蛋白水解酶的相关介绍
蛋白水解酶（protease,proteinase）催化多肽或蛋白质水解的酶的统称，简称蛋白酶。广泛分部于动物、植物以及细菌当中，种类繁多，在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内含量尤为丰富。蛋白酶对机体的新陈代谢以及生物调控起重要作用。分子量一般在2--3万左右。蛋白酶按水解底物的部位可分为内肽酶以及外肽酶，前者水解蛋白质中间部分的肽键，后者则自蛋白质的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸残基。......阅读全文
蛋白水解酶的相关介绍
蛋白水解酶（protease,proteinase）催化多肽或蛋白质水解的酶的统称，简称蛋白酶。广泛分部于动物、植物以及细菌当中，种类繁多，在动物的消化道以及体内各种细胞的溶酶体内含量尤为丰富。蛋白酶对机体的新陈代谢以及生物调控起重要作用。分子量一般在2--3万左右。蛋白酶按水解底物的部位可分为
蛋白水解酶的功能分类介绍
自从发现蛋白酶在生物调控过程中的重要作用后，又可按其生理功能及其专一性来分类。 非限制性水解蛋白酶 是指酶的专一性很差，能水解蛋白质中的很多肽键，使生成各种小肽甚至游离氨基酸。这类蛋白酶的生理功能主要是参与体内蛋白质的降解作用，例如胃肠道系统所分泌的各种蛋白酶将体外摄入的食物蛋白消化分解；细
关于蛋白水解酶的作用特点的介绍
1、生物效应是瞬时的 通过对体内活性蛋白前体的激活而迅速表现出活性。因为无需通过基因复制转录及表达等复杂的过程，所以能迅速对外界信号作出反应。此外这种反应又是定向而不可逆的，不同于体内其他一些酶的生物调控机制，例如一些磷酸化激酶，通过对蛋白质的磷酸化及去磷酸化使产生变构效应，从而进行可逆的生物
蛋白水解酶的特性
蛋白水解酶又称肽酶，包括内肽酶、外肽酶、寡肽酶和二肽酶。内肽酶有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶，对肽链内肽键的特异性不同。胃蛋白酶对底物特异性较低，主要水解Phe、Try C端的肽键；胰蛋白酶水解Lys、Arg C端；胰凝乳蛋白酶作用Phe、Try C端；弹性蛋白酶作用脂肪族氨基酸C端
蛋白水解酶的调控作用
体内很多重要的生理效应与蛋白酶的生物调控有关，如表中所列，当机体受到外界刺激作出相应的生理反应时就动员体内蛋白酶使原来不具有生理活性的某些多肽或蛋白质，迅速成为功能很强的相应产物，从而达到机体的防御、生存与繁殖的目的。有的动员过程较简单，可通过一次催化反应来完成。如胃肠道中无活性的胰蛋白酶原当其
蛋白水解酶的性质分类
根据各种蛋白酶活性部位的性质可分之为四大类： 1、丝氨酸蛋白酶 其活性中心除丝氨酸外还包括组氨酸和天冬氨酸残基，如胰脏所分泌的各种内肽酶和与凝血、溶血纤维、补体系统有关的各种蛋白酶。 2、巯基蛋白酶 其活性中心除半胱氨酸外还需有组氨酸残基参与，如植物来源的和细胞溶酶体内的某些组织蛋白酶。
水解酶的分类介绍
水解酶在EC编号中分类为EC3，并以它分解的键再细分为几个子类：EC3.1：酯键（酯酶）EC3.2：糖（糖基酶）EC3.3：醚键EC3.4：肽键（肽酶）EC3.5：C-N键，但不包括肽键EC3.6：酸酐EC3.7：C-C键EC3.8：卤键EC3.9：P-N键EC3.10：S-N键EC3.11：S-P
弹性蛋白的相关介绍
弹性蛋白是生皮组织中弹性纤维（elastic fiber）的主要成分。弹性蛋白的肽链含有713 个以上的氨基酸残基。不同于胶原和角蛋白，弹性蛋白的氨基酸序列中不存在贯穿整个肽链的连续的重复性周期结构，但是存在交替的疏水和亲水性肤段。由氧化赖氨酰形成的锁链素和开链锁链素是弹性蛋白特有的交联结构。这
β微管蛋白的相关介绍
已知与人微管蛋白结合的所有药物都与β-微管蛋白结合。这些包括紫杉醇，秋水仙碱和长春花生物碱，它们各自在β-微管蛋白上具有不同的结合位点。 III类β微管蛋白是微管元件中只表示神经元，并且是特定于神经组织神经元流行标识符。它比其他同种型的β-微管蛋白更慢地结合秋水仙碱。 β1-微管蛋白，有时称
蛋白定量的相关介绍
蛋白质的定量分析是生物化学和其他生命学科员常涉及的分析内容。在生化实验中，对样品中的蛋白质进行准确可靠的定量分析，是经常进行的一项非常重要的工作。蛋白质是一种十分重要的生物大分子，它的种类很多，结构不均一，分子量又相差很大，功能各异，这样就给建立一个理想而又通用的蛋白质定量分析的方法带来了许多具
水解酶的概念
水解酶是催化水解反应的一类酶的总称（如胰蛋白酶就是水解多肽链的一种水解酶），也可以说它们是一类特殊的转移酶，用水作为被转移基团的受体。
膜蛋白的功能相关介绍
膜蛋白的功能是多方面的。膜蛋白在生物体的许多生命活动中起着非常重要的作用，如细胞的增殖和分化、能量转换、信号转导及物质运输等。据估计有大约60%的药物作用靶点是膜蛋白。 膜蛋白可作为“载体”而将物质转运进出细胞。有些膜蛋白是激素或其他化学物质的专一受体，如甲状腺细胞上有接受来自脑垂体的促甲状腺
关于蛋白定量的相关介绍
蛋白定量即蛋白质定量，蛋白质定量根据其目的可分为全蛋白质的“总定量法”和特定蛋白质的“个别定量法”。蛋白定量是生物学实验不可缺少的一部分。为验证细胞裂解是否成功，或为了将多个样品进行平行实验比较或标准化保存，需对细胞裂解液进行蛋白定量；为了判定蛋白的产量，需对纯化好的蛋白进行定量；为了将纯化好的
膜蛋白的表达相关介绍
常用于重组膜蛋白的表达系统有真核表达系统、原核表达系统和近些年来发展的无细胞表达系统。其中以大肠杆菌（E.coli）为代表的原核表达系统因为操作简单、成本相对低廉、遗传背景清楚、方便同位素标记，以及有大量可利用的表达载体和宿主菌株等原因，是当下获取重组膜蛋白的最主要途径。对于一些膜蛋白而言，采用
类弹性蛋白的相关介绍
类弹性蛋白（Elastin‐like proteins，ELPs）是仿照天然弹性蛋白氨基酸序列特性人工合成的蛋白质。由于其生物相容性良好，并且可以通过基因水平上的重组DNA技术设计精确控制其环境反应性、机械性能和细胞代谢途径，类弹性蛋白逐渐成为仿生胶原蛋白开发过程中被受青睐的替代品。
关于载体蛋白的相关介绍
载体蛋白又称做载体（carrier）、通透酶（permease）或转运器（transporter）。能够与特异性溶质结合，通过自身构象的变化，将与它结合的溶质转移到膜的另一侧 载体蛋白，是多回旋折叠的跨膜蛋白质，它与被传递的分子特异结合使其越过质膜。其机制是载体蛋白分子的构象可逆地变化，与被转
关于组蛋白的相关介绍
组蛋白是染色体基本结构蛋白,因富含碱性氨基酸Arg 和lys 而呈碱性,可与酸性的DNA紧密结合。组蛋白包含五个组分,分子质量为11-23ku,按照分子量由大到小分别称为H1、H3、H2A、H2B和H4。[1] 组蛋白（histones）真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质,含精氨酸和赖氨酸等碱
硬蛋白的相关信息介绍
蛋白质按化学组成分类的话，有10多种，胶原蛋白不同于一般的蛋白质的双螺旋结构，而是三螺旋结构，就像是扭在一起的3股绳子，因此按照蛋白质形状分类的话，分为纤维状蛋白和球状蛋白两大类，胶原蛋白属于“纤维蛋白”。由于这种结构蛋白质很难于被分解开，因此分类为“硬蛋白”。所谓硬蛋白（albuminoid）
组蛋白的相关信息介绍
组蛋白（histone）是指所有真核生物的细胞核中，与DNA结合存在的碱性蛋白质的总称。其分子量约10000～20000Kda。 真核生物体细胞染色质中的碱性蛋白质，含精氨酸和赖氨酸等碱性氨基酸特别多，二者加起来约为所有氨基酸残基的1/4。组蛋白与带负电荷的双螺旋DNA结合成DNA-组蛋白复合
脂蛋白异常症的相关介绍
由于脂肪代谢或运转异常使血浆中一种或几种脂质高于正常称为高脂血症 (hyperlipidemia) ，可表现为高胆固醇血症 (hypercholesterolemia) 、高苷油三酯血症 (hypertriglyceridemia) 或两者兼有 ( 混合型高脂血症 ) 。脂质不溶或微溶于水，必须
关于小G蛋白的相关介绍
小G蛋白（Small G Protein）因分子量只有20~30KD而得名，同样具有GTP酶活性，在多种细胞反应中具有开关作用。第一个被发现的小G蛋白是Ras，它是ras基因的产物。其它的还有Rho、SEC4、YPT1等，微管蛋白β亚基也是一种小G蛋白。 小G蛋白的共同特点是，当结合了GTP时
蛋白质进化的相关介绍
可以用免疫学方法测定各种生物的蛋白质的亲缘关系，例如用人的清蛋白注射家兔，从家兔取得抗血清，把抗血清分别和人、大猩猩、黑猩猩等的清蛋白进行沉淀反应测定，可以看到愈是亲缘关系相近的清蛋白沉淀反应愈强。同工酶的电泳测定是70年代发展起来的可以用来比较生物蛋白质的亲缘关系的方法。同工酶是功能相同而一级结构
甲胎蛋白（AFP）的相关介绍
（1）原发肝癌80%AFP>400ng/ml，近20%AFP正常。AFP可早于影像学6－12月出现异常，为肝癌的早期诊断提供重要依据，建议肝硬化患者定期复查AFP。 （2）病毒性肝炎、肝硬化绝大部分AFP
关于菌体蛋白的相关物质介绍
单细胞蛋白所含的营养物质极为丰富。其中，蛋白质含量高达40%～80%，比大豆高10%～20%，比肉、鱼、奶酪高20%以上；氨基酸的组成较为齐全，含有人体必需的8种氨基酸，尤其是谷物中含量较少的赖氨酸。一般成年人每天食用10～15 g干酵母，就能满足对氨基酸的需要量。单细胞蛋白中还含有多种维生素、
关于蛋白质的相关介绍
蛋白质一词源自希腊语πρώτειος（proteios），意为“主要”、“领先”或“站在前面”，可见早在命名之初，人们就明白这种物质的重要性。早在18世纪，蛋白质被Antoine Fourcroy等人认为是一类独特的生物分子，其特征是该分子在加热或酸处理下具有凝结或絮凝的能力[2]。荷兰化学家
关于膜蛋白的相关分类介绍
外在膜蛋白分布在膜的内外表面，约占膜蛋白的20%～30%，主要在内表面，为水溶性蛋白，它通过离子键、氢键与膜脂分子的极性头部相结合，或通过与内在蛋白的相互作用，间接与膜结合。 膜蛋白（左：外周膜蛋白与内在膜蛋白；右：脂锚定蛋白） 膜蛋白（左：外周膜蛋白与内在膜蛋白；右：脂锚定蛋白） 内在蛋
重组蛋白的种类相关介绍
按功能分，可分为以下几种： 1.白细胞介素（Interleukin，IL） 由多种细胞产生并作用于多种细胞的一类细胞因子。由于最初是由白细胞产生且又在白细胞间发挥作用，所以得名，现仍沿用此名。 2.干扰素（interferon，IFN） 具有干扰病毒复制的能力，故得名。其具有十分广泛的生
蛋白质结构的相关介绍
蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基
单纯蛋白质的相关介绍
1、清蛋白 清蛋白的氨基酸构成中，含有丰富的含硫氨基酸，但是几乎不含甘氨酸残基。能溶于水，受热即发生凝固。能被强碱、盐类或有机溶剂沉淀，可以被饱和硫酸铵盐析。等电点一般 pH4.5～5.5。清蛋白主要来自于蛋类(卵清蛋白)、乳类(乳清蛋白)、小麦(小麦清蛋白)、大麦(大麦清蛋白)及豆类(豆清蛋
关于胶原蛋白的结构相关介绍
一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。 一般的蛋白质是双螺旋结