针对乳酸脱氢酶同工酶进行测定的临床意义
1.乳酸脱氢酶同工酶结果要与临床症状结合才能做出准确判断。 2.LDH1和LDH2升高，且LDH1/LDH2>1见于：急性心肌梗死、溶血性贫血、急性镰刀型红细胞贫血、巨幼红细胞贫血等恶性贫血。急性肾皮质坏死及各种血管内外溶血症（若无LDH1升高，可排除溶血性贫血）。 3.LDH5升高：骨骼肌炎症、损伤及退化、肝损伤（肝硬变、肝炎、肝过度充血）、癌。 4.单纯LDH1升高：细菌性细胞瘤（如，畸胎瘤、睾丸细胞瘤及卵巢坏死性细胞瘤）。 5.总LDH升高而同工酶谱正常见于：心脏病、肝病、骨骼肌病、瘤及其他功能性失调症。对部分癌症患者LDH值越高，预后越不良。 6.LDH2、LDH3及LDH4均升高：大量血小板破坏（如：肺栓塞、大量输血等）、淋巴系统疾病（如：传染性单核细胞增多症、淋巴瘤及淋巴性白血病等）。......阅读全文
乳酸脱氢酶（lactate－dehydrogenase，LDH）活力测定（比色法）
实验原理乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase简称LDH，EC.1.1.1.27, L－乳酸：NAD+氧化还原酶）广泛存在于生物细胞内，是糖代谢酵解途径的关键酶之一，可催化下列可逆反应。 LDH可溶于水或稀盐溶液。组织中LDH含量测定方法很多，其中紫外分光光度法更为简单、快
比色法测定血清乳酸脱氢酶（LDH）实验
实验方法原理乳酸脱氢酶催化L-乳酸脱氢，生成丙酮酸，丙酮酸和2,4-二硝基苯肼反应，生成丙酮酸、二硝基苯腙，在磁性溶液中呈棕红色，其颜色深浅与丙酮酸浓度成正比，由此计算酶的活力单位。实验步骤一、 实验试剂：1. 底物缓冲液（含0.3mol/L乳酸，PH8.8）：称取二乙醇胺2.1g，加蒸馏水约80m
比色法测定血清乳酸脱氢酶（LDH）实验
实验方法原理 乳酸脱氢酶催化L-乳酸脱氢，生成丙酮酸，丙酮酸和2,4-二硝基苯肼反应，生成丙酮酸、二硝基苯腙，在磁性溶液中呈棕红色，其颜色深浅与丙酮酸浓度成正比，由此计算酶的活力单位。实验步骤 一、 实验试剂：1. 底物缓冲液（含0.3mol/L乳酸，PH8.8）：称取二乙醇胺2.1g，加蒸馏水约8
临床常用血清酶同工酶及其亚型分析(2)
二、γ-谷氨酰转移酶及其同工酶（一）生物化学特征g-谷氨酰转移酶（γ-GT或GGT）又称γ-谷氨酰转肽酶（γ-GTP或GGTP），是一种含巯基的线粒体酶。组织分布以肾脏含量最多，其次为胰、肺、肝等。血清中的γ-GT则主要来自肝胆，红细胞中几乎无γ-GT，因此溶血对其测定影响不大。（二）测定方法目前国
测定血乳酸的临床意义是什么？
其临床意义，血乳酸增高是提示外周组织灌注不良和细胞内缺氧的较好指标。他的动态变化以及机体的内环境有着重要相关性，尤其对检测脓毒症和脓毒性休克的患儿的转归非常重要，即血乳酸的持续增高或在复苏最初的6-8个小时下降不明显，则提示病人危重，且病死率增高。若乳酸进行性下降，表明治疗有效，且预后越好。
血清肌酸激酶测定的正常参考值及临床意义
正常参考值 健康成年男性：38-174 U/L； 健康成年女性：26-140 U/L。 临床意义 （1）心脏疾病：此酶是继转氨酶后至今临床上最重要的酶，特别是在诊断心肌梗死上有较高价值。和常用的谷草转氨酶、乳酸脱氢酶相比，有下列优点：在这几个酶中肌酸激酶最先升高，疼痛出现后4 小时肌酸激
乳酸脱氢酶的临床意义及正常值参考范围
临床意义 乳酸脱氢酶活性增高主要见于心肌梗死、急性或慢性肝炎、肝癌（尤其是转移性肝癌），其他可见于骨骼肌疾病、血液系统疾病、肺梗死、甲状腺功能减退、肾病综合征及晚期恶性肿瘤等。 1、以前乳酸脱氢酶检测多用于心肌梗死的诊断，急性心肌梗死后LD活性12~24小时即升高，48-72小时达到高峰，1
乳酸脱氢酶的基本信息
乳酸脱氢酶(LDH或LD)是参与糖酵解和糖异生工程中催化乳酸和丙酮酸之间氧化还原反应的重要酶类。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。在糖酵解的发生速率上，乳酸脱氢酶不是限速酶，故对发生速率影响不大。
乳酸脱氢酶的注意事项
1、由于红细胞内乳酸脱氢酶的含量比正常血清中乳酸脱氢酶含量高得多，溶血时血清乳酸脱氢酶活性显著增高，所以送检的标本不能溶血。 2、由于草酸抑制乳酸脱氢酶，故测乳酸脱氢酶活性，宜采用血清而并非采用血浆。 3、若血清中未除尽血块，无论在4℃或室温存放标本，乳酸脱氢酶活性均会明显增高。
关于血清乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶（LDH或LD）是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酮酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的α-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中，以心、肾、骨骼肌含量最高，肝、脾、胰和肺组织次之。这些组织中的LDH的活力比血清中高得多。所以当少量组织坏死时，该酶即释放血而使其他血液中
关于脑脊液乳酸脱氢酶的简介
正常脑脊液中已知酶有20多种，比血清中少。活性远低于血清，绝大多数酶不能透过血脑屏障也不受血清酶活性高低的影响，说明脑脊液酶不是来自血液。脑脊液酶的来源及其在病理条件下升高机制大致如下：血脑屏障的通透性改变；脑细胞内酶的释放；脑脊液中各种细胞的解体；肿瘤细胞内酶的释放；颅内压升高；脑脊液酶的清除
乳酸脱氢酶的注意事项
1、由于红细胞内乳酸脱氢酶的含量比正常血清中乳酸脱氢酶含量高得多，溶血时血清乳酸脱氢酶活性显著增高，所以送检的标本不能溶血。 2、由于草酸抑制乳酸脱氢酶，故测乳酸脱氢酶活性，宜采用血清而并非采用血浆。 3、若血清中未除尽血块，无论在4℃或室温存放标本，乳酸脱氢酶活性均会明显增高。
关于乳酸脱氢酶的基本介绍
乳酸脱氢酶（LD或LDH）是一种糖酵解酶，主要作用是催化乳酸氧化为丙酮酸，将氢转移给NAD成为NADH。乳酸脱氢酶广泛存在于人体各组织中，最多见于心肌、骨骼肌和红细胞。 乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LD/LDH）为含锌离子的金属蛋白，分子量为135~140kD，由H
简述乳酸脱氢酶的主要作用
乳酸脱氢酶是微生物中催化苯丙酮酸生成苯乳酸（phenyllactic acid，PLA，C9H10O3，也称2-羟基-3-苯基丙酸）的一类关键酶。乳酸脱氢酶是生物体内糖酵解途径中一种至关重要的氧化还原酶，能可逆地催化乳酸氧化为丙酮酸，该催化反应是无氧糖酵解的最终产物。 乳酸脱氢酶主要存在于心肌、
乳酸脱氢酶的注意事项
1、由于红细胞内乳酸脱氢酶的含量比正常血清中乳酸脱氢酶含量高得多，溶血时血清乳酸脱氢酶活性显著增高，所以送检的标本不能溶血。 2、由于草酸抑制乳酸脱氢酶，故测乳酸脱氢酶活性，宜采用血清而并非采用血浆。 3、若血清中未除尽血块，无论在4℃或室温存放标本，乳酸脱氢酶活性均会明显增高。
泪液乳酸脱氢酶检查作用
泪液乳酸脱氢酶检查对角膜疾病的诊断有辅助意义。在细菌性角膜溃疡和角结膜化学伤时，泪LDH和MDH活性下降。凡角结膜上皮损伤，LDH同工酶H/M比值和MDHm均有不同程度升高，但MDHm更能反映角膜组织损害的情况和病变程度。如在角膜溃疡和可疑干性角结膜炎(KCS)，MDHm升高而泪LDH的H/M比
同工酶测定的临床意义和注意事项
临床意义1）在AMI后6h LD1开始出现升高，总LD活性升高略为滞后。AMI时LD1较LD2释放多，LD1/LD2＞1.0，LD1/LD2比值的峰时约在发病后24～36h，然后开始下降，发病后4～7d恢复正常。2）当AMI病人的LD1/LD2倒置且伴有LD5增高时，预后比仅出现LD1/LD2倒置差
CK及其同工酶测定的临床意义是什么
CK 的测定方法有比色法、紫外分光光度法和荧光法等。由于以磷酸肌酸为底物的逆向反应速度为正向反应速度的6倍，所以采用逆向反应进行测定较为普及。如肌酸显色法和酶偶联法，其中后者最常用，为国内外测定CK的参考方法。CK同工酶 多用电泳和免疫抑制法测定，但两法均会受溶血和巨CK的干扰，免疫抑制法还会受
泪液乳酸脱氢酶的注意事项
不合宜人群：一般无特殊人群。 检查前禁忌：用手揉眼睛，这样会使眼睛感染，加重病情，影响检查效果。 检查时要求：配合医生指示做好相关检查。
血清乳酸脱氢酶的注意事项
（1）比色法： ①乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物，但因其为水溶液，含量不够准确，且保存不当易产生酮酸类物质，抑制酶促反应。而乳酸锂为固体，稳定，易于称量。 ②除二乙醇胺缓冲液外，也可用Tris或焦磷酸缓冲液，避免了原金氏法中甘氨酸缓冲液对LDH的抑制作用，提高了阳性检出率。 ③比色应在5
关于红细胞乳酸脱氢酶的简介
乳酸脱氢酶能可逆地催化乳酸氧化为丙酮酸，该催化反应是无氧糖酵解的最终产物，此酶广泛地存在于身体各组织细胞的胞浆中，以心、骨骼肌和肾脏最丰富，其次为肝、脾、胰腺、脑和肺脏等，正常血清中含有LDH，而多数组织中酶活性要比血清高出1000倍。 (1) 成人：习惯单位：200±26.5U/g Hb (
泪液乳酸脱氢酶的正常值
LDH1.29～9.02U/L； LDH同工酶LDH10.66±0.51%； MDH活性0.25～2.2U/L； MDH同工酶MDHs80%～98.1%； 以MDHm>20%为异常； LDH/MDH70岁者4.55±0.51。
泪液乳酸脱氢酶的检查过程
1、比色法： （1）乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物，但因其为水溶液，含量不够准确，且保存不当易产生酮酸类物质，抑制酶促反应。而乳酸锂为固体，稳定，易于称量。 （2）除二乙醇胺缓冲液外，也可用Tris或焦磷酸缓冲液，避免了原金氏法中甘氨酸缓冲液对LDH的抑制作用，提高了阳性检出率。 （3）
精液乳酸脱氢酶x的相关症状
精囊增大，前列腺结石，前列腺钙化，精囊缩小，前列腺素合成减少，前列腺缩小变硬，前列腺增生，前列腺硬结，前列腺肥大，前列腺分泌物含有许多脓缩细胞
乳酸脱氢酶（LDH）的医学决定水平
参考值100～240U/L（L→P）170U/L此值在参考范围以内，等于或低于此值可排除许多与LDH升高有关的疾病，而考虑其他的诊断。此值还可作为病人自身的对照，用来与以前或将来的测定值作比较。300U/L高于此水平时，应考虑到可能引起LDH升高的各种疾病，如心肌梗塞、肝病变、传染性单核细胞增多症、
血清乳酸脱氢酶的正常值
（1）酶速率法（37℃）218～458U/L； （2）比色法225～540U/L； （3）乳酸法（37℃）LDH-L109～245U/L； （4）丙酮酸法（37℃）LDH-P240～460U/L。
关于积液乳酸脱氢酶的基本介绍
乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内，其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶，几乎存在于所有组织中。同功酶有五种形式，即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(M4)，可用电泳方法将其
血清乳酸脱氢酶的注意事项
(1)、比色法： ①乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物，但因其为水溶液，含量不够准确，且保存不当易产生酮酸类物质，抑制酶促反应。而乳酸锂为固体，稳定，易于称量。 ②除二乙醇胺缓冲液外，也可用Tris或焦磷酸缓冲液，避免了原金氏法中甘氨酸缓冲液对LDH的抑制作用，提高了阳性检出率。 ③比色应在5-
关于D乳酸脱氢酶的简介
大多数D-乳酸脱氢酶催化是可逆反应，极少数不可逆；对于可逆的D-乳酸脱氢酶来说，只有环境中乳酸浓度较高时才催化逆反应，即催化乳酸合成丙酮酸，来参与细菌的代谢。 D-乳酸脱氢酶的一级结构比对表明，不同种属的D-乳酸脱氢酶的氨基酸序列存在较大的差异，但是参与丙酮酸的结合与催化的氨基酸残基却十分保守
血清乳酸脱氢酶的检查过程
静脉采血后立即送检，检测方法： （1）比色法： 混匀，室温放置5min后，在440nm波长，比色杯光径1.0cm，蒸馏水调零点，读取各管吸光度，以AU-AC之差值查标准曲线，求出LDH活力单位。 （2）连续监测法： 各实验室可根据本室生化自动仪型号及说明书操作。主要参数为340nm波长，