蛋白质复合物的结构

蛋白质复合物的分子结构可以通过实验技术确定,例如X射线晶体学,单颗粒分析或核磁共振。蛋白质-蛋白质对接的理论选择也越来越多。是通常用于识别一个meomplexes方法是免疫沉淀。最近,Raicu及其同事开发了一种确定活细胞中蛋白质复合物的四级结构的方法。该方法基于确定像素级Förster共振能量转移(FRET)效率与光谱分辨双光子显微镜结合使用。针对不同的模型对FRET效率的分布进行了仿真,以得出配合物的几何形状和化学计量。......阅读全文

蛋白质三级结构的结构特点

三级结构是由一个已经具有了某些a-螺旋和/或b折叠区的多肽链折叠成一个紧密包裹的、几乎成球形的空间结构,或称为天然构象。三级结构的一个重要特点是在一级结构上离得远的氨基酸残基在三级结构中可以靠的很近,它们的侧链可以发生相互作用。二级结构是靠骨架中的酰胺和羰基之间形成的氢键维持稳定的,三级结构主要是靠

蛋白质的结构及蛋白质的功能(一)

   蛋白质为生物高分子物质之一,具有三维空间结构,因而执行复杂的生物学功能。蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。在研究中,一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类。  一、蛋白质的一级结构  蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(

蛋白质的结构及蛋白质的功能(二)

   (二)蛋白质空间橡象与功能活性的关系  蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关,蛋白质的空间构象是其功能活性的基础,构象发生变化,其功能活性也随之改变。蛋白质变性时,由于其空间构象被破坏,故引起功能活性丧失,变性蛋白质在复性后,构象复原,活性即能恢复。  在生物体内,当某种物质

噬菌体蛋白质的结构

无尾部结构的二十面体:这种噬菌体为一个二十面体,外表由规律排列的蛋白亚单位——衣壳组成,核酸则被包裹在内部。有尾部结构的二十面体:这种噬菌体除了一个二十面体的头部外,还有由一个中空的针状结构及外鞘组成的尾部,以及尾丝和尾针组成的基部。线状体:这种噬菌体呈线状,没有明显的头部结构,而是由壳粒组成的盘旋

蛋白质折叠的主要结构

蛋白质的主要结构及其线性氨基酸序列决定了其天然构象。特定氨基酸残基及其在多肽链中的位置是决定因素,蛋白质的某些部分紧密折叠在一起并形成其三维构象。氨基酸组成不如序列重要。然而,折叠的基本事实仍然是,每种蛋白质的氨基酸序列都包含指定天然结构和达到该状态的途径的信息。这并不是说几乎相同的氨基酸序列总是相

蛋白质立体结构的形成

在对蛋白质立体结构有所了解的基础上,蛋白质化学家很自然地希望阐明蛋白质立体结构是如何形成的,即肽链是如何折叠的。从Anfinsen经典的核糖核酸酶的还原和重氧化实验,得出蛋白质肽链折叠的基本原则:蛋白质的氨基酸序列决定了蛋白质的立体结构,即肽链的折叠方式。肽链折叠的本质,可以简单地理解为将肽链中绝大

简述蛋白质结构的作用

  1、蛋白质结构的作用—构成生物体内基本物质,为生长及维持生命所必需;  2、蛋白质结构的作用—部分蛋白质可作为生物催化剂,即酶和激素;  3、蛋白质结构的作用—生物的免疫作用所必需的物资;  4、蛋白质结构的作用—有些蛋白质会导致食物过敏。

蛋白质结构的相关介绍

  蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子,蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体,在形成蛋白质后,这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰,有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为,若残基

蛋白质的结构和功能

蛋白质是细胞组分中含量最丰富、功能最多的高分子物质。酶、抗体、多肽激素、转运蛋白、收缩蛋白以及细胞的骨架结构均为蛋白质。几乎在所有的生物过程中起着关键作用。蛋白质的基本组成单位是氨基酸。构成天然蛋白质的氨基酸有二十种,分为非极性、疏水性氨基酸;极性、中性氨基酸;酸性氨基酸和碱性氨基酸。氨基酸借助肽键

蛋白质的结构与功能

蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变,会影响其生理功能,甚至造成分子病(moleculardisease)。例如镰状细胞贫血,就是由于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸,从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸,降低了血红蛋白在红细胞中的溶解度,使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周

蛋白质的整体结构介绍

蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构,蛋白质分子的结构决定了它的功能。蛋白质分子的化学键一级结构(primary structure):氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级

研究揭示TCR复合物胞内段的结构动态性

  3月24日,国际学术期刊《细胞研究》(Cell Research)在线发表了中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所研究员许琛琦研究组与南京大学教授曹毅合作完成的最新研究成果Lipid-dependent conformational dynamics underlie the f

科学家开发蛋白质复合物原位解析新技术

原文地址:http://news.sciencenet.cn/htmlnews/2023/5/500192.shtm作为生命活动的执行者,蛋白质通过相互作用形成复合物等形式行使其特定的生物学功能。近日,中国科学院大连化学物理研究所研究员张丽华、研究员赵群等研制了一种基于糖苷键的质谱可碎裂型交联剂,显

《自然》发表研究:人工智能破解蛋白质复合物密码

  在蛋白质结构预测上,人工智能革命仍在继续。一年前,软件程序首次成功地模拟了单个蛋白质的3D形状,其精确度与几十年前的实验技术测出的一样准确。今年夏天,研究人员利用人工智能程序编程了一个近乎完整的人类蛋白质结构目录。  现在,美国研究人员更进一步,使用人工智能技术确定了不同蛋白质之间可能的相互作用

德国应用化学:蛋白质复合物原位解析新技术

  作为生命活动的执行者,蛋白质通过相互作用形成复合物等形式行使其特定的生物学功能。近日,中国科学院大连化学物理研究所研究员张丽华、研究员赵群等研制了一种基于糖苷键的质谱可碎裂型交联剂,显著地提高了交联信息的检索通量和鉴定准确度,同时具有良好的两亲性和生物兼容性,实现了活细胞内蛋白质复合物原位交联和

蛋白质根据蛋白质结构进行分类

纤维蛋白(fibrous protein):一类主要的不溶于水的蛋白质,通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密,并为单个细胞或整个生物体提供机械强度,起着保护或结构上的作用。球蛋白(globular protein):紧凑的,近似球形的,含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质,许多都溶于水

关于蛋白质结构的一级结构介绍

  蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence),也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。各种氨基酸按遗传密码的顺序,通过肽键连接起来,成为多肽链,故肽键是蛋白质结构中的主键。  迄今已有约一千种左右蛋白质的

马尔堡病毒核蛋白RNA复合物形成结构

京都大学领导的研究小组正在利用最近获得的马尔堡病毒核心结构的知识,试图通过它的角提取马尔堡病毒。最近的一项研究结果表明,未来的药物开发可能基于核衣壳形成的目标,这可能会抑制马尔堡病毒的复制能力。“在非洲马堡病毒和埃博拉病毒的零星和反复爆发导致严重出血热的情况下,既没有针对马堡病毒的特殊治疗方法,也没

RNA聚合酶复合物晶体结构获解析

  中科院武汉病毒所研究员龚鹏带领研究小组解析了RNA病毒基因组复制和转录中重要物质——RdRP转位中间体的晶体结构。这将为相关抗病毒研究提供重要依据。相关成果日前发表于美国《国家科学院院刊》。  核酸聚合酶是核酸生物合成的分子机器,也是实现核酸遗传信息复制和传递的关键蛋白。在模板序列的指导下,聚合

蛋白质立体结构原则

1.由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”,使肽键具有部 分双键的性质,不能自由旋转。   2.与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构,称为肽单元或肽键平面。但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键,因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。此单键的旋

简述蛋白质结构在蛋白质设计中的应用

  蛋白质设计的目标是通过计算机辅助的算法以生成符合目标蛋白质三维结构的氨基酸序列,经过漫长的进化,自然界已经筛选出了数量众多的蛋白质,但天然蛋白质只有在自然条件下才发挥最佳功能,这使得人们利用这些蛋白质受到了限制,因此需要对蛋白质进行改造使其能适应特定条件发挥特定的功能。蛋白质分子的设计分为3类:

蛋白质结构是如何传递的

弗莱堡大学的研究人员正在将这种问题转移到蛋白质分析中,蛋白质是细胞的分子机制。由物理化学研究所的Thorsten Hugel教授,物理研究所的Steffen Wolf博士和Gerhard Stock教授领导的一组研究人员正在研究引起蛋白质结构变化的信号如何从一个网站到另一个。他们还试图确定这些机制发

简述黏蛋白的蛋白质结构

  成熟黏蛋白是由两个不同的区域:  氨基和羧基末端区域被轻度糖基化,且富含半胱氨酸。半胱氨酸残基参与建立二硫内和黏蛋白单体之间的联系。  的10〜80残基序列的多个串联重复序列,其中多达一半的形成的大的中央区域的氨基酸是丝氨酸或苏氨酸。这个区域被与数百饱和O-连接的寡糖。N-连接寡糖中也发现对粘蛋

关于βBGT蛋白质结构的简介

  β-银环蛇毒素最初是从台湾银环蛇(Bungarus multicinctus)中分离鉴定出的为突触前碱性多肽神经毒素,由A链和B链两条链构成,其分子量为20~22kD,等电点为8.8~9.7。A链通过Cys15和B链的Cys55相连,把2条链连接起来。 [27] A链含120个氨基酸,有13个半

关于蛋白质结构的内容介绍

  蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成,是一类重要的生物大分子,所有蛋白质都是由20种不同氨基酸连接形成的多聚体,在形成蛋白质后,这些氨基酸又被称为残基。  蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰,有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为,若残基数少于40

关于κBGT蛋白质结构的介绍

  κ-BGT是1983年从台湾产银环蛇毒素中首次分离、分子量6500,等电点为9.1的一种神经毒素,由于k-BGT能选择性地阻断α3β2亚型,被认为是少数能作为神经元烟碱乙酰胆碱受体(nAChRs)分型的特异性工具之一。κ-BGT的蛋白质一级结构由A、B两条链构成,每条链由66个氨基酸残基组成,含

噬菌体的蛋白质结构介绍

  无尾部结构的二十面体:这种噬菌体为一个二十面体,外表由规律排列的蛋白亚单位——衣壳组成,核酸则被包裹在内部。  有尾部结构的二十面体:这种噬菌体除了一个二十面体的头部外,还有由一个中空的针状结构及外鞘组成的尾部,以及尾丝和尾针组成的基部。  线状体:这种噬菌体呈线状,没有明显的头部结构,而是由壳

关于蛋白质结构的组成介绍

  一、化学组成:  (1)单纯蛋白质:仅含有AAs;  (2)结合蛋白质:由AAs和其他非蛋白质化合物所组成;  (3)衍生蛋白质:用化学或酶学方法得到的化合物。  二、分子组成:  基本单位:氨基酸 有不同的AAs通过肽键相互连接而成;  蛋白质→眎→胨→多肽→二肽→多肽→氨基酸。  三、元素组

关于蛋白质结构的类型介绍

  许多蛋白质都可以被分为多个结构组成单元,结构域就是这样一个组成单元。结构域一般可以自稳定,且常常独立进行折叠,而不需要蛋白质其他部分的参与;很多结构域都有自己独特的生物学功能。很多结构域并不是一个基因或基因家族对应蛋白质的独特结构单元,而往往是许多类蛋白质的共同结构单元。结构域常常是以其生物学功

关于蛋白质结构的分类介绍

  对蛋白质结构进行分类的方法有多种,有多个结构数据库(包括SCOP、CATH和FSSP)分别采用不同的方法进行结构分类。存放蛋白质结构的PDB数据库中就引用了SCOP的分类。对于大多数已分类的蛋白质结构来说,SCOP、CATH和FSSP的分类是相同的,但在一些结构中还有所区别。