为什么提取细胞蛋白浓度总是很低
细胞总蛋白提取量少原因很多比如可能是该细胞状态不好，造成表达量偏低，提取后蛋白总量就会少蛋白与蛋白间性质差异大，因为所需的细胞提取液不一样，会造成一些蛋白不能溶解于提取液中而和细胞碎片一起沉淀掉不同的提取方法不一样，可能造成部分蛋白沉淀，影响到提取总量蛋白质溶液应该是澄清的，可以无色，可以有色，如果溶液不澄清，可能是离心力不够，混入了细胞碎片或者组织碎片。蛋白溶液澄清与否和浓度没有直接联系......阅读全文
提RNA浓度为什么这么低
1、提取rna测浓度时a260/a280大于3的原因可能是降解。2、一般对于dna,纯净的时候比值是1.8，而对于rna则是接近2.0。如果超过这个值，那么最有可能的就是核酸降解了，因为寡聚的核酸和核苷酸在260的吸收峰比长链核苷酸要大，所以会使比值上升。
提RNA浓度为什么这么低
1、提取rna测浓度时a260/a280大于3的原因可能是降解。2、一般对于dna,纯净的时候比值是1.8，而对于rna则是接近2.0。如果超过这个值，那么最有可能的就是核酸降解了，因为寡聚的核酸和核苷酸在260的吸收峰比长链核苷酸要大，所以会使比值上升。
提质粒，得到的DNA浓度特别低
通细菌扩增培养程混杂菌导致含目质粒细菌比例降通挑克隆规模培养提质粒通发现质粒产量错扩增培养质粒提建议挑取克隆鉴定功再用平皿培养功菌液再离比较散克隆再扩增培养提前先提1ml鉴定确认没问题更换菌种持续现问题更换菌种产受态细胞期扩增产已经退化表型改变换进口受态细胞切恢复
蛋白浓度测定方法
微量凯氏定氮法：由于蛋白质中存在着含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此蛋白质溶液在280nm处具有紫外吸收高峰。在一定浓度范围内，蛋白质溶液在此波长处的吸光度与其浓度呈正比关系，因此利用这一性质可进行蛋白质定量测定。微量凯氏定氮法迅速、简便、不消耗样品、低浓度盐类不干扰测定，可测定0.1～1.0m
Bradford法测蛋白浓度
原理：这一方法基于考马斯亮蓝G-250有红蓝两种不同的形式。在一定浓度的乙醇及酸性条件下，可配成淡红色的溶液，当与蛋白质结合后，产生蓝色化合物，反应迅速而稳定。反应化合物在465－595nm处有最大的光吸收值，化合物颜色的深浅与蛋白浓度的高低成正比关系，因此可检测595nm的光吸收值的大小计算蛋白的
Bradford法测蛋白浓度
原理：这一方法基于考马斯亮蓝G-250有红蓝两种不同的形式。在一定浓度的乙醇及酸性条件下，可配成淡红色的溶液，当与蛋白质结合后，产生蓝色化合物，反应迅速而稳定。反应化合物在465－595nm处有最大的光吸收值，化合物颜色的深浅与蛋白浓度的高低成正比关系，因此可检测595nm的光吸收值的大小计算蛋白的
毕赤酵母发酵液浓度低怎么办
利用该反应原理建立毕赤酵母发酵。甲醇经高锰酸钾氧化生成的甲醛，在硫酸介质中与变色酸生成紫色化合物，于574nm处有特征吸收峰.利用该反应原理建立毕赤酵母发酵过程中检测甲醇含量的变色酸分光光度法。该法测定甲醇浓度（0.05%~0.5%（m/V））线性关系良好（R2=0.999），回收率为99.4%~1
为何液体会走由浓度高的向浓度低的一侧扩散
我觉得这和热力学第二定律有关，首先是关于分子的热运动，两侧的浓度差只是物体的初始状态，由于分子热运动的原因，物质分子会无规则运动进入另一侧，也就是初态浓度较低的那一侧，而最终平衡的状态一定是物质浓度在两侧达到相同，则是因为两侧的分子数一样多，这种方式的排列组合在所有可能状态中占比最大，而其他的状态所
蛋白质浓度分析实验
BRADFORD分析（BIORAD) BCA分析(PIERCE) 三氯乙醇沉淀 实验材料 标准蛋白质
酶标仪测蛋白浓度怎么计算
先制备标准曲线，根据标准曲线计算浓度。要看你用的是哪种酶标仪，不同的酶标仪的使用方法不同，但原理都是紫外可见分光光度仪。在特定波长下，测定化合物的吸光度与浓度成线性关系。
酶标仪测蛋白浓度怎么计算
先制备标准曲线，根据标准曲线计算浓度。要看你用的是哪种酶标仪，不同的酶标仪的使用方法不同，但原理都是紫外可见分光光度仪。在特定波长下，测定化合物的吸光度与浓度成线性关系。
怎么用NanoDrop检测蛋白浓度
nano测的不太准的，建议你还是用2100测一下，每种测序仪都有一个上机浓度要求，只要可以达到这个要求就能进行高通量测序了。
蛋白质浓度分析实验
BRADFORD分析（BIORAD)BCA分析(PIERCE)三氯乙醇沉淀实验材料标准蛋白质 试剂、试剂盒BSA
蛋白浓度测定及常用方法
蛋白质溶液浓度测定方法有多种，下述几种方法可供选用。蛋白质浓度的测定，往往用于计算纯化方法的回收率的重要方法。一、蛋白浓度的直接测定（UV法）这种方法是在280nm波长，直接测试蛋白。选择Warburg 公式，光度计可以直接显示出样品的浓度，或者是选择相应的换算方法，将吸光值转换为样品浓度。蛋白质测
蛋白质浓度计算
1ml蛋白质，你稀释到了100ml, 说明现在里面有1%的蛋白质。然后取0.6毫升，对考马斯和蒸馏水，里面现在有（0.6/6.0）×0.01毫升的蛋白质。测完光，对完标准曲线后，得到的12.777ug/ml 是0.001毫升的蛋白质的浓度哦。所以， 总的蛋白质浓度，也就是一开始的那1毫升里的蛋白质浓
怎么用NanoDrop检测蛋白浓度
nano测的不太准的，建议你还是用2100测一下，每种测序仪都有一个上机浓度要求，只要可以达到这个要求就能进行高通量测序了。
酶标仪测蛋白浓度怎么计算
先制备标准曲线，用公式算出曲线的斜率（r）和截距（b），根据标准曲线计算浓度c=r*a＋bc,其中a表示吸光率。 要看你用的是哪种酶标仪，不同的酶标仪的使用方法不同，但原理都是紫外可见分光光度仪。在特定波长下，测定化合物的吸光度与浓度成线性关系。
蛋白质浓度计算
1ml蛋白质，你稀释到了100ml, 说明现在里面有1%的蛋白质。然后取0.6毫升，对考马斯和蒸馏水，里面现在有（0.6/6.0）×0.01毫升的蛋白质。测完光，对完标准曲线后，得到的12.777ug/ml 是0.001毫升的蛋白质的浓度哦。所以， 总的蛋白质浓度，也就是一开始的那1毫升里的蛋白质浓
样品浓度低，原子吸收测量读数为负值怎么解决
1.造成A值为负是因为样品浓度太低，机器根本检测不到样品的信号，仪器本身的噪声所产生的。改进方法为：1，富集样品后再做。2，改变测量的方法。3，更换噪声小、检出险低的仪器。2.刚点火测应灵敏度高，过段时间灵敏度下降并达平衡，所以负信号不会转为正信号的。出现负信号可能是对空白问题重视不够，用以调零的"
低白蛋白血症的简介
低白蛋白血症不是一个独立的疾病，而是各种原因所致氮负平衡的结果。主要表现营养不良。血液中的蛋白质主要是血浆蛋白质及红细胞所含的血红蛋白。血浆蛋白质包括血浆白蛋白、各种球蛋白、纤维蛋白原及少量结合蛋白如糖蛋白、脂蛋白等,总量为6.5～7.8g%。若血浆总蛋白质低于6.0g%，则可诊断为低蛋白血症。
低α脂蛋白血症的治疗
尽管还未设计特定的临床试验来检测改善高密度脂蛋白的效果，但是对每个人来说继续用非药理学的方法来提高高密度脂蛋白水平是明智的，这些方法包括停止吸烟，减肥和增加锻炼.此外，在一些已有低 HDL 水平的病人中避免使用降低 HDL 水平的药物。 用烟酸治疗经常能使 HDL 水平得到很快的提高，用纤维酸
低α脂蛋白血症的介绍
低α-脂蛋白血症（低高密度脂蛋白血症）许多流行病学的研究显示，低水平的高密度（α-）脂蛋白（HDL）与冠心病[1]（CAD）发病率的上升有关联，此病常由基因因素所致.此外，肥胖，少活动的生活方式，吸烟，糖尿病，尿毒症和肾病综合征及一些药物（噻嗪利尿药，类维生素A，β-阻滞剂，雄激素类固醇，大多数
探索低丰度蛋白质
生物样品中由于高丰度蛋白质（例如，血清或血浆中的白蛋白或免疫球蛋白）的存在，而会使低丰度蛋白质的检测变得极具挑战性。ProteoMiner 低丰度蛋白富集系统是一种新型的样品制备手段，它能极为有效地减少复杂生物样品中蛋白浓度的动态范围。ProteoMiner 系统： • 采用了组合的六肽文库方法，
BCA法测定蛋白质浓度
【目的】掌握BCA法测定蛋白质浓度的原理。【原理】BCA(bicinchonininc acid)与二价铜离子的硫酸铜等其他 试剂组成的 试剂 ，混合一起即成为苹果绿，即BCA工作试剂。在碱性条件下，BCA与蛋白质结合时，蛋白质将Cu2+ 还原为Cu+ ，一个Cu+ 螯合二个BCA分子，工作试剂由原
BCA蛋白浓度检测的实验操作
绘制标准曲线：取96孔酶标板，按下表加入试剂。管号12345678标准蛋白溶液（μl）蒸馏水（μl）BCA试剂（μl）蛋白质浓度（mg/ml）02020001192000.0252182000.054162000.18122000.21282000.31642000.42002000.5上述试剂加完
BCA蛋白浓度检测的实验操作
绘制标准曲线：取96孔酶标板，按下表加入试剂。 管号 1 2 3 4 5 6 7 8 标准蛋白溶液（μl）蒸馏水（μl）BCA试剂（μl）蛋白质浓度（mg/ml） 0202000 1192000.025 2182000.05 4162000.1 8122000.2 1282000.3 1642000
蛋白质溶液浓度怎么算
你想：最开始的浓度假设是xug/mL那么取了1ml蛋白质溶液,稀释到了100ml,则浓度为x/100 ug/mL再取0.6mL,加入0.4ml蒸馏水和5ml考马斯后,浓度为x/100 *0.6/6故x/100 *0.6/6 =12.777那么x=12.777*100*6/0.6ug/mL
bca法测蛋白浓度稀释倍数
1、根据样品数量，按50体积BCA试剂A加1体积BCA试剂B（50:1）配制适量BCA工作液，充分混匀。BCA工作液室温24小时内稳定。2、完全溶解蛋白标准品，取10微升稀释至100微升 ，使终浓度为0.5mg/ml。蛋白样品在什么溶液中，标准品也宜用什么溶液稀释。但是为了简便起见，也可以用0.9%
BCA蛋白浓度检测的实验操作
绘制标准曲线：取96孔酶标板，按下表加入试剂。管号12345678标准蛋白溶液（μl）蒸馏水（μl）BCA试剂（μl）蛋白质浓度（mg/ml）02020001192000.0252182000.054162000.18122000.21282000.31642000.42002000.5上述试剂加完
BCA蛋白浓度检测的实验试剂
Bicinchoninic acid (BCA )法是在世界上常用的蛋白浓度检验方法之一BCA法基础上改进而成。其原理与Lowery法蛋白定量相似，即在碱性环境下蛋白质与Cu 2+ 络合并将Cu 2+ 还原成Cu + 。两分子BCA与一个Cu + 螯合形成稳定的紫蓝色复合物，在562 nm处有高的光