血清结合珠蛋白测定正常值与临床意义
正常值 火箭电泳法：1.0-2.7g/L； 放射免疫扩散法： 0.8-2.7g/L； 血红蛋白结合法：0.3-2.0g/L。 临床意义 本测定主要用于反映是否发生溶血。 血清结合珠蛋白增多，见于创伤、肿瘤、系统性红斑狼疮、使用类固醇时、胆道梗阻、妊娠、口服避孕药等。 血清结合珠蛋白减少，见于各种溶血、肝细胞病变、先天性无结合珠蛋白症憾染、巨幼细胞贫血和组织中出现出血。......阅读全文
载脂蛋白AⅠ测定的临床意义
HDL-C反映HDL运载脂质的代谢状态，而ApoAⅠ反映HDL颗粒的合成与分解代谢。 同时测定ApoAⅠ与HDL-C对病理发生状态的分析更有帮助。 1）冠心病患者、脑血管患者ApoAⅠ偏低。 2）ApoAⅠ缺乏症（如Tangier病是罕见的遗传性疾病）、家族性低α脂蛋白血症、鱼眼病等血清中
抗碱血红蛋白测定原理
又称碱变性试验。胎儿血红蛋白（HbF）具有抗碱和抗酸作用。其抗碱作用比HbA更强。将待检的溶血液与一定量的NaOH溶液混合，作用1分钟后加入半饱和硫酸铵中止碱变性反应。HbF抗碱变性作用强，没有变性存在于上清液中，HbA变性沉淀，取上清液于540nm处测定吸光度，检测出HbF的浓度。此试验也称为碱变
血清总蛋白测定的临床意义
增高：常见于高度脱水症（如腹泻，呕吐，休克，高热）及多发性骨髓瘤。 降低：常见于恶性肿瘤，重症结核，营养及吸收障碍，肝硬化、肾病综合征，溃疡性结肠炎，烧伤，失血等。
血红蛋白测定有哪些方法？
1.氰化高铁血红蛋白HiCN测定法：除SHb外ICSH推荐参考方法，具有操作简单、显色快、结果稳定可靠、读取吸光度后可直接定值等优点。致命的弱点是氰化钾（KCN）试剂有剧毒，使用管理不当可造成公害。氰化高铁血红蛋白测定法操作（1）直接测定法①加转化液：试管内加5ml HiCN转化液②采血与转化：取全
蛋白质含量的测定方法（一）
实验原理：蛋白质含量测定法，是生物化学研究中最常用、最基本的分析方法之一。目前常用的有四种古老的经典方法，即定氮法、双缩尿法（Biuret法）、Folin－酚试剂法（Lowry法）和紫外吸收法。另外还有一种近十年才普遍使用起来的新的测定法，即考马斯亮蓝法（Bradford法）。其中Bradford法
优球蛋白溶解时间测定的概述
【参考值】 90～120分钟或以上不溶。 【临床意义】 优球蛋白是在离子浓度低的环境中不溶解的血浆蛋白质。血浆的优球蛋白部分含有纤维蛋白原，血浆素原及活化素。 优球蛋白溶解时间缩短表示活化素增高，纤溶活性增强。本试验适用于下列3种情况： 1.诊断急性纤溶状态。 2.检查有无隐性纤溶活
细菌胞外蛋白含量的测定方法！
一、实验原理这种蛋白质测定法是的方法之一.过去此法是应用泛的一种方法,由于其试剂乙的配制较为困难,近年来逐渐被考马斯亮兰法所取代.此法的显色原理与双缩脲方法是相同的,只是加入了第二种试剂,即Folin—酚试剂,以增加显色量,从而提高了检测蛋白质的灵敏度.这两种显色反应产生深兰色的原因是:在碱性条件下
常用蛋白质测定方法的原理
1、凯氏定氮法准备4个50mL凯氏烧瓶并标号，想1、2号烧瓶中加入定量的蛋白质样品，另外两个烧瓶作为对照，在每个烧瓶中加入硫酸钾-硫酸铜混合物，再加入浓硫酸，将4个烧瓶放到消化架上进行消化。消化完毕后进行蒸馏，全部蒸馏完毕后用标准盐酸滴定各烧瓶中收集的氨量，直至指示剂混合液由绿色变回淡紫红色，即为滴
常用蛋白质浓度测定方法汇总
蛋白质是细胞中最重要的含氮生物大分子之一，承担着各种生物功能。蛋白质的定量分析是蛋白质构造分析的基础。目前常用的蛋白测量的方法主要有BCA法、考马斯亮蓝法(Bradford)和Lowry法等。BCA法 原理在碱性环境下蛋白质与Cu2+络合并将Cu2+还原成Cu1+(biuret reaction)
免疫球蛋白A(IgA)测定的介绍
免疫球蛋白 A（immunoglobulin A，IgA）：相对分子量160000或320000。在正常人血清中的含量仅次于IgG，占血清免疫球蛋白含量的10～20%。从结构来看，IgA有单体、双体、三体及多聚体之分。按其免疫功能又分为血清型及分泌型两种。血清型IgA存在于血清中，其含量占总Ig
关于硫酸鱼精蛋白的检查测定介绍
一、硫酸鱼精蛋白的检查： 1、氮， 取硫酸鱼精蛋白品适量，照氮测定法（附录Ⅶ D第二法）测定，按干燥品计算，含氮量应为21.0%～25.0%。 2、干燥失重， 取硫酸鱼精蛋白，在105 ℃干燥至恒重，减失重量不得过7.0 %（附录Ⅷ L）。 3、热原， 精密称取硫酸鱼精蛋白适量，加氯化钠注
胰凝乳蛋白酶_用－GLUPHEPA－测定
实验材料酶样品试剂、试剂盒磷酸钾GLUPHEPA仪器、耗材分光光度计实验步骤实验所需「试剂」具体见「其他」测定 25℃、405 nm 处光吸收值的增加，对硝基苯胺的吸收系数 ε405＝10.2×103 l（mol · cm）。注意事项其他试剂：0.1 mol/L 磷酸钾，pH 7.610 mmol/
测定载脂蛋白的临床意义
1）血清ApoB水平反映血液中LDL水平，ApoB增高是冠心病危险因素。 但当高TG血症时（VLDL极高），B型LDL增高，B型LDL含ApoB较多而胆固醇（chol）较少，可出现LDL-C虽然不高，但血清ApoB增高的情况，所以ApoB与LDL-C同时测定有利于临床判断。 “高ApoB脂蛋
蛋白浓度测定的方法具体有哪些
蛋白浓度测定的方法：1. 紫外分光光度法紫外光谱吸收法测定蛋白质含量是讲蛋白质溶液直接在紫外分光光度计中测定的方法，不需要任何试剂，操作简单且易回收。蛋白质溶液在280nm附近有强烈的吸收，这是由于蛋白质中酪氨酸、色氨酸残基而引起的，所以光密度受这两种氨基酸含量的支配。另外核蛋白或提取过程中杂有的核
几种蛋白质浓度测定方法
一、Bradford法蛋白质与考马斯亮兰染料结合生成蓝色物质，蓝色物质的量与蛋白质浓度的高低成正比。生成的蓝色物质在595nm处有最大光吸收，通过测定595nm的光吸收，来测定蛋白质浓度。实验中一般利用牛血清白蛋白(BSA)来作标准曲线，此法的灵敏度为25~200ug/ml。甘油、吐温（tween）
糖化血红蛋白测定临床生化
糖化血红蛋白测定的概述：糖化血红蛋白：英文代号为HbA1c，是人体血液中红细胞内的血红蛋白与血糖结合的产物。血糖和血红蛋白的结合生成糖化血红蛋白是不可逆反应，并与血糖浓度成正比，随红细胞消亡而消失（红细胞的生命期120天左右），且因为该实验不受临时血糖浓度波动的影响，所以可反映取血前2～3月血糖的平
蛋白酶的活力测定方法介绍
蛋白酶的种类繁多,不同的蛋白酶的性质和催化反应条件各不相同,无法规定一个统一的测定方法,使用最多的有福林—酚法、紫外分光光度法、甲醛滴定法、DHT-酪蛋白法。1福林酚法蛋白酶催化蛋白质水解成氨基酸,其中含酚基的氨基酸(色氨酸、酪氨酸)与福林试剂反应,生成蓝色复合物,蓝色深浅与含酚基氨基酸的多少成正比
关于血清总蛋白的测定的简介
双缩脲法测定血清总蛋白是临床测定血清总蛋白首选的最方便、最实用的常规方法。 （1）标本采集：采集受试者血清。 （2）检测方法：将受试者血清与蛋白标准液、蒸馏水、双缩脲空白试剂及双缩脲试剂混匀，置25℃环境中30min或37℃环境中10min，在波长540nm处比色，用蒸馏水调零，测各管吸光度
优球蛋白溶解时间测定的应用
优球蛋白是在离子浓度低的环境中不溶解的血浆蛋白质。血浆的优球蛋白部分含有纤维蛋白原，血浆素原及活化素。 优球蛋白溶解时间缩短表示活化素增高，纤溶活性增强。本试验适用于下列3种情况： 1.诊断急性纤溶状态。 2.检查有无隐性纤溶活力增高，特别是对紫绀型心脏病及肝硬化患者手术前的准备。 3.
真蛋白质快速测定仪
仪器介绍：CEM公司的SprintTM真蛋白质含量测定仪结合生物科学与食品科学技术，进行快速精确的蛋白质测定。该系统使用蛋白质融合标签技术区分及测量蛋白质含量（而非氮元素），因此你不必为待检样品中添加过量含氮物质或被含氮物质污染所造成的数据失真。主要特点： 1． 直接测量“真蛋白质”，而非总
蛋白质含量的测定方法（三）
（二）Bradford法的优缺点1、Bradford法的突出优点是：（1）灵敏度高，据估计比Lowry法约高四倍，其最低蛋白质检测量可达1g。这是因为蛋白质与染料结合后产生的颜色变化很大，蛋白质－染料复合物有更高的消光系数，因而光吸收值随蛋白质浓度的变化比Lowry法要大的多。（2）测定快速、简便，
如何选择合适的蛋白含量测定方法
选择一种蛋白测定方法时，需要考虑两个重要因素：缓冲液的化学组成和检测的蛋白量。基于dford方法的Quick Start Bradford和Bio–Rad 蛋白测定灵敏度高，可以兼容糖、巯基乙醇、DTT等。而对于去污剂和NaOH这两种干扰Bradford测定的物质，DC蛋白测定却可以兼容。如果蛋白是
免疫球蛋白E的测定方法
IgE检测包括总IgE和特异性IgE两种。总IgE多采用放射免疫单向扩散法、双抗体夹心抗抗体酶标法、反向间接血凝法等测定。特异性IgE多采用放射性过敏原吸附试验（RAST）和ELISA法测定。
紫外吸收法测定蛋白质含量
（一）原 理蛋白质分子中含有酪氨酸、色氨酸及苯丙氨酸等残基，它们的结构中具有共轭双键，对紫外光有吸收作用，其最大值在280nm波长处。在此波长附近，蛋白质溶液的光吸收值与其含量（范围是0.1~1.0mg/ml）成正比，因此，280nm的吸光度可用作蛋白质的定量测定。若将已知不同浓度的蛋白质标准溶液在
福林酚法定量测定蛋白质
实验概要本实验用福林酚法(Folin—酚试剂法)测定了蛋白质的含量。实验原理Folin—酚试剂法最早是由Lowry确定的测定蛋白质浓度的基本方法。以后在生物化学领域得到广泛的应用。此法的显色原理与双缩脲方法是相同的，只是加入了第二种试剂，即Folin—酚试剂，以增加显色量，从而提高了检测蛋白质的灵敏
关于蛋白质水解的测定介绍
水解程度测定的常用方法是茚三酮法,利用待测蛋白样品完全水解液做为茚三酮比色的标准样品测定蛋白质的水解度。 水解度（ Degree of hydrolysis,DH）代表水解过程中蛋白质肽键被裂解的程度,常用百分数来表示： DH =h/htot× 100% 式中,h是水解后每克蛋白质被裂解的
蛋白酶的活力测定方法介绍
蛋白酶的种类繁多，不同的蛋白酶的性质和催化反应条件各不相同，无法规定一个统一的测定方法，目前使用最多的有福林—酚法、紫外分光光度法、甲醛滴定法、DHT-酪蛋白法。1 福林酚法蛋白酶催化蛋白质水解成氨基酸，其中含酚基的氨基酸（色氨酸、酪氨酸）与福林试剂反应，生成蓝色复合物，蓝色深浅与含酚基氨基酸的多少
血清结合珠蛋白测定的意义
1. 血清结合珠蛋白降低见于： （1）各种溶血性贫血，包括血管内或血管外溶血； （2）肝细胞损害、传染性单核细胞增多症、先天性无结合珠蛋白血症等医学教|育网搜集整理。 2. 血清结合珠蛋白增高见于感染、组织损伤、肝外阻塞性黄疸、恶性肿瘤等。
大豆蛋白的提取与含量测定
序言 蛋白质化学实验蛋白质是一切生物体内重要的组成成份，蛋白质是由二十多种氨基酸以肽键相互联接而成的复杂的高分子化合物，溶于水时形成亲水胶体溶液。在酸碱和酶的作用下，蛋白质被水解成胶胨肽最后形成氨基酸。蛋白质分子依靠氢键、盐键等副价键维持一定的空间构型。在各种物理化学因素影响下，由于副价键的破裂，使
蛋白质水解的作用与测定
作用 蛋白质水解对人体吸收有利，通过蛋白质水解，水解为二肽或三肽的产物在人体内要比自由氨基酸和没有水解的蛋白质更易于吸收。 测定 水解程度测定的常用方法是茚三酮法，利用待测蛋白样品完全水解液做为茚三酮比色的标准样品测定蛋白质的水解度。 水解度（ Degree of hydrolysis，