血清乳酸脱氢酶(LDH)活性测定方法和意义

乳酸脱氢酶是体内能量代谢过程中的一个重要的酶。此酶几乎存在于所有组织中,以肝、肾、心肌、骨骼肌、胰腺和肺中为最多。这些组织中的LDH的活力比血清中高得多。所以当少量组织坏死时,该酶即释放血而使其他血液中的活力升高。测定此酶常用于对心梗、肝病和某些恶性肿瘤的辅助诊断。 1.正常参考值速率法(LDH-L法):100~240 U/L比色法:190~310 U/L 2.临床意义:① 心肌梗塞:心肌梗塞后9~20h开始上升,36~60h达到高峰,持续6~10天恢复正常(比AST、CK持续时间长),因此可作为急性心肌梗塞后期的辅助诊断指标。 ② 肝脏疾病:急性肝炎,慢性活动性肝炎,肝癌,肝硬化,阻塞性黄疸等。肿瘤转移所致的胸腹水中LDH往往也升高。 ③ 血液病:如白血病、贫血、恶性淋巴瘤等,LDH升高。 ④ 骨骼肌损伤、进行性肌萎缩、肺梗塞等。 ⑤ 恶性肿瘤转移所致胸、腹水中乳酸脱氢酶活力往往升高。 ⑥ 正常新生儿LDH水......阅读全文

乳酸脱氢酶的注意事项

  1、由于红细胞内乳酸脱氢酶的含量比正常血清中乳酸脱氢酶含量高得多,溶血时血清乳酸脱氢酶活性显著增高,所以送检的标本不能溶血。  2、由于草酸抑制乳酸脱氢酶,故测乳酸脱氢酶活性,宜采用血清而并非采用血浆。  3、若血清中未除尽血块,无论在4℃或室温存放标本,乳酸脱氢酶活性均会明显增高。

乳酸脱氢酶的注意事项

  1、由于红细胞内乳酸脱氢酶的含量比正常血清中乳酸脱氢酶含量高得多,溶血时血清乳酸脱氢酶活性显著增高,所以送检的标本不能溶血。  2、由于草酸抑制乳酸脱氢酶,故测乳酸脱氢酶活性,宜采用血清而并非采用血浆。  3、若血清中未除尽血块,无论在4℃或室温存放标本,乳酸脱氢酶活性均会明显增高。

乳酸脱氢酶的基本信息

乳酸脱氢酶(LDH或LD)是参与糖酵解和糖异生工程中催化乳酸和丙酮酸之间氧化还原反应的重要酶类。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内,其中以肾脏含量较高。在糖酵解的发生速率上,乳酸脱氢酶不是限速酶,故对发生速率影响不大。

乳酸脱氢酶检验临床意义

正常参考值:230-46临床意义:增高:急性心肌梗塞发作后12-48小时开始升高,2-4天可达高峰,8-9天恢复正常。另外,肝脏疾病恶性肿瘤可引起LDH增高。

简述乳酸脱氢酶的主要作用

  乳酸脱氢酶是微生物中催化苯丙酮酸生成苯乳酸(phenyllactic acid,PLA,C9H10O3,也称2-羟基-3-苯基丙酸)的一类关键酶。乳酸脱氢酶是生物体内糖酵解途径中一种至关重要的氧化还原酶,能可逆地催化乳酸氧化为丙酮酸,该催化反应是无氧糖酵解的最终产物。 乳酸脱氢酶主要存在于心肌、

乳酸脱氢酶的注意事项

  1、由于红细胞内乳酸脱氢酶的含量比正常血清中乳酸脱氢酶含量高得多,溶血时血清乳酸脱氢酶活性显著增高,所以送检的标本不能溶血。  2、由于草酸抑制乳酸脱氢酶,故测乳酸脱氢酶活性,宜采用血清而并非采用血浆。  3、若血清中未除尽血块,无论在4℃或室温存放标本,乳酸脱氢酶活性均会明显增高。

乳酸脱氢酶的临床意义

  乳酸脱氢酶活性增高主要见于心肌梗死、急性或慢性肝炎、肝癌(尤其是转移性肝癌),其他可见于骨骼肌疾病、血液系统疾病、肺梗死、甲状腺功能减退、肾病综合征及晚期恶性肿瘤等。  1、以前乳酸脱氢酶检测多用于心肌梗死的诊断,急性心肌梗死后LD活性12~24小时即升高,48-72小时达到高峰,10-12天恢

乳酸脱氢酶的临床意义

  乳酸脱氢酶活性增高主要见于心肌梗死、急性或慢性肝炎、肝癌(尤其是转移性肝癌),其他可见于骨骼肌疾病、血液系统疾病、肺梗死、甲状腺功能减退、肾病综合征及晚期恶性肿瘤等。  1、以前乳酸脱氢酶检测多用于心肌梗死的诊断,急性心肌梗死后LD活性12~24小时即升高,48-72小时达到高峰,10-12天恢

关于血清乳酸脱氢酶的简介

  乳酸脱氢酶(LDH或LD)是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一,可催化丙酮酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应,也可催化相关的α-酮酸。LDH广泛存在于人体组织中,以心、肾、骨骼肌含量最高,肝、脾、胰和肺组织次之。这些组织中的LDH的活力比血清中高得多。所以当少量组织坏死时,该酶即释放血而使其他血液中

乳酸脱氢酶的测定方面介绍

  1、乳酸脱氢酶的测定  乳酸脱氢酶催化乳酸氧化为丙酮酸为可逆反应,正反两个方向的反应均能测定。但逆反应测得的乳酸脱氢酶活性比正反应高得多,所以采用不同的测定方法得出的结果也会不同。  2、乳酸脱氢酶同工酶测定  乳酸脱氢酶同工酶的测定方法有电泳法、离子交换柱层析法、免疫法、抑制法和酶切法。

乳酸脱氢酶同工酶测定

  乳酸脱氢酶同工酶的测定方法有电泳法、离子交换柱层析法、免疫法、抑制法和酶切法

乳酸脱氢酶测定的原理介绍

  乳酸脱氢酶催化乳酸至丙酮酸之间的可逆性反应,目前正反两个方向的反应均能测定,由于逆反应的速度比正反应快4倍,测得的活性也高得多,因此采用不同反应方式的试剂盒得出的结果也不相同。  1994年IFCC推荐的参考方法为从乳酸至丙酮的正反应。  L-乳酸+氧化型辅酶Ⅰ→丙酮酸+还原型辅酶Ⅰ 

血清乳酸脱氢酶临床意义

LDH测定常用诊断心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤。  (1)心肌梗死:发病10-12h升高,24-48h达高峰,8-9天后恢复正常。与CK相比,虽然酶活性出现较迟,阳性率较低,但持续时间长,且活性增高的程度与心肌梗死的病情密切相关,梗死范围越大,其酶活性越高。若LDH增高后恢复迟缓,或在病程中再次增高

关于乳酸脱氢酶的基本介绍

  乳酸脱氢酶(LD或LDH)是一种糖酵解酶,主要作用是催化乳酸氧化为丙酮酸,将氢转移给NAD成为NADH。乳酸脱氢酶广泛存在于人体各组织中,最多见于心肌、骨骼肌和红细胞。  乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LD/LDH)为含锌离子的金属蛋白,分子量为135~140kD,由H

乳酸脱氢酶(LD)测定的介绍

  乳酸脱氢酶(LD)测定:乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内,其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶,几乎存在于所有组织中。同功酶有五种形式,即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(

血清乳酸脱氢酶的正常值

  (1)酶速率法(37℃)218~458U/L;  (2)比色法225~540U/L;  (3)乳酸法(37℃)LDH-L109~245U/L;  (4)丙酮酸法(37℃)LDH-P240~460U/L。

泪液乳酸脱氢酶的检查过程

  1、比色法:  (1)乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物,但因其为水溶液,含量不够准确,且保存不当易产生酮酸类物质,抑制酶促反应。而乳酸锂为固体,稳定,易于称量。  (2)除二乙醇胺缓冲液外,也可用Tris或焦磷酸缓冲液,避免了原金氏法中甘氨酸缓冲液对LDH的抑制作用,提高了阳性检出率。  (3)

乳酸脱氢酶及其同工酶简介

  乳酸脱氢酶(LD)分子量为135~140KD,由两种亚单位组成:H(表示heart)和M(表示muscle)。它们按不同的形式排列组合形成含4个亚基的5种同工酶,即:LD1(H4)、LD2(H3M1)、LD3(H2M2)、LD4(HM3)、LD5(M4)。  LD催化丙酮酸与乳酸之间还原与氧化反

关于红细胞乳酸脱氢酶的简介

  乳酸脱氢酶能可逆地催化乳酸氧化为丙酮酸,该催化反应是无氧糖酵解的最终产物,此酶广泛地存在于身体各组织细胞的胞浆中,以心、骨骼肌和肾脏最丰富,其次为肝、脾、胰腺、脑和肺脏等,正常血清中含有LDH,而多数组织中酶活性要比血清高出1000倍。  (1) 成人:习惯单位:200±26.5U/g Hb (

泪液乳酸脱氢酶的注意事项

  不合宜人群:一般无特殊人群。  检查前禁忌:用手揉眼睛,这样会使眼睛感染,加重病情,影响检查效果。  检查时要求:配合医生指示做好相关检查。

血清乳酸脱氢酶的注意事项

(1)、比色法:  ①乳酸钾、乳酸钠也可作为LDH底物,但因其为水溶液,含量不够准确,且保存不当易产生酮酸类物质,抑制酶促反应。而乳酸锂为固体,稳定,易于称量。  ②除二乙醇胺缓冲液外,也可用Tris或焦磷酸缓冲液,避免了原金氏法中甘氨酸缓冲液对LDH的抑制作用,提高了阳性检出率。  ③比色应在5-

乳酸脱氢酶染色的临床意义

  11:35 医学教育网|大小  乳酸脱氢酶(LDH)是糖酵解过程中的一个酶,近来发现LDH及其五种同功酶在胚胎和肿瘤组织的同功酶谱很相似,因此它在肝癌、白血病等的临床诊断上也具有重要价值。  原始红细胞胞浆内LDH颗粒比较丰富,随着红细胞系统进一步分化,酶的量逐渐减少。在晚幼红细胞内仅能看到少数

临床化验单详解乳酸脱氢酶

乳酸脱氢酶(LDH,LD)介绍: 乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内,其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶(LDH,LD)正常值: 血清:100-300U/L;  尿:560-2050U/L;  脑脊液含量为血清的1/10。乳酸脱氢酶(LDH,LD)临床意义: 增高:见于肝

乳酸脱氢酶测定的临床意义

  乳酸脱氢酶升高常见于:  (1)心肌梗死:心肌梗死后9-20h开始上升,36-60h达到高峰,持续6-10天恢复正常,因此可作为急性心肌梗死后期的辅助诊断指标。  (2)肝脏疾病:急性肝炎、慢性活动性肝炎、肝癌、肝硬化、阻寒性黄疸等。  (3)血液病:如白血病、贫血、恶性淋巴瘤等。  (4)骨骼

生化检测项目泪液乳酸脱氢酶介绍

泪液乳酸脱氢酶介绍:  泪液中的LDH(EC1.1.1.27)和MDH(EC1.1.1.37)主要来自眼角膜上皮。它们在泪液中的浓度约为血清中该酶浓度的20倍。泪LDH主要含M亚基,以LDH5和LDH4含量最高。泪液MDH同工酶,用醋纤膜电泳,可分离出MDHs和MDHm,健康人泪液以MDHs为主。泪

大鼠乳酸脱氢酶(LDH)ELISA检测法

大鼠乳酸脱氢酶(LDH)ELISA试剂盒 (用于血清、血浆、细胞培养上清液和其它生物体液内) 原理本实验采用双抗体夹心 ABC-ELISA法。用抗大鼠 LDH 单抗包被于酶标板上,标准品和样品中的 LDH与单抗结合,加入生物素化的抗大鼠LDH,形成免疫复合物连接在板上,辣根过氧化物酶标记的Strep

关于D乳酸脱氢酶的简介

  大多数D-乳酸脱氢酶催化是可逆反应,极少数不可逆;对于可逆的D-乳酸脱氢酶来说,只有环境中乳酸浓度较高时才催化逆反应,即催化乳酸合成丙酮酸,来参与细菌的代谢。  D-乳酸脱氢酶的一级结构比对表明,不同种属的D-乳酸脱氢酶的氨基酸序列存在较大的差异,但是参与丙酮酸的结合与催化的氨基酸残基却十分保守

乳酸脱氢酶测定及临床意义

  英文名称:LDH  正常范围:血清 100~300U/L;       尿 560~2050U/L;       脑脊液含量为血清的1/10。  检查介绍:乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内,其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶      

乳酸脱氢酶测定的临床意义

乳酸脱氢酶升高常见于:(1)心肌梗死:心肌梗死后9-20h开始上升,36-60h达到高峰,持续6-10天恢复正常,因此可作为急性心肌梗死后期的辅助诊断指标。(2)肝脏疾病:急性肝炎、慢性活动性肝炎、肝癌、肝硬化、阻寒性黄疸等。(3)血液病:如白血病、贫血、恶性淋巴瘤等。(4)骨骼肌损伤、进行性肌萎缩

关于积液乳酸脱氢酶的基本介绍

  乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶。乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内,其中以肾脏含量较高。乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶,几乎存在于所有组织中。同功酶有五种形式,即LDH-1(H4)、LDH-2(H3M)、LDH-3(H2M2)、LDH-4(HM3)及LDH-5(M4),可用电泳方法将其