亮氨酸的制备方法介绍
氨基酸的制造是从1820年水解蛋白质开始的。1908年日本人Ikeda发现谷氨酸钠是鲜味的强化剂，开始了工业化生产氨基酸的历史。1957年日本开始运用微生物进行谷氨酸发酵生产，从此揭开了微生物发酵方法生产氨基酸的历史新篇章。20世纪六十年代左右，关于L一亮氨酸生物合成以及其代谢调节机制相继阐明。这为微生物发酵法生产L一亮氨酸定向育种及酶法生产L-亮氨酸提供了理论基础。L一亮氨酸的生产方法主要有提取法、化学合成法、酶催化法、微生物发酵法等。水解法氨基酸是蛋白质的组成单位，在酸性条件下，将L一亮氨酸含量较高的蛋白质水解，得到各种氨基酸的混合物，经分离、纯化、精致等工序获得L一亮氨酸产品。我国大部分厂家采用蛋白质水解法生产L一亮氨酸和L-胱氨酸。蛋白质水解法生产L一亮氨酸的优点是生产设备简单，技术要求不高，并且L一亮氨酸在蛋白质中的含量较高。但是蛋白质水解法生产的缺点是费时、污染严重、收率低、产品质量得不到保证，大规模生产受到限制。合......阅读全文
亮氨酸的制备方法介绍
氨基酸的制造是从1820年水解蛋白质开始的。1908年日本人Ikeda发现谷氨酸钠是鲜味的强化剂,开始了工业化生产氨基酸的历史。1957年日本开始运用微生物进行谷氨酸发酵生产,从此揭开了微生物发酵方法生产氨基酸的历史新篇章。20世纪六十年代左右,关于L一亮氨酸生物合成以及其代谢调节机制相继阐明。这为
亮氨酸的制备方法介绍
氨基酸的制造是从1820年水解蛋白质开始的。1908年日本人Ikeda发现谷氨酸钠是鲜味的强化剂，开始了工业化生产氨基酸的历史。1957年日本开始运用微生物进行谷氨酸发酵生产，从此揭开了微生物发酵方法生产氨基酸的历史新篇章。20世纪六十年代左右，关于L一亮氨酸生物合成以及其代谢调节机制相继阐明。这为
水解法制备亮氨酸的方法介绍
氨基酸是蛋白质的组成单位，在酸性条件下，将L一亮氨酸含量较高的蛋白质水解，得到各种氨基酸的混合物，经分离、纯化、精致等工序获得L一亮氨酸产品。我国大部分厂家采用蛋白质水解法生产L一亮氨酸和L-胱氨酸。蛋白质水解法生产L一亮氨酸的优点是生产设备简单，技术要求不高，并且L一亮氨酸在蛋白质中的含量较高。但
亮氨酸的分析方法介绍
方法名称： 亮氨酸测定—电位滴定法应用范围： 本方法采用滴定法测定亮氨酸的含量。本方法适用于亮氨酸 。方法原理： 供试品置锥形瓶中，加无水甲酸与冰醋酸溶解后，照电位滴定法，用高氯酸滴定液（0.1mol/L）滴定。读出高氯酸滴定液使用量，计算亮氨酸的含量。试剂：1.水（新沸放置至室温）2.高氯酸滴定液
酶催化法制备亮氨酸
酶催化法生产L一亮氨酸通常是利用转氨酶转氨给a一酮基异己酸生成L一亮氨酸和组氨酸将相关的酶和NADH共价结合在膜上，让底物缓缓地经过膜而进行酶催化反应生成L一亮氨酸。如1981年，Wichmann er al.建立了一种用超滤膜制成的膜反应器，膜上共价结合了亮氨酸转氨酶、甲酸转氨酶、和NADH，当底
合成法制备亮氨酸
亮氨酸化学合成法有A.Strecker, n一卤代酸氨解、相转移催化等几种方法。虽然化学合成法原理简单，价格低廉，但操作复杂，反应条件苛刻，副产物多，产率不高，并且有的方法涉及到有毒物质。化学合成法得到亮氨酸是消旋的DL一亮氨酸，为了得到L一亮氨酸，必须进行光学异构体的拆分。因此化学合成法很少用于L
关于异亮氨酸的测定方法介绍
方法名称 异亮氨酸原料药—异亮氨酸的测定—电位滴定法 应用范围 本方法采用滴定法测定异亮氨酸原料药中异亮氨酸的含量。 本方法适用于异亮氨酸原料药。 方法原理 供试品加无水甲酸溶解后，加冰醋酸照电位滴定法，用高氯酸滴定液滴定，并将滴定的结果用空白试验校正，根据滴定液使用量，计算异亮氨酸
临床化学检查方法介绍尿亮氨酸介绍
尿亮氨酸介绍： 组成人体蛋白质氨基酸有21种，尿亮氨酸及其产物测定对先天性和后天性代谢病的诊断有重要意义。尿亮氨酸正常值： 10天-2周：7-15μmol/24h (0.9-2mg/24h) 3-12岁： 23-84μmol/24h (3-11mg/24h) 成人： 1.7-5.1mmol/
酶催化法生产亮氨酸的方法介绍
酶催化法生产L一亮氨酸通常是利用转氨酶转氨给a一酮基异己酸生成L一亮氨酸和组氨酸将相关的酶和NADH共价结合在膜上，让底物缓缓地经过膜而进行酶催化反应生成L一亮氨酸。如1981年，Wichmann er al.建立了一种用超滤膜制成的膜反应器，膜上共价结合了亮氨酸转氨酶、甲酸转氨酶、和NADH，
亮氨酸的检查方法
酸度取本品0.50g,加水50ml,加热使溶解,放冷,依法测定(通则0631),pH值应为5.5~6.溶液的透光率取本品0.50g,加水50ml,加热使溶解,放冷,照紫外可见分光光度法(通则0401),在430nm的波长处测定透光率,不得低于98.0%氯化物取本品0.25g,依法检查(通则0801)
微生物发酵法制备亮氨酸
发酵法1987年德国学者Groegere采用添加前体物。一酮基异己酸生产L一亮氨酸，当培养基中添加前体物。一酮基异己酸的浓度为20g/L，谷氨酸棒杆菌ATCC 13032发酵57h，可生成16g/L L一亮氨酸，质量转化率91-96%;而采用分批流加培养法，可流加a一酮基异己酸32 g/L，发酵23
临床化学检查方法介绍血浆亮氨酸
血浆亮氨酸介绍： 组成人体蛋白质的氨基酸有21种。正常人血浆氨基酸浓度呈昼夜性波动，一般以早晨8-10时之间为高峰，午夜时为低谷。氨基酸及其产物测定，对先天性或后天性代谢病的诊断有重要的意义。临床上测定血清或血浆的亮氨酸，要避免食物消化吸收后的影响，应在清晨空腹采血。血浆亮氨酸正常值
临床化学检查方法介绍血浆异亮氨酸介绍
血浆异亮氨酸介绍： 组成人体蛋白质的氨基酸有21种。正常人血浆氨基酸浓度呈昼夜性波动，一般以早晨8-10时之间为高峰，午夜时为低谷。氨基酸及其产物测定，对先天性或后天性代谢病的诊断有重要的意义。临床上测定血浆异亮氨酸，要避免食物消化吸收后的影响，应在清晨空腹采血。血浆异亮氨酸正常值： 9月-2岁
临床化学检查方法介绍脑脊液亮氨酸脑啡肽介绍
脑脊液亮氨酸-脑啡肽介绍： 脑啡肽广泛存在于中枢神经系统中，在下丘脑前部、尾状核及苍白球处有较高的活性，在中枢神经系统中起神经递质或神经调节物作用，参与抑制痛觉传导，与体温调节、心血管调节、内分泌激素的释放均有关。脑啡肽包括蛋氨酸-脑啡肽与亮氨酸-脑啡肽。脑脊液亮氨酸-脑啡肽正常值： 86.08
关于亮氨酸的实验室测定方法介绍
方法名称： 亮氨酸测定—电位滴定法 应用范围： 本方法采用滴定法测定亮氨酸的含量。 本方法适用于亮氨酸 。 方法原理： 供试品置锥形瓶中，加无水甲酸与冰醋酸溶解后，照电位滴定法，用高氯酸滴定液（0.1mol/L）滴定。读出高氯酸滴定液使用量，计算亮氨酸的含量。 试剂： 1. 水（新沸放
概述亮氨酸的生产方法
氨基酸的制造是从1820年水解蛋白质开始的。1908年日本人Ikeda发现谷氨酸钠是鲜味的强化剂，开始了工业化生产氨基酸的历史。1957年日本开始运用微生物进行谷氨酸发酵生产，从此揭开了微生物发酵方法生产氨基酸的历史新篇章。20世纪六十年代左右，关于L一亮氨酸生物合成以及其代谢调节机制相继阐明。
异亮氨酸的检查方法
酸度取本品0.20g,加水20ml溶解后,依法测定(通则0631),pH值应为5.5~6.5溶液的透光率取本品0.50g,加水20ml溶解后,照紫外可见分光光度法(通则0401),在430nm的波长处测定透光率,不得低于98.0氯化物取本品0.25g,依法检查(通则0801),与标准氯化钠溶液5.0
异亮氨酸的测定方法
方法名称异亮氨酸原料药—异亮氨酸的测定—电位滴定法应用范围本方法采用滴定法测定异亮氨酸原料药中异亮氨酸的含量。本方法适用于异亮氨酸原料药。方法原理供试品加无水甲酸溶解后,加冰醋酸照电位滴定法,用高氯酸滴定液滴定,并将滴定的结果用空白试验校正,根据滴定液使用量,计算异亮氨酸的含量。试剂1. 无水甲酸2
亮氨酸的鉴别方法
(1)取本品与亮氨酸对照品各适量,分别加水溶解并稀释制成每1ml中约含0.4mg的溶液,作为供试品溶液与对照品溶液,照其他氨基酸项下的方法试验。供试品溶液所显主斑点的位置和颜色应与对照品溶液的主斑点相同。(2)本品的红外光吸收图谱应与对照的图谱(光谱集987图)一致。
异亮氨酸的测定方法
方法名称异亮氨酸原料药—异亮氨酸的测定—电位滴定法应用范围本方法采用滴定法测定异亮氨酸原料药中异亮氨酸的含量。本方法适用于异亮氨酸原料药。方法原理供试品加无水甲酸溶解后，加冰醋酸照电位滴定法，用高氯酸滴定液滴定，并将滴定的结果用空白试验校正，根据滴定液使用量，计算异亮氨酸的含量。试剂1. 无水甲酸2
亮氨酸的鉴别检查方法
鉴别(1)取本品与亮氨酸对照品各适量,分别加水溶解并稀释制成每1ml中约含0.4mg的溶液,作为供试品溶液与对照品溶液,照其他氨基酸项下的方法试验。供试品溶液所显主斑点的位置和颜色应与对照品溶液的主斑点相同。(2)本品的红外光吸收图谱应与对照的图谱(光谱集987图)一致。检查酸度取本品0.50g,加
亮氨酸的含量测定方法
取本品约0.1g,精密称定,加无水甲酸1ml溶解后,加冰醋酸25m,照电位滴定法(通则0701),用高氯酸滴定液(0.1mol/L)滴定,并将滴定的结果用空白试验校正。每lml高氯酸滴定液(0.1mol/L)相当于13.12mg的CH13NO2
异亮氨酸的检查方法
酸碱度取本品0.50g,加水10m1溶解后,依法测定(通则0631),pH值应为6.0~8.0溶液的澄清度与颜色取本品1.0g,加水10ml溶解后,溶液应澄清无色;如显浑浊,与1号浊度标准液(通则0902第法)比较,不得更浓;如显色,与同体积的对照液(取比色用重铬酸钾液3.0ml与比色用硫酸铜液0.
亮氨酸的检验检测方法
酸度 取本品0.50g，加水50ml，加热使溶解，放冷至室温，依法测定（2010年版药典二部附录Ⅵ H），pH值应为5.5～6.5。溶液的透光率 取本品0.50g，加水50ml，加热使溶解，放冷至室温，照紫外－可见分光光度法（2010年版药典二部附录Ⅳ A），在430nm的波长处测定透光率，不得低于
临床化学检查方法介绍亮氨酸氨基肽酶
亮氨酸氨基肽酶介绍： 亮氨酸氨基转肽酶广泛存在于人体各种组织中，以肝、胰、胆、小肠、子宫、肌肉最丰富，在十二指肠、血清与尿中也有分布。临床上测定血清亮氨酸氨基转肽酶主要对肝胆疾病的诊断与治疗的评价有一定的意义。亮氨酸氨基肽酶正常值： (1) 二甲氨基苯甲醛显色法：27-50u/L。 (2
临床化学检查方法介绍尿亮氨酸氨基肽酶介绍
尿亮氨酸氨基肽酶介绍： 亮氨酸氨肽酶广泛存在人体各种组织中，在尿中也有分布。当肾脏受到严重损伤时，致使肾实质发生病理性改变时，尿中亮氨酸氨肽酶明显升高。测定尿亮氨酸氨肽酶有助于临床诊断肾脏或肾外疾病。尿亮氨酸氨基肽酶正常值： (6.54±2.71)u/(g·cr)尿亮氨酸氨基肽酶临床意义： 异
异亮氨酸的种类介绍
肉类中含量较多。异亮氨酸内有2个对掌中心，所以有4种立体异构体和两个L-异亮氨酸的非对映体。L-异亮氨酸存在于各种蛋白质中，但无论如何，自然所存在的异亮氨酸只有一种类型，即L-异亮氨酸。L-异亮氨酸是必需氨基酸之一，与结构类似的缬氨酸、亮氨酸在营养上有相关性。虽为糖性氨基酸，但稍呈生酮作用。在生
异亮氨酸的种类介绍
肉类中含量较多。异亮氨酸内有2个对掌中心，所以有4种立体异构体和两个L-异亮氨酸的非对映体。L-异亮氨酸存在于各种蛋白质中，但无论如何，自然所存在的异亮氨酸只有一种类型，即L-异亮氨酸。L-异亮氨酸是必需氨基酸之一，与结构类似的缬氨酸、亮氨酸在营养上有相关性。虽为糖性氨基酸，但稍呈生酮作用。在生物体
亮氨酸的药典标准介绍
主要活性成分L-2-氨基-4-甲基戊酸。按干燥品计算,含C6H13NO2不得少于98.5%。 性状白色结晶或结晶性粉末;无臭,味微苦。在甲酸中易溶,在水中略溶,在乙醇或乙醚中极微溶解 比旋度取本品,精密称定,加6mol/L盐酸溶液溶解并定量稀释制成每1ml中约含40mg的溶液,依法测定(2010年版
关于亮氨酸的作用介绍
亮氨酸的作用包括与异亮氨酸和缬氨酸一起合作修复肌肉，控制血糖，并给身体组织提供能量。它还提高生长激素的产量，并帮助燃烧内脏脂肪，这些脂肪由于处于身体内部，仅通过节食和锻炼难以对它们产生有效作用。 亮氨酸，异亮氨酸和缬氨酸都是支链氨基酸，它们有助于促进训练后的肌肉恢复。其中亮氨酸是最有效的一种支