布在《神经元》(Neuron)杂志上。 领导这一研究的是著名的神经生物学家蒲慕明教授，其现任中科院神经科学研究所所长，
概述泛素缀合酶在拟南芥中的研究
泛素缀合酶是由150-200个氨基酸组成，具有研究拟南芥中Ubc6的功能的物质。 在拟南芥中，大约有一半的E2s成员的生化特征被描述，并且有很大一部分的拟南芥E2s成员都可以在酵母细胞中找到相应的同源物。然而，在拟南芥中有三种E2s基因家族表达的蛋白并没有在芽殖酵母中找到同源物，但是却在哺乳动
院士伉俪PNAS发现泛素系统的新作用
来自霍德华休斯医学院，加州大学旧金山分校等处的研究人员发表了题为“Drosophila Valosin-Containing Protein is required for dendrite pruning through a regulatory role in mRNA metabo
泛素蛋白质连接酶的定义
中文名称泛素-蛋白质连接酶英文名称ubiquitin-protein ligase定 义泛素化级联反应中的第三个酶(E3)，催化将结合在泛素缀合酶上的泛素传递给目标蛋白质，泛素G76与目标蛋白质的赖氨酸上的ε氨基形成异肽键。泛素化由泛素激活酶、泛素缀合酶和泛素-蛋白质连接酶共同完成，总反应为：AT
泛素蛋白酶体途径的简介
泛素蛋白酶体途径（ubiquitin proteasome pathway）是生物化学术语，介导的蛋白降解是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。负责执行这个调控过程的组成成分包括泛素及其启动酶系统和蛋白酶体系统。泛素启动酶系统负责活化泛素，并将其结合到待降解的蛋白上，形成靶蛋白多聚泛素链
Cell：去泛素化与膜蛋白调控机制
内质网相关的降解过程能清除错误折叠蛋白的分泌途径，同时介导一些内质网残留蛋白的调控降解过程。研究发现一种蛋白与一种泛素连接酶之间相互作用的细微增加，都能引发信号底物的降解，一项最新的研究解析了其中的作用机制，指出去泛素化可以作为一种信号放大器，放大信号，从而进行下游调控。这一研究成果公布在Cel
关于泛素活化酶的基本信息介绍
泛素活化酶，也称为E1酶，催化泛素化反应的第一步，该反应可以通过蛋白酶体针对蛋白质进行降解。泛素或泛素样蛋白与靶向蛋白的共价键是真核生物调控蛋白功能的主要机制。许多过程如细胞分裂、免疫反应和胚胎发育也受到泛素和泛素样蛋白翻译后修饰的调控。
泛素化蛋白快速富集纯化黑科技TUBEs
泛素化是一种常见的调节蛋白的稳定性和功能的翻译后修饰。蛋白的泛素化需要3种酶的参与，分别是泛素活化酶（ubiquitin-activating enzyme，E1）、泛素偶联酶（ubiquitin conjugation enzyme，E2）和泛素连接酶（ubiquitin
Cell综述：三种泛素连接酶
泛素化(ubiquitination)作为一类作用方式更加复杂且作用结果更加多样的蛋白质修饰, 在细胞生命周期各个方面扮演着同样重要的角色。 泛素化过程通常需要3种泛素酶的协同作用，其中E1泛素激活酶(ubiquitin-activating enzyme)与E2 泛素偶联酶(ubiquiti
泛素结合酶E2的作用机理
泛素结合酶E2的UBC结构域中有一个保守的半胱氨酸残基，这个Cys残基作为活性位点与泛素分子（Ub）形成硫酯键。泛素活化酶E1将泛素转移到E2的半胱氨酸活性位点上，形成Ub-E2复合体，之后或是直接结合底物将泛素连接在靶蛋白上，或是与泛素连接酶E3相互作用，将泛素转移到靶蛋白上 。在泛素化过程中
人泛素连接酶(UBPL)ELISA试剂盒
人泛素连接酶(UBPL)ELISA试剂盒 (用于血清、血浆、细胞培养上清液和其它生物体液内) 原理本实验采用双抗体夹心 ABC-ELISA法。用抗人 E3/UBPL 单抗包被于酶标板上，标准品和样品中的 UBPL与单抗结合，加入生物素化的抗人UBPL，形成免疫复合物连接在板上，辣根过氧化物酶标记的S
泛素连接酶E3的基本介绍
泛素蛋白酶体途径是己知的所有真核生物体内具有高度选择性的最为重要的蛋白质降解途径。真核细胞中泛素化修饰后的靶蛋白可能被降解、可能被转移到细胞或细胞外的特定部位，也有可能导致靶蛋白的功能发生变化，这主要取决于靶蛋白所加的泛素链的结构，以及泛素链的长短。泛素连接酶E3决定靶蛋白的特异性识别，在泛素途
泛素连接酶E3的识别机制
靶蛋白通过被泛素途径的酶E2或E3识别而被泛素化修饰，通常是通过识别靶蛋白的特定Lys残基而将泛素连接到靶蛋白上。有时对靶蛋白的识别还需要特定位点的磷酸化并且要达到一定的磷酸化阈值。除此之外还有另外两种识别机制，即N．end规则和一种新的区别于N．end规则的N端氨基酸残基识别机制。N．end规
四川大学PNAS发表泛素新成果
眼睛晶状体混浊或白内障是最常见的一种老年疾病，有一千八百万人因此而失明。白内障的形成与晶状体有害蛋白的沉淀和累积有关。而泛素蛋白水解系统是选择性去除有害蛋白的主要细胞质降解通路。 泛素（Ub）具有七种赖氨酸，这些赖氨酸决定着泛素化底物的命运。然而人们对泛素-蛋白酶体系统（UPS）还不够了解，尤
知识分享：去泛素化酶（DUBs）家族专题介绍
去泛素化酶（DUBs）,是一类数量很大的蛋白酶类家族。它主要通过水解泛素羧基末端的酯键、肽键或异肽键，将泛素分子特异性的从链接有泛素的蛋白质或者前体蛋白水解下来。人类基因组编码近100种去泛素酶，使得它们成为泛素系统酶中最大家族。在人类中的去泛素化酶基因，可分为两大类：半胱氨酸蛋白酶家族和金属蛋
概述泛素连接酶E3的分类
发现鉴定的泛素连接酶E3主要有两大类：HECT结构域家族和RING结构域家族，最近又发现了一类新的E3家族：U．box蛋白家族。HECT结构域主要是通过与泛素形成催化作用所必需的硫酯键发挥作用，而RING结构域为E2和底物提供居留位点从而使E2催化泛素转移到底物上。
武汉物数所在泛素动态结构研究方面获进展
中国科学院武汉物理与数学研究所研究员唐淳带领的生物大分子动态学研究团队，于6月13日在《美国科学院院刊》（PNAS）在线发表题为Ubiquitin S65 phosphorylation engenders a pH-sensitive conformational switch 的研究论文。他
人泛素蛋白(Ub)ELISA试剂盒说明书
人泛素蛋白(Ub)ELISA试剂盒说明书本试剂仅供研究使用 目的：本试剂盒用于测定人血清，血浆，组织,相关液体样本中泛素蛋白(Ub)的含量。上海研谨生物高品质ELISA试剂盒供应商，品质卓越，售后完善。欢迎垂询：021－60544098 手机：13585717991 提供免费代检测服务。
泛素蛋白质连接酶的基本信息
中文名称泛素-蛋白质连接酶英文名称ubiquitin-protein ligase定 义泛素化级联反应中的第三个酶(E3)，催化将结合在泛素缀合酶上的泛素传递给目标蛋白质，泛素G76与目标蛋白质的赖氨酸上的ε氨基形成异肽键。泛素化由泛素激活酶、泛素缀合酶和泛素-蛋白质连接酶共同完成，总反应为：AT
我国学者在泛素化研究取得新进展
泛素化是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中起着重要的作用，同时也参与了细胞周期、增殖、凋亡、分化、转移等几乎一切生命活动的调控。泛素化与肿瘤、心血管等疾病
蛋白质泛素化调控细胞凋亡研究取得进展
细胞凋亡是维持机体组织平衡的重要生物学过程，肿瘤细胞的抗凋亡现象是目前癌症治疗领域中的主要障碍。在细胞凋亡过程中，caspase家族扮演着关键角色，其中caspase-8作为凋亡起始因子显得尤为重要。HECTD3是近年来发现的一个新的E3泛素连接酶。中科院昆明动物研究所陈策实研究员课题组前期研究
磷酸化依赖的泛素降解底物研究获进展
7月2日，中国科学院上海药物研究所研究员谭敏佳课题组和江苏海洋大学教授刘彬团队合作，在Cell Death & Differentiation上，在线发表了题为Global identification of phospho-dependent SCF substrates reveals a
减毒疫苗小帮手：泛素—蛋白酶体系统
研究人员通过操控病毒蛋白降解，控制病毒的复制能力，将病毒减毒，使其成为潜在的减毒疫苗。但是要实现疫苗的规模化制备仍需要大量的优化和探索。疫苗是预防和控制流感病毒最为经济有效的手段之一。2021年《科学》杂志将“下一代疫苗的开发”列为125个前沿科学问题之一。中国科学院深圳先进技术研究院合成生物学研究
Sumo化蛋白定量试剂盒—小泛素化研究
众所周知，泛素（ubiquitin, Ub）是一类高度保守的小蛋白, 可与靶蛋白的赖氨酸残基共价连接, 形成多聚泛素链行使指导蛋白质降解的功能。类似于泛素化修饰过程, 小泛素相关修饰物(small ubiquitin related modifier, SUMO）也可以共价修饰靶蛋白的赖
去泛素化酶(DUB)的5大分类详解
泛素一蛋白酶体途径（ubiquitin-proteasome pathway）是细胞内一个重要的蛋白质降解调节系统。通过对底物蛋白的多聚泛素化并经蛋白酶体降解，可以影响或调节多种细胞活动，包括：基因转录、细胞周期调节、免疫反应、细胞受体功能及肿瘤生长、炎症过程等。该途径也是一种动
最新合作研究阐述泛素链结合的协同效应模式
近日，美国PLoS ONE杂志发表了中科院上海生命科学研究院生化与细胞所胡红雨课题组的研究论文。该论文阐述了III型脊髓小脑共济失调症相关蛋白ataxin-3（AT3）中的串联泛素结合模体（ubiquitin-interaction motif，UIM）的构象变化和UIM与泛素链结