武汉物数所在泛素动态结构研究方面获进展
中国科学院武汉物理与数学研究所研究员唐淳带领的生物大分子动态学研究团队，于6月13日在《美国科学院院刊》（PNAS）在线发表题为Ubiquitin S65 phosphorylation engenders a pH-sensitive conformational switch 的研究论文。他们的工作揭示了泛素单体的S65被磷酸化后，呈现出四种能相互转化的构象，解析了每种构象的三维结构，发现了这些构象的组成比例受pH值调节。进一步，利用单分子荧光技术，他们发现泛素单体的构象变化还影响到泛素链的四级结构，导致泛素能够与不同的靶蛋白结合，执行不同的功能。 2014年的研究报道首次指出泛素能被PINK1在其S65位点磷酸化，磷酸化泛素能激活PARKIN，导致线粒体自噬，但对于磷酸化泛素其它的生物学功能仍不清楚。在最新的这篇PNAS论文中，武汉物数所生物大分子动态学研究团队运用生物磁共振技术和其它生物物理方法，对磷酸化泛素同时存......阅读全文
武汉物数所在泛素动态结构研究方面获进展
中国科学院武汉物理与数学研究所研究员唐淳带领的生物大分子动态学研究团队，于6月13日在《美国科学院院刊》（PNAS）在线发表题为Ubiquitin S65 phosphorylation engenders a pH-sensitive conformational switch 的研究论文。他
泛素的性质结构
基本信息泛素（ubiquitin）是一类真核细胞内广泛存在的小分子蛋白质，大小为76个氨基酸残基。泛素间可以通过酶促反应相互连接，进而介导靶蛋白降解。化学反应催化的一系列反应的发生，整个过程被称为泛素化信号通路。在第一步反应中，泛素激活酶（又被称为E1）水解ATP并将一个泛素分子腺苷酸化。接着，泛素
泛素结合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，ISG
泛素结合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，ISG
简述泛素缀合酶的结构组成
E2s家族成员都含有一个由150-200个氨基酸组成的高度保守的泛素结合结构域（UBC）。该结构域的分子量大约为14-16kDa，并且其中有35%的序列在不同的E2s成员中是保守的，它可以为泛素活化酶E1s，泛素连接酶E3s和活化的Ub或UBL提供结合位点。UBL是一种类泛素蛋白，如SUMO，I
泛素活化酶的泛素系统的介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解。三种关键的酶共同介导了这一多泛素化过程， 包括泛素活化酶 E1 (ubiquitin activating enzyme)，泛素结合酶 E2
关于泛素缀合酶的泛素化系统介绍
蛋白质的泛素化修饰主要发生在赖氨酸残基的侧链，且通常是多聚化 (多泛素化) 过程。被多泛素化修饰的蛋白质会被蛋白酶体(proteasome)识别进而被降解 。泛素激活酶E1首先激活泛素分子共价连接其活性位点半胱氨酸残基。活化的泛素被转移到E2半胱氨酸上。一旦与泛素结合，E2分子通过结构保守的结合
连接酶动态变换核酸纳米结构
DNA连接酶凭借其稳定且出众的连接能力，不仅肩负细胞内DNA的损伤修复，更在DNA分子重组中有许多妙用。DNA连接酶修复磷酸骨架的缺口来实现分子间的共价连接从而增强分子结构的稳定性。但你是否有想象过，利用DNA连接酶的特性来实现DNA纳米结构的多样动态变换？在缺口处断裂的磷酸二酯键，是否能分开本就锁
定量蛋白质组学方法获得了泛素化分布和动态变化信息的介绍
泛素化是真核生物特有的翻译后修饰，在哺乳动物细胞中，泛素化靶向∼100,000 个位点，并由约640种泛素化酶和约90种去泛素化酶可逆调控。尽管目前泛素化已被广泛关注和研究，但对蛋白质特定位点的泛素化比例（占有率）进行量化的研究却很少。因此本文主要通过定量蛋白质组学方法，量化了人类细胞中蛋白质组范围
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素化的过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上(绿色所示,注意在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接着,E1将激活的泛素分子转移到E2酶上(蛋白
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
什么是泛素化
是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素-蛋白酶体途径是先发现的，也是较普遍的一种内源蛋白降解方式。需要降解的蛋白先被泛素化修饰，然后被蛋白酶体降解。不过后来又发现，并非所有泛素化修饰都会导致降解。有些
泛素依赖降解途径
大多数蛋白酶（包括溶酶体酶体系）降解底物时不需要三磷酸腺苷（ATP）提供能量，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。20世纪50年代初，Simpson在肝脏组织培养的切片中检测到了氨基酸的产生，揭示出细胞内大部分蛋白质的降解需要能量。真核生物如何识别和选择性降解蛋白质是细胞生命过程中的重要环节，对于维持蛋白质在细
泛素化具体过程
具体过程：泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应：首先在ATP(红色所示)供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部(淡黄色所示)的Cys残基上（绿色所示，注意在这个结构中，Cys突变为Ala）激活泛素，接着，E1将激活的泛素分子转移到E2酶上（蛋白
LifeSensors超全泛素及多聚泛素链使用指南
泛素(ubiquitin)是一种存在于所有真核生物(大部分真核细胞)中的小蛋白。 泛素由76个氨基酸组成，分子量大约8.5kDa。泛素的主要功能是标记需要分解掉的蛋白质，使其水解，是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。 泛素氨基酸序列 MQIFVKT
简述HECT结构域家族的泛素连接酶E3
HECT结构域(homologoustoE6-APCterminus，HECT)家族的泛素连接酶E3s是所知的唯一的可以和泛素形成硫酯键中间体的泛素连接酶，并且它可以直接催化靶蛋白的泛素化。HECTE3s有一个分子量大约为40kDa的具有保守性的羧基末端催化结构域，即HECT结构域。HECTE3
概述Ring结构域家族的泛素连接酶E3
缺乏HECT结构域的E3s在亚基组成和氨基酸序列上是多样的，但大部分含有与E2相连的RING结构域。RING结构域家族最典型的特点是具有环指结构域(Ringfingerdomain)，RING结构域是此家族具有泛素连接酶作用的重要因素。RINGE3s中RING结构域的氨基酸序列为：Cys．X2．
冷冻电镜从静态结构到动态分子电影
从静态结构到动态分子电影生物分子在室温下是活跃的，而且大多数的分子功能是通过结构的变化来实现的。基于X射线， 尤其是最近发展的X 射线自由电子激光(XFEL)的结构生物学的研究重点之一便是实现时间分辨的结构生物学研究(time-resolved structure determination)。到目
精准检测去泛素化酶活性新型双泛素底物的使用
泛素-蛋白酶体（ubiquitin-proteasome system，UPS）途径介导的蛋白降解是机体调节细胞内蛋白水平与功能的一个重要机制。负责执行这个调控过程的组成成分包括泛素及其启动酶系统和蛋白酶体系统。泛素启动酶系统负责活化泛素，并将其结合到待降解的蛋白上，形成靶蛋白多聚泛
泛素化的过程问题
泛素化是对特异的靶蛋白进行泛素修饰的过程。一些特殊的酶将细胞内的蛋白分类,从中选出靶蛋白分子。泛素化修饰涉及泛素激活酶E1、泛素结合酶E2和泛素连接酶E3的一系列反应:首先在ATP供能的情况下酶E1(蛋白质编号1r4n)粘附在泛素分子尾部的Cys残基上(在这个结构中,Cys突变为Ala)激活泛素,接
泛素化研究取得进展
泛素化是指泛素(一类低分子量的蛋白质)分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中起重要作用，同时参与细胞周期、增殖、凋亡、分化、转移等几乎一切生命活动的调控。泛素化与肿瘤、心血管等疾病的发病密切相
泛素化的主要类型
E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化，如H2B；有的底物蛋白有多个赖氨酸残基，在合适条件下会被多位点单泛素化；还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链，这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。
泛素化的主要作用
泛素化是指泛素（一类低分子量的蛋白质）分子在一系列特殊的酶作用下，将细胞内的蛋白质分类，从中选出靶蛋白分子，并对靶蛋白进行特异性修饰的过程。这些特殊的酶包括泛素激活酶、结合酶、连结酶和降解酶等。泛素化在蛋白质的定位、代谢、功能、调节和降解中都起着十分重要的作用。同时，它也参与了细胞周期、增殖、凋亡、
简述泛素化的类型
E1,E2,E3对底物的泛素化可形成几种不同的泛素化底物。有的底物蛋白只能被单泛素化，如H2B；有的底物蛋白有多个赖氨酸残基，在合适条件下会被多位点单泛素化；还有一些蛋白在单个赖氨酸位点会形成多聚泛素链，这种多聚泛素链可以根据连接泛素链的赖氨酸位点的不同可以分为单一、混合以及树枝状的结构。
什么是泛素结合酶？
泛素结合酶，也称为E2酶，极少数情况下也称为泛素载体酶 (ubiquitin-carrier enzymes)，执行泛素化反应的第二步，该反应可以通过蛋白酶体降解靶蛋白 。
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质
研究开发出泛素剪切技术，提供关于泛素信号转导新见解
澳大利亚的研究人员是世界上最早接触到一种了解复杂变化的新方法的人之一，这些变化控制着蛋白在健康和疾病中如何在我们的细胞中发挥功能。 这种称为泛素剪切（ubiquitin clipping）的新型蛋白质组学技术允许人们构建蛋白如何被一种称为泛素化的过程修饰的高分辨率图谱。这种技术为理解泛素化在细
如何进行蛋白质的泛素化和去泛素化鉴别
主要有四步： 1.泛素的活化：泛素甘氨酸端的羧基连接到泛素活化酶E1的巯基，这个步骤需要以ATP作为能量，最终形成一个泛素和泛素活化酶E1之间的硫酯键。 2.E1将活化后的泛素通过交酯化过程交给泛素结合酶E2。 3.泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到目标蛋白质上并释放E2，形成特定的泛素化的蛋白质