米氏散射量论的原理是什么
米氏(光散射)理论（Mie theory (cflight scattering)） 是G.Mie于1908年提出的，有关在介质之中的颜料粒子对光散射的理论。 具体是指单一的、各向同性的球形粒子在高度稀释的介质系统中的光散射与该粒子直径、粒子与介质间的折射率之差、入射到介质中的粒子上的入射光的波长之间关系的理论。它也考虑到粒子会产生的光吸收问题，所推导出来的一组米氏方程} Mie equations)可用于测定颜料粒度分布、预测颜料应用系统的颜色强度与颜料粒子尺寸的关系等。 它与另一个光散射理论Kubelka -Munk理论的区别，在于后者是研究颜料应用系统粒子间发生多重光散射的理论。......阅读全文
米氏散射量论的原理是什么
米氏(光散射)理论（Mie theory (cflight scattering)） 是G.Mie于1908年提出的，有关在介质之中的颜料粒子对光散射的理论。 具体是指单一的、各向同性的球形粒子在高度稀释的介质系统中的光散射与该粒子直径、粒子与介质间的折射率之差、入射到介质中的粒子上的入射光的
粒度仪原理中米氏散射和夫琅禾费衍射
激光粒度仪的理论中经常提到米氏理论和夫琅禾费衍射理论，那么这两者的区别都有哪些？ 米氏散射理论经麦克斯韦电磁理论严格推导，是描述表面光滑的均匀球体对光的散射理论，考虑了散射体（颗粒）的光学特性（折射率和吸收系数）。 弗朗和夫衍射理论由原始的光的波动理论推导，是麦克斯韦理论在小角度下的近
激光粒度仪原理中米氏散射和夫琅禾费衍射
激光粒度仪的理论中经常提到米氏理论和夫琅禾费衍射理论，那么这两者的区别都有哪些？ 米氏散射理论经麦克斯韦电磁理论严格推导，是描述表面光滑的均匀球体对光的散射理论，考虑了散射体（颗粒）的光学特性（折射率和吸收系数）。 弗朗和夫衍射理论由原始的光的波动理论推导，是麦
激光粒度仪可依据米氏散射理论进行粒度测量
激光粒度仪是专指通过颗粒的衍射或散射光的空间分布（散射谱）来分析颗粒大小的仪器。激光粒度仪可依据米氏散射理论进行粒度测量。米氏理论，是以一个德国科学家的名字命名的。它描述了在均匀的，无吸收的介质中均匀球型颗粒及其周围在全空间的辐射，颗粒可以是全透明的也可以是完全吸收的。米氏理论描述光散射是一种共振
米氏散射与弗朗和弗衍射有何差别？
采用米氏理论能更准确地反映不同粒径颗粒的散射规律，使激光粒度仪的测试下限更小，结果更准确。弗朗和弗衍射理论是米氏理论的近似，对细颗粒的误差较大。百特公司的激光粒度仪目前已采用全程米氏散射理论。
激光粒度仪可依据米氏散射理论进行粒度测量
激光粒度仪是专指通过颗粒的衍射或散射光的空间分布（散射谱）来分析颗粒大小的仪器。激光粒度仪可依据米氏散射理论进行粒度测量。米氏理论，是以一个德国科学家的名字命名的。它描述了在均匀的，无吸收的介质中均匀球型颗粒及其周围在全空间的辐射，颗粒可以是全透明的也可以是完全吸收的。米氏理论描述光散射是一种
v激光粒度仪可依据米氏散射理论进行粒度测量
激光粒度仪是专指通过颗粒的衍射或散射光的空间分布（散射谱）来分析颗粒大小的仪器。激光粒度仪可依据米氏散射理论进行粒度测量。米氏理论，是以一个德国科学家的名字命名的。它描述了在均匀的，无吸收的介质中均匀球型颗粒及其周围在全空间的辐射，颗粒可以是全透明的也可以是完全吸收的。米氏理论描述光散射是一种
米氏常数概述
在20世纪初期，就已经发现了酶被其底物所饱和的现象，而这种现象在非酶促反应中，则是不存在的，后来发现底物浓度的改变，对酶反应速度的影响较为复杂，1913年前后Michaelis和Menten作了大量的定量研究，积累了足够的实验证据，从酶被底物饱和的现象出发，按照中间产物设想，提出了酶促反应动力学的基
Mie氏散射理论的实验研究
众所周知，Mie氏散射理论主要用于从亚微米至微米的尺寸段，在微米以下至纳米的光散射则近似为形式更明晰简单的瑞利散射定律，而对大于微米至毫米的大粒子则近似为意义明确的夫琅和费衍射规律。用这些定律可成功解释各类散射现象，并指导颗粒的粒度分布的测试技术，Mie氏散射理论是对处于均匀介质中的各向均匀
米氏常数的含义
Km的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。，即当V=Vm/2时，【S】=Km,单位为mol/l。Km是酶极为重要的动力学参数，其物理含义是指ES复合物的消失速度常数（k-1+k2）与形成速度常数（k1）之比。
米氏方程的定义
米氏方程（Michaelis-Menten equation）是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。在酶促反应中，在低浓度底物情况下，反应相对于底物是一级反应（first order reaction）；而当底物浓度处于中间范围时，反应（相对于底物）是混合级反应（mixed orde
米氏常数的定义
米氏常数(Km)的含义是酶促反应达最大速度(Vm)一半时的底物(S)的浓度。它是酶的一个特征性物理量，其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。在20世纪初期，就已经发现了酶被其底物所饱和的现象，而这种现象在非酶促反应中，则是不
米氏方程的介绍
，这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中 值称为米氏常数， 是酶被底物饱和时的反应速度， 为底物浓度。米氏方程的图像及其上下限 由此可见 值的物理意义为反应速度 达到 时的底物浓度（即 ），单位一般为mol/L，只由酶的性质决定，而与酶的浓
Mie氏散射理论的实验研究（二）
如图3所示，我们让入射光以θ角入射到样品池，入射光经过两次折射进入散射介质，以散射介质内的入射光为标准，顺时针方向上散射光与该入射光之间的夹角即为散射角。由图3可以很明显地看出随着θ角的减小，前向散射右侧部分大于48.75°的散射光将会陆续地由样品池透射出，同样的后向散射右侧部分大于228.75°的
Mie氏散射理论的实验研究（一）
众所周知，Mie氏散射理论主要用于从亚微米至微米的尺寸段，在微米以下至纳米的光散射则近似为形式更明晰简单的瑞利散射定律，而对大于微米至毫米的大粒子则近似为意义明确的夫琅和费衍射规律。用这些定律可成功解释各类散射现象，并指导颗粒的粒度分布的测试技术，Mie氏散射理论是对处于均匀介质中的各向均匀同性的单
米氏方程的影响因素
1、底物浓度对酶促反应速度的影响当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断增高。当底物浓度较高时，液中的酶全部与底物结合成中间产物，虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。2、温度对酶反应速度的影响一方面是温度升高，酶促反应速度加快。另一方面，温度升高，酶的
米氏方程的方程意义
①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。③Km可用于判断反应级数：当[S]100Km时，ν=Vmax，反应
米氏方程的参数意义
①当 时， 。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。②当 时， =Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即 值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。③ 可用于判断反应级数：当[S]100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km
米氏方程的基本定义
米氏方程是基于质量作用定律而确立的，而该定律则基于自由扩散和热动力学驱动的碰撞这些假定。然而，由于酶/底物/产物的高浓度和相分离或者一维/二维分子运动，许多生化或细胞进程明显偏离质量作用定律的假定。 在这些情况下，可以应用分形米氏方程。
米氏方程的推导介绍
建立模型1913年Michaelis L.和Menten M.根据中间复合体学说提出了单底物酶促反应的快速平衡模型或平衡态模型（equilibrium-state model），也称为米-曼氏模型（Michaelis-Menten model）： 式中E是酶，S是底物，ES是中间复合体，P
制药公司惠氏否认超级细菌阴谋论
滥用抗生素助推“超级细菌”出现 一种对大部分抗生素均具有抗药性的“超级细菌”突然现身。多国专家就此指出，这次出现的“超级细菌”虽然难以治疗，但比较容易防控。而这次事件的教训是，应该坚决制止滥用抗生素。 法国医学与健康研究所专家帕特里斯·诺曼德在接受法国《观点》杂志网站采访时说，“
纺织品中米氏酮和米氏碱的检测方案（液相色谱）
米氏酮［4,4’-（对二甲氨基）二苯酮］是碱性染料的重要中间体，米氏碱［4,4’-（对二甲氨基）二苯甲烷］是用作染料中间体及测定铅、锰、臭氧等的灵敏试剂，其盐酸盐作铅试剂，染料中间体，与氧化剂作用时形成深蓝色氧化物检验铅、臭氧及其他氧化剂，沉淀钨。米氏酮和米氏碱被广泛应用于纺织染料的生产，这两种物
米氏常数的意义与应用
米氏常数在酶学和代谢研究中均为重要特征数据 。(1)同一种酶如果有几种底物，就有几个Km，其中尾值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。不同的底物有不同的Km值，这说明同一种酶对不同底物的亲和力不同。一般用1/Km近似地表示酶对底物亲和力的大小，1/Km愈大，表示酶对该底物的亲和力愈大，酶促反
米氏常数的的影响因素
Km值随测定的底物种类、反应的温度、pH及离子强度而改变。
米氏动力学的概述
中文名称米氏动力学英文名称Michaelis-Menten kinetics定 义可以用米氏方程表达的酶促反应动力学。如用反应速度作为底物浓度的函数作图时，得到典型的双曲线图。应用学科生物化学与分子生物学（一级学科），酶（二级学科）
米氏常数的计算方法
Km即是当反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。从v—[s]矩形双曲线上可得V，再从V/2处可求得Km值，但实际上，即使用很大的底物浓度，也只能得到趋近于V的反应速度，而达不到真正的V，因此测不到准确的Km值，为了得到准确的Km值，可以把米氏方程式加以改变，使之成为斜截式：y=kx+b的直线方程，
激光粒度仪散射理论发展史
激光粒度仪主要依据Fraunhofer 衍射和Mie散射两种光学理论。 散射理论的研究开始于上一世纪的70年代。1871年，瑞利（Lord Rayleigh）首先提出了著名的瑞利散射定律，并用电子论的观点解释了光散射的本质。瑞利散射定律的适用条件是散射体的尺寸要比光波波长小。 1908年，米氏（G.
米氏常数的的意义与应用
米氏常数在酶学和代谢研究中均为重要特征数据 。（1）同一种酶如果有几种底物，就有几个Km，其中尾值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。不同的底物有不同的Km值，这说明同一种酶对不同底物的亲和力不同。一般用1/Km近似地表示酶对底物亲和力的大小，1/Km愈大，表示酶对该底物的亲和力愈大，酶促
米氏常数的定义和应用范围
米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。它是酶的一个特征性物理量，其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。
米氏方程的定义和表达式
米氏方程（Michaelis-Menten equation）表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（S）关系的速度方程，v＝VmaxS/（Km+S）。酶促反应动力学简称酶动力学，主要研究酶促反应的速度以及其它因素，例如抑制剂等对反应速度的影响。在酶促反应中，在低浓度底物情况下，反应相对于底物是